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Imagen 1. Complejo enzima-sustrato. Fuente: Voet, D. & Voet, J. (2004). Bioqumica (3ra ed., p. 474).
Editorial mdica panamericana. Disponible en: https://books.google.com.co/books?
id=r5bedH_aST0C&pg=PA473&dq=bioquimica+de+enzimas&hl=es&sa=X&ved=0ahUKEwjL6L_ytqjMAh
UKrB4KHRVdD0oQ6AEIGzAA#v=onepage&q=bioqumica%20de%20enzimas&f=false
Otro aspecto a tener en cuenta, fue el control de la temperatura, siendo ptima a 37C
para una actividad ideal de la enzima. Analizando los resultados obtenidos, se concluye
que cada biomolcula tiene una especificidad, las cules son clave para la
identificacin de las mismas y que a partir de distintos ensayos, se puede determinar la
utilidad de cada sustancia identificada.
Palabras clave
Hidrlisis enzimtica, fermentacin, industrializacin, protelisis, enlaces glucosdicos,
precipitacin, des ramificacin
Abstract
In this lab, tests were conducted to study the applications of the enzymes most
commonly used industrially such as pectinase, amylase, invertase, among others.
Enzymes are biologically complex catalysts used not only in the body of living beings,
but are also of great importance in various industries, improving everyday life, those of
food, pharmaceutical and detergents. In each test was necessary to consider the
indicated substrate for each enzyme, it is important to remember that these are
characterized by being specific. Another aspect to consider was the temperature
control, with optimum at 37 C for an ideal enzyme activity. Analyzing the results, we
conclude that each biomolecule has a specificity, which are key to identifying them and
from different tests can determine the usefulness of each identified substance.
Key words
Enzymatic hydrolysis, fermentation, industrialization, proteolysis, glycosidic bonds,
precipitation
Marco terico - Introduccin
Las enzimas son catalizadores que aceleran unas 10 veces ms la velocidad de las
reacciones qumicas, pero tambin participan en mecanismos de regulacin para
permitir que el metabolismo se adapte a diferentes situaciones. Gran mayora de las
enzimas son protenas pero existen cidos nucleicos que son catalticamente activos.
Tal como se observa en la imagen 1, es importante tener en cuenta el sustrato con el
cual actuar la enzima, pues en el sitio de unin se encuentran restos de aminocidos
que se disponen para interactuar de manera especfica con el sustrato, como se
relaciona en la tabla 1.
Tabla 1. Algunas enzimas industriales con su correspondiente sustrato.
Enzima
Lactasa - B-galactosidasa
Lipasa pancretica
Rennina
Sustrato
Lactosa
Triacilglicerol
Casena
Bromelina - Papana
Protenas
Amilasa
Almidn
Invertasa
Sacarosa
Proteasas en detergentes
Protenas
Pectinasa
Pectina
Fuente: Molano, D. & Plata, X. (2016). Pre informe enzimas: aplicaciones industriales (p. 1-3). Bogot.
Tabla 2. Principales enzimas industriales y campos de aplicacin. Fuente: Castillo Rodrguez, F. (2005).
Biotecnologa Ambiental (1ra ed., p.317). Madrid: Editorial Tbar. Revisado de:
https://books.google.com.co/books?
id=19ffPAm3E3kC&pg=PA303&dq=enzimas+industriales&hl=es&sa=X&ved=0ahUKEwip0rCJqajMAhXFX
B4KHXeYCPAQ6AEIGjAA#v=onepage&q&f=false
RESULTADOS
ANLISIS
Se us reactivo
de benedict, se
form
una
coloracin
amarilla
con
una
precipitacin
naranja
Imagen 2. Tubo
1 (Leche y
reactivo
de
Benedict)
Imagen 3. Tubo
2 (Leche, Bgalactosidasa y
reactivo
de
Benedict)
ANLISIS
Tubo 3: pH=6
2016). En el tubo 3, se produjo un olor muy
con un olor a crema de leche muy cortado pues, las sales biliares emulsifican
cortada
lpidos e incrementan la superficie soluble
para que acte la enzima. En este ensayo se
Tubo 4: pH=6
evidencia el enranciamiento hidroltico, el
con un olor a leche
cual consiste en la hidrlisis de los
triglicridos que integran el lpido, causadas
por efecto de la enzima, por esta razn es
que se perciben los olores detectados.
Tabla 11. Resultados y anlisis del actividad de la Rennina
IMAGEN
RESULTADOS
ANLISIS
Aproximadamente
a los 5-7 minutos
aparecen cogulos
en medio de la
leche, la parte
lquida se coloca
de un tono ms
claro
Imagen 5. Tubo 1
( de pastilla de
renina y leche pre
incubada)
No
se
precipitado
forma
Imagen 6. Estructura tridimensional de la renina.
Imagen 7. Tubo 2
( de pastilla de
renina
y
agua
destilada)
No
se
precipitado
Imagen 9. Tubo 3
(leche
pre
incubada)
Tabla 12. Resultados y anlisis de Proteasas presentes en frutas y ablandador de
carnes
IMAGEN
RESULTADOS
Positivo
Imagen
10.
Composicin de
la gelatina con
reactivo biuret
ANLISIS
El reactivo de biuret es una prueba en la
que se identifican enlaces peptdicos en
una muestra, dando como resultado la
formacin de un color violeta, el cual se
logra por la Un color violeta resulta cuando
los iones cpricos en medio alcalino se
compleja con los electrones no saturados
de los tomos de nitrgeno y oxgeno de
los enlaces de todas las protenas.
