Profesora: E.

Meneses C
GUA DE ESTUDIO N 3: ENZIMAS
NOMBRECUARTO MEDIO:
OPERACIN(ES) COGNITIVA(S): Describir, relacionar, comparar, establecer diferencias
1.- GENERALIDADES Y PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
En todos los organismos, es preciso sintetizar macromolculas a partir de molculas sencillas, y para establecer los
enlaces entre stas se necesita energa. Esta energa se consigue rompiendo los enlaces qumicos internos de otras
macromolculas, sustancias de reserva o alimentos. Todo ello comporta una serie de reacciones coordinadas cuyo conjunto se
denomina metabolismo.
Dado que las sustancias que intervienen en estas reacciones son, generalmente, muy estables, se requerira una gran
cantidad de energa para que reaccionaran entre s, si no, la velocidad de reaccin sera nula o demasiado lenta. Para acelerar
la reaccin en un laboratorio bastara con aumentar la temperatura o bien con aadir un catalizador, es decir, una sustancia
que aumente la velocidad de la reaccin.
En los seres vivos, un aumento de temperatura puede provocar la muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, el
uso de catalizadores biolgicos o biocatalizadores. Las molculas que desempean esta funcin son las enzimas.
Las enzimas son, con la excepcin de las ribozima, protenas globulares capaces de catalizar las reacciones metablicas. Son
solubles en agua y se difunden bien en los lquidos orgnicos. Pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en el interior de la
clula donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se producen.
Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores: la primera es que durante la reaccin no se alteran, y
la segunda es que no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga ms producto, sino que simplemente favorecen
que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo. Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biolgicos,
presentan una gran especificidad, actan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reaccin de un
milln a un trilln de veces. Adems, son ms eficientes que los catalizadores no biolgicos. Esto se puede medir por el
nmero de recambio (cantidad de sustrato transformado por unidad de sustancia)
Ejemplo:
Catalizador Origen
N de recambio

Hierro
Catalasa

Inorgnico
Orgnico

10-5
1010

En 198, se descubri un ARN que, sin precisar la intervencin de ninguna protena, es capaz de catalizar reacciones de corte
y unin conducentes a la eliminacin de segmentos de ARN. Se lo denomin ribozima. Posteriormente, se ha descubierto un
ARN capaz de catalizar la sntesis de otro ARN, teniendo, por tanto, actividad enzimtica.
ACTIVIDAD:
1.- Cuntos tipos de metabolismo existen y qu tipo de reacciones producen?
2.- Qu caractersticas poseen las enzimas?
3.- Explica: Qu sucedera en nuestro organismo si no tuvisemos enzimas?
1.1. ACTIVIDAD ENZIMTICA
En toda reaccin qumica
se produce una transformacin de
unas
sustancias
iniciales,
denominadas reactivos, reactantes
o sustratos (S), en sustancias
finales o productos (P). Esta
transformacin no se verifica
directamente, ya que es necesario
un paso intermedio en el cual el
reactivo se active, de forma que sus
enlaces se debiliten y se favorezca
su ruptura. Este paso intermedio
recibe el nombre de complejo
activado y requiere un aporte de
energa, generalmente
En forma de calor, que se conoce
como energa de activacin, y se
define como la energa cintica
mnima requerida por un sistema
de partculas para que se
produzca una reaccin qumica.
Las enzimas pueden actuar de dos formas: unas, fijndose mediante enlaces fuertes (covalentes) al sustrato, de modo que se
debiliten sus enlaces y que no haga falta tanta energa para romperlos; y otras, atrayendo a las sustancias reactantes, hacia
su superficie de modo que aumente la posibilidad de encuentro y que la reaccin se produzca ms fcilmente.
Las enzimas, una vez que han realizado la transformacin del sustrato o sustratos en productos, se liberan rpidamente de
ellos para permitir el acceso a otros sustratos.

1.2 TRABAJO EN EQUIPO DE LAS ENZIMAS

Las enzimas trabajan generalmente en equipo;formando complejos multienzimticos

multienzimticos, de forma que el producto de una enzima constituye el sustrato de la siguiente. Esto permite que no sea
precisa una elevada concentracin del sustrato. Por ejemplo, el producto de una reaccin enzimticamente
regulada sirve de sustrato para la siguiente. As, el interior de la clula puede representarse cmo una
fbrica, con muchas lneas
distintas de ensamblaje (y
desensamblaje) en funcin
simultnea. Cada una de
estas lneas se compone de
diversas enzimas, y cada una
realiza una accin sobre una
molcula, convirtiendo la
molcula A en molcula B,
para despus pasarla a una
nueva enzima que se
convierte la molcula B en
molcula C, y as sucesivamente.
Por ejemplo, dos enzimas pueden extraerse de las semillas germinadas de cebada, las cuales convierten el almidn en
glucosa. La primera la amilasa, hidroliza el almidn en, maltosa; la segunda, maltasa, separa la maltosa en glucosa. Para
convertir la glucosa en cido lctico se requiere la accin consecutiva de 11 enzimas. La misma serie de estas 11 enzimas se
encuentran en el ser humano, hojas verdes y en las bacterias.
1.3 ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Segn su estructura, se pueden diferenciar
dos tipos de enzimas:
a) enzimas estrictamente proteicas, que
son holoprotenas, y las denominadas
b) holoenzimas, que son enzimas
constituidas por la asociacin, ms o menos
fuerte, de una fraccin polipeptdica o
apoenzima y de una fraccin no
polipeptdica o cofactor.
Los cofactores pueden ser activadores
inorgnicos, como los iones metlicos,
( Mg2+, Mn2+, Cu2+, Zn2+, Cl-, Na-, K-,etc) que
generalmente se encuentran en pequeas
cantidades (menos de un 0,1 por 100, por lo
que son oligoelementos). Por ejemplo, el Zn
en las carboxipeptidasas, el Mg en las
quinasas, el K en la piruvato quinasa, etc.
Tambin pueden ser activadores
orgnicos, como los grupos prostticos,
molculas fuertemente unidas a la cadena
polipeptdica, como, por ejemplo, el grupo
hemo en los citocromos, el grupo hemino
en las peroxidasas, el grupo hem (un
conjunto de cuatro heterociclos con un in
Fe3+ central), de la enzima catalasa, etc.; o
coenzimas, molculas que actan asociadas a enzimas, como, por ejemplo, el ATP, el NAD, las vitaminas hidrosolubles, etc.
As pues, los oligoelementos y las vitaminas resultan imprescindibles para los organismos, ya que son cofactores de diversas
enzimas.
Algunas enzimas no son activas hasta que sobre ellas actan otras enzimas o iones.
Estas enzimas se denominan zimgenos o proenzimas. Por ejemplo, el pepsingeno, que el HCl transforma en pepsina.
Algunas enzimas que realizan bsicamente la misma funcin presentan variantes moleculares, es decir, diferencias en la
secuencia de aminocidos. Suelen presentar diferencias de velocidad de reaccin. Generalmente se encuentran en diferentes
tejidos o compartimientos celulares o aparecen en diferentes estadios del desarrollo. Estas enzimas se denominan isoenzimas
o isozimas.
En la cadena polipeptdica de una enzima se pueden distinguir tres tipos de aminocidos:
Aminocidos estructurales, sin funcin dinmica.
Aminocidos de fijacin, encargados de establecer enlaces dbiles con el sustrato. Constituyen el centro de
fijacin de la enzima.
Aminocidos catalizadores, que se unen al sustrato mediante enlaces covalentes, de forma que en dicho sustrato
se debilita la estructura molecular favoreciendo su ruptura. Constituyen el centro cataltico de la enzima. Ambos
centros, el centro de fijacin y el centro cataltico, suelen hallarse contiguos y forman el llamado sitio activo de la
enzima.

ACTIVIDAD:
1.- Confecciona un mapa conceptual que represente la estructura de las enzimas.
2.- Explica por qu una enzima presenta tres tipos de aminocidos en su estructura.
3.- Tarea acumulativa: Investiga sobre las teoras relacionadas con la actividad enzimtica: Teora de la llave y la cerradura y
Teora de Encaje inducido
1.4 LAS COENZIMAS
Las coenzimas pueden actuar de distintas formas. Algunas coenzimas no se fijan a la enzima, sino que actan
conjuntamente en la transformacin del sustrato; otras se fijan a la apoenzima formando parte del sitio activo. En este caso, la
unin coenzima con al apoenzima se denomina holoenzima. Las coenzimas suelen alterarse durante la reaccin enzimtica,
pero, una vez acabada sta, se regeneran rpidamente, y vuelven a ser funcionales.
Las coenzimas no suelen ser especficas de un solo tipo de apoenzima, dndose algunos casos de coenzimas que pueden
unirse a ms de 100 tipos de apoenzimas diferentes, cada una con una funcionalidad especfica.
Entre las coenzimas ms conocidas se encuentran el NAD (nicotinamida-adenn- dinucletido), el NADP (fosfato de NAD), el
FMN (flavn-monomucletido), el FAD (flavn-adenn-dinucletido), etc. Todas ellas pertenecen a enzimas deshidrogenasas,
como, por ejemplo, el NAD, que capta hidrgenos, transformndose en NADH2, y los transporta hasta un aceptor final de
hidrgenos. Otras coenzimas importantes son la coenzima A, encargada de transferir grupos acilo
(COCH3) y el ATP (adenosn-trifosfato), que transfiere grupos fosfato (fig. 3).
ACTIVIDAD: Averigua la funcin que cumplen las coenzimas nombradas

