Colegio de bachilleres de Chiapas

Plantel 05, Huehuetn

Tema: ENZIMAS

Materia: Temas Selectos de Biologia.

Docente: Qumico Julio Cesar Martnez Maldonado.

Semestre y grupo:5E T/M

Integrantes del equipo:
Cruz lvarez Citlaly
De la Cruz Lpez Jos Jaime
De Len Lpez Delfino.
Lpez de la Cruz Frida Nataly
Martnez Lpez Alexandra
Ros Labias Edgar

INDICE
Introduccin

Temas

Pginas

1: Las Enzimas.4
1.1: Estructura y mecanismo..5
1.1.1 : Mecanismos....6
1.1.2 : Dinmica y funcin............................................................................7
1.1.3: Cofactores..8
1.1.4: Coenzimas.8
1.1.5: Funcin biolgica..9
1.1.6: Aplicaciones industriales...10
1.2: Sitio Activo12
1.3: Sustrato..13
1.4 Enzimas alostericas..14

Conclusin
Bibliografa

INTRODUCCION
Las enzimas son el grupo ms variado y especializado de las protenas, su funcin
es actuar como catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en
los seres vivos puedan desarrollarse a un ritmo adecuado. Un catalizador, por
definicin, es un compuesto que con su sola presencia aumenta la velocidad de la
reaccin sin experimentar ninguna modificacin. Las enzimas son capaces de
acelerar reacciones qumicas especficas en un medio acuoso, y en condiciones
en las que los catalizadores no biolgicos, seran incapaces de realizar iguales
funciones. Su capacidad catalizadora depende de su conformacin, la supresin
de alguno de sus niveles de estructuracin, causa la prdida de funcionamiento.
Gran parte de sus propiedades catalticas radica en el alto grado de
especializacin que presentan respecto a las sustancias reaccionantes o
sustratos. Al igual que las protenas, les hay de muy diferentes tamaos y
requerimientos; algunas necesitan para desarrollar su actividad tan slo su
estructura aminoacdica, mientras que otras requieren la presencia de un cofactor.
Este compuesto puede ser, sencillamente un in inorgnico, Fe2+, Mg2+, Mn2+ o
Zn2+; o una molcula orgnica ms o menos compleja, que si se encuentra unida
covalentemente se denomina grupo prosttico, y si establece uniones de
naturaleza dbil y reversible se denomina coenzima. Muchas vitaminas, o
derivados de las mismas, funcionan como coenzimas. La enzima completa junto a
su cofactor se denomina holoenzima y su parte exclusivamente proteica
apoenzima.

1: LAZ ENZIMAS
Las enzimas son molculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan
reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: una
enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible, pero que
transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir,
transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas
reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las
cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos
los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas
significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones
enzimticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su
velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto de enzimas sintetizadas
en una clula determina el tipo de metabolismo que tendr cada clula. A su vez,
esta sntesis depende de la regulacin de la expresin gnica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de
activacin de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de
reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en que
intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen
acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reaccin que se produce bajo
el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio
mucho ms deprisa que la correspondiente reaccin no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por
las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las
enzimas difieren de otros catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas
catalizan alrededor de 4 000 reacciones bioqumicas distintas. No todos los
catalizadores bioqumicos son protenas, pues algunas molculas de ARN son
capaces de catalizar reacciones .Tambin cabe nombrar unas molculas sintticas
denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones qumicas como
las enzimas clsicas.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los
inhibidores enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de
las enzimas, mientras que los activadores son molculas que incrementan dicha
actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su
actividad. Muchas drogas o frmacos son molculas inhibidoras. Igualmente, la
actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentracin de la propia
enzima y del sustrato, y otros factores fsico-qumicos.
4

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de

antibiticos y productos domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente
utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricacin de alimentos,
distincin de vaqueros o produccin de biocombustibles.

Ejemplo de una enzima es la: Estructura de la triosafosfato isomerasa.

