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para ver que tipo de Hemoglobina tiene el paciente, vale recalcar que hay
diferentes tipos de hemoglobina.
Ahora, en el caso clnico no se describi un signo, la Ictericia, pues la
bilirrubina total o indirecta esta elevadsima lo que nos indicara un fallo
heptico o en los conductos biliares o que en este caso, es que el grupo no
peptdico de la hemoglobina, se descomponga demasiado rpido antes de
que llegue al hgado.
REFERENCIAL
(NORMAL)
6,20 g/dl
11.7 a 16g/dL
Hemates
Reticulocitos
Bilirrubina total
Bilirrubina directa
Electroforesis
de
hemoglobina
banda de hemoglobina S.
Hemoglobina fetal
5%
6,00mg/dl
1,00 mg/dl
0,3-1,9mg/dl
hasta 0,3mg/dl
4%
< 2%
1+- 0.5 %
INTRODUCCIN:
Las protenas son macromolculas constituidas a partir de aminocidos que
desempean funciones diversas, todas ellas de extraordinaria importancia,
en los seres vivos. Su nombre alude precisamente a estas caractersticas. Se
encuentran en gran cantidad en cualquier tipo de organismo, representando
aproximadamente la mitad del peso seco de las clulas.
Los Aa son molculas de bajo peso molecular con una parte comn, la
agrupacin alfa-amino-carboxilo, y otra variable de gran diversidad. Adems
del carbono, el hidrgeno y el oxigeno, los Aa contienen nitrgeno en su
grupo amino. Aparte de su contribucin a la estructura y funcin de los
aminocidos, este nitrgeno es la fuente de todos los grupos nitrogenados
del resto de molculas biolgicas en el organismo humano. Algunos Aa
tambin contienen azufre en su molecula. Los Aa pueden tener funciones
importantes como tales. Sin embargo, lo mas frecuente es que se unan
entre si, formando un enlace amida entre un grupo carboxilo y un grupo
amino. Este enlace recibe el nombre de enlace peptdico denominndose
pptidos los compuestos resultantes. El nombre de oligopeptidos se emplea
para designar los pptidos constituidos por pocos aminocidos
(generalmente menos de diez), llamadose polipeptidos los constituidos por
mas aminocidos. El nombre de roteinas se reserva para los polipeptidos de
gran peso molecular y que tienen una conformacin espacial determinada.
De hecho, sin embargo, las fronteras entre estas denominaciones no son
demasiado claras en algunos casos concretos.
FUNCIONES: Existen 20 Aa que entran a formar parte de las proteinas (Aa
proteinogenos). Ello permite
Catalticas(enzimas)
Reguladoras (hormonas, neurotransmisores, etc)
De transporte (albmina, hemoglobina, apoproteinas, etc)
Estructurales (colgeno, queratina, elastina, etc. )
Reserva (ferritina, mioglobina, etc.)
Energtica (todas las protenas, aunque tengan otras funciones)
CUESTIONARIO:
1. A QU SE DENOMINA ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA,
TERCIARIA Y CUATERNARIA DE UNA PROTENA.
a. ESTRUCTURA PRIMARIA:
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos
en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el
orden en que estn enlazados. Las posibilidades de estructuracin a nivel
primario son prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas
existen 20 aminocidos diferentes, el nmero de estructuras posibles viene
dado por las variaciones con repeticin de 20 elementos tomados de n en n,
siendo n el nmero de aminocidos que componen la molcula proteica.
Generalmente, el nmero de AA que forman una protena oscila entre 80 y
300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena
son covalentes: son los enlaces peptdicos.
CONCLUSION:
Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para
entender su funcin (ya que sta depende de la secuencia de aminocidos y
de la forma que adopte), sino tambin en el estudio de enfermedades
genticas. Es posible que el origen de una enfermedad gentica radique en
una secuencia anormal. Esta anomala, si es severa, podra resultar en que
la funcin de la protena no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en
que no se ejecute en lo absoluto.
b. ESTRUCTURA SECUNDARIA:
La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena
polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre
los tomos que forman el enlace peptdico. y donde se establecen estos
puentes de hidrogeno?Los puentes de hidrgeno se establecen entre los
grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como aceptor de H, y el
segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptdica es
capaz de adoptar conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms
estables.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La alfa-hlice: -Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de
hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace
peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue.
1. La lmina beta.
c. ESTRUCTURA TERCIARIA:
Para las protenas que constan de una sola cadena polipeptdica (carecen
de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la mxima informacin
estructural que se puede obtener.
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura
secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una
d. ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir,
cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura
cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que
integran el oligmero y La forma en que se asocian en el espacio para dar
lugar al oligmero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas
peptdicas que, asociadas, conforman un multmero, que posee propiedades
distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se
asocian entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser
puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el
caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste
puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o
un heterodmero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, tambin
pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cistena
situados en cadenas distintas.
Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian
para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser:
Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la
hexoquinasa.
Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso de la
hemoglobina.
Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una
unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un
enzima alostrico con seis subunidades con actividad cataltica y seis con
actividad reguladora.
La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la
separacin de las subunidades a menudo conduce a la prdida de
funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas
polipeptdicas son, en lneas generales, las mismas que estabilizan la
estructura terciaria.
Las ms abundantes son las interacciones dbiles (hidrofbicas, polares,
electrostticas y puentes de hidrgeno), aunque en algunos casos, como en
3. CUL ES LA
HEMOGLOBINA
CARACTERSTICAS
ESTRUCTURAL
DE
LA
6. POR QU SE
FALCIFORMES.
PRODUCE
LA
ENFERMEDAD
DE
CLULAS
CONCLUSIONES:
REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS: