GLUCOGENOLISIS

La glucogenlisis o degradacin del glucgeno, es un proceso que se lleva a cabo en el tejido heptico y
muscular, ya que estos son los almacenes de glucgeno del organismo, este proceso se lleva a cabo en
estado de ayuno, son las primeros tipos de almacen de energa que se utilizan cuando la glucosa
proveniente del estado postpadrial dismuye. La activacin de este proceso responde tanto en tejido
muscular como heptico, a modificaciones covalentes reversibles (fosforilacin/desfosforilacin)
provocadas por la insulina y glucagon dependiendo el estado energtico en el cual se encuentra el
organismo.La glucogenolisis es la va por la cual se degrada glucgeno para la obtencin de glucosa de una

forma rpida, esta va se estimula por niveles bajos de glucosa, glucagon y catecolaminas (adrenalina, noradrenalina y
norepinefrina).
1. El glucogeno es degradado a glucosa 1 fosfato por la enzima glucogeno fosforilasa que es la enzima reguladora
de esta va y la enzima desramificante que rompe los enlaces alfa 1-4 y alfa 1-6
2. La glucosa 1 fosfato pasa a glucosa 6 fosfato por la enzima fosfoglucomutasa
3. La glucosa 6 fosfato pasa a glucosa por la enzima glucosa.
Es una sencilla inversion de la sisntesis, la degradacion de glucogeno a glucosa que se consigue con 5 reacciones, que
sosn catalizadas por cuatro enzimas. Entre ellas solo la gucosafosfato mutasa participa en la sintesis. La glucogeno
fosforilaza, la enzima clave de la glucogenilisis, cataliza la separacion del enlace Alfa-1,4- glucosidico entre C1 de un
resto y C4 del resto vecino externo no reductor de la cadena de glucogeno. Con ello el ortofosfato(Pi) se separa del
enlace; anlogamente a la hidrlisis, hablamos de una fosforolisis. Glucogeno (n restos) +Pi -->glucosa-1fosfato+glucogeno (n-1 restos)
TIPOS DE REACCION EN LA GLUCOGENOLISIS
Rotura con la participacion de un ortofosfafo(Pi)
Transferencia de trisacridos e hidrlisis de enlaces Alfa-1,6glucosidicos
Transaferencia intramolecular de un grupo de fosfato
Hidrlisis de un enlace de fosfato

(ENZIMA Y COFACTORES)
Glucogeno fosforilasa; fosfato de piridoxal
Enzima desramificante bifuncional trisacaridotransferasa y Alfa-1,6-glucosidasa
Glucosafosfato mutasa
Glucosa-6-fosfatada(solo en el higado)

LA GLICOGENO FOSFORILAZA ES LA ENZIMA CLAVE DE LA GLUCOGENOLISIS

La Glucogeno fosforilasa cataliza la sucesiva ruptura de restos de glucosa desde el extermo C4no reductor. La reaccion
es reversible in vitro, pero en una celula el equilibrio se desplaza en direccion a la fosforolisis del glucogeno es a si
mismo energicamente favorable, pues el enlace reactivo Alfa-1,4-glucosidicose utiliza de manera directa para la
formacion de glucosa-1-fosfato, que tras la isomerizacion pasa inmediatamene a glucosa-6-fosfato tambien sin la
utilizacion de mas ATPy puede incorporarse a la glucolisis. Igualmente, la transformacion direta en una molecula
azucar fosfato cargada impide una perdida de glucosa incontrolada de las celula por el transaportador de glucosa de la
menbrana plasmatica. La enzima glucogeno fosforilasa es un homodimero y consta de dos sub unidades de 95Kd. El
cofactor esencial en la relacion catalizada por la glucogeno fosforilaza es el fosfato de piridoxal derivado de la
vitamina B6. El PLP esta unido covalentemente con su grupo aldehido al grupo e-amino de una cadena lateral de lisina
en le centro activo de la fosforilasa, La glucogeno fosforilasa se une primero a la unidad glucosilo terminal de la
cadena de glucogeno del extremo no reductor asi como a una molecula de ortofosfato (Pi) que se encuentre entre el
enlace Alfa-1,4 y el resto de fosfato del PLP. Luego se separa el enlace Alfa-1,4 y entonces se transfiere un proton del
PLP indirectamente mediante el ortofosfatolibre sobre el atomo de oxigeno C4 de las glucosa que se librea. El
glucogeno acortado en un resto se disicia, y se forma un intermediario reactivo con un ion oxonio (0+) en el centro
activo. P ataca nucleofilicamente al atomo C1 y forma, con una trasferencia inversa de un proton sobre el PLP, el
producto glucosa -1- fosfato. El PLP cumple en esta reaccion la funcion de un catalizaor acido-base general (seccion
12.1)
El papel general de la fosforilasa en la degradacion del glucogeno requiere un rigoroso control de su actividad, que esta
garantizada de nuevo por un fosforilacion reversible y una modulacion alasterica (digresion 40.4) para ello, la estricta
regulacion opuesta de dos enzimas clave, fosforilasa y glucogeno sintasa, garantiza que no se origine un ciclo futil .
la glucogeno fosforilasa puede degradar las cadenas.
Digresion 40,a: regulacion de la glucogeno fosforilasa

En el estado basico, le enzima homodimera se presenta en su forma no fosforilada, forma b, que en condiciones
fisiologicas toa predominantemete la conformacio T inactiva (bT ) del ingles tense una fosforilasa quinasa regulada
por la adrenalina fosforila especificamente en el resto de ser de subunidades y la trasfiere con ello a la forma de que
demanera espontanea pasa a la conformacion T (At) a la conformaciones energeticamente mas favorable, confomacion
R activa (at; del ingles relaxed.) un exceso de glucosa libre puede inactivar alostericamente la forma ag, en la cual el
equilibrio se desplaza hacia la forma At con carga energeticas bajas en una celula musculas el efector alosterico AMP
puede tasferir tambien la forma Bt fosforilar asu conformacion B 2 y de esta manera liberar rapidamente glucosa para la
produnccion de ATP. Con cargas energetiscas mas elevadas, los inhibidores ATP y glucosa 6-fosfato transfieren la enzima
a su forma B1 inactiva. Finalmente, una fosfatada regulada por la insulina puede desfosforilar la forma a 1 y con ello
producir de nuevo el estado basico bT. Con la fosforilacion y la glucosa 6-fosfato se producen efectos contrarios a los de
la glucogeno sintasa por lo que la glucogenolisis yla sintesis de glucogeno se regulan inversamente (una enzima
bifuncional desramifica el glucogeno) lineales de las koleculas de glucogeno solo hasta cuatro restos antes de una
ramificacion; ah la enzima se detiene