1.1: ESTRUCTURA Y MECANISMO

Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar
tamaos muy variables, desde 62 aminocidos como en el caso del monmero de
la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2 500 presentes en la sin tasa de
cidos grasos.
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura
tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de
aminocidos. Sin embargo, aunque la estructura determina la funcin, predecir
una nueva actividad enzimtica basndose nicamente en la estructura de una
protena es muy difcil, y un problema an no resuelto.
Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que
actan, y solo una pequea parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos)
est directamente involucrada en la catlisis. La regin que contiene estos
residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada centro activo. Las
enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores,
necesarios a veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas molculas,
como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada.
Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden
incrementar o disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin
por retroalimentacin positiva o negativa, segn el caso.
Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena lineal
de aminocidos que se pliegan durante el proceso de traduccin para dar lugar a
5

una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar

actividad. Cada secuencia de aminocidos es nica y por tanto da lugar a una
estructura nica, con propiedades nicas. En ocasiones, protenas individuales
pueden unirse a otras protenas para formar complejos, en lo que se denomina
estructura cuaternaria de las protenas.

La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las protenas, pueden ser
desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor,
los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la
estructura terciaria de las protenas de forma reversible o irreversible,
dependiendo de la enzima y de la condicin. Una consecuencia de la
desnaturalizacin es la prdida o merma de la funcin, de la capacidad
enzimtica.

1.1.1 :MECANISMOS
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, como se ver a continuacin,

Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un ambiente

en el cual el estado de transicin es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma
de un sustrato: la enzima produce un cambio de conformacin del sustrato unido
energa que precisa para completar la transicin).

Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma del

sustrato, mediante la creacin de un ambiente con una distribucin de carga
ptima para que se genere dicho estado de transicin.

Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando

temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio
enzima/sustrato (ES), que no sera factible en ausencia de enzima.

Reduciendo la variacin de entropa necesaria para alcanzar el estado de

transicin (energa de activacin) de la reaccin mediante la accin de orientar
correctamente los sustratos, favoreciendo as que se produzca dicha reaccin.

Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de

temperatura. El incremento de temperatura facilita la accin de la enzima y permite
que se incremente an ms su velocidad de reaccin. Sin embargo, si la
temperatura se eleva demasiado, la conformacin estructural de la enzima puede
verse afectada, reduciendo as su velocidad de reaccin, y solo recuperando su
6

actividad ptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas

son termolbiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.
Cabe destacar que este efecto entrpico implica la desestabilizacin del estado
basal, y su contribucin a la catlisis es relativamente pequea.

Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbnica de

tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo.

1.1.2 :DINMICA Y FUNCIN

La dinmica interna de las enzimas est relacionada con sus mecanismos de
catlisis. La dinmica interna se define como el movimiento de diferentes partes
de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de aminocidos, hasta
grupos de aminocidos o incluso un dominio proteico entero. Estos movimientos
se producen a diferentes escalas de tiempo que van desde femtosegundos hasta
segundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en
el proceso de catlisis por medio de movimientos dinmicos. Los movimientos de
las protenas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrn ser ms
o menos importantes segn si los cambios conformacionales se producen por
vibraciones pequeas y rpidas o grandes y lentas, y dicha importancia depender
del tipo de reaccin que lleve a cabo la enzima. Sin embargo, aunque estos
movimientos son importantes en el proceso de unin y liberacin de sustratos y
productos, an no est claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos
qumicos de las reacciones enzimticas. Estos nuevos avances tambin tienen
implicaciones en la comprensin de los efectos alostricos y en el desarrollo de
nuevos frmacos.

1.1.3: COFACTORES
Algunas enzimas no precisan ningn componente adicional para mostrar una total
actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unin de molculas no
proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad.46 Los
cofactores pueden ser compuestos inorgnicos, como los iones metlicos y los
complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgnicos, como la flavina o el grupo
hemo. Los cofactores orgnicos pueden ser a su vez grupos prostticos, que se
unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de
la enzima durante la reaccin. Las coenzimas incluyen compuestos como el
NADH, el NADPH y el adenosn trifosfato. Estas molculas transfieren grupos
funcionales entre enzimas.
Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbnica, en
la cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y como se muestra en
la figura anterior (situada al inicio de la seccin "Estructuras y mecanismos").Estas
molculas suelen encontrarse unidas al sitio activo y estn implicadas en la
catlisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados en
reacciones redox.
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas
apoenzimas oapoprotenas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada
holoenzima (que es la forma activa). La mayora de los cofactores no se unen
covalentemente a sus enzimas, pero s lo hacen fuertemente. Sin embargo, los
grupos prostticos pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la
tiamina pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. El trmino "holoenzima"
tambin puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen mltiples
subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el
complejo con todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad
enzimtica.

1.1.4: COENZIMAS
Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas que transportan grupos
qumicos de una enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la riboflavina,
la tiamina y el cido flico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en
cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta).
Los grupos qumicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por
NAD o NADP+, el grupo fosfatotransportado por el ATP, el grupo acetilo
transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados
por el cido flico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina.