(Wharton 1972)
Se
logra
una
gelificacin
completa a los 30
minutos,
posteriormente
se
colocaron a 37C,
temperatura a la
cual se coloca la
gelatina lquida.
Se
logra
una
gelificacin
completa a los 30
minutos,
posteriormente
se
colocaron a 37C,
temperatura a la
Imagen 16. Tubo cual se coloca la
4 (gelatina y gelatina lquida.
trozos pequeos
de papaya)
Tabla 13. Resultados y anlisis de la actividad de la amilasa presente en
medicamentos comerciales
IMAGEN
RESULTADOS
ANLISIS
Se
form
la El lugol es utilizado para identificar
coloracin
azul, polisacridos, dando como resultado la
positivo
para aparicin de un complejo de color azul, el
presencia
de cual se debe a que el I 2 se introduce en
polisacridos
los espacios encontrados en la cadena de
glucosa, este proceso es irreversible a
determinadas temperaturas.
Al contacto de este reactivo con el
almidn, da evidencia de una prueba
Imagen 17. Tubo 1
positiva debido a que el almidn es un
(solucin
de
polisacrido
formado
por
dos
almidn y lugol)
polisacridos, la amilosa y amilopectina,
las cuales estn formadas por unidades de
glucosa
Se
form
una
coloracin
verde
con el reactivo de
benedict, negativo.
Al
previamente
haber
adicionado
pancreatina, el almidn qued finalmente
en sus monosacridos constituyentes, por
efecto de la actividad de la enzima, al
realizar el ensayo con Benedict, se forma
una coloracin verde, lo cual indica que
hay presencia de azcares reductores.
RESULTADOS
ANLISIS
Presenta
El 25% de la industria de detergentes,
segunda mayor hace uso de enzimas para sus productos.
elevacin.
Los detergentes necesitan eliminar
manchas que pueden estar constituidas
por protenas, carbohidratos, lpidos,
cidos grasos, sales inorgnicas, arcillas
y pigmentos. As, por ejemplo, las
proteasas y las amilasas pueden eliminar
Imagen 21. Tubo 1.
las manchas proteicas y de almidn
contiene gelatina y
respectivamente ("El papel de las
detergente
RESULTADOS
ANLISIS
Se
observa
una La glucosa es un monosacrido, hexosa y
coloracin
rojo aldosa, que generalmente se encuentra en
ladrillo, naranja.
productos como la miel.
Imagen
Solucin
glucosa
benedict
(patrn)
25.
de
con
Se
observa
una La sacarosa es un azcar no reductor
coloracin amarilla
Imagen
27.
Tubo
1.
contiene
sacarosa
y
levadura fresca
Se
observa
una Al hacer la prueba con azcares reductores
coloracin
verde y obtener una coloracin azul indica la no
claro
presencia de azcares reductores, es decir
un resultado negativo.
Este resultado era el esperado ya que la
levadura no es un azcar si no por el
contrario un tipo de microorganismo (hongo)
Tal como se observa en la imagen 30. En
este caso la enzima presente en la levadura
no tiene una molcula en la cual actuar, es
Imagen
29.
decir un sustrato y por tanto no se producen
Tubo
2.
azcares reductores, as que la prueba no
contiene
dar resultado positivo.
levadura fresca
Se
observa
coloracin azul
una
Imagen
31.
Tubo
3.
contiene agua
destilada
y
levadura fresca
RESULTADOS
ANLISIS
Se
obtuvo
aproximadamente
21 ml de jugo de
mango
Conclusiones
La aplicacin de biocatlisis con enzimas en la industria, se da principalmente en los
alimentos y es una de las reas de mayor impacto.
Aunque las enzimas son un factor limitante debido al nmero de reacciones que
pueden llevar a cabo, son altamente empleadas para mejorar aspectos de industrias
qumicas o alimentarias.
Bibliografa
Castillo Rodrguez, F. (2005). Biotecnologa Ambiental (1ra ed., p. 303-317). Madrid:
Editorial
Tbar.
Revisado
de:
https://books.google.com.co/books?
id=19ffPAm3E3kC&pg=PA303&dq=enzimas+industriales&hl=es&sa=X&ved=0ahUKEwi
p0rCJqajMAhXFXB4KHXeYCPAQ6AEIGjAA#v=onepage&q&f=false
Biotecnologa alimentaria. (2004) (1ra ed., p. 103). Mxico. Disponible en:
https://books.google.com.co/books?
id=2ctdvBnTa18C&pg=PA103&dq=enzimas+en+la+industria&hl=es&sa=X&ved=0ahUK
Ewjcu5WCwqjMAhXNuB4KHQQ3B3MQ6AEIJDAA#v=onepage&q=enzimas%20en
%20la%20industria&f=false
Voet, D. & Voet, J. (2004). Bioqumica (3ra ed., p. 474). Editorial mdica panamericana.
Disponible
en:
https://books.google.com.co/books?
id=r5bedH_aST0C&pg=PA473&dq=bioquimica+de+enzimas&hl=es&sa=X&ved=0ahUK
EwjL6L_ytqjMAhUKrB4KHRVdD0oQ6AEIGzAA#v=onepage&q=bioqumica%20de
%20enzimas&f=false