PROTENAS Y BIOCATALIZADORES.

Tema 2.2

Las protenas son biopolmeros, es decir, macromolculas de elevado peso molecular

formadas por el encadenamiento de 20 unidades o monmeros diferentes llamados aminocidos,
cada uno de los cuales presenta caractersticas particulares.
Las protenas son las molculas fundamentales en la organizacin celular, no solo por su
abundancia (constituyen casi la mitad del peso en seco de la clula), sino tambin por la enorme
variedad de funciones que desempean.
Las mltiples combinaciones posibles que pueden realizarse con los 20 aminocidos
proteicos permiten la formacin de una enorme variedad de estructuras tridimensionales (las hay
globulares, casi esfricas, dobladas, retorcidas y con abundantes protuberancias, y otras estiradas en
finos filamentos arrollados helicoidalmente) dotadas todas ellas de funciones distintas; de ah el
nombre de protenas, alusivo a Proteo, el dios marino de los griegos, que tena el don de cambiar de
forma a voluntad.
15. AMINOCIDOS. ESTRUCTURA GENERAL. CARCTER
CLASIFICACIN GENERAL SEGN LA CADENA LATERAL.

ANFTERO.

En la naturaleza existen gran variedad de aminocidos, de los cuales unos forman parte de las
protenas y otros no. En los anlisis realizados en protenas de animales, bacteria, plantas y otros
microorganismos, solo se han encontrado 20 aminocidos diferentes componentes de todas las protena,
que reciben el nombre de aminocidos proteicos.
Los aminocidos proteicos son compuestos qumicos con un grupo amino (NH2, que tiene
carcter bsico) y otro carboxilo (COOH, cido), unidos covalentemente a un tomo de carbono
central (C), al cual tambin se unen un tomo de hidrgeno (H) y una cadena lateral (R) distinta para
cada uno de los 20 aminocidos.

COOH

H2NCH

Si R es distinto de los otros tres radicales, como pasa en muchos

aminocidos, el carbono es asimtrico y presentan estereoisomera,
existiendo dos ismeros, L (grupo amino a la izquierda) y D (grupo amino a
la derecha). El que muestra la frmula es un L-aminocido. Tambin son
pticamente activos (dextrgiros o levgiros)

La mayora de los aminocidos naturales son L-aminocidos. En las protenas solo se

encuentran aminocidos de configuracin L, excepto la glicina porque no tiene carbono asimtrico, ya
que R es H.
De los 20 aminocidos proteicos, los humanos solo podemos sintetizar 10, los diez restantes
debemos ingerirlos en la dieta (los necesitamos para construir las protenas), por lo que reciben el
nombre de aminocidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptfano,
metionina, treonina, lisina, (adems, arginina e histidina durante la infancia).
Para designar los veinte aminocidos primarios se utilizan abreviaturas, que se forman con las tres
primeras letras en ingls. Por ejemplo, el aminocido glicina se nombra Gly, y alanina Ala,etc.

Comportamiento anftero.
En los medios biolgicos (condiciones fisiolgicas de pH=7), los aminocidos se comportan
como sustancias anfteras, ya que pueden presentar carcter cido (por la presencia del grupo
carboxilo), capaz de ceder protones (H+) al medio, o bsico, por la presencia del grupo amino (-NH 2),
capaz de aceptar protones (H+) del medio.
En cuanto a la ionizacin, tanto el grupo NH2 como el COOH pueden ionizarse, de la
siguiente forma:
Forma no ionizada
Forma ionizada.

Medio cido

Medio bsico

Los aminocidos tendrn un comportamiento cido o bsico, en funcin del pH del medio y del
tipo de aminocido. En condiciones fisiolgicas (pH=7), los grupos amino se encuentran en gran parte
protonados y los grupos carboxilo desprotonados, por lo que estn doblemente ionizados formando
iones hbridos que se denominan formas zwitterinicas (del alemn zwitter, hermafrodita).

Se llama punto isoelctrico de un aminocido al pH en el cual la carga global es 0. El

aminocido forma un in hbrido que en disolucin puede comportarse como un cido o una base.

