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UNIVERSIDAD NACIONAL AUTNOMA DE CHOTA.

INGENIERA AGROINDUSTRIAL.

SEGUNDO CILCO

POR
LESLIE MIRELLY RODRGUEZ GLVEZ.
-

ROSA ISELA CORONEL AGIP.

MONOGRAFIA DE QUIMICA ORGANICA.

PROFESOR:
CARLOS RAMOS JOS ALBERTO.

CHOTA-PER.

ENERO 2016.

DEDICATORIA

A mis padres que me han dado la existensia; y en ella la

capacidad por superarme y desear lo major en cada paso que
doy en Este camino dificil y arduo de la vida.
Gracias por ser Como son porque su presencia y persona an
ayudado a construer y forjar la la persona que ahora soy.
A mi maestro JOSE ALBERTO CARLOS RAMOS por cada dia dar lo
major de si para formar profesionales que sean el future del
maana.

AGRADECIMIENTO
Agradecemos a dios por permitirnos pertenecer a la Universidad
nacional autonoma de chota y por brindarnos la poportunidad
de terminar este trabajo.
A nuestras familias pore star ahi apoyandonos en todos aquellos
momentos Buenos y dificiles.

RESUMEN

Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno,

oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de
protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden
considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de
aminocidos y seran por tanto los monmeros unidad. Los aminocidos estn
unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos
da lugar a un pptido; si el n de aa. Que forma la molcula no es mayor de 10,
se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el n: es
superior a 50 aa. Se habla ya de protena.
Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en
protenas simples (holoproteidos), formadas solo poraminocidos o sus derivados;
protenas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminocidos acompaados
de sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas
por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son
necesarias para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80 %
del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa
(los anticuerpos son protenas).

ABSTRAC

Proteins are biomolecules consisting essentially of carbon, hydrogen , oxygen and

nitrogen. They may also contain sulfur and in some types of proteins, phosphorus,
iron, magnesium and copper among other elements. polymers may be considered
small molecules that they are called amino acids and would therefore monomer
unit. The amino acids are linked by peptide bonds . Binding of a small number of
amino acids results in a peptide; if the number of aa. Forming the molecule is not
more than 10, is called oligopeptide, if greater than 10 is called if the polypeptide
and n: is greater than 50 AA. He is talking and protein.
For their physicochemical properties , proteins can be classified into simple
proteins ( holoproteidos ) , formed only poraminocidos or derivatives thereof ;
conjugated proteins ( heteroproteidos ) , formed by amino acids together with
various substances , and derivative proteins , substances formed by denaturing
and unfolding of the above. Proteins are necessary for life, especially for its
plastic function (up to 80% of dehydrated protoplasm of all cells), but also for its
bioregulatory functions (part of enzymes) and defense (antibodies are proteins).

1. Introduccin
Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de
protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el
nombre de aminocidos y seran, por tanto, los monmeros unidad. Los
aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo
nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de
aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina
oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el nmero es superior a
50 aminocidos se habla ya de protena.
Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan
adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de
funciones. Las protenas estn codificadas en el material gentico de cada
organismo, donde se especifica su secuencia de aminocidos, y luego son
sintetizadas por los ribosomas.
Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimticas,
transportadora...

ANALISIS DE OBJETO DE ESTUDIO

I.LAS PROTEINAS
El trmino protena deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de
su gran importancia para los seres vivos. La importancia de las protenas es, en
un primer anlisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la clula
(15% del peso total) por lo que representan la categora de biomolculas ms
abundante despus del agua. Sin embargo su gran importancia biolgica reside,
ms que en su abundancia en la materia viva, en el elevado nmero de funciones
biolgicas que desempean, en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la
particular relacin que las une con los cidos nucleicos, ya que constituyen el
vehculo habitual de expresin de la informacin gentica contenida en stos
ltimos.
Las proteinas son los materiales que desmpean un mayor numero de funciones
en las celulas de todos los seres vivos. Por un lado forman parte de la estructura
basica de los tejidos (musculos, tendons, piel, uas,etc.)y por otro, desempean
funsiones metabolicas y reguladoras (asimilacion de nutrientes, transporte de
oxigeno y de grasas en la sangre, inactivacion de materiales txicos o
peligrosos,etc).tambin son los elementos que definen la identidad de cada ser
vivo, ya que son la base de la estructura del cdigo gentico (AND) y de los
sistemas de reconocimento de organismos extraos en el sistema inmunitario.

IMPORTANSIA DE LAS PROTEINAS

Las proteinas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi
todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son especficas de cada
una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de
agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las
proteinas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a
molculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras molculas de la misma
proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteinas se
unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la
hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la
expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc.
La funcin principal de las protenas es la estructural o plstica, es decir,
nos ayudan a fabricar y regenerar nuestros tejidos.pero tambie cumple otras
funsiones Como:
Energtica: cuando la ingesta de hidratos de carbono y grasas procedentes de la
dieta sea insuficiente para cubrir las necesidades energticas, en caso de un
ayuno prolongado, la degradacin de protenas (aminocidos) cubrir estas
carencias.
Reguladora: hay protenas, como por ejemplo la insulina (hormona del
crecimiento), implicadas en la regulacin de muchos procesos.
Transporte: por ejemplo, la hemoglobina, se encarga de transportar el oxgeno; o
la albmina, transporta cidos grasos libres.
Defensa: este tipo de protenas ayudan a las defensas del cuerpo protegiendo al
organismo de ciertos agentes extraos o exterminndolos. Un ejemplo seran las
inmunoglobulinas.
El hombre al igual que cualquier otro animal, no puede elaborar protenas a partir
de los elementos qumicos que las forman, sino que debe tener una fuente de
protenas ya elaboradas en su dieta.
En cambio las plantas y los microorganismos pueden sintetizar sus protenas a
partir de agua y de los elementos inorgnicos que absorben del suelo y de la
atmsfera.

El hombre se provee de protenas comiendo esas plantas o comiendo animales

que hayan comido esas plantas.
Entre los alimentos con protenas de origen animal se encuentran en huevos,
aves, pescados, carnes y productos lcteos. Protenas en alimentos de origen
vegetal se encuentran en soja, frutos secos, championes, legumbres y cereales.
El lomo embuchado es uno de los alimentos con mayor contenido de protenas. El
lomo embuchado contiene 50 gramos de protenas y slo 8 gramos de grasa por
cada 100 gramos. Adems de ser uno de los alimentos con ms protenas, el
lomo embuchado est exento de grasa por lo que es muy recomendable si se
quiere seguir una dieta baja en grasas y en general cualquier dieta alta en
protenas.
La soja es una legumbre muy nutritiva particularmente rica en protenas. La soja
contiene un elevado porcentaje de protenas de alta calidad, casi 37 gramos de
protenas por cada 100 gramos de soja.
La soja contiene la mayora de aminocidos esenciales a excepcin de la
metionina, la cual se puede completar combinndo la soja con otros alimentos
como los cereales. Si la comparamos con otros alimentos, la soja, a igual peso,
contiene el doble de protenas que la carne, 4 veces las protenas del huevo y 12
veces las de la leche.
La leche industrializada tambin tiene un alto nivel de protenas ya que se trata
de leche de la cual se ha eliminado prcticamente toda la grasa. .y asi podemos
encontrar bastantes alimentos que contienen protenas que son necesarias para
nuestro organismo
COMPOCICIN DE LAS PROTEINAS
Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por carbono (C),
hidrgeno (H), o
xgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo
(P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc...
Estos
elementos
qumicos
se
agrupan
para
formar
unidades
estructurales llamados AMINOCIDOS, a los cuales podramos considerar como
los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos".
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas segn estn
formadas respectivamente slo por aminocidos o bien por aminocidos ms
otras molculas o elementos adicionales no aminoacdicos.
HOLOPROTEINAS: Una holoprotena o protena simple es una protena que solo
tiene aminocidos en su composicin.
HETEROPROTEINAS: heteroprotenas son molculas que presentan una
parte proteica y parte no proteica menor llamada grupo prosttico. Esto las
diferencia de las protenas simples u holoprotenas. Todas son globulares, y se
clasifican en funcin del grupo prosttico.
Aminocidos
Los aminocidos.
Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde
a la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (NH2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos
valencias de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y
con un grupo qumico variable al que se denomina radical (-R)

La frmula general de un aminocido es:

Tridimensionalmente el carbono
presenta una configuracin tetradrica en la
que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l
ocupan los vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el -COOH y se mira
por la cara opuesta al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (-NH2) a la
izquierda o a la derecha del carbono
se habla de -L-aminocidos o de -Daminocidos respectivamente. En las protenas slo se encuentran aminocidos
de configuracin L.
Configuraciones L y D de los aminocidos:

Existen 20 aminocidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por
su radical R:
La alanine: (Ala o A) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los
seres vivos. Es codificada por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. Es el
aminocido ms pequeo despus de la glicina y se clasifica como hidrfobico.
La alanina es un aminocido no esencial para el ser humano pero es de gran
importancia.
FUNSION:
Es importante para el metabolismo de la glucosa por esto se le entiende
como glucognico. Especialmente utilizamos los aminocidos L-alanina y Dalanina.
Se valora principalmente como fuente de energa para nutrir al cerebro, msculos
y sistema nervioso.
Estimula la produccin de anticuerpos fundamentales para la salud de nuestro
organismo. Fortalece el sistema inmunolgico y lucha de esta manera contra las
infecciones.