Debido a que las coenzimas sufren una modificacin qumica como consecuencia
de la actividad enzimtica, es til considerar a las coenzimas como una clase
especial de sustratos, o como segundos sustratos, que son comunes a muchas
enzimas diferentes. Por ejemplo, se conocen alrededor de 700 enzimas que
utilizan la coenzima NADH.
Las coenzimas suelen estar continuamente regenerndose y sus concentraciones
suelen mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la clula: por ejemplo, el
NADPH es regenerado a travs de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil
metionina por medio de la metionina adenosiltransferasa. Esta regeneracin
continua significa que incluso pequeas cantidades de coenzimas son utilizadas
intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada
da.

1.1.5: FUNCIN BIOLGICA

Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos.
Son indispensables en la transduccin de seales y en procesos de regulacin,
normalmente por medio de quinasas y fosfatasas.Tambin son capaces de
producir movimiento, como es el caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar
la contraccin muscular o el movimiento de vesculas por medio delcitoesqueleto.
Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son las bombas de iones implicadas
en procesos de transporte activo. Adems, las enzimas tambin estn implicadas
en funciones mucho ms exticas, como la produccin de luz por la luciferasa en
las lucirnagas.Los virus tambin pueden contener enzimas implicadas en la
infeccin celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y de la
transcriptasa inversa, o en la liberacin viral, como la neuraminidasa del virus de la
gripe.
Una importante funcin de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo
de los animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de
degradar molculas grandes (almidn o protenas, respectivamente) en otras ms
pequeas, de forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las molculas de
almidn, por ejemplo, que son demasiado grandes para ser absorbidas, son
degradadas por diversas enzimas a molculas ms pequeas como la maltosa, y
finalmente a glucosa, la cual s puede ser absorbida a travs de las clulas del
intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos
de alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbvora, poseen en sus
intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa,
capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.
9

Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden especfico, creando as

una ruta metablica. En una ruta metablica, una enzima toma como sustrato el
producto de otra enzima. Tras la reaccin cataltica, el producto se transfiere a la
siguiente enzima y as sucesivamente. En ocasiones, existe ms de una enzima
capaz de catalizar la misma reaccin en paralelo, lo que permite establecer una
regulacin ms sofisticada: por ejemplo, en el caso en que una enzima presenta
una actividad constitutiva pero con una baja constante de actividad y una segunda
enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor constante de
actividad.
Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metablicas. Sin las
enzimas, el metabolismo no se producira a travs de los mismos pasos, ni sera lo
suficientemente rpido para atender las necesidades de la clula. De hecho, una
ruta metablica como la gluclisis no podra existir sin enzimas. La glucosa, por
ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma que quede
fosforilada en uno o ms carbonos. En ausencia de enzimas, esta reaccin se
producira tan lentamente que sera insignificante. Sin embargo, si se aade la
enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la
concentracin de la mezcla en un breve espacio de tiempo se podr encontrar
nicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas
metablicas dentro de la clula dependen del conjunto de enzimas funcionales
que presenten.

1.1.6 :APLICACIONES INDUSTRIALES

Las enzimas son utilizadas en la industria qumica, y en otros tipos de industria, en
donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las
enzimas estn limitadas tanto por el nmero de reacciones que pueden llevar a
cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgnicos y altas
temperaturas. Por ello, la ingeniera de protenas se ha convertido en un rea de
investigacin muy activa donde se intentan crear enzimas con propiedades
nuevas, bien mediante diseo racional, bien mediante evolucin in vitro.Estos
esfuerzos han comenzado a tener algunos xitos, obtenindose algunas enzimas
que catalizan reacciones no existentes en la naturaleza.

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A continuacin se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de las

enzimas:
Aplicacin
Enzimas utilizadas
Usos
Procesado de alimentos

La amilasa cataliza la degradacin del almidn en

azcares sencillos.
1.-Amilasas de hongos y plantas.

2.- Proteasas
Produccin de azcares desde el almidn, como por ejemplo en la produccin de
jarabe de maz. En la coccin al horno, cataliza la rotura del almidn de la harina
en azcar. La fermentacin de la azcar llevada a cabo por levaduras produce el
dixido de carbono que hace "subir" la masa.
2.- Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de protenas en
la harina.

Alimentos para bebs

Tripsina

Para pre-digerir el alimento dirigido a bebs.