1.5 REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

La actividad de una enzima depende de un cierto nmero de factores, entre los que estn la temperatura, el pH, la
concentracin del sustrato, los activadores, los inhibidores, etc.
a) Temperatura. Si a una reaccin enzimtica se suministra energa en forma de calor, al ser captada por las molculas es
transformada en energa cintica. As, aumenta la movilidad de estas molculas y, por tanto, el nmero de encuentros
intermoleculares. Si la temperatura es excesiva, la enzima se desnaturaliza perdiendo totalmente sus propiedades, lo que
paraliza la actividad enzimtica (fig. 4). Existe una temperatura ptima para la cual la actividad enzimtica es mxima.
b) pH. Todas las enzimas tienen dos valores lmite de pH entre los cuales son efectivas. Traspasados estos valores, la enzima
se desnaturaliza y deja de actuar. Entre estos lmites existe un pH ptimo con el cual la enzima posee una mxima eficacia. El
pH ptimo est condicionado por el tipo de enzima y de sustrato, debido a que el pH influye en el grado de ionizacin de los
radicales que componen el centro activo de la enzima y tambin influye en el grado de ionizacin de los radicales del sustrato.
As, cada reaccin enzimtica tendr un pH ptimo; por ejemplo, la pepsina es ms efectiva sobre la hemoglobina con pH 52,2 y sobre la ovoalbmina con pH 5- 1,5
c) Concentracin del sustrato. En una reaccin enzimtica, al incrementar la concentracin del sustrato, para una
concentracin de enzima constante, se produce un aumento de la velocidad de reaccin, tendiente a restablecer el equilibrio
qumico entre las concentraciones de sustrato y de producto. Esto es debido a que, al abundar ms las molculas de sustrato,
aumenta la probabilidad de encuentro entre el sustrato y la enzima. Si la concentracin del sustrato es excesiva, la velocidad
de reaccin no aumentar, debido a que se produce una saturacin de las enzimas, que se hallan todas en forma de complejo
E-S.

d) Activadores. Algunos iones favorecen la unin de la enzima con el sustrato; por ejemplo, la enzima fosforilasa regula la
formacin de ATP a partir de ADP y un grupo fosfato (H3PO4), y se ve activada por la presencia de iones magnesio (Mg *2)
(fig. 4).

ACTIVIDAD 4:
1.- Averigua en qu consiste la desnaturalizacin y la coagulacin de una enzima o protena.
2.- Investiga:
a) Qu es el pH?
b) Dibuja una escala de pH e identifica sus componentes.
3.- Qu es energa cintica, que diferencia tiene con la energa potencial?
4.- Averigua que ocurre con la temperatura y pH mnimo y mximo en la actividad enzimtica
e) Inhibidores. Los inhibidores (I) son sustancias que disminuyen la actividad y la eficacia de una enzima o bien impiden
completamente la actuacin de la misma. La inhibicin puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.
-La inhibicin irreversible o envenenamiento de la enzima tiene lugar cuando el inhibidor o veneno se fija permanentemente
al centro activo de la enzima alterando su estructura y, por tanto, inutilizndola (fig. 5).
- La inhibicin reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el centro activo, sino que slo se impide temporalmente su normal
funcionamiento. Existen dos formas: competitiva y no competitiva.
a) La inhibicin reversible competitiva se debe a la presencia de un inhibidor cuya molcula es similar al sustrato, por lo que
puede competir con ste en la fijacin al centro activo de la enzima. Si se fija el inhibidor, la enzima no puede romperlo, como
hara con el sustrato. Por tanto, la enzima no puede actuar hasta que no se libera de dicho inhibidor (fig. 5 ).
b) La inhibicin reversible no competitiva es debida a un inhibidor que, o acta sobre el complejo enzima-sustrato hacindolo
fijo, o se une a la enzima impidiendo el acceso del sustrato al sitio activo

