Enzimas e coenzimas

Conceitos gerais
As enzimas so, na sua grande maioria, protenas com exceo de
alguns RNAs catalticos, as ribosinas que aceleram reaes qumicas em
sistemas biolgicos, mantendo a constante de equilbrio da mesma e
aumentando a velocidade reacional atravs do aumento da energia de
ativao e, finalmente, regenerando-se ao final do processo. So altamente
especficas, isto , para cada reao h apenas uma enzima catalisadora de
tal substrato.
Uma enzima recm-formada e j quase apta para exercer sua funo,
tem sua cadeia polipeptdica globular chamada de apoenzima, ao passo
que os cofatores molculas orgnicas e inorgnicas que interagem com
as enzimas (Tabela 1) , as coenzimas molculas metalorgnicas
complexas (Tabelas 2.1 e 2.2) e os grupos prostticos grupos ligados
covalentemente, que, diferente das coenzimas, no apenas interagem com
as enzimas, mas sim esto permanentemente unidos a ela ativam, de
fato, a mesma, que passa a ser denominada holoenzima.
Tabela 1: Cofatores enzimticos
Enzima

Cofator

Perioxidase
Citocromo oxidase
lcool desidrogenase
Hexoquinase
Urease

Fe2+ ou Fe3+
Cu2+
Zn2+
Mg2+
Ni2+

Tabela 2.1: Coenzimas transportadoras de hidrognio

Coenzima

Abreviatura

Reao
catalisada

Origem

Nicotinamida
adenina
dinucleotdeo
Nicotinamida
adenina
dinucleotdeo
fosfato NADP
Flavina adenina
dinucleotdeo

NAD+

Oxireduo

Niacina ou
Vitamina B3

NADP+

Oxireduo

Niacina ou
Vitamina B3

FAD

Oxireduo

Riboflavina ou
Vitamina B2

Tabela 2.2: Coenzimas transportadoras de agrupamentos qumicos

Coenzima

Abreviatura

Reao
catalisada

Origem

Coenzima A

CoA-SH

Biotina

Transferncia de
grupo acil
Transferncia de

Pantotenato ou
Vitamina B5
Biotina ou

Piridoxal fosfato

PyF

Metilcobalamina

Tetrahidrofolato

THF

Tiamina
pirofosfato

TPP

CO2
Transferncia de
grupo amino
Transferncia de
unidades de
carbono
Transferncia de
unidades de
carbono
Transferncia de
grupo aldedo

Vitamina H
Piridoxina ou
Vitamina B6
Cobalamina ou
Vitamina B12
cido flico

Tiamina ou
Vitamina B1

As cavidades existentes dentro da estrutura tridimensional de uma

enzima so denominadas stios (Figura 1). Normalmente, uma enzima
possui trs stios diferentes:
Stio de ligao ao substrato: geralmente uma regio grande da
enzima responsvel pela posio correta do substrato no stio ativo.
Stio ativo: local prximo ao stio de ligao ao substrato, onde a
reao qumica vai ser acelerada.
Stio alostrico: uma cavidade onde um metablico estimulante se
liga, alterando a estrutura da enzima para que inicie o processo
enzimtico.

Figura 1: Esquema dos stios de

uma enzima. A. Os stios esto
fechados. B. Com a ligao de um
metablico estimulante, os stios
se abrem, abrigando o substrato
ao stio de ligao ao substrato e
sua poro que dever sofrer a
reao ao stio ativo.

As enzimas ainda so classificadas de acordo com a reao a qual

esto relacionadas:
xido-redutases

Desidrogenases
Oxidases
Peroxidases
Hidroxilases
Transferases
Transaldolases
Acil, metil, fosforiltransferase
Quinases (fosforilam, adicionam fosfato)
Hidrolases
Peptidases
Fosfatases (desfosforilam, retiram fosfato)
Tiolases
Liases
Descarboxilases
Aldolases
Hidrolases
Sinteases
Isomerases
Racemases
Epimerases
Mutases
Isomerases
Ligases
Sinteases
Carboxilases

Cintica enzimtica
Para que uma enzima trabalhe corretamente, esta depende
fundamentalmente do ambiente em que est inserida, no qual os fatores
temperatura, pH e inibidores. Os inibidores enzimticos podem ser
divididos entre os irreversveis (ligam-se covalentemente enzima,
desativando-a para sempre) e os reversveis (competitivos, que usam o
mesmo stio de ligao do substrato para interagir com a enzima; nocompetitivos, que usam diferentes stios de ligao do substrato para a
interao).
Alm disso, a atividade enzimtica pode ser regulada de acordo com
sua mudana de conformao, por modificao alostrica interao de
moduladores positivos ou negativos que estimulam, respectivamente, a
atividade ou inatividade enzimtica , modificao covalente grupos
fosfatos que se ligam ou desligam covalentemente a resduos de
aminocidos (geralmente tirosina, treonina e serina) ou clivagem
proteoltica remoo irreversvel e unidirecional de pequenos
fragmentos peptdicos no interior da cadeia da enzima (no um processo
de desativao, apenas ativa a enzima e no h a reconstruo dessa
clivagem; uma vez clivada, a enzima permanece como tal). A modificao
covalente o principal mecanismo a qual os hormnios so submetidos,
onde a fosforilao ativa ou inibe a atividade dos mesmos, dependendo de
cada tipo hormonal.