Debido a su comportamiento anftero, los aminocidos mantienen constante el pH del medio, lo

que se denomina efecto amortiguador o efecto tampn. (Se comportan como cido o base segn
convenga al organismo)
Clasificacin de los aminocidos.
Los aminocidos se clasifican segn la naturaleza, y en particular la polaridad de la cadena
lateral (R), de la forma siguiente:
1. Aminocidos con cadena lateral apolar (hidrofbica). Varios aminocidos de este grupo tienen
cadena lateral hidrocarbonada, que puede ser aliftica, como en la alanina (Ala), aromtica, como en la
fenilalanina (Phe), heterocclica, como en el triptfano (Trp), o un simple H, como en la glicocola o
glicina (Gly).
2. Aminocidos con cadena lateral polar (hidroflica), pero no inica (es decir, sin carga). La
tirosina (Tyr) y la serina (Ser) pertenecen a este grupo. Observemos que Tyr se diferencia de Phe en que
presenta un grupo OH unido al anillo bencnico, y ese OH le da polaridad a la cadena lateral.
3. Aminocidos con cadena lateral inica de carcter bsico (aminocidos bsicos), como la lisina
(Lys) y la histidina (His). Ntese que la lisina, por ejemplo, tiene dos grupos amino, con lo cual al
ionizarse podr adquirir dos cargas + (y solo una ).
4. Aminocidos con cadena lateral inica de carcter cido (aminocidos cidos), como el cido
asprtico (Asp) o el glutmico (Glu). Tienen dos grupos carboxilo, pudiendo as adquirir dos cargas
al ionizarse. (ver esquema)
Propiedades de los aminocidos.
-- Son compuestos slidos, cristalinos, solubles en agua (excepto los aa con grupos hidrfobos que
son poco hidrosolubles).
-- Tienen un alto punto de fusin ( por encima de los 200 C)
-- Presentan actividad ptica, estereoisomera y comportamiento qumico anftero.
16.- ENLACE PEPTDICO. PPTIDOS Y PROTENAS.
La unin entre aminocidos se realiza mediante un enlace qumico llamado enlace peptdico,
y da lugar a cadenas que reciben el nombre de pptidos. Los pptidos son, por lo tanto, cadenas cortas
de aminocidos unidos por enlaces peptdicos. Cuando dos aminocidos se unen forman un dipptido;
si se unen tres, un tripptido, etc. Si es inferior a diez, se denomina oligopptido, y si es superior a
diez y generalmente hasta 50, recibe el nombre de polipptido.
Se pueden nombrar utilizando las abreviaturas (3 letras) de los aminocidos: NH2-Gly-Cys-Ala-COOH.
Se considera extremo inicial de un pptido (o protena) el que tiene el grupo amino libre, y terminal el
que tiene el grupo carboxilo libre.
El enlace peptdico covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un
aminocido y el grupo amino del siguiente, con la liberacin de una molcula de agua, siendo el
resultado la formacin de un enlace amida (-CO-NH-)

Caractersticas:
1. El enlace peptdico es muy resistente a la hidrlisis (enlace covalente), lo que hace muy
estables a las cadenas polipeptdicas.
2.- Su estructura tridimensional es muy peculiar ya que permite que los tomos del grupo
carboxilo y del grupo amino (CO-NH) se siten en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos.
No pueden rotar, y esto es debido a que se originan dos formas que se estabilizan por resonancia y le
dan al enlace peptdico un carcter parcial de doble enlace que le impide girar libremente, solo
pueden girar los carbonos . Adems, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en el plano los
tomos que lo forman.

El carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico impone unas limitaciones en el
plegamiento de las protenas; (no pueden rotar alrededor del enlace peptdico y s alrededor de los
enlaces N-C y C-C), por ello determina la estructura de las protenas.
Diferencia entre pptidos y protenas.
Aunque el lmite es arbitrario, se suele basar en dos criterios:
1.- La longitud. Generalmente los pptidos suelen tener menos de 10 aa, los polipptidos cuando el
nmero es mayor, generalmente 50 aa y las protenas ms de cincuenta o un peso molecular
de 5000 o mayor. No obstante, hay discrepancias, por ejemplo, el glucagn (29 aa) y la
insulina (51 aa) son hormonas del pncreas que regulan la concentracin de glucosa en sangre
y la sntesis e hidrlisis de glucgeno; la insulina ya se puede considerar, ms que un pptido,
una verdadera protena. La oxitocina y la vasopresina, hormonas de la hipfisis, son pptidos
de 9 aminocidos. La oxitocina produce contraccin de la musculatura lisa del crvix uterino y
estimula la salida de la leche despus del parto y lactancia, la vasopresina (ADH) interviene
en la excrecin de agua.
Otros pptidos importantes son neuromoduladores, sustancias que intervienen en la
transmisin nerviosa modulando, en muchos casos, la accin de los neurotransmisores. Por
ejemplo, las endorfinas, opiceos naturales del cerebro humano, que son importantes en el
control del dolor entre otros procesos.
Por ltimo, algunos antibiticos, como la gramicidina, tambin son peptdicos.