Metaboliza los cidos orgnicos, azcar, triptfano y vitamina B6. Tambin

controla el correcto nivel de azcar en sangre.
La alanina ayuda a contrarrestar las toxinas que nos puedan afectar
Los berros fuente importante de alanine
ESTRUCTURA DE LA ALANINA (ALA)

Valina Val: la valina, es un tipo de aminocido ramificado que tiene una gran
importancia en este proceso de asimilacin proteica, y que nuestro cuerpo no
genera por s mismo, por lo que es necesario que sepamos su funcionamiento
para mantener unos buenos niveles en el organismo.
FUNSION:
El volumen de los tejidos musculares. Despus del ejercicio es un aliado para
acelerar la Entre las principales funciones de la valina destacan su importancia a
la hora de conseguir aumentar recuperacin muscular. Junto a esto es esencial
para conseguir una buena cicatrizacin de las heridas, evita el dao heptico que
otros aminocidos pueden causar. Ayuda a mantener un perfecto equilibrio de las
cantidades de azcar en sangre, es esencial para mantener una buena salud
mental, Necesaria para el metabolismo muscular y tambin mantiene el equilibrio
de nitrgeno en el organismo.
LO PODEMOS ENCONTRAR EN:
Las protenas de Origen animal: leche y derivados lcteos, huevos, carne y
pescado.
Alimentos de origen vegetal: legumbres, cereales, semillas de ssamo y frutos
secos.
ESTRUCCTURA DE LA VALINA (VAL)

La leusina (leu): La leucina es un aminocido esencial de cadena ramificada. La

utilizan el hgado, los tejidos adiposos y el tejido muscular. Se trata de un
aminocido capaz de estimular la sntesis proteica en los msculos.
La leucina es un aminocido que no puede ser fabricado en el cuerpo. Se debe
obtener a travs de los alimentos, lo que significa que desempea importantes

funciones en el mantenimiento y la reparacin de los msculos y en la prevencin

de la degradacin de las protenas musculares durante el ejercicio
FUNSION
forma parte del cdigo gentico.
Interviene en la formacin y reparacin del tejido muscular, ayudando a su
vez a proteger los msculos.
Ayuda a regular los niveles de azcar en sangre.
Acta como energa en entrenamientos de alto esfuerzo.
Ayuda a aumentar la produccin de la hormona del crecimiento.
BENEFICIOS DE LA LEUCINA PARA LA SALUD
La leucina es un aminocido esencial que interacta con la valina y la isoleucina a
la hora de promover la cicatrizacin de los huesos, msculos y la piel.
Adems, es un aminocido aconsejado en la prctica deportiva, ya que ayuda a
reparar los msculos, y aporta energa en entrenamientos de alto esfuerzo.
Reduce los niveles de azcar en la sangre, y adems ayuda a aumentar la
produccin de la hormona del crecimiento.
Este aminocido tiene muchos efectos en el cuerpo, especialmente para los
atletas, pues aumenta el nivel de energa y mantiene la mente clara durante el
estrs de rendimiento deportivo; mantiene el balance de nitrgeno, lo que se
refiere a la cantidad de nitrgeno adoptado en el cuerpo con respecto a la
cantidad que se excreta. Adems, almacena glucgeno en los tejidos musculares,
que es la fuente de energa necesaria para mover los msculos.
LO PODEMOS ENCONTRAR
Alimentos de origen animal: carnes rojas, enbutidos viceras, pescados quesos y
huevos.
Alimentos de origen vegetal: arroz integral, cereals integrals, legumbres, levadura
de cerveza, maiz patata semillas, sesame, soja y trigo.
Frutos secos: almendras, avellanas, nueses, cacahuetes, pistachos y piones.
ESTRUCTURA DE LA LEUSINA

Isoleucina - ILE: es uno de los aminocidos naturales ms comunes, adems de

ser uno de los aminocidos es idntica a la de la leucina, pero la colocacin de
sus tomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su
cadena lateral es no polar (por tanto hidrofobica), un grupo sec-butilo (1metilpropilo).esenciales para el ser humano (el organismo no lo puede sintetizar).
Su composicin Fsica.

FUNSIONES
Forma parte del cdigo gentico.
Forma parte esencial de nuestro tejido muscular.
Necesaria para la formacin de hemoglobina.
Ayuda a la curacin y reparacin del tejido muscular, los huesos y la piel.
Ayuda a regular el azcar en sangre.
El cuerpo la emplea para sintetizar las protenas y para producir energa
cuando se practica ejercicio fsico .

Beneficios de la isoleucina para la salud

Nos encontramos ante un aminocido esencial fundamental dentro de una dieta
equilibrada y variada, ya que es un nutriente esencial que ayuda a regular los
niveles de azcar en sangre.
Es necesaria para la formacin de hemoglobina, a la vez que interviene en la
coagulacin de la sangre, y luego de la prctica deportiva es til para reparar los
msculos, de ah que sea un aminocido interesantsimo tanto para deportistas
como para personas que practican ejercicio fsico.
LO PODEMOS ENCONTRAR EN

Alimentos de Origen animal:

Leche y derivados lacteos, especialmente el queso.
Huevos, carne (pollo, cerdo, etc.)
Pescado (salmon, mero, sardina, caballa, etc.)
Alimentos de Origen vegetal: los alimentos de origen vegetal no contienen
tanta isoleusina como los de origen animal.
Futos secos: las pepas de girasol
Legumbres: soja y derivados ( tofu, tempeh, bebida de sja, habas, judias,
garvanzos, lentejas, cacahuetes, etc. ) y la Manteca de mani.
Cereals: trigo cevada, avena, arroz,etc.
Quinua
Algas marinas y otros.

ESTRUCTURA DE LA ISOLEUSINA

Prolina-PRO: La prolina es uno de los aminocidos que forman parte de las

protenas. La prolina se forma directamente a partir del cido glutmico y por
tanto, no es un aminocido esencial. Su estructura qumica se caracteriza por su
cadena lateral cclica, y est compuesta por 3 unidades de metileno unidos al
carbono alfa y al grupo amino.
La prolina est involucrada en la produccin del colgeno y por esta razn es
fundamental para la reparacin, curacin y mantenimiento de diferentes tejidos
como el muscular, conectivo y los huesos. Adems, forma parte de ligamentos y
tendones.
El nombre sistemtico para esta clase de enzimas es L - prolina: quinona
oxidorreductasa. Otros nombres de uso comn pueden ser L - prolina
deshidrogenasa, y L - prolina: (aceptor) oxidorreductasa.
FUNCIONES

La principal function de la prolina es producir colageno en el organismo.

Fortalece las articulaciones y los tendones.
Ayuda en el fortalecimiento de los msculos del corazn.
Ayuda en la produccin de colgeno.
Mejora la textura de la piel.
Reduce el riesgo de prdida de colgeno.
Ayuda en la cicatrizacin tanto de tejidos como de mucosas.
Ayuda en la inmunidad de nuestro organismo al relacionarse con el
mantenimiento de algunas inmunoglobulinas.

BENEFICIOS DE LA PROLINA PARA LA SALUD

Tal como hemos conocido a travs del apartado anterior dedicado a las
diferentes funciones de la prolina, nos encontramos ante un aminocido no
esencial que comparte las funciones de sntesis de colgeno, ayudando a reducir
el riesgo de la prdida de colgeno y adems ayuda en su produccin.
Es til en el fortalecimiento de las articulaciones y los tendones. De ah que este
aminocido no esencial sea utilizado en la prevencin de la artritis, al conservar
las articulaciones.
LO PODEMOS ENCONTRAR EN:
Alimentos de origen animal:
-carne: pollo, cerdo, pescado (rape, vacalao y caldo de pescado)
-gelatina
-cartilago de Tiburon.
Alimentos de origen vegetal:

Col, soja y sus derivados, cebollino, esparragos, cacahuetes, semilla de mostaza

blanca, trigo y sus derivados, berros, frejoles, trigo sarraseno, pepino, garbanzos,
altramueces.
ESTRUCTURA DE LA PROLINA

Metionina-MET: La metionina (abreviada Como Met o M) es un aminacido

hidrfobo, cuya frmula qumica es: HO2 CCH (NH 2)CH 2 CH 2 SCH 3 . Al ser
hidrfobo este aminocido esencial est clasificado como no polar. la metionina
es uno de los dos aminocidos proteinognicos que contienen azufre.
Este aminocido es usado tambin por las plantas en la sntesis del etileno. Este
proceso es conocido Como el ciclo de Yang o el ciclo de la metionina.
FUNCIONES
Ayuda a mantener en correcto estado tanto la piel como el pelo y las uas.
Ayuda en la descomposicin de las grasas.
til en la desintoxicacin de determinados agentes nocivos para nuestra
salud, entre ellos metales pesados como el plomo.
Disminuye la debilidad muscular.
Previene el cabello quebradizo.
Protege contra los efectos perniciosos de las radiaciones.
Reduce el nivel de histamina en el organismo.

