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ORGANELOS MEMBRANOSOS
Orgnelo
Estructura
Compuest
o por 4-8
dictiosoma
s.
Un
sistema de
cisternas.
Sculos
aplanados
rodeados
de
membrana
apilados.
Tiene 3
niveles de
cisternas
Cara Cis
Cara
medial
Cara Trans
Contiene 2
compartimientos
RECIG
(Reticulo
endoplasm
ico
intermedio
de Golgi)
Conocido como
RET (Reticulo
endolasmico de
transicin)
Colecciones de
vesculas y
tbulos formados
por fusin de
vesculas de
transmisin
derivadas de RER
Red de
Golgi Trans
Funcin
Modificacin
de las
macromolcu
las.
Glicosilacin
de protenas
(seleccin,
destinacin
de lpidos)
Almacenamie
nto y
distribucin
de lisosomas.
Planta
empaquetad
ora de
vesculas
provenientes
de RER
Digestin de
macromolcul
as,
microorganism
os
fagocitados,
desechos
Estructura
sencilla
semejante
a vacuola
Forma
redondeada
o polimorfa.
Contiene
gran
cantidad de
enzimas
digestivas
(proteasa,
sulfatasas,
fosfatasas,
lipasas.)
Ph < 5
Marcador
manosa 6
fosfato.
Tipos:
primario y
secundarios
celulares y
clulas, sino
que tambin
digieren
organelas en
exceso o
envejecidas
como
mitocondrias.
Fagolisosoma:
Lisosoma +
fagosoma
Autogasolisoso
ma: lisosoma
+
autofagosoma
Endosoma
tardo:
endolisosoma
+ lisosoma
Cuerpos
residuales:
desechos no
dirigibles
ORGANELOS NO
MEMBRANOSOS
Ribosomas
Partculas carentes de
membranas Formados por
ribonucleoprotenas
Desarrollan la sntesis de
protenas Pueden estar
libres en el citoplasma o
adheridos al RER Pncreas
90% de los ribosomas estn
adheridos al RE; protenas
de secrecin Clulas
nerviosas la mayora estn
libres
proteosomas
chaperoninas
Las chaperonas
moleculares son
protenas que unen y
estabilizan
conformaciones
inestables de otras
protenas. Mediante
uniones y liberaciones
Aparecen tanto en
procariotas como
eucariotas, formados por
dos subunidades.
Presentan distinto tamao
pero la misma funcin
Mitocondria y cloroplastos
tambin presentan. Son ms
pequeos que los de
eucariotas, ms parecidos a
procariotas en tamao.
controladas, facilitan la
conformacin nativa de
las protenas o el
ensamblaje entre stas
para crear oligmeros.
Las chaperoninas, en
particular,
desempean un papel
muy activo en el
plegamiento de
protenas.