1. O que so enzimas? Qual seu efeito sobre a energia de ativao das reaes?

Explique.
Enzima uma funo especfica das protenas, que catalisam as reaes qumicas
nos sistemas biolgicos. As enzimas agem de forma a diminuir essa energia, fazendo
com que a reao se inicie precisando de uma menor quantidade de energia (sendo
assim com uma velocidade maior da reao catalisada).
2. Por que, em uma reao, as enzimas podem estar presentes em quantidades
pequenas em relao de substrato?
Porque numa reao catalisada as enzimas no alteram o equilbrio da reao entre o
substrato e produto. Elas saturam-se.
3. Caracterize as enzimas quanto estrutura.
Apenas uma pequena poro da enzima (cerca de 3-4 aa) est envolvida na catlise.
A regio que contm os resduos catalticos, que se liga ao substrato e desempenha a
reao, denominada de centro ativo.
Algumas enzimas podem ter centros onde se ligam cofatores, e centros alostricos
onde se ligam moduladores (enzimas alostricas regulatrias).
As enzimas so especficas para o reconhecimento de seus substratos (modelo
chave-fechadura e modelo encaixe induzido).
4. Descreva as etapas da catlise enzimtica.
A enzima possui um centro ativo que se combina com o composto que ir sofrer a
ao enzimtica. Esse composto chamado de substrato. A enzima reage com o
substrato de maneira especfica, originando os produtos. Alm disso, a enzima
regenerada, no sendo consumida na reao.
5. Em que se baseia a classificao das enzimas? Descreva cada uma das
classes.
As enzimas podem ser classificadas de acordo com vrios critrios, o mais importante
foi estabelecido pela IUB e estabalece 6 classes:
- Oxidorredutases: Catalisam reaes de xido-reduo, removendo tomos de
hidrognio e adicionando tomos de oxignio. Ex.: desidrogenase, oxidase.
- Transferases: Catalisam transferncias de grupos funcionais (amina, fosfato, acil,
etc), transferindo grupos metil. Ex.: metiltransferase, transaminases.
- Hidrolases: Catalisam reaes de hidrlise, quebrando lipdios e protenas. Ex.:
lipases, proteases.
- Liases: Catalisam quebra de ligaes duplas, removendo CO2. Ex.: descarboxilase,
dehidratases.
- Isomerases: Catalisam isomerizaes, convertendo formas cis e trans. Ex.: cis-trans
isomerase, epimerases.
- Ligases: Cataliso as reaes de formao de ligaes, combinando dois grupos.
Ex.: sintatese.

6. O que so cofatores enzimticos? Classifique-os.

Cofatores so pequenas molculas orgnicas ou inorgnicas que podem ser
necessrias para a funo de uma enzima. Esses cofatores no esto ligados
permanentemente molcula da enzima mas, na ausncia deles, a enzima inativa.
7. Faa o grfico e explique o efeito da temperatura, pH, concentrao de
substrato e da enzima sobre a atividade enzimtica.
Fatores que so capazes de alterar a atividade das enzimas (e consequentemente a
velocidade das reaes por elas catalisadas):
- temperatura: a velocidade das reaes enzimticas aumenta com a temperatura at
que seja atingida a velocidade mxima. A partir desse momento, a velocidade da
reao comea a decrescer, o que pode ser explicado pelo incio da inativao das
enzimas pela temperatura.
- pH: cada enzima possui um pH timo de atividade (onde sua atividade mxima),
para a maioria das enzimas ele est entre 4,5 e 8,0.
- concentrao de substrato e enzima: Levando-se em conta a concentrao das
molculas de enzimas, quanto maior o seu teor, maior ser a velocidade da reao,
seguindo proporcionalmente a quantidade suficiente de substratos para reagir com as
enzimas. Conforme a demanda no consumo de reagentes vai ocorrendo, a velocidade
da reao decai gradativamente. Quando aumentamos a concentrao do substrato, a
velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no
sistema. A partir desse ponto nenhuma influncia ter o substrato sobre a velocidade,
pois todas as enzimas j se encontraram ocupadas.
8. O que Km? O que ele indica?
um parmetro cintico e indica a concentrao de substrato em que a enzima
produz metade de sua velocidade. Expressa a afinidade da enzima.
9. Caracterize os tipos de inibio enzimtica.
- Reversvel competitiva: inibidor no se liga no centro ativo. Varia o soluto. Velocidade
mxima permanece.
- Reversvel no-competitiva: inibidor no se liga no centro ativo. Diminui a velocidade
mxima. Km permanece inalterado.
- Inibio irreversvel: inibidor se liga permanente a enzima.
10. Caracterize a regulao de uma enzima por modificao covalente e no
covalente (alostrica).
- Modulao covalente: ocorre quando h modificao covalente da molcula da
enzima, com converso entre formas ativa/inativa. O processo ocorre principalmente
por adio/remoo de grupamentos fosfato de resduos especficos de serina.
- Modulao alostrica: ocorre nas enzimas que possuem um stio de modulao, ou
alostrico, onde se liga de forma no-covalente um modulador alostrico que pode ser
posiivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima). A ligao do modulador induz
modificaes conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a
afinidade desta para com seus substratos; Um modelo muito comum de regulao
alostrica a inibio por "feed-back", onde o prprio produto da reao atua como
modulador da enzima que a catalisa.

11. O que so isoenzimas?

So diferentes formas das molculas de uma mesma enzima, catalisam a mesma
reao qumica.
12. Caracterize a regulao de uma enzima por clivagem proteoltica.
Muitas enzimas so sintetizadas e armazenadas na forma de precursores inativos
chamados zimognios. A ativao dos zimognios se d por clivagem irreversvel de
uma ou mais ligaes peptdicas, expondo o stio ativo da enzima que se torna
funcional. A clivagem irreversvel das ligaes peptdicas feita por enzimas
proteolticas (proteases).