INTRODUCCION

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente son

protenas.

Como catalizadores, las enzimas actan en pequea cantidad,

recuperndose indefinidamente y no llevan a cabo reacciones que sean

energticamente desfavorables, as como no modifican el sentido de los equilibrios
qumicos, sino que aceleran su consecucin.
Se puede decir tambin que son catalizadores de naturaleza protenica que regulan
la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiolgicos, producidos por los
organismos vivos, en consecuencia, las deficiencias en la funcin enzimtica causan
patologas.
Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas y
variadas reacciones que caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de la energa
solar y la sntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales
dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, estn
dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines
energticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de
relacin, como la locomocin, la excitabilidad, la irritabilidad, la divisin celular, la
reproduccin y otros. Estn regidas por la actividad de innumerables enzimas
responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el
individuo, sin liberaciones bruscas de energa a temperaturas fijas en un medio de pH,
concentracin salina y otros. prcticamente constante.
La accin Catalica enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que
representa el estado de transicin. El sustrato se une al enzima a travs de numerosas
interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticos, hidrfobo,
entre otros, en un lugar especfico, el centro activo.
El modo de accin de una enzima, por s misma, no puede llevar a cabo una
reaccin, su funcin es modificar la velocidad de la reaccin, entendindose como tal
la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. La especificada de la enzimas
son las molculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la
enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catlisis.

ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS ENZIMAS

Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos
estn catalizadas por enzimas, que son catalizadores especficos por lo que cada
enzima cataliza un solo tipo de reaccin y casi siempre acta sobre un nico sustrato
o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reaccin catalizada por un enzima:

La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato.

El sustrato se une a una regin concreta de la enzima, llamada centro

activo. Este comprende: 1ero un sitio de unin formado por los aminocidos
que estn en contacto directo con el sustrato y 2 do. un sitio cataltico, formado
por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo
ciclo de reaccin
Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos catalizan reacciones
especficas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad.
El enzima sacarasa es muy especfico: rompe el enlace b-glucosdico de la
sacarosa o de compuestos muy similares. As, para el enzima sacarasa, la sacarosa es
su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos anlogos. El
enzima acta con mxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia
sobre los sustratos anlogos. Entre los enzimas poco especficos estn las proteasas
digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de protenas y
pptidos de muy diverso tipo.
PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS
Estas derivan del hecho de ser protenas y actuar como catalizadores., como
protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las dems
conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados en
cambios en la actividad cataltica. Los factores que influyen de manera ms directa
sobre la actividad de un enzima son: pH, temperatura y cofactores
MODO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS
En las reacciones espontneas, los productos finales tienen menos energa libre de
Gibbs (DG) que los reactantes , por tanto, en las reacciones espontneas se libera

energa de Gibbs (DG<0). Sin embargo, el comienzo de la reaccin requiere un aporte

inicial de energa. Esta energa inicial que hay que suministrar a los reactantes para
que la reaccin transcurra se llama energa de activacin (Ea). Cuanto menor es la Ea
ms fcilmente transcurre la reaccin.
La accin de los catalizadores consiste, precisamente, en disminuir la Ea. Los
enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la Ea an ms
que los catalizadores inorgnicos. Por ejemplo, la descomposicin del agua
oxigenada (H2O2) para dar H2O y O2 puede ocurrir sin catalizador, con un
catalizador inorgnico (platino), o con un enzima especfico (catalasa). Las
respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y 6 Kcal/mol. As, se puede calcular que
el platino acelera la reaccin 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera
370.000 veces.
Para que una reaccin qumica tenga lugar, las molculas de los reactantes deben
chocar con una energa y una orientacin adecuada. La actuacin del enzima: permite
que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una orientacin ptima
para que la reaccin se produzca y modifica las propiedades qumicas del sustrato
unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formacin
de otros nuevos.
MODELO LLAVE-CERRADURA
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro
activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una
cerradura. Este modelo es vlido en muchos casos, pero no es siempre correcto.
MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO
En algunos casos, el centro activo adopta la conformacin idnea slo en
presencia del sustrato. La unin del sustrato al centro activo del enzima desencadena
un cambio conformacional que da lugar a la formacin del producto. Este es el
modelo del ajuste inducido, sera algo as como un cascanueces, que se adapta al
contorno de la nuez.
REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Una molcula de enzima no tiene por qu actuar siempre a la misma velocidad. Su