Beneficios de la metionina para la salud

Como vemos, la metionina es un aminocido esencial que acta como un
antioxidante natural y aporta una gran diversidad de beneficios especialmente
tiles y adecuados para nuestra salud.
Por un lado ayuda a la descomposicin de las grasas, de forma que evita la
acumulacin grasa tanto en las arterias como en el hgado (trastorno que recibe
el nombre de hgado graso).
Por otro, es un aminocido especialmente til a la hora de disfrutar de una buena
salud tanto en cabello, como en las uas y piel, y adems previene el cabello
quebradizo.
Determinados estudios han demostrado que la metionina es especialmente
beneficiosa para aquellas mujeres que tomen anticonceptivos orales, al promover
la excrecin de estrgenos.

LO PODEMOS ENCONTRAR EN:

Alimentos de origen animal:
Leche y derivados lcteos, huevos, carne (de pollo, cerdo) pescado
(salmon, mero, sardina, cabballa, etc.)
Alimentos de origen vegetal:
Frutos secos (avellanas, nueces, almendras, piones, pepas de girasol,
pepas de calabaza, etc.)
Cereales (cevada, avena, arroz, etc.)
Verduras (espinacas, trigo sarraceno, berros, verdologa, etc.)

ESTRUCTURA DE LA METIONINA (MET)

Fenilalanina-PHE:
La cadena lateral caracterstica de este aminocido contiene un anillo bencnico,
y es por tanto uno de los aminocidos aromticos. Su uso excesivo produce
efectos laxantes, junto con la tirosina y el triptfano. La L-fenilalanina se puede
transformar, por medio de una reaccin catalizada por la enzima fenilalanina
hidroxilasa, en tirosina.
Es un aminocido importante, ya que nuestro cerebro lo utiliza para producir
noradrenalina (adems de otras sustancias qumicas, como la dopamina y
epinefrina). En el caso de la noradrenalina, nos encontramos ante una sustancia
que transmite seales entre las clulas nerviosas, para promover el estado de
alerta.
FUNSIONES DE LA FENILALANINA

Utilizado por nuestro cerebro para producir noradrenalina.

Ayuda a mejorar el estado de nimo, la memoria y el aprendizaje.
Mejora los sntomas de la depresin y el alzheimer.
Contribuye a disminuir la sensacin de dolor.
Ayuda en caso de dolor de cabeza, muscular y de espalda.
til contra los clicos menstruales (dismenorrea).
Esencial en la formacin de colgeno.

Beneficios de la fenilalanina para la salud

Como vemos, en primer lugar la fenilalanina destaca por ser un aminocido
esencial fundamental, que nuestro cerebro utiliza para producir determinadas

neurohormonas y sustancias qumicas: dopamina, epinefrina y noradrenalina,

sobretodo.
Por tanto, es un aminocido que ayuda a mantener activo nuestro cerebro,
promoviendo el estado de alerta, el aprendizaje y la memoria. Adems, es til a la
hora de reducir los sntomas tanto de la depresin como del alzheimer.
Tambin es til a la hora de disminuir la sensacin de dolor, en casos como dolor
de espalda, musculares, de cabeza, clicos menstruales Y tambin para la
artritis reumatoide.
LO PODEMOS ENCONTRAR EN:
Alimentos de origen animal: leche y derivados lcteos, huevos, carne y pescado.
Alimentos de origen vegetal: verduras y hortalizas, legumbres y cereales.

Triptfano-TRP: El triptfano es un aminocido aromtico neutro, al igual que la

tirosina y la fenilalanina. Su smbolo es W en cdigo de una letra y Trp en cdigo
de tres letras. Es un aminocido no polar. Es precursor del neurotransmisor
serotonina, de la melatonina y de la vitamina B3 o niacina.
El triptfano es un aminocido aromtico, y debido a la presencia de esos anillos,
se usa para detectar protenas por absorcin de luz, al igual que la fenilalanina y
la tirosina, siendo el triptfano es el que ms absorbe. El triptfano se considera
un aminocido no polar, an pudiendo formar puentes de hidrgeno con el agua.
El triptfano es precursor de la serotonina, mediante una reaccin catalizada por
la triptfano hidroxilasa.
FUNCIONES
Es un aminocido necesario para el crecimiento normal en los bebs y para
el equilibrio de nitrgeno en los adultos. Es un aminocido esencial, lo cual
significa que el cuerpo no lo puede producir y se debe obtener de la
alimentacin.
Sustancia que regula el sueo y el hambre, y que est implicada en los
desrdenes afectivos.
Su papel es muy importante en la estructura y funcin de las protenas.
Es muy importante en la produccin de neurotransmisores como la
serotonina.
Ayuda a que el sistema immunologico funcione correctamente.
Es materia prima para la sntesis de la vitamina b3.

 Ayuda a equilibrar el consumo de hidratos de carbono.

BENEFICIOS DEL TRIFTOFANO EN LA SALUD
colabora en la inhibicion del dolor.
Es muy utile n los problemas de la obesidad ya que ayuda a que la
serotonina controle el apetito.
Puede ayudar a prevenir y combatir el sindrome carsinoide.
Ayuda en la prevension y el tratamiento de diferentes alteraciones
nerviosas como la esquisofrenia, la depression, la anciedad,el extres, etc.
Ayuda a la prevencion de algunas enfermedades cardiacas.
Puede ayudar en el exeso de uremia.
PUEDE PROVOCAR.
Insomnia
Mayor Predispocicion a padecer enfermedades cardiacas.
Alteraciones del Sistema nervioso.
Transtornos del crecimiento.
Canser
LO PODEMOS ENCONTRAR EN:
Alimentos de origen animal:
Pescado, especialmente pescado azul como sardine atun,etc.Carne, hevos, leche
y sus derivados.
Alimentos de origen vegetal
Legumbres: lentejas, soja, garbanzos, guisantes, judias, habas, cacahuetes,etc.
Cereals: arroz silvestre, trigo, avena, cevada, maiz, Centeno, etc.
Frutos secos: almendras, pistachos, anacardos, piones, tamarindos, castaas,
etc.
Frutas: fresas, aguacates, papayas, mangos, naranjas, datiles pomelos, arandanos, melocotones, uvas, manzanas,
etc.
Verduras y hortalizas:rucula, berros,espinacas, calabazas, esparragos coliflores,coles de bruselas,patatas apio,
cebolla,chayotes, coles, ajos, lechugas, mandiocas,berenjenas, tomates,pepinos, zanahorias,etc.
Semillas: girasol, sesame o frenogreco.

ESTRUCTURA DEL TRIFTOFANO

Glicina-GLY: La glicina es el aminocido ms pequeo. Su smbolo en cdigo de

una letra es G y en el de tres letras Gly. Es un neurotransmisor.
La glicina es el aminocido ms pequeo. Su cadena lateral es tan slo un tomo
de hidrgeno.
Es el aminocido ms pequeo y el nico no quiral de los 20 aminocidos
presentes en la clula. Su frmula qumica es NH2CH2COOH y su masa es 75, 07.
La glicina es un aminocido no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es
glicocola.
FUNCION
Necesita del sodio y el cloro para su correcta absorcin, y de serina para su
fabricacin.
Mantiene un correcto funcionamiento de la cicatrizacin.
Interviene en la produccin de colgeno y fosfolpidos.
Propicia la produccin de la hormona del crecimiento.
Ayuda a un correcto funcionamiento cerebral.
Previene enfermedades infecciosas.
Beneficios de la glicina para la salud
Aunque la glicina necesita de dos minerales y de otro aminocido para que
podamos encontrarla en nuestro organismo, eso no impide que sea fundamental
para nuestro cuerpo.
Entre otros aspectos, la glicina es fundamental en el proceso de cicatrizacin, e
interviene a su vez en la produccin de colgeno y fosfolpidos de los tejidos de
nuestro organismo.
Propicia la produccin de la hormona del crecimiento, y adems ayuda a prevenir
enfermedades infecciosas.
A su vez, ayuda a un buen funcionamiento cerebral, siendo utilizada en el
tratamiento de la ansiedad, el estrs, el nerviosismo o la depresin al aportar un
efecto relajante.
A continuacin te indicamos cules son los alimentos ms ricos en glicina:
LO PODEMOS ENCONTRAR EN:
Alimentos de origen animal: carnes, pescados, huevos, lcteos y derivados.
Alimentos de origen vegetal: legumbres, verduras, patatas, boniatos, cereales
integrales y frutas.