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Elaboracin de cerveza

Las enzimas de la cebada son liberadas durante la fase de molido en la

elaboracin de la cerveza.
Enzimas de cebada producidas a nivel industrial
Las enzimas liberadas degradan el almidn y las protenas para generar azcares
sencillos, aminocidos y pptidos que son usados por las levaduras en el proceso
de fermentacin.
Ampliamente usadas en la elaboracin de cerveza para sustituir las enzimas
naturales de la cebada.

1.2: SITIO ACTIVO

El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para
ser catalizado. La reaccin especfica que una enzima controla depende de un
rea de su estructura terciaria. Dicha rea se llama el sitio activo y en ella ocurren
las actividades con otras molculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener
solamente ciertas molculas. Las molculas del sustrato se unen al sitio activo,
donde tiene lugar la catlisis.. En el sitio activo slo puede entrar un determinado
sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminocidos que intervienen en la
unin del sustrato a la enzima y se denominan residuos de unin, mientras que los
que participan de forma activa en la transformacin qumica del sustrato se
conocen como residuos catalticos.

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Esquema del sustrato actuando en el sitio activo.

1.3: SUSTRATO
En bioqumica, un Sustrato es una molcula sobre la que acta una enzima.Las
enzimas catalizan reacciones qumicas que involucran al sustrato o los sustratos.
El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzimasustrato. El sustrato por accin de la enzima es transformado en producto y es
liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato. La ecuacin
general es la siguiente:

E + S ES EP E + P
13

Donde E = enzima, S = sustrato(s), P = producto(s) (Ntese que slo el paso del

medio es irreversible).

Mediante el incremento de la concentracin de sustrato, la velocidad de la

reaccin aumentar debido al aumento de la probabilidad de formacin de
complejos enzima-sustrato .Esto ocurrir hasta que no haya ms enzimas
disponibles para la formacin de complejos enzima-sustrato, lo que corresponde a
un punto en que la velocidad ya no aumenta. La concentracin de enzimas
constituye el factor limitante.

1.4: ENZIMA ALOSTRICA

Las enzimas alostricas son enzimas que cambian su conformacin al unirse un
efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unin de otro
ligando en un sitio distinto de la molcula. Esta "accin a distancia" de la unin de
un ligando que afecta a la unin de otro en un sitio claramente diferente es la
esencia del concepto de alostera o alosterismo. El alosterismo juega un papel
crucial en muchos procesos biolgicos fundamentales, incluyendo la sealizacin
celular y la regulacin del metabolismo, entre otros. Las enzimas alostricas no
necesitan ser oligmeros como se pensaba anteriormente,y de hecho muchos
sistemas han demostrado alostera en enzimas de una sola subunidad.
En general, la cooperatividad en los enzimas alostricos muestran una
dependencia sigmoidal con respecto a la concentracin de sus sustratos en los
sistemas positivamente cooperativos. Esto permite que los enzimas ms
alostricos varen mucho su actividad cataltica en respuesta a pequeos cambios
en la concentracin del efector. Las molculas efectoras, que pueden ser el propio
sustrato (efector homotrpico) o alguna otra molcula pequea (efector
heterotrpico), pueden hacer que el enzima sea ms o menos activo alterando el
equilibrio entre los estados de mayor y menor afinidad. Los sitios de unin para los
efectores heterotrpicos, llamados sitios alostricos, son generalmente
independientes del sitio activo todava acoplado termodinmicamente.

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CONCLUSION
Como bien sabemos las enzimas son protenas que todos los seres vivos
poseemos, y ayudan a realizar las reacciones qumicas por medio de un
catalizador que ayuda a que esta se realice en menos tiempo. Tambin ayuda a
trasformar los nutrientes de los nutrientes de los alimentos para obtener energa,
trasformar los nutrientes simples en molculas complejas y viceversa al igual
obtener materia prima en la sntesis de nuevas molculas. Las enzimas aceleran
la velocidad de las reacciones disminuyendo la energa de activacin. As
podemos ver como las enzimas son molculas importantes en el funcionamiento
de las reacciones qumicas de los seres vivos.

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BIBLIOGRAFIA
https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima#Implicaciones_en_enfermedades
https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima#Funci.C3.B3n_biol.C3.B3gica
https://es.wikipedia.org/wiki/Sitio_activo
https://es.wikipedia.org/wiki/Sustrato_(bioqu%C3%ADmica)
https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima_alost%C3%A9rica

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