actividad puede estar modulada por:
Efecto del pH sobre la actividad enzimtica
Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2;
tiol -SH; imidazol, entre otros.) en las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el
pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra.
Como la conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas elctricas,
habr un pH en el cual la conformacin ser la ms adecuada para la actividad
cataltica, este es el llamado pH ptimo.
La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones
de pocas dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden afectar
drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2, la ureasa
lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10. Como ligeros cambios del pH pueden
provocar la desnaturalizacin de la protena, los seres vivos han desarrollado sistemas
ms o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores
fisiolgicos.
Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimtica
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por
cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir
de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la
cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima. Por encima de
esta temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura es
contrarrestado por la prdida de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin
trmica y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.
Efecto de los cofactores sobre la actividad enzimtica
A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en la catlisis, los cuales so los cofactores. Los cofactores
pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio
de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula

orgnica se llama coenzima y muchas de estas se sintetizan a partir de vitaminas.

Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al
enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa del enzima, es
decir, la enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La parte proteica
de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que: apoenzima + grupo
prosttico= holoenzima
Efecto de las concentraciones sobre la actividad enzimtica
La velocidad de una reaccin enzimtica depende de la concentracin de sustrato.
Adems, la presencia de los productos finales puede hacer que la reaccin sea ms
lenta, o incluso invertir su sentido
Efecto de los inhibidores sobre la actividad enzimtica
Ciertas molculas pueden inhibir la accin cataltica de un enzima y son los
inhibidores. Estos bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza
estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la
conformacin espacial del enzima, impidiendo su unin al sustrato (inhibidor no
competitivo)
Modulacin alostrica de la actividad enzimtica
Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R
(relajada) y T (tensa). R es la forma ms activa porque se une al sustrato con ms
afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T
Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R. Son los llamados moduladores
positivos. El propio sustrato es a menudo un modulador positivo. Las molculas que
favorecen la forma R pero que actan sobre una regin de la enzima distinta del
centro activo son los activadores alostricos
Las sustancias que favorecen la forma T y disminuyen la actividad enzimtica son
los moduladores negativos. Si estos moduladores actan en lugares distintos del
centro activo del enzima se llaman inhibidores alostricos
ACTIVACIN PROTEOLTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
Algunas enzimas no se sintetizan como tales, sino como protenas precursoras sin
actividad enzimtica y estas protenas se llaman proenzimas o zimgenos, que para

activarse, los zimgenos sufren un ataque hidroltico que origina la liberacin de uno
o varios pptidos, el resto de la molcula proteica adopta la conformacin y las
propiedades del enzima activo. Muchas enzimas digestivas se secretan en forma de
zimgenos y en el tubo digestivo se convierten en la forma activa, es el caso de la aquimotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsingeno. Si estas enzimas se
sintetizasen directamente en forma activa destruiran la propia clula que las produce,
as, la tripsina pancretica (una proteasa) se sintetiza como tripsingeno (inactivo) y
si por alguna razn se activa en el propio pncreas, la glndula sufre un proceso de
autodestruccin (pancreatitis aguda), a menudo mortal.
Regulacin de la actividad enzimtica por medio de isoenzimas
Las enzimas que tienen distinta estructura molecular aunque su funcin biolgica
es similar se llaman isozimas o isoenzimas, estas diferencias de estructura se traducen
en ligeros cambios en sus propiedades, de forma que cada isozima se adapta
perfectamente a la funcin que debe realizar. As, podemos observar la existencia de
isoenzimas en funcin de:

el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta

isozimas distintos en msculo y corazn.

el compartimento celular donde acta: Por ejemplo, la malato
deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.
el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo,
algunos enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas
en el adulto.
Nomenclatura de las enzimas
Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima:
nombres particulares, nombre sistemtico y cdigo de la comisin enzimtica
(enzyme comission).
Nombres particulares
Antiguamente, los enzimas reciban nombres particulares, asignados por su
descubridor. Al ir aumentando el nmero de enzimas conocidos, se hizo necesaria una
nomenclatura sistemtica que informara sobre la accin especfica de cada enzima y
los sustratos sobre los que actuaba.