ESTRUCTURA DE LA GLICINA

Serina-SER: La serina es un aminocido no esencial cuyo esqueleto carbonado

C3 es sintetizado de manera efectiva por las clulas animales a partir de cidos
orgnicos procedentes del metabolismo intermediario.
Este aminocido en su degradacin da como producto final el piruvato, para ello
acta sobre sta la serina deshidratasa junto con el pirodoxal fosfato. Por otro
lado, puede transformarse en glicina y N5,N10-metilentetrahidrofolato, siendo
esta reaccin reversible, es decir, que la glicina se puede transformar en serina si
se aade un grupo metileno del N5,N10-metilentetrahidrofolato.
FUNCION
Gracias a la serina se puede realizar la sntesis de otros aminocidos.
Forma parte de las vainas de mielina que protegen las fibras nerviosas.
Importante para el funcionamiento del ADN y el ARN.
Ayuda en el crecimiento de los msculos.
til en la formacin de clulas.
Ayuda a la formacin de anticuerpos y en la produccin de
inmunoglobulinas.
Necesaria para el correcto metabolismo de los cidos grasos y las grasas.
Ayuda a mantener un buen sistema inmunolgico.
Beneficios de la serina para la salud
Como hemos indicado brevemente en el apartado anterior, dedicado a las
diferentes funciones de la serina, nos encontramos ante un aminocido
fundamental para nuestro organismo, ya que participa en la sntesis de otros
aminocidos.
Adems, es importante para el funcionamiento del ARN y el ADN, ayuda en el
crecimiento de los msculos, la formacin de las clulas y anticuerpos, en la
produccin de inmunoglobulinas y en el mantenimmiento de un buen sistema
inmunolgico.
Tambin nuestro organismo necesita serina para disfrutar de un metabolismo
correcto de las grasas y cidos grasos.
LO PODEMOS ENCONTRAR EN:
Alimentos de origen animal: carnes, pescados, lcteos y huevos.
Alimentos de origen vegetal: vegetales, legumbres y cereales integrales.
ENFERMEDADES QUE PUEDE CAUSAR LA SERINA
Colesterol.
Infecciones.
Neuritis.
Trastornos musculares.
Trastornos de la Piel.

 Trastornos del Sistema nervioso: Ansiedad. Angustia. Depresin. Estrs.

Insomnio.

ESTRUCTURA DE LA SERINA

Treonina-THR : Las serina/treonina protena cinasas es una numerosa familia

de enzimas que catalizan la
fosforilacin
del
grupo hidroxilo de
la serina o treonina de ciertasprotenas.
Todas las serina/treonina cinasas fosforilan residuos serina o treonina de
sus sustratos. Eligen los residuos especficos para fosforilar por los residuos que
flanquean el sitio fosfoaceptor. Los residuos especficos y los residuos que lo
flanquean se llaman secuencia de consenso.
Como los residuos de la secuencia de consenso del sustrato a ser fosforilado
hacen contacto con el hueco cataltico de la cinasa en algunos aminocidos clave
(usualmente a travs de fuerzas hidrofbicas o enlaces inicos), una cinasa
usualmente no es especfica para un solo sustrato, sino que fosforila una familia
de sustratos que tienen secuencias de reconocimiento comunes.
Funciones
Acta conjuntamente con la metionina y el cido asprtico.
Metaboliza las grasas que se depositan en determinados rganos.
Importante para la formacin del esmalte de los dientes, colgeno y
elastina.
Ayuda a mantener la cantidad adecuada de protenas en el organismo.
BENEFICIOS DE LA TREONINA PARA LA SALUD
Como hemos destacado anteriormente a razn de las diferentes funciones que la
treonina cumple en el organismo, nos encontramos ante un aminocido esencial
fundamental para la correcta metabolizacin de las grasas en determinados
rganos, especialmente en el hgado, adems de prevenir su acumulacin (un
trastorno que recibe el nombre de hgado graso). Esta funcin la cumple
conjuntamente con otros dos aminocidos: la metionina y el cido asprtico.
Tambin es fundamental en la formacin del esmalte de los dientes, la elastina y
el colgeno, y ayuda a mantener la cantidad adecuada de protenas en el
organismo.
LO ENCONTRAMOS EN:
A continuacin te indicamos cules son los alimentos ms ricos en
treonina:
Alimentos de origen animal: leche y otros lcteos, huevos, carne y
pescado.
Alimentos de origen vegetal: cereales, legumbres, verduras y hortalizas,
frutas, semillas (destacando las semillas de calabaza, ssamo y girasol) y
frutos secos.
Verduras y hortalizas: aguacate, apio, brcoli, col, acelga, berenjena,
cebolla, calabaza
Frutas: fresa, pltano, uva y uva pasa, higo, ciruela pasa, pia, guayaba

 Cereales y legumbres: arroz, maz, garbanzos, alubias, soja, cebada,

avena
Frutos secos y semillas: ssamo, almendra, avellana, nuez, pistacho,
semillas de calabaza, semillas de girasol

ENFERMEDADES QUE PUEDE CAUSAR LA TREONINA

Al estar presente en muchos alimentos que forman parte de una dieta variada y
equilibrada, el dficit de treonina no suele ser habitual en personas sanas. Su
carencia, cuyo origen puede encontrarse en factores diversos (errores
metablicos, estrs postraumtico, mala absorcin de nutrientes, etc.)
acostumbra a provocar alteraciones o patologas relacionadas con los diferentes
sistemas del organismo en los que la presencia de este aminocido es
fundamental.
ESTRUCTURA DE LA TREONINA

Cistena-CYS: La cistena (abreviada como Cys o C) es un -aminocido con la

frmula qumica HSCH 2CHNH 2COOH .
Se trata de un aminocido no
esencial, lo que significa que puede ser sintetizado por los humanos.
Los codones que codifican la cistena son UGU y UGC. La parte de la cadena
donde se encuentra la cistena es el tiol que es no polar y por esto la cistena se
clasifica normalmente como un aminocido hidrofbico. La parte tiol de la cadena
suele participar en reacciones enzimticas, actuando como nuclefilo. El tiol es
susceptible a la oxidacin para dar lugar a puentes disulfuros derivados de las
cistena que tienen un importante papel estructural en muchas protenas. La
cistena tambin es llamada cistina, pero esta ltima se trata de un dmero de dos
cistenas a travs de un puente disulfuro.
Funciones
Acta como antioxidante.
Protege al organismo contra el dao por radiacin.
Protege tanto al hgado como al cerebro de la accin de diferentes toxinas.
Promueve la recuperacin ante ciruga o quemaduras.
Ayuda a quemar la grasa.
Participa en la formacin de msculos.
Beneficios de la cistena para la salud
Como te hemos indicado en el apartado dedicado a las funciones de la cistena,
nos encontramos ante un aminocido no esencial que necesita de metionina para
su fabricacin.
Es un nutriente esencial que acta como antioxidante, protegiendo a nuestro
organismo contra el dao por radiacin, y protegiendo a su vez tanto al hgado
como al cerebro de daos causados por determinadas toxinas (como compuestos
txicos del cigarrillo, el alcohol o las drogas).
Recientemente se ha descubierto que puede ser un nutriente interesante en el
tratamiento de la obesidad, ya que promueve la quema de grasas.
Adems, participa en la formacin de msculos y retrasa el envejecimiento.
PUEDE CAUSAR:

La cistena esta relacionada con algunas patologas que afectan alos riones, la
principal es una enfermedad llamada cistinuria, que se produce a causa de un
desequilibrio de origen gentico de ambos progenitores, sin posibilidad
preventiva. La cistinuria produce clculos renales.
Tambin a causa de un cumulo de sisteina, podemos sufrir cistinosis que produce
cristales que se pueden acumular y perjudicar diversos rganos de nuestro
organismo aunque mayormente afecta a la vista.
Lo encontramos en:
A continuacin te indicamos cules son los alimentos ms ricos en cistena:
Alimentos de origen animal: carnes, pescados, huevos, lcteos y derivados.
Alimentos de origen vegetal: legumbres, hortalizas y verduras, cereales, semillas
y frutos secos.
Asparagina-ASN: la asparagina s un aminocido no esencial. Aunque no tiene un
papel central en el metabolismo, esta enzima a ha adquirido relevancia debido al
descubrimiento de uso teraputico en el tratamiento de la leucemia linfoblastica
aguda si envargo su administracin provoca una serie de defectos toxicos
clnicamente relevantes.
Una reaccin entre la asparagina y un azcar reductor o carbonilo reactivo
produce acrilamida (amida acrlica) en los alimentos cuando se calientan a
temperatura suficientemente alta. Estos productos estn presentes en frituras,
como papas al hilo, en hojuelas, y caf tostado.
IMPORTANCIA
La asparagina es creada por el cuerpo en el hgado y se utiliza para ayudar a
alimentar al sistema nervioso, este aminocido no es considerado esencial, pero
tiene un aspecto positivo en el cuerpo. Cuando el hgado no puede produce las
cantidades suficientes de asparagina el sistema nervioso se ve afectado, se
puede notar debido a que se pueden ocasionar dolores decabeza fuertes y
dolorosos, aumento en la irritabilidad, se pueden dar sntomas de olvido y puede
llegar a la depresin algunas veces. El cido ayuda al sistema a mantener
el equilibrio emocional , este se utiliza para la prevencin del desarrollo a un alto
grado de sensibilidad al sonido y al tacto. La asparagina se ha dicho que es til
para los atletas, ya que ayuda a resistir la fatiga a pesar de que no se ha
implementado mucho en esa rea. A pesar de que la asparagina la produce el
cuerpo cuando se combina con la que consumimos se hace suficiente para las
necesidades de la persona.
FUNCIONES
Estimula el proceso mediante el cual un aminocido se convierte en otro en el
hgado tiene una rol importante en la sntesis de amonaco interviene
especficamente en los procesos metablicos del sistema nervioso central
(SNC) .Tiene una destacada funcin en la actividad cerebral.
Colabora en la sntesis de las glucoprotenas.
Junto a la vitamina B6, es precursor del neurotransmisor GABA (cido gamma
aminobutrico), cuya accin sedante sobre el sistema nervioso es importante.
La asparagina interviene en los procesos metablicos del sistema nervioso
central.
Juega un papel importante en la sntesis del amonaco.