2.- La existencia biolgica. Una cadena polipeptdica sintetizada en el laboratorio y sin existencia
probada en algn ser vivo, se denomina pptido, independientemente de lo larga que sea.
17.- NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS.
Cada protena posee una estructura tridimensional (conformacin) nica que le confiere una
actividad biolgica especfica. As, la protena toma una determinada forma, que en definitiva depende
de la estructura primaria.
La organizacin de una protena viene determinada por cuatro niveles estructurales: la
estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada una de estas estructuras corresponde a
la disposicin de la anterior en el espacio.
Estructura Primaria.
La estructura primaria de una protena es la secuencia lineal de los
aminocidos que la integran, es decir, nos indica qu aminocidos la constituyen y en qu orden se
disponen en la cadena. La estructura primaria es mantenida por los enlaces peptdicos y determina la
conformacin espacial de la molcula, es decir, va a determinar las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria.
Si se rompen los enlaces peptdicos, se destruye la estructura primaria (y, con ello, la cadena
polipeptdica).
Las cadenas lineales de aminocidos se denominan pptidos (pocos aminocidos).
Convencionalmente, en todas las protenas se considera como extremo inicial aquel que
presente el aminocido con el grupo amino libre (extremo N-terminal), y como extremo final aquel
cuyo aminocido tiene el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal).
La secuencia de aminocidos de una protena se expresa enumerando los aminocidos desde
el extremo N-terminal hasta el extremo C-inicial. Ejemplo: NH2-Gly-Cys-Ala-Val-COOH.

Como el esqueleto covalente del pptido (6 tomos que se repiten: -NH-CH-CO-) es idntico en
todas las protenas, lo que vara y le da individualidad propia a los pptidos, y por extensin a las
protenas, es el orden o secuencia de sus cadenas R: las protenas se diferencian por el nmero,
naturaleza y secuencia de aminocidos y de la forma que adopte, y de ello depender su funcin
biolgica.
Dos caractersticas importantes relacionadas con la estructura primaria son la variabilidad y la
especificidad.
Variabilidad. Puesto que existen 20 aminocidos proteicos, y que una protena tiene siempre al
menos varias decenas de aminocidos, y fcilmente ms de un centenar, es posible construir un
nmero fabuloso de protenas diferentes. Encadenando los mismos aminocidos en diferente orden
se obtienen protenas distintas. Entonces, si pensamos en protenas que tengan n restos de
5