Nombre sistemtico
El nombre sistemtico de un enzima consta actualmente de 3 partes:

el sustrato preferente
el tipo de reaccin realizado
terminacin "asa"

Un ejemplo sera la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerizacin de

la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera nica para
fijar cul de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. As, la glucosa fosfato
isomerasa tambin podra llamarse fructosa fosfato isomerasa, cuando la accin tpica
del enzima es la hidrlisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y
por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Adems de los
nombres sistemticos, an persisten otros consagrados por el uso. As, la glucosa:ATP
fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.
Nomenclatura de la comisin enzimtica
El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico,
encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro nmeros
separados por puntos. El primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece el
enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y
el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en la reaccin.
As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El
nmero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica
que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-gluc
Clasificacin de las enzimas
En funcin de su accin cataltica especfica, las enzimas se clasifican en 6
grandes grupos o clases:
Clase 1: Oxidorreductasas Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir,
transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, segn la
reaccin general:

AH2 +

A+

BH2

Ared + Box

Aox + Bred

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa

Clase 2: Transferasas Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del hidrgeno) de un sustrato a
otro, segn la reaccin:

A-B + C

A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reaccin

glucosa + ATP

ADP + glucosa-6-fosfato

Clase 3: HIdrolasas Catalizan las reacciones de hidrlisis:

A-B + H2O

AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin:

lactosa

glucosa + galactosa

agua

Clase 4: Liasas Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B

A+B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin:

cido acetactico

CO2 + acetona

Clase 5: Isomerasas Catalizan la interconversin de ismeros:

A

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan

las reacciones
Clase 6: Ligasas Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un nucletido trifosfato (ATP,
GTP, entre otros.):

A + B + XTP

A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin:

piruvato + CO2 + ATP

oxaloacetato + ADP + Pi

Cintica enzimtica
Los principios generales de las reacciones qumicas se aplican tambin a las
reacciones enzimticas., por este motivo, antes de empezar con la cintica qumica, se
van a repasar algunos conceptos bsicos de cintica qumica.
Cintica qumica
En una reaccin de orden cero, la velocidad de formacin del producto es
independiente de la concentracin de sustrato: v = k
En una reaccin de primer orden la velocidad de formacin de los productos es
directamente proporcional a la concentracin del sustrato: v = k [A]. As, en la
reaccin:
sacarosa + agua

glucosa + fructosa

La velocidad de hidrlisis de la sacarosa es, en todo momento, proporcional a la

concentracin de sacarosa. Dicho matemticamente, donde [A] es la concentracin de
sacarosa a cada tiempo (t) y k es la constante de proporcionalidad. Se dice que sta es
una reaccin de primer orden.
Una reaccin de segundo orden es aquella en la que la velocidad de formacin del
producto depende

de la concentracin de dos sustratos (como en una reaccin de condensacin):

v = k [A1] [A2]

del cuadrado de la concentracin de un nico sustrato (reaccin de

dimerizacin): v = k [A]2
Cintica enzimtica

En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinticas individuales de cada proceso
y tambin reciben el nombre de constantes microscpicas de velocidad. Segn esto,
podemos afirmar que:

v1 = k1 [E] [S]

v2 = k2 [ES]

v3 = k3 [ES]

Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma
que la concentracin total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la reaccin)
es:
[ET] = [E] + [ES]
Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]
Este modelo cintico adopta la hiptesis del estado estacionario, segn la cual la
concentracin del complejo enzima-sustrato es pequea y constante a lo largo de la
reaccin. Por tanto, la velocidad de formacin del complejo enzima-sustrato (v1) es
igual a la de su disociacin (v2+ v3):
v1 = v2 + v3
Como v1=v2+v3, podemos decir que:
k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]
Para cualquier reaccin enzimtica, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a considerar
dos casos extremos:

A concentraciones de sustrato pequeas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S]. Como
los trminos entre parntesis son constantes, pueden englobarse en una nueva
constante, kobs, de forma que la expresin queda reducida a: v = kobs [S], con lo cual
la reaccin es un proceso cintico de primer orden.

A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La velocidad de

reaccin es independiente de la concentracin del sustrato, y por tanto, la reaccin
es un proceso cintico de orden cero. Adems, tanto k3 como [ET] son constantes,
y nos permite definir un nuevo parmetro, la velocidad mxima de la
reaccin (Vmax): Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que se alcanzara cuando todo el

enzima disponible se encuantra unido al sustrato.

Si introducimos el parmetro Vmax en la ecuacin general de la velocidad, (la
frmula recuadrada anteriormente), obtenemos la expresin ms conocida de la
ecuacin de Michaelis-Menten:

Hay enzimas que no obedecen la ecuacin de Michaelis-Menten. Se dice que su

cintica no es Michaeliana. Esto ocurre con los enzimas alostricos,. En la cintica
sigmoidea, pequeas variaciones en la [S] en una zona crtica (cercana a la KM) se
traduce en grandes variaciones en la velocidad de reaccin.
Esta estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas, proporcionando
informacin directa acerca del mecanismo de la reaccin cataltica y de la especifidad
del enzima. La velocidad de una reaccin catalizada por un enzima puede medirse con
relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar la enzima,
la medida se realiza siempre en las condiciones ptimas de pH, temperatura, presencia
de cofactores, entre otros y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas
condiciones, la velocidad de reaccin observada es la velocidad mxima (Vmax), la
misma puede determinarse bien midiendo la aparicin de los productos o la
desaparicin de los reactivos.