PUEDE CAUSAR
Alteraciones en el sistema nervioso.
Alteraciones metablicas.
Alteraciones en las funciones cerebrales.
LO PODEMOS ENCONTRAR EN:
Orgen animal: productos lcteos, suero lcteo, carnes de res, aves de
corral, huevos, pescados y mariscos, entre otros.
Orgen vegetal: esprragos, patatas, legumbres, soja, frutos secos, y
semillas.
Estos productos estn presentes en frituras, como papas al hilo, en
hojuelas, y caf tostado.
ESTRUCTURA DE LA ASPARAGINA

Glutamina-GLN: La glutamina (abreviada Gln o Q, y con frecuencia nombrada

como L-glutamina) es uno de los 20 aminocidos que intervienen en la
composicin de las protenas y que tienen codones referentes en el cdigo
gentico; es una cadena lateral de una amidadel cido glutmico, formada
mediante el reemplazo del hidroxilo del cido glutmico con un grupo
funcional amina. Estcodificada en el ARN mensajero como 'CAA' o 'CAG'. Se
sintetizarlo a partir de grupos amino presentes en los alimentos. Se trata del
aminocido ms abundante en los msculoshumanos (llegando a casi el 60% de
los aminocidos presentes) y est muy relacionado con el metabolismo que se
realiza en elcerebro.2 Sin embargo en ciertas circunstancias resulta necesaria su
ingestin en la dieta mediante suplementacin ya que evita la disminucin del
msculo debido a estres oxidativo.
FUNCIONES
Ayuda a controlara la adicion de alcohol
Ayuda a resolver alteraciones de la permeabilidad gastrica.
Ayuda a la cicatrizasion de las ulceras digestivas.
Atrabiesa la barrera hematoencefalica convirtiendoce en acido glutamico,
elevando con ello la concentracio del mismo en el cerebro.
Aumenta la function cerebral y la actividad mental.
Previene la perdida de masa muscular
Ayuda a mejorar la deprecion.
Ayuda a resolver los problema sde impotencia.
Proporciona nitrogeno a las actividades metabolicas del cuerpo.
Ayuda alimpiar de amoniaco algunos tejidos, en especial el cerebro.
Neutraliza el acido en los musculos.
Rejuvenece la piel.
PUEDE CAUSAR
Retreaso en la cicatrizacion de ulceras digestivas
Transtornos musculares.

LO PODEMOS ENCONTRAR EN:

Alimentos de Origen animal: carnes (crudas y aumadas) pescados, lacteos y
huevos.
Alimentos de Origen vegetal: perejil, espinacas, legumbres, arroz integral y
tambien en frutos secos.

ESTRUCTURA DE LA GLUTAMINA

Tirosina-TYR: la tirosina es un aminoacido aromatic neutron, al igual que el

triftofano y la fenilalanina aunque tiene un OH que le confiere cierta polaridad y a
PH elevado se ioniza, su simbolo es y en codigo de una letra y TYR en codigo de
tres letras. Fue descubierto por el quimico Aleman Justus von leibig, apartir de la
proteina casein, es precursor de ciertos neotrasmisores de las hormonas
tiroideas.
FUNCIONES
ESTA RELACIONADO ON LA CINTESIS de neotrasmisores, presents en
multitude de funciones bioquimicas.
Es precursor de la adrenalina y dopamine, una sustancia intimamente
relasionada con los estados del humor, suprime el apetito y ayuda a
reducer la grasa corporal.
Junto al yodo es necesaria para la fabricacion de ormonas tiroideas.
Es indispensable para la sintesis de la melanina, pigmento respnsable de la
color del pelo y la piel.
Participa en la function de las glandulas suprarenales, tiroideas y la
pituitaria.
Estimula la agudesa mental.
Potencia la actividad cerebral.
Potencia la concentracion mental.
Potencia el rendimiento muscular.
PUEDE CAUSAR
Alteraciones en la pigmentacion de la piel.
Alteraciones del tiroides
Alteraciones en los cambios de humor y conducta.
Alcaptonuria
Albinismo
Estados de deprecion y ansiedad.
Mayor predispocicion a padecer extres.
Alergias
Syndrome de abstinencia por abuso de cocaine y Tabaco.
LO PODEMOS ENCONTRAR EN:
Alimentos de origen animal: carnes pescados lacteos y huevos.
Alimentos de Origen vegetal: legumbres, acelgas arroz integral, cemillas, cereals
integrals, manzanas, esparragos, aguacates, zanahorias.
-hortalizas: lechuga romana, espinacas, productos de soja, sandia, pepino,
perejil,berros, etc.

ESTRUCTURA DE LA TIROSINA

Acido Asprtico-ASP: es un acido no esencialya que puede ser sintetizadopor el

organism humano, y por tanto cargado negativamente a PH neutron. Su simbolo
es D en codigo de una letra y ASP en codigo de tres letras su formula quimica es
C4H7NO4. Es un neurotransmisor y uno de los 20 aminoacidos con los que las
celulas forman las proteinas. Su biosintesis tiene lugar por transmission.
FUNCIONES
Nos ayuda a mejorar la fatiga y depression.
Nos ayuda a eliminar el amoniaco, protegiendo de esta forma el Sistema
nervioso.
Participa en muchas funciones celulares y en el metabolism
Es indispensable para el mantenimiento del Sistema cardiovascular.
Proteje al higado ayudando en la expulcion de amoniaco
Incrementa la absorcion,circulacion y utilizacion de los siguientes minerals:
calcio, magnesio, zincy potacio atraves de la mucosa intestinal , la sangre
y las celulas.
Juega un papel importante en la produccion y secresion de las hormonas.
Aumenta los niveles de testosterone.
Aumento del crecimiento muscular.
Crecimiento,etc.
BENEFICIOS DEL CIDO ASPRTICO PARA LA SALUD
El cido asprtico, tal y como indicbamos brevemente en el apartado dedicado a
las diferentesfunciones del cido asprtico, es un aminocido no esencial
imprescindible para la correcta circulacin sangunea, al ayudar a mejorarla.
Adems, a travs tanto del hgado como de los riones ayudan a eliminar las
toxinas que se acumulan en nuestro organismo. Adems, es un aminocido no
esencial que protege al hgado.
Tambin es imprescindible en la formacin celular, ayudando de manera positiva
a rejuvenecer la actividad celular.
PUEDE CAUSAR
Alteraciones del Sistema nervioso.
Cansancio y fatiga
Alteraciones cardiovasculares
Alteraciones metabolicas
Transtornos hepaticos por entoxicacion

LO PODEMOS ENCONTRAR EN:

A continuacin te indicamos cules son los alimentos ms ricos en cido
asprtico:
Alimentos de Origen vegetal: cereales (maz y avena), legumbres (judas,
habas, garbanzos y lentejas), semillas, verduras y hortalizas y frutos secos.
Alimentos de Origen animal: leche y derivados lcteos, carne, pescado y
huevos.
ESTRUCTURA DEL CIDO ASPARTICO

cido Glutamico-GLU : cido glutmico: qu es, funciones, alimentos ricos,

consecuencias de su carencia y contraindicaciones del cido glutmico, un
aminocido no esencial importantsimo.
Los aminocidos son compuestos orgnicos necesarios para el correcto
funcionamiento de nuestro organismo, el cual puede sintetizarlos u obtenerlos
para construir as nuevas protenas. Precisamente en este sentido, y dependiendo
de si nuestro cuerpo es capaz de sintetizarlos por s mismos, pueden recibir el
nombre de aminocidos no esenciales o de aminocidos esenciales.
El cido glutmico es un tipo de aminocido no esencial que tambin es conocido
con el nombre de glutamato, el cual como veremos a continuacin y a lo largo
de esta nota- nuestro cuerpo utiliza para el transporte de energa, de ah su
importancia.
Funciones
Nuestro cuerpo lo utiliza para transportar energa.
Participa en la sntesis de las protenas.
Interfiere en la absorcin de determinados nutrientes como son: glucosa,
cidos grasos y minerales.
Interviene en la produccin del cido clorhdrico del estmago, ayudando a
la digestin y en la cicatrizacin de lceras en el sistema digestivo.
Es un neurotransmisor del sistema nervioso central, la mdula espinal y el
cerebro.
Beneficios del cido glutmico para la salud
Como vemos, y tal y como hemos conocido a partir del apartado sobre las
diferentes funciones del cido glutmico, es un aminocido no esencial
fundamental para nuestro organismo, ya que sobretodo participa en el transporte
de energa y en la sntesis de protenas.
Tambin es un aminocido no esencial que interfiere en la absorcin de
determinados nutrientes e interviene en la produccin del cido clorhdrico.
Por sus beneficios mdicos o teraputicos, el cido glutmico es habitualmente
usado en el tratamiento de la distrofia muscular, lceras y la epilepsia.
PUEDE CAUSAR

 Alteraciones graves en el aprendizaje, la memorizacin y la plasticidad

neuronal.
Alteraciones importantes en el sistema nervioso.
Falta de concentracin y de reflejos.

