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Son protenas , ( sin dejar a un lado que el ARN tiene poder cataltico) que
aumentan la velocidad de las reacciones, porque muchas enzimas en los
sistemas biolgicos son utilizados para poder ejecutar la reaccin qumica que
es desfavorable termodinmicamente para poder pasar de un estado a otro y
esta energa que se necesita para poder modificar la estructura qumica se
llama energa de activacin : Controla condiciones de la reaccin pq existe
una capa de reaccin una velocidad que esta dada por la concentracin de la
enzima, mientras mas enzima este presente e el medio celular o en el
organelo vamos a darnos cuenta que la reaccin se da a mayor velocidad pq
hay mas sitios activos para que la enzima pueda modificar el sustrato .
A mayor especificad de la reaccin nos vamos a dar cuenta que dependiendo
del tipo de enzima, habr enzimas que son especificas para cada reaccin para
reconocer una molcula nica si es un aminocido o carbohidrato o si es un
sustrato especifico ( un muchacho mueve la silla y impide que la oracin se
escuche) hay enzimas mas especificas que otras y es la caractersticas de su
sustrato la que le brinda esa cualidad.
Para poder controlar la velocidad de la reaccin, el hecho de que la reaccin
sea activa o inactiva , hasta la sntesis de la misma enzima , estas protenas
enzimticas son regulables en distintos puntos , hay una regulacin
inmediata; donde se puede colocar los sustratos de la enzima o quitrselo y
eso modifica su funcin , hay regulaciones mas complejas ;en donde se
necesita un regulador aleosterico , una molcula que se va unir a un lugar
distinto del sitio activo y va a modificar su funcin , y existe la regulacin
gentica que va producir la sntesis de la protena , hay muchos tipos.
COMO FUNCIONA LA ENZIMA?
Existe una aproximacin de enzimas y los sustratos, el valor de entropa y
entalpia con las reacciones enzimticas pq estos valores promueven el
movimiento y este valor induce al desorden molecular , favoreciendo la
reaccin qumica , pq se necesita que exista una aproximacin en los sustrato y
la enzima adems de la orientacin de lo sustratos pq el sustrato tiene un
extremo distintos y los grupos funcionales no van a estar distribuidos de
manera no uniforme , y como generalmente las molculas no son asimtrica y
esta orientacin de sustrato va a permitir de que entre por el sitio donde esta
el grupo funcional que se va a combinar con el sitio activo. El calor promueve
el movimiento produce aproximacin
EXCLUSION DEL AGUA:
Los sitios activos de la enzimas estn cargados son polares pq necesitan
desestabilizar al sustrato, reaccionar con el sustrato y estos grupos polares van
digestiva quimiotrixina.
especfica.
Lactato
deshidrogenasa:
Grupos
alcoholes
Tipos de Reacciones:
Catlisis por efecto
Todo lo que este ms prximo se va a generar de forma ms eficaz. Facilitan a
la orientacin, los grupos funcionales estabilizan el sitio activo del estado de
transicin. Mayor valor de la entropa: existe cierto orden para que se puedan
unir.
Catlisis acido base:
Los sitios activos que tengan aminocidos que puedan oxidarse y reducirse
hacen la trasformacin por oxido redox: los aminocidos cidos bsicos;
histidina y serina, tirosina. La particularidad de ese puede que estos grupos
pueden captar o ceder carga.
Catlisis covalente:
Es la formacin transitoria de un enlace covalente de la enzima y sustrato de
los grupos; la modificacin es transitoria, la enzima se une por enlace
covalente entre una coenzima normalmente, se modifica el sustrato se rompe
el enlace covalente nace el producto, la coenzima permite que se regenere ese
sitio para la entra de nuevo del sustrato. Estas coenzimas son vitaminas.
Citocromos: transporte de electrones por iones metlicos.
La carga permite la unin de la enzima con sustrato.