aminocidos, ser posible construir (al menos en teora) 20n distintas. La variedad real de protenas
que existen tambin es muy grande, aunque muy inferior a la terica, por supuesto.
Especificidad. Siendo tanta la variabilidad de las protenas, no debe sorprender que tambin haya
particularidad. Es decir, cada ser vivo, o cada grupo de seres vivos, tiene sus propias protenas,
distintas a las de otros seres vivos, o grupos: en esto consiste la especificidad. Podemos observar
especificidad a nivel de especie; por ejemplo, el citocromo c (una protena transportadora de
electrones) humano no es igual que el de otras especies de mamferos (perro, asno, caballo, conejo,
cerdo,...). Esta caracterstica se ha utilizado para estudiar relaciones evolutivas y elaborar rboles
filogenticos. Pero incluso existe especificidad a nivel de individuo: un individuo tiene protenas
propias, distintas a las de sus semejantes; incluso entre gemelos idnticos hay diferentes protenas.
Estructura Secundaria.
La estructura secundaria es la disposicin espacial y regular de la cadena de aminocidos
(estructura primaria). Esta disposicin puede encontrarse en toda o, al menos, en parte de la protena.
Gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptdicos, a medida que los aminocidos se van
uniendo durante la sntesis proteica, la cadena polipeptdica que se forma, adopta una disposicin
espacial estable (el estado de mnima energa) que se corresponde con la estructura secundaria; es
decir, cada una de ellas adquiere la forma tridimensional ms cmoda
El plegamiento de la estructura primaria depende del nmero de enlaces de hidrgeno (P-H)
que se pueden formar entre los grupos, -C=O de unos enlaces peptdicos y los grupos NH de otros
enlaces prximos ( -C=OH-N-), de manera que las cadenas laterales R distribuidas a lo largo de la
cadena peptdica adoptan determinadas posiciones en el espacio. Tambin depende de las
condiciones de tensin y temperatura en que se encuentra.
Se conocen tres tipos de estructuras secundarias que se repiten en muchas protenas: -hlice,
hoja plegada- y la hlice de colgeno.
Estructura en -hlice.
Se forma al enrollarse la estructura primaria sobre s misma, con un giro dextrgiro con 3,6
aa por vuelta y originando una hlice apretada que se estabiliza exclusivamente por los numerosos
puentes de hidrgeno entre el CO- de un aminocido y el hidrgeno del NH- del cuarto
aminocido siguiente. (-C=OH-N-).
La formacin espontnea de estos enlaces de hidrgeno hace que todos los oxgenos de los
grupos CO- queden orientados en el mismo sentido, mientras que todos los hidrgenos de los
grupos NH- quedan orientados en sentido contrario. Las cadenas laterales (R) de los aminocidos, no
participan, sobresalen hacia afuera. Ejemplo: la -queratina del pelo y de la piel.

Estructura de Lmina- (o lmina plegada).

En las hojas plegadas, la cadena polipeptdica queda extendida y se pliega sucesivamente sobre
s misma hacia delante y hacia atrs, de tal forma de tal forma que diferentes tramos de la cadena, bien
los que discurren en el mismo sentido (paralelos) como los que lo hacen en sentido contrario
(antiparalelos), quedan enfrentados unos con otros, y se unen mediante puentes de hidrgeno
intracatenarios, que tambin se establecen entre los grupos NH- y -CO- de los enlaces peptdicos. Los
grupos R estn por encima o por debajo de los planos en zig-zag de la lmina plegada. El resultado es la
formacin de lminas plegadas en zigzag. Los puentes de hidrgeno tambin pueden ser intercatenarios

entre distintas cadenas polipeptdicas adyacentes. Esta estructura se presenta, entre muchas otras
protenas, en la fibrona de la seda.

Estructura terciaria.
La estructura terciaria de las protenas es la conformacin definitiva de la cadena polipeptdica
(cada una con su correspondiente estructura secundaria, -hlice o -laminar) como consecuencia de
las interacciones establecidas entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena.
La estabilidad de las protenas globulares se debe a los distintos enlaces entre los radicales
(R) de los aminocidos. Estos enlaces pueden ser:
Enlace disulfuro
(E. fuerte)

Enlace de hidrgeno
( E. dbil)

Enlaces inicos
(E. dbil entre
grupos ionizados)

SS.

NHO=C-

Los grupos -SH de dos

o entre grupos polares.
cistenas pueden reaccionar,
por ejemplo, con prdida de H,,
formando un puente disulfuro SS.

COO NH3+.

Fuerzas de Van der Walls

(Enlaces dbiles por
atraccin de tomos a
determinadas distancias)

fuerzas de atraccin dbiles

entre grupos ionizados,
como COO y NH3+.

Interacciones hidrofbicas. Los enlaces hidrfobos, muy dbiles, que se establecen entre dos
cadenas laterales no polares al unirse sin que queden entre ellos molculas de agua, que se
mantienen fuera.