1.6. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Los aminocidos de fijacin de una enzima se disponen en el espacio de forma que pueden establecer enlaces con los
radicales de la molcula del sustrato. Esto origina una especificidad entre la enzima y el sustrato, ya que slo se producir
actividad enzimtica cuando los radicales de los aminocidos de fijacin coincidan espacialmente con radicales del sustrato y
permitan su unin
(fig. 6).Existen tres tipos de especificidad:

Absoluta, cuando la enzima slo reconoce un tipo de sustrato. Por ejemplo, la enzima D-fructosa 6-fosfotransferasa
acta nicamente sobre la D-fructosa, produciendo D-fructosa-6-fosfato, pero no puede actuar sobre la L-fructosa.
De grupo, cuando la enzima reconoce solamente a un grupo de molculas similares que poseen un determinado
tipo de enlace qumico. Por ejemplo, la glucosidasa acta slo sobre los glcidos en los que aparece el enlace
glucosdico.
De clase, cuando la actuacin de la enzima no depende del tipo de molcula, sino del tipo de enlace. Por ejemplo,
las fosfatasas separan los grupos fosfato de cualquier tipo de molcula.

1.6. ENZIMAS ALOSTRICAS

Las enzimas alostricas suelen estar constituidas por varias subunidades o protmeros. Cada protmero posee dos centros:
un centro regulador y otro centro cataltico o activo.
Al unirse a este centro una molcula, el activador, modulador o ligando, la conformacin del protmero vara, haciendo
funcional al centro cataltico. De esta forma, la enzima alostrica pasa de un estado inhibido (T) a un estado cataltico o activo
(R). La variacin en la conformacin de un protmero se transmite a los otros protmeros asociados hacindolos activos,
efecto que se denomina transmisin alostrica. Algunas enzimas alostricas se hallan en estado inhibido y requieren un
activador, generalmente el sustrato, para pasar al estado cataltico. Por el contrario, otras enzimas alostricas se encuentran
normalmente en estado cataltico, y es la unin del producto de la reaccin enzimtica con el centro regulador lo que induce
que estas enzimas pasen a un estado inhibido. Esta caracterstica permite que las enzimas alostricas acten como
reguladores en los sistemas enzimticos, constituidos por varias enzimas (fig. 7).
1.7. NOMENCLATURA Y CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
La forma de nombrarlas se basa en la adicin del morfema "asa" al nombre del sustrato sobre el cual acta. Por ejemplo, la
sacarosa (sustrato) se degrada (disminuir gradualmente) mediante la enzima sacarasa, para formar sustancias ms simples:
glucosa y fructosa; las lipasas actan sobre los lpidos; las proteinasas o proteasas rompen los enlaces peptdcos de las
protenas y, las amilasas actan sobre los almidones. Algunas enzimas, sin embargo, conservan su antigua denominacin,
como la tripsina, pepsina, etc.
Segn la funcin que realizan las enzimas, stas se clasifican en seis grupos: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas,
liasas, isomerasas y ligasas o sintetasas
De acuerdo con esta clasificacin, para denominar una enzima se cita primero el nombre de un sustrato, a continuacin el
nombre de la coenzima, si la hay, y finalmente la funcin que realiza la enzima. Por ejemplo, la malonato coenzima Atransferasa, la citocromo oxidasa, la succinato flavndeshidrogenasa, etc.
En la clasificacin actual, cada enzima est numerada con cuatro cifras: la primera indica la clase, la segunda la subclase, la
tercera la subdivisin de la subclase y la cuarta es la especfica de la enzima. Por ejemplo, la malonato CoAtransferasa es la
enzima 2.8.3.3.