Para estudiar la cintica enzimtica se mide el efecto de la concentracin inicial de

sustrato sobre la velocidad inicial de la reaccin, manteniendo la cantidad de enzima
constante. Cuando [S]0 es pequea, la velocidad inicial es directamente proporcional
a la concentracin de sustrato, por tanto, la reaccin es de primer orden. A altas [S]0,
el enzima se encuentra saturada por el sustrato y la velocidad ya no depende de [S]0,
en este punto, la reaccin es de orden cero y la velocidad es mxima (Vmax).

Modelo cintico de michaelis-menten

Los estudios sistemticos del efecto de la concentracin inicial del sustrato sobre
la actividad enzimtica comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882
se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del
proceso de catlisis enzimtica. En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten
desarrollaron esta teora y propusieron una ecuacin de velocidad que explica el
comportamiento cintico de los enzimas
Para explicar la relacin observada entre la velocidad inicial (v 0) y la
concentracin inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las
reacciones catalizadas enzimticamente ocurren en dos etapas: En la primera se forma
el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a
la formacin del producto, liberando el enzima libre:
Clculo De La KM Y DE LA Vmax de un enzima
La representacin grfica de la ecuacin de Michaelis-Menten (v0 frente a [S]0) es
una hiprbola. La Vmaxcorresponde al valor mximo al que tiende la curva
experimental, y la KM corresponde a la concentracin de sustrato a la cual la
velocidad de la reaccin es la mitad de la Vmax.
Para determinar grficamente los valores de KM y Vmax es ms sencillo utilizar
la representacin doble recproca (1/v0 frente a 1/[S]0), ya que es una lnea recta.
Esta representacin doble recproca recibe el nombre de representacin de
Lineweaver-Burk (Es una recta en la cual:

La pendiente es KM/Vmax

La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM

La ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es 1/Vmax

De esta forma, a partir de los datos ex

perimentales se puede calcular grficamente, los valores de K M y Vmax de un
enzima para diversos sustratos.
Actividad enzimtica

Se define la unidad de actividad enzimtica (U) como la cantidad de enzima que

cataliza la conversin de 1 mol de sustrato en un minuto. La actividad especfica es
el nmero de unidades de enzima por miligramo de protena (U/mg prot) o por
mililitro de disolucin (U/ml).
Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de
actividad enzimtica como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato
por segundo. Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 106 moles y 1
minuto son 60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U. Esta unidad es
muy grande, de forma que se utilizan frecuentemente los submltiplos como el
microkatal (kat, 10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).
Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el nmero de centros
activos por molcula de enzima, las medidas de actividad enzimtica permiten
calcular el n
mero de recambio del enzima, o sea, el nmero de reacciones elementales que
realiza el enzima por cada centro activo y por unidad de tiempo

CONCLUSION
Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenas
polipeptdicas, que aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato y se realiza la reaccin. Una enzima y un
sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud, este hecho
asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas.
Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimticas tenemos: Cambios
en el pH, Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores, Las concentraciones
del sustrato y de los productos finales, entre otros, es importante saber cul es la
temperatura de las enzimas ya que esa elevacin incrementa la velocidad de una
reaccin catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reaccin aumenta
cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energa cintica y la
energa

de

las

molculas

reactantes. A esta

temperatura

predomina

la

desnaturalizacin con prdida precipitada de la actividad cataltica, por lo tanto las

enzimas muestran una temperatura ptima de accin.
As como tambin es necesario conocer el ph ya que es la intensidad mxima de la
actividad de la enzima, ocurre en el pH ptimo, con rpida disminucin de la
actividad a cada lado de este valor de pH, la actividad ptima generalmente se
observa entre los valores de 5 y 9. El pH ptimo de una enzima puede guardar
relacin con cierta carga elctrica de la superficie, o con condiciones ptimas para la
fijacin de la enzima a su sustrato.
Las Intracelulares son los responsables de los procesos de degradacin celular. En
estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales
estructurales propios de las clulas cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe y
las extracelulares son aquellas que se activan por fuera de la membrana plasmtica o
pared celular de clulas, muchas de ellas cumplen procesos metablicos catalticos
destinados a la degradacin de la materia en energa qumica.

BIBLIOGRAFIA
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