Segn el plegamiento completo de las protenas podemos encontrar dos tipos de protenas:
a) Protenas fibrosas, filamentosas, o escleroprotenas: cuando las cadenas suelen tener la misma
estructura secundaria en toda su extensin, sin giros y con pequeas o nulas modificaciones, ya que
las cadenas laterales R apenas influyen (tienen muy pocos grupos polares). En estos casos, la
estructura secundaria coincide con la terciaria. No se dan, en general, tramos con hlice- y otros
con lmina- en una misma cadena, sino que toda ella desarrolla un solo tipo de estructura
secundaria.
Suelen ser protenas alargadas, insolubles en agua, muy resistentes y con funcin estructural, como
el colgeno, la queratina del pelo y la fibrona de la seda, entre otras.
b) Protenas globulares: cuando, frecuentemente, la cadena polipeptdica se pliega en una estructura
tridimensional compacta y ms o menos esfrica.
Algunas caractersticas importantes de las protenas globulares son las siguientes:
-- Las protenas globulares tienen forma globular, esferoidal, como un ovillo. Son generalmente
solubles en agua y tienen funciones variadas.
-- La cadena polipeptdica se repliega, de forma que aminocidos que inicialmente estaban muy
alejados pueden quedar juntos. El plegamiento es un proceso espontneo.
-- Aunque cada protena tiene un modo distinto de plegarse, en todas ellas hay caractersticas comunes:
a) un plegamiento compacto, con poco o ningn espacio para las molculas de agua.
b) los grupos R hidrfilos estn localizados en el exterior,
c) los grupos R hidrfobos estn localizados en el interior.
.

Generalmente, en una protena globular coexisten -hlice y -laminar (hoja plegada) en

proporciones variadas. En los tramos rectos presentan estructuras secundarias de -hlice y laminar, mientras que en las zonas de giros (codos) presentan secuencias sin una estructura concreta.
La estructura terciaria es la que confiere a una protena su actividad biolgica.

Estructura Cuaternaria.
La estructura cuaternaria hace referencia al ensamblaje de dos o ms cadenas peptdicas
separadas, cada una con su estructura terciaria, que se unen mediante enlaces dbiles (no covalentes)
y, en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro, para formar la protena completa
(oligmero). El conjunto se denomina oligmero, y cada una de sus cadenas monmero. Los
monmeros pueden ser idnticos o distintos.
Segn el nmero de monmeros, estas protenas se denominan dmeros, como la insulina;
trmeros, como el colgeno; tetrmeros, y una de las protenas globulares ms conocida con
estructura cuaternaria, es la hemoglobina. La hemoglobina est formada por cuatro subunidades, iguales
dos a dos: dos cadenas y dos cadenas (2 + 2 ).
Adems, cada una de las cadenas lleva un grupo hemo, una parte no formada por aminocidos, que
contiene Fe y que es donde se une el O2 transportado por la hemoglobina.
Como hemos dicho, la estructura cuaternaria solo se manifiesta en las protenas (fibrosas o
globulares) formadas por la asociacin de varias cadenas peptdicas iguales o diferentes, y por ello,
no todas las protenas globulares presentan estructura cuaternaria, por ejemplo, las protenas
constituidas por un nico polipptido, como la mioglobina, no pueden tener estructura cuaternaria y
solo alcanzan el nivel de plegamiento de la estructura terciaria.
La estructura cuaternaria de las protenas fibrosas se basa en la asociacin entre las distintas
unidades peptdicas que la componen y dan lugar a complejos supramolecualares de gran
importancia (la base fundamental de su estructura es la estructura secundaria porque la terciaria es
muy simple)
La estructura cuaternaria de las protenas (o la terciaria, en aquellas que solo presenten esta
estructura), es responsable de su actividad biolgica.
La estructura cuaternaria depende de la terciaria, esta de la secundaria que a su vez depende
de la estructura primaria, es decir, de la secuencia de los aminocidos que componen cada una de las
cadenas polipeptdicas. Cualquier variacin de la secuencia de aminocidos puede afectar a los
distintos niveles de plegamiento y, por tanto, a su funcin biolgica.
18.- PROPIEDADES DE LAS PROTENAS.
Las propiedades de las protenas dependen de sus radicales libre (grupos R), de que estos
sobresalgan de la molcula y tengan, por tanto, la posibilidad de interaccionar con el entorno.

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** Solubilidad.