a) Oxidorreductasas: Catalizan reacciones en las que tiene lugar una oxidacin o reduccin del sustrato. Son enzimas
propias de la cadena respiratoria. Existen 14 subclases, destacando las deshidrogenasas y las oxidasas. Las deshidrogenasas
separan el hidrgeno del sustrato (son, por tanto, oxidantes). Usan como coenzimas el NAD, NADP, FAD, etc. Las oxidasas
captan electrones del sustrato y los transfieren a un aceptor, el oxgeno. Para ello, primero se reducen y luego se oxidan.
b) Transferasas: Transfieren radicales de un sustrato a otro, sin que en ningn momento queden libres dichos radicales.
Segn el radical a transferir, se dividen en ocho subclases.
c) Hidrolasas: Son enzimas que actan mediante reacciones de hidrlisis, rompiendo enlaces por introduccin de los radicales
OH y H procedentes de la ruptura de una molcula de agua.
d) Liasas: Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces CC, CN o CO, con prdida de grupos y, generalmente, con
la aparicin de enlaces dobles. Por ejemplo, las desaminasas retiran radicales amino.
e) Isomerasas: Son enzimas que regulan reacciones de isomerizacin, en las que el sustrato se transforma en otra molcula
ismera.
f) Ligasas o sintetasas: Unen molculas o radicales mediante la energa proporcionada por la desfosforilacin de una
molcula de ATP.
2.- Biotecnologa
2.1. Generalidades y usos
A menudo se le equipara con la ingeniera gentica, como sinnimo de una modificacin dirigida de la sustancia
gentica de las clulas vivas. Pero la biotecnologa es muchsimo ms. La ingeniera gentica tan slo representa uno de sus
muchos sectores.
La biotecnologa significa tres cosas: en primer lugar, el aislamiento de clulas vivas de microorganismos, o a partir
de tejidos animales o vegetales.
En segundo lugar, la obtencin de productos metablicos partiendo de estas clulas vivas que han sido aisladas.
Este punto corresponde tambin a la ingeniera gentica, puesto que su labor principal consiste en sintetizar productos
valiosos para el ser humano, como la hormona del crecimiento o los interferones, a partir de clulas que han sido manipuladas
genticamente.
En tercer lugar, reacciones bioqumicas con clulas vivas o con sustancias que stas contienen, principalmente con
enzimas.
Como sabemos las enzimas son protenas producidas por el organismo, que trabajan como mquina del
metabolismo celular, pues facilitan reacciones de unin o de disociacin de otras molculas, que sin su accin se efectuaran
muy lentamente. De este modo, desempean el papel de catalizadores, haciendo posibles ciertas reacciones qumicas a
niveles eficientes, sin sufrir en s cambio alguno.
As definida, la biotecnologa no es ninguna invencin reciente, sino que forma parte del repertorio de la civilizacin
humana, desde hace ya muchos miles de aos. Por citar un ejemplo, en la produccin de alimentos para el ser humano y los
animales intervienen procesos de fermentacin microbiana:
El hongo de las levaduras (Saccharomyces) y las familias de lactobacilos hacen "subir" las masas en la produccin
del pan
Las levaduras convierten, por fermentacin, los cocimientos de cereales en cerveza, los jugos de manzana en chicha
y el jugo de uvas, en vino
Los estreptococos y algunas especies de lactobacilos convierten leche en yogurt o en queso
Las acetobacterias y bacterias de la especie Erwinia dissolvens hacen fermentar a los granos de caf o a las hojas
de t
Los lactobacilos convierten durante el ensilado plantas verdes y frescas en forraje para animales
As tambin, desde comienzos del siglo XX, se obtienen de las bacterias y levaduras (que son hongos unicelulares,
no bacterias), un sinnmero de elementos orgnicos. Por ejemplo:
Disolventes orgnicos, como el etanol o la acetona
cidos orgnicos, como el cido ctrico o el cido lctico
Polisacridos como el dextrano
Aminocidos, como el cido L-glutmico o la L-lisina
Nuclesidos, como el 5'-IMP y nucletidos como el 5'-GMP
Vitaminas, como la B-12 o la vitamina C
Antibiticos, como los betalactmicos o la tetraciclina
Alcaloides de uso clnico
Enzimas para la industria qumica, como las lipasas (usadas en detergentes) y para la industria alimenticia, como las
amilasas
Hormonas peptdicas y esteroides, como la 1-hidroxiprogesterona o como la insulina humana, producida mediante
ingeniera gentica
Adems, se hace uso de varias especies de bacterias en lixiviacin de minerales, esto es, minerales de baja calidad
se enriquecen tras ser procesados metablicamente por bacterias.
Parte importante del trabajo realizado por biotecnlogos especialistas en gentica molecular, utiliza tcnicas
relativamente recientes, entre las que destaca la recombinacin del ADN.