LO PODEMOS ENCONTRAR EN:

Alimentos de origen animal: carnes, pescados, huevos, leche y derivados lcteos.
Alimentos de origen vegetal: vegetales, semillas,algas y plantas.
ESTRUCTURA DEL ACIDO GLUTAMICO

Lisina-LYS: La lisina (abreviada Lys o K) es un aminocido componente de las

protenas sintetizadas por los seres vivos
Acta qumicamente como una base, al igual que la arginina y la histidina, ya que
su cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa
en puentes de hidrgeno y como base general en catlisis.
Este grupo amino, adems de proveer de carga positiva a las protenas,
es acetilable por enzimas especficas, conocidas comoacetiltransferasas. Se
considera que esta acetilacin es una modificacin post-traduccional, puesto que
se produce despus de la traduccin de la protena a partir del ARN mensajero.
Sin embargo, sus modificaciones post-traduccionales ms comunes incluyen la
metilacin del grupo -amino, que da como resultado la metil-, dimetil- y
la trimetillisina. Esto ltimo ocurre
Funciones
Garantiza la absorcin adecuada de calcio.
Ayuda a mantener equilibro de nitrgeno en adultos.
Ayuda a formar colgeno (que forma parte del cartlago y tejido conectivo).
til en la produccin de anticuerpos.
Estimula la hormona del crecimiento.
Beneficios de la lisina para la salud
La lisina es un aminocido esencial fundamental para un correcto y adecuado
crecimiento, al ayudar a mejorar la absorcin de calcio y al ser til en la
estimulacin de la hormona del crecimiento.
Previene la aparicin de infecciones al ayudar en la produccin de anticuerpos,
mejorando nuestra inmunidad.
Es til para fluidificar la sangre, previniendo la formacin de cogulos de sangre.
Adems, ayuda a reparar las clulas daadas por los efectos de los radicales
libres, siendo til a la hora de retrasar el envejecimiento celular.
PUEDE CAUSAR:
Anemia
Deficiencia en la capacidad de respuesta inmunitaria.
Alteraciones del calageno.
Alteraciones gstricas
Alteraciones en el correcto desarrollo infantil.
Cambios de humor.
Falta de concentracin.

 Falta de apetito,etc.
LO ENCONTRAMOS EN
Alimentos de origen animal: leche y derivados lcteos, carne, huevos, pescado.
Alimentos de origen vegetal: legumbres, vegetales y frutos secos.
ESTRUCTURA DE LA LISINA

Histidina-HIS: La histidina es un aminocido esencial; por tanto, la nica forma de

poder obtenerlo y aportarlo as a nuestro organismo es a partir de la
alimentacin, tomando alimentos ricos en protenas que lo contengan.
Concretamente, consiste en un aminocido que encontramos de forma
abundante en la hemoglobina, y es importantsimo en el mantenimiento de las
vainas de mielina (las cuales protegen las diferentes clulas nerviosas).
Funciones
Lo encontramos de manera abundante en la hemoglobina.
Necesaria para la produccin tanto de glbulos rojos como de glbulos
blancos en la sangre.
Esencial para el crecimiento y la reparacin de tejidos.
Fundamental para el mantenimiento de las vainas de mielina.
Beneficios de la histidina para la salud
Como ya descubramos en el apartado dedicado a las diferentes funciones de la
histidina, lo cierto que aunque sea un aminocido esencial menos conocido, es
imprescindible en la produccin de glbulos rojos y blancos en la sangre (de ah
que la encontremos de forma abundante en la hemoglobina), adems de ser
fundamental para el mantenimiento de las vainas de mielina.
Ayuda a reducir la presin arterial, es til en la eliminacin de metales pesados y
adems protege al organismo de los daos por radiacin.
Desde un punto de vista mdico, se suele utilizar en el tratamiento de lceras,
anemia, alergias y artritis reumatoide.
PUEDE CAUSAR
Hipertencion arterial
Transtornos de la audicin
Ulceras,etc.
LO PODEMOS ENCONTRAR EN:
Alimentos de origen animal: leche y derivados lcteos, huevos, carnes y pescado.
Alimentos de origen vegetal: cereales, verduras y hortalizas, semillas y frutos
secos.

ESTRUCTURA DE LA HISTIDINA

Arganina-ARG: La arginina o mejor dicho, la estructura L-Arginina es un

aminocido semi-esencial. La arginina est involucrada en numerosos procesos
metablicos y es de vital importancia en el tratamiento de las enfermedades
cardacas y reduce la presin arterial alta. La arginina mejora la circulacin
sangunea, fortalece el sistema inmunolgico y afecta a lalibido masculina de
forma positiva. Estudios actuales han demostrado que la arginina acelera la
cicatrizacin de heridas2, mejora el proceso quemagrasa y en las dietas ayuda
a acelerar la reduccin de peso.3 El papel de la reduccin del colesterol se
atribuye a su funcin como precursor biolgico de xido ntrico (NO).
FUNCIONES
Participa activamente en el crecimiento ya que etimula su hormona
samotropina
Colabora en la produccion de energia muscular
Mejora la actividad de la glandula timo y de los linfositos.
Puede estimular la function inmunologica.
Ayuda en los casos de impotencia.
Ayuda en la infertilidad femenina.
Ayuda a disminuir el cholesterol.
PUEDE CAUSAR

Alteraciones en el crecimiento.
Debilidad y cansancio muscular.
Mayor predispocicion a padecer arteriosclerosis.
Caida del pelo.
Estrenimiento.
Higado graso.
Eritemas.

LO PODEMOS ENCONTRAR EN:

Alimentos
de
origen
nimal:leche
en
polvo
descremada,
mortadella,hamburguesas,carne roja,,etc.
Alimentos de origen vegetal: ajos, achicoria , cevolla,coles, esparragos,lechuga,
pepino y otros.

ESTRUCTURA DE LA ARGANINA

2.2. Los
esenciales

aminocidos

Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar
por s solo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos
organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin
de estos aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas.
Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se
dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la
carne, los huevos, los lcteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la
quinoa.
Solo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos, algunos se
pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a
partir del piruvato.
En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales:
Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptfano, Valina
,Arginina, Histidina
3. Enlace peptdico
Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones
peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis (va
deshidratacin) entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo
amino del segundo aminocido.
La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una
reaccin de condensacin. Dos molculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CONH con la prdida de una molcula de agua y el producto de
esta unin es un dipptido. El grupo carboxilo libre del dipptido reacciona de
modo similar con el grupo amino de un tercer aminocido, y as sucesivamente
hasta formar una larga cadena. Podemos seguir aadiendo aminocidos al
pptido, porque siempre hay un extremo NH 2 terminal y un COOH terminal.

Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-)
determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y
ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

4. Estructura de las protenas

Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que
consiste en una cadena lineal de aminocidos. Lo que hace distinta a una
protena de otra es la secuencia de aminocidos de que est hecha, a tal
secuencia se conoce como estructura primaria de la protena. La estructura
primaria de una protena es determinante en la funcin que cumplir despus,
as las protenas estructurales (como aquellas que forman los tendones y
cartlagos) poseen mayor cantidad de aminocidos rgidos y que establezcan
enlaces qumicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que
forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar mltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero
lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontneamente, por la repulsin
de los aminocidos hidrfobos por el agua, la atraccin de aminocidos cargados
y la formacin de puentes disulfuro y tambin en parte es ayudado por otras
protenas. As, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de
aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos
presentes y el orden en que estn enlazados y la forma en que se pliega la
cadena se analiza en trminos de estructura secundaria. Adems las protenas
adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe una tercera
estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena
polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla una determinada
protena. As mismo, las protenas no se componen, en su mayora, de una nica
cadena de aminocidos, sino que se suelen
agrupar varias cadenas
polipeptdicas (o monmeros) para formar protenas multimricas mayores. A
esto se llama estructura cuaternaria de las protenas, a la agrupacin de varias
cadenas de aminocidos (o polipptidos) en complejos macromoleculares
mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuracin en las protenas:

Estructura primaria
cuaternaria

estructura

secundaria

estructura

terciaria

estructura

38
38

Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o
enlace peptdico), mientras que la mayora de los enlaces que determinan la
conformacin
(estructuras
secundaria
y
terciaria)
y
la
asociacin
(estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.
4.1.

Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en la

cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que
estn enlazados Las posibilidades de estructuracin a nivel primario
son prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas existen 20
aminocidos diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las
variaciones con repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el
nmero de aminocidos que componen la molcula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos

aminocidos que forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto"
a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminocidos. Los tomos
que componen la cadena principal de la protena son el N del grupo amino
(condensado con el aminocido precedente), el C= (a partir del cual emerge la
cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminocido
siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece en la cadena
principal de una protena es: (-NH-C=-CO-)
Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para
entender su funcin (ya que sta depende de la secuencia de aminocidos y de la
forma que adopte), sino tambin en el estudio de enfermedades genticas. Es
posible que el origen de una enfermedad gentica radique en una secuencia
anormal. Esta anomala, si es severa, podra resultar en que la funcin de la
protena no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo
absoluto.

39
39

40

La secuencia de aminocidos est especificada en el ADN por la secuencia 40

de
nucletidos. Existe un sistema de conversin, llamado cdigo gentico, que se
puede utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas
modificaciones durante la transcripcin del ADN no siempre permiten que esta
conversin pueda hacerse directamente.
Generalmente, el nmero de aminocidos que forman una protena oscila entre
80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son
covalentes: son los enlaces peptdicos.
4.2.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena

polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los
tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se establecen
entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como aceptor de H, y
el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptdica es capaz
de adoptar conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms estables.
4.2.1. Hlice alfa
En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de
hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el
grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a los

giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido se adopta una
conformacin denominada hlice . Esta estructura es peridica y en ella cada
enlace peptdico puede establecer dos puentes de hidrgeno, un puente de
hidrgeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptdico del aminocido en
posicin n y el grupo -CO- del enlace peptdico del aminocido situado en posicin
n-4. El otro puente de hidrgeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptdico
del AA en posicin n y el grupo -NH- del enlace peptdico del AA situado en
posicin n+4. Cada vuelta de la hlice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.

Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte externa del

helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estricos. En consecuencia,
esta estructura puede albergar a cualquier aminocido, a excepcin de la prolina,
cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este
motivo, la prolina suele determinar una interrupcin en la conformacin en hlice .
Los aminocidos muy polares (Lys, Glu) tambin desestabilizan la hlice a porque
los enlaces de hidrgeno pierden importancia frente a las interacciones
electrostticas de atraccin o repulsin. Por este motivo, la estructura en hlice
es la que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no estn
cargados.
4.2.2. Hoja beta
Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten
sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada
estructura
, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas
laterales de los aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha y a la
izquierda del esqueleto de la cadena polipeptdica. Las estructuras
de distintas
cadenas polipeptdicas o bien las estructuras
de distintas zonas de una misma
cadena polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes de
hidrgeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas
plegadas u hojas .
Cuando las estructuras
tienen el mismo sentido, la hoja
resultante es
paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante
es antiparalela.
4.2.3. Giros beta
Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo estn
conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas,
con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados a la
cadena principal de un polipeptido Aminocidos como Asn, Gly y Pro (que se
acomodan mal en estructuras de tipo o ) aparecen con frecuencia en este tipo
de estructura. La conformacin de los giros est estabilizada generalmente por
medio de un puente de hidrgeno entre los residuos 1 y 4 del giro.
4.2.4. Hlice de colgeno
Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del colgeno.
El colgeno es una importante protena fibrosa presente en tendones y tejido
conectivo con funcin estructural ya que es particularmente rgida.
Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos de
tres aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es Gly, y los otros dos son
Pro (o hidroxiprolina) y un aminocido cualquiera: -(G-P-X)-.

La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del

colgeno en forma de hlice levgira. La glicina, sin cadena lateral, permite la
aproximacin entre distintas hlices, de forma que tres hlices levgiras se
asocian para formar un helicoide dextrgiro.
4.2.5. Lminas beta o lminas plegadas
Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian
entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios.
Todos los enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo
as gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple
formada por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el
mismo sentido) o antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan
estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los
radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura
laminar y plegada, a la manera de un acorden.

4.3.

Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos los tomos

que componen la protena, concepto equiparable al de conformacin absoluta en
otras molculas. La estructura terciaria de una protena es la responsable directa
de sus propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial de los distintos
grupos funcionales determina su interaccin con los diversos ligandos. Para las
protenas que constan de una sola cadena polipeptdica (carecen de estructura
cuaternaria), la estructura terciaria es la mxima informacin estructural que se
puede obtener.
4.3.1. Tipos de estructura terciaria
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones
es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colgeno, la queratina del
cabello o la fibrona de la seda, En este caso, los elementos de estructura
secundaria (hlices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a
grandes modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsiones longitudinales,
como en las hebras de una cuerda.
Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms frecuentes, en las que no
existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma es
aproximadamente esfrica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con
estructuras
al
azar,
hlice
a
hoja
b,
acodamientos
y estructuras
supersecundarias.
4.3.2. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se
establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminocidos que la
componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos:
covalentes y no covalentes.
Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de un puente disulfuro
entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un enlace amida (-CONH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
1. fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de
signo opuesto
2. puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3. interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares
4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
Como resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura terciaria
globular:
Las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el interior de la
molcula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un ncleo
compacto con carcter hidrofbico.
Las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la superficie de la
molcula, interaccionando con el agua y permitiendo que la protena permanezca
en disolucin.
No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la
estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta ms estabilidad es el de
tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones ms importantes son
las de tipo hidrofbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo
apolares de los AA.
Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las protenas
que actan como unidades autnomas de plegamiento y/o desnaturalizacin de
las protenas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las
estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los dominios se
pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptdica. Es la
asociacin de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria.

4.4.

Estructura cuaternaria

Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir, cuando

se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La
estructura cuaternaria debe considera el nmero y la naturaleza de las distintas
subunidades o monmeros que integran el oligmero y la forma en que se asocian
en el espacio para dar lugar al oligmero.

20
20

La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas

que, asociadas, conforman un multmero, que posee propiedades distintas a la de
sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno,
interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena
constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los
monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son. En cuanto
a uniones covalentes, tambin pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre
residuos de cistena situados en cadenas distintas.
La figura siguiente corresponde a la hemoglobina.

En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria

resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina
o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hlice a enrolladas en
una fibra levgira. La a-queratina del cabello y el fibringeno de la sangre
presentan tres hebras en cada fibra levgira. El colgeno consta de tres hebras
helicoidales levgiras que forman una fibra dextrgira. La fibrona de la seda
presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.
Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para
formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser:
Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la
hexoquinasa.
Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso de la
hemoglobina.
Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad
funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostrico
con seis subunidades con actividad cataltica y seis con actividad reguladora.

21
21

Aspartato transcarbamilasa
La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la
separacin de las subunidades a menudo conduce a la prdida de funcionalidad.
Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptdicas son, en
lneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las ms
abundantes son las
interacciones
dbiles
(hidrofbicas,
polares,
electrostticas y puentes de hidrgeno), aunque en algunos casos, como en las
inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes
disulfuro. El ensamblaje de los monmeros se realiza de forma espontnea, lo que
indica que el oligmero presenta un mnimo de energa libre con respecto a los
monmeros.
5. Asociaciones de las protenas
En muchos casos, las protenas se agrupan bien entre s, bien con otros grupos de
biomolculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que
tienen un carcter permanente. Se pueden dar asociaciones entre protenas o de
stas con otras biomolculas.
5.1.

Asociaciones entre protenas

Las protenas y -tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman unos
dmeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos
llamados microtbulos, cuya funcin es fundamentalmente estructural, ya que
forman parte del citoesqueleto de las clulas (que contribuyen a dar forma a las
clulas), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que
participan en la motilidad celular).

22
22

La fibrina es otra protena que forma una asociacin supramolecular. Los

monmeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla
tridimensional caracterstica del trombo o cogulo sanguneo.
Polimerizacin de la fibrina

Cogulo sanguneo

5.2. Asociaciones de protenas y otras biomolculas

Las protenas se pueden asociar: Con azcares
Con lpidos
Con cidos nucleicos
5.2.1. Asociaciones entre protenas y azcares
Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar asociaciones
supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.
Proteoglicano de tipo muy grande

Peptidoglicano de la pared celular bacteriana

5.2.2. Asociaciones entre protenas y lpidos

Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar asociaciones
supramoleculares como las lipoprotenas del plasma sanguneo y las membranas
biolgicas.

Lipoprotena del plasma sanguneo

Lipoprotena del plasma sanguneo

5.2.3. Asociaciones entre protenas y cidos nucleicos
Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos pueden originar
asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.
Ribosomas
virus VIH (SIDA)

Nucleosoma

6. Propiedades de protenas
6.1.

Especificidad.

La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determined

funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y un
conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena
puede significar una prdida de la funcin. Procesos de rechazo de rganos
trasplantados. La semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre
individuos, por lo que sirve para la construccin de "rboles filogenticos" Adems,
no todas individuo posee protenas las protenas son iguales en todos los
organismos, cada especficas suyas que se ponen de manifiesto en lo
6.2.