Las protenas son macromolculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la

conformacin globular. Por su elevado peso molecular forman disoluciones coloidales. La

solubilidad se basa esencialmente en la interaccin de las cargas elctricas positivas y negativas,
distribuidas en la superficie de la protena, con las molculas de agua de su entorno (dipolos), lo cual
da lugar a la llamada capa de solvatacin.
Pueden precipitar con sales. Si aadimos, por ejemplo (NH4)2SO4, a una disolucin de
protenas en agua, llega un momento en que la concentracin de iones NH 4+ y SO4-2 es tan elevada
que se produce una competencia con las cargas elctricas de la protena. El resultado es la prdida
por parte de las protenas de sus capas de solvatacin, pues las molculas de agua pasan a formar
parte de otras capas alrededor de los iones; es como si los iones robasen el agua que rodea a las
protenas, que ven reducida as su solubilidad y precipitan.
** Desnaturalizacin.
Este concepto se aplica, generalmente, a protenas globulares. Se denomina desnaturalizacin
el proceso por el cual una protena pierde su estructura nativa (conformacin original, biolgicamente
activa), lo que frecuentemente conlleva la prdida de su actividad biolgica.
La desnaturalizacin se induce por diferentes tipos de factores, entre los que destacan el calor, los pH
extremos, detergentes, radiaciones, etc.
Estos agentes pueden provocar la ruptura de los puentes de hidrgeno o del resto de las interacciones
dbiles que mantienen la conformacin secundaria (desnaturalizaciones ms graves), terciaria y
cuaternaria de las protenas, incluso pueden romperse los puentes disulfuro. Los enlaces peptdicos
que no se alteran, por lo que la estructura primaria permanece intacta. Cuando una protena se
desnaturaliza, se transforma en filamentos lineales y delgados que se entrelazan unos con otros hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. La cadena polipeptdica queda desplegada pero
ntegra.
La desnaturalizacin es un proceso irreversible en la mayora de los casos, pero como no
afecta a los enlaces peptdicos, si las condiciones que provocan desnaturalizacin duran poco tiempo
o son poco intensas, la desnaturalizacin es temporal y reversible y algunas protenas pueden
plegarse de nuevo y recuperar su conformacin nativa y, con ella, su actividad biolgica, hecho
conocido como renaturalizacin, como ocurre en el caso de los anticuerpos o inmunoglobulinas.
Esto demuestra que la forma de una protena no es ms que la conformacin ms probable y ms
estable y que solo depende de la secuencia de sus aminocidos y del medio en el que se encuentra.

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Ejemplos: En la leche cortada se desnaturaliza la casena. La precipitacin de la clara del

huevo se produce por la desnaturalizacin de la ovoalbmina debido al calor. (desnaturalizacin
irreversible en ambas)
** Carcter anftero.
Las protenas estn constituidas por aminocidos, y por ello tambin tienen un
comportamiento anftero, es decir, pueden comportarse como un cido, liberando protones (H +), o
bien como una base, aceptando protones. Debido a ello las protenas disueltas tienden a neutralizar
las variaciones de pH del medio, es decir, son disoluciones tampn o amortiguadoras, de forma
similar a como lo hacen las sales minerales.
-- El concepto de punto isoelctrico, que vimos en aminocidos, tambin se aplica a protenas (valor de
pH en el que la carga global de la protena es 0).
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS.
[A] Segn su composicin, las protenas se clasifican en: holoprotenas y heteroprotenas.

1. Holoprotenas o Protenas simples. Estn formadas solamente por aminocidos que forman
cadenas polipeptdicas.

2. Heteroprotenas o Protenas conjugadas. Adems de cadenas polipeptdicas, tienen

sustancias de naturaleza no proteica unidas a ellas. Estas sustancias reciben el nombre genrico de
grupo prosttico.

Segn la naturaleza del grupo prosttico, se dividen en cinco grupos:

--Cromoprotenas. El grupo prosttico es una sustancia con color, por lo que tambin se les
llama pigmentos, y pueden ser:
--Pigmentos porfirnicos. El grupo prosttico es un anillo llamado porfirina, en cuyo
centro hay un catin metlico. Si se trata del catin ferroso Fe ++ (color rojo), la porfirina se llama
grupo hemo. Pertenecen a este grupo la hemoglobina, encargada de transportar oxgeno en la
sangre y la mioglobina, que ejerce la misma funcin en los msculos.
--Pigmentos no porfirnicos. Son los que tienen un grupo prosttico diferente a la
porfirina. Por ejemplo, la hemocianina, pigmento respiratorio azulado que lleva cobre y se
encuentra en a hemolinfa de crustceos y moluscos, (transporta oxgeno en la sangre de los
invertebrados) y la rodopsina que es una protena caracterstica de las clulas de la retina.
--Glucoprotenas. Su grupo prosttico es un glcido. Pertenecen a este grupo:
--Hormona estimulante del folculo (FSH) y hormona Luteinizante (LH).

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--Glucoprotenas sanguneas, como la protrombina.

--Glucoprotenas de las membranas celulares como el glucoclix.
--Lipoprotenas. Su grupo prosttico son los cidos grasos. Ejemplo: lipoprotenas HDL y
LDL que transportan colesterol. Lipoprotenas de la membrana plasmtica.
--Fosfoprotenas. Su grupo prosttico es el cido fosfrico. Ejemplos: la casena de la leche
y la vitelina de la yema del huevo.
--Nucleoprotenas. Tienen un cido nucleico como grupo prosttico. Ejemplo: las
asociaciones de histonas o protaminas con las molculas de ADN que forman las fibras de cromatina
del ncleo celular.
[B] Segn su estructura , las protenas se clasifican en dos grandes:

1.- Protenas filamentosas, fibrosas o escleroprotenas: Son insolubles en agua, tienen forma
alargada (forman hilos, fibras) y su funcin es estructural. Pertenecen a este grupo:
--Colgeno. Se encuentra en tejidos conectivos como, el conjuntivo, cartilaginoso y seo.
Presenta una gran resistencia al estiramiento.
--Queratinas. La -queratinas se sintetizan y almacenan en las clulas de la epidermis y
formaciones epidrmicas como el cabello, uas, pezuas, cuernos, plumas, lana, escamas, etc.
--Elastinas. Protenas flexibles localizadas en los tendones y vasos sanguneos. Poseen una
gran elasticidad que les permite recuperar su forma tras la aplicacin de una fuerza. Las elastinas
tambin se localizan en rganos sometidos a deformaciones reversibles como los pulmones, las
arterias y la dermis.
-- Fibrona. Las -queratinas o fibronas se encuentran en el hilo de seda. (Gusano de seda y
las hebras hiladas por las araas).
-- Miosina: Participa en la contraccin muscular
-- Mucina:

2.- Protenas Globulares. Tienen una estructura ms o menos globular y compleja. Son solubles
en agua o bien en disoluciones polares. Tienen variedad de funciones. Su tamao oscila entre los
5000 daltons de peso molecular para las protaminas hasta el milln para las globulinas. Pertenecen a
este grupo:
--Albminas. Constituyen la parte principal de las protenas plasmticas. Regulan la presin
osmtica de la sangre y forman la reserva principal de aminocidos del organismo. Su capacidad
para unirse reversiblemente con otras sustancias les da un importante papel como transportadoras de

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hormonas, cidos grasos o cationes. Entre ellas tenemos: la seroalbmina de la sangre (transporta
cidos grasos), la ovoalbmina de la clara del huevo, la lactoalbmina de la leche y la globina que
forma parte de la hemoglobina. (Son protenas de origen animal)
--Globulinas. Son protenas muy grandes con forma globular casi perfecta. Tenemos las y
-globulinas, asociadas a la hemoglobina y las -globulinas o inmunoglobulinas que constituyen los
anticuerpos. La lactoglobulina de la leche y el fibringeno, precursor de la fibrina en el proceso de
coagulacin sangunea.
--Protaminas. Son protenas bsicas asociadas al ADN del ncleo en los espermatozoides y
facilita su compactacin.
--Histonas. Son protenas bsicas asociadas al ADN de todas las clulas eucariotas, excepto
en los espermatozoides.
--Glutelinas. Son insolubles en agua pero solubles en cidos y bases diluidos. Se encuentran
en las semillas vegetales como la glutenina (gluten: mezcla de varias protenas) del trigo, la hordena
de la cebada, etc.
-- Actina: Participa en la contraccin muscular
[C] Segn la funcin biolgica que desempean, es el criterio ms informativo, aunque muy
heterogneo.
1.- La Funcin Enzimtica, es tan importante, que se tratar en el tema siguiente.

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