Desnaturalizacin.

Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que

forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma
conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo
que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en
agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo
cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento
o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.
7. Clasificacin de protenas
Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composicin
qumica, su estructura y sensibilidad, su solubilidad una clasificacin que
engloba dichos criterios es:
7.1.

Holoprotenas o protenas simples.

Son protenas formadas nicamente por aminocidos. Pueden ser globulares o

fibrosas.
7.1.1. Globulares
Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la
protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares.
Algunos tipos son:
Prolaminas: zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas: glutenina
(trigo), orizanina (arroz). Albminas: seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina
(leche)
Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

30
30

7.1.2. Fibrosas
Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas y una
estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunas protenas fibrosas son:
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: en formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas y cuernos.
Elastinas: en tendones y vasos sanguneos
Fibronas: en hilos de seda, (araas, insectos)
7.2.

Heteroprotenas o protenas conjugadas

Las heteroprotenas estn formadas por una fraccin protenica y por un grupo no
protenico, que se denomina grupo prosttico. Dependiendo del grupo prosteico
existen varios tipos:
7.2.1. Glucoprotenas
Son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al 40%) y una
fraccin proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de
secrecin como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las
membranas celulares. Algunas de ellas son:
Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos
Hormona luteinizante
7.2.2. Lipoprotenas
Son complejos macromoleculares esfricos formados por un ncleo que contiene
lpidos apolares (colesterol esterificado y triglicridos) y una capa externa polar
formada por fosfolpidos, colesterol libre y protenas (apolipoprotenas).
Su funcin principal es el transporte de triglicridos, colesterol y otros lpidos entre
los tejidos a travs de la sangre.
Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad:
Lipoprotenas de alta densidad Lipoprotenas de baja densidad Lipoprotenas de
muy baja densidad
7.2.3. Nucleoprotenas
Son protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico (que puede ser
ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos seran la Telomerasa,
una ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y la Protamina. Su
caracterstica fundamental es que forman complejos estables con los cidos
nucleicos, a diferencia de otras protenas que slo se unen a stos de manera
transitoria, como las que intervienen en la regulacin, sntesis y degradacin del
ADN.
7.2.4. Cromoprotenas
Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustancia coloreada, por lo
que reciben tambin el nombre de pigmentos. Segn la naturaleza del grupo
prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos como la hemoglobina encargada

31

de transportar el oxgeno en la sangre o no porfirnicos como 31la

hemocianina,
un pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en
crustceos y moluscos por ejemplo. Tambin los citocromos, que transportan
electrones.
8.

Funciones y ejemplos de protenas

Las funciones de las protenas son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y
dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las protenas son especficas de cada tipo de protena y permiten
a las clulas defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y
regular funciones, reparar daos Todos los tipos de protenas realizan su funcin
de la misma forma: por unin selectiva a molculas.
Las protenas estructurales se unen a molculas de otras protenas y las
funciones que realizan incluyen la creacin de una estructura mayor mientras que
otras protenas se unen a molculas diferentes: hemoglobina a oxgeno, enzimas a
sus sustratos, anticuerpos a los antgenos especficos, hormonas a sus receptores
especficos, reguladores de la expresin gnica al ADN
Las funciones principales de las protenas son las siguientes:
8.1.

Estructural

La funcin de resistencia o funcin estructural de las protenas tambin es de gran

importancia ya que las protenas forman tejidos de sostn y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a rganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colgeno del
tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elstico. Con
este tipo de protenas se forma la estructura del organismo.
Algunas protenas forman estructuras celulares como las histonas, que forman
parte de los cromosomas que regulan la expresin gentica. Las
glucoprotenas actan como receptores formando parte de las membranas
celulares o facilitan el transporte de sustancias.
Tambin es una protena con funcin estructural la queratina de la epidermis.
8.2.

Enzimatica

Las protenas cuya funcin es enzimtica son las ms especializadas y numerosas.

Actan como biocatalizadores acelerando las reacciones qumicas del
metabolismo.
En su funcin como enzimas, las protenas hacen uso de su propiedad de poder
interaccionar, en forma especfica, con muy diversas molculas. A las substancias
que se transforman por medio de una reaccin enzimtica se les llama substratos.
Los substratos reconocen un sitio especfico en la superficie de la protena que se
denomina sitio activo.
Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la protena, quedan orientados de tal
manera que se favorece la ruptura y/o formacin de determinadas uniones
qumicas, se estabilizan los estados de transicin al mismo tiempo que se reduce
la energa de activacin. Esto facilita la reaccin e incrementa su velocidad
varios rdenes de magnitud.
Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo catalizan la transformacin
de slo un substrato o grupo funcional, pudiendo discriminar entre dos
enantiomorfos (grupos funcionales donde los radicales de sus carbonos
asimtricos se disponen al contrario)

32
32

Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la reaccin que

cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa".
Por ejemplo:
a las enzimas que transfieren un tomo de oxgeno a un metabolito se les
denomina oxigenasas,
a las que transfieren un residuo de cido glucurnico del cido UDP glucurnico a
un metabolito o xenobitico, se le conoce como UDP glucuronil transferasa,
a las enzimas que catalizan la adicin de una de las cuatro bases a una molcula
de ADN en formacin se le denomina ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que
hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.
Frecuentemente en la literatura se refieren en forma genrica a las enzimas que
catalizan un tipo de reaccin, por ejemplo a las que catalizan la oxidacin de los
metabolitos va la transferencia de un tomo de hidrgeno a un determinado
receptor, se les conoce como deshidrogenasas. En ocasiones se dice alcohol
deshidrogenasa, o aldehdo deshidrogenasa, cuando el compuesto que sede el
hidrgeno es un alcohol o un aldehdo. Sin embargo, en realidad las enzimas son
ms especficas que eso y actan sobre un alcohol determinado y no en todos. De
hecho, el nombre debera ser ms especfico y referirlo al nombre del substrato,
por ejemplo; si el substrato es etanol la enzima debe de llamarse etanol
deshidrogenasa. Hay otro tipo de reacciones en las que las enzimas que las
catalizan reciben un nombre genrico, como las quinasas que catalizan la
transferencia a un substrato de un in fosfato del ATP. La glucoquinasa cataliza la
fosforilacin de glucosa en el carbn 6 para formar glucosa 6 fosfato.
Existe un mtodo sistemtico, aprobado por las asociaciones internacionales de
bioqumica, para integrar el nombre de una enzima, pero el mencionado
anteriormente es el que se utiliza en este trabajo.

Funcin ENZIMATICA
Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y
especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas
del metabolismo celular.
8.3.

Hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn que

regulan los niveles de glucosa en sangre. Tambin hormonas segregadas por la
hipfisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin
del sistema inmunolgico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.

33
33

8.4.

Defensiva

Las protenas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraos o

infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo
son protenas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las
mucosas y tienen efecto germicida. El fibringeno y la trombina contribuyen a la
formacin cogulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas
actan como anticuerpos ante posibles antgenos.
8.5.

Transporte

Las protenas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la

hemoglobina y la mioglobina, protenas transportadoras del oxgeno en la sangre
en los organismos vertebrados y en los msculos respectivamente. En los
invertebrados, la funcin de protenas como la hemoglobina que transporta el
oxgeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de protenas cuya funcin
es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoprotenas que
transportan lpidos por la sangre.
8.6.

Reserva

Si fuera necesario, las protenas cumplen tambin una funcin energtica para el
organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energa por gramo. Ejemplos de la
funcin de reserva de las protenas son la lactoalbmina de la leche o a
ovoalbmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del
grano de trigo constituyendo estos ltimos la reserva de aminocidos para el
desarrollo del embrin.
8.7.

Reguladoras

Las protenas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas estn
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, protenas plasmticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las
reacciones qumicas que suceden en el organismo. Algunas protenas como la
ciclina sirven para regular la divisin celular y otras regulan la expresin de ciertos
genes.
8.8.

Contraccin muscular

La contraccin de los msculos travs de la miosina y actina es una funcin de las

protenas contrctiles que facilitan el movimiento de las clulas constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contraccin de los msculos. En la funcin
contrctil de las protenas tambin est implicada la dineina que est relacionada
con el movimiento de cilios y flagelos.
8.9.

Funcin homeosttica

Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos

medios tanto el pH interno como el equilibrio osmtico. Es la conocida como
funcin homeosttica de las protenas.
Las protenas son compuestos qumicos muy complejos que se encuentran en
todas las clulas vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de
semillas y plenes. Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas poseen, pero
los diversos tipos de protenas los contienen en diferentes cantidades. En todas se
encuentran
un
alto
porcentaje
de
nitrgeno,
as
como
de oxgeno, hidrgeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en
algunas fsforo y hierro.

34
34

Las protenas son sustancias complejas, formadas por la unin de ciertas

sustancias ms simples llamadas aminocidos, que los vegetales sintetizan a
partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales herbvoros
reciben sus protenas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o
de los animales, pero las protenas de origen animal son de mayor valor nutritivo
que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminocidos que se conocen, que
son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las
protenas animales donde stas se encuentran en mayor cantidad.

El valor qumico (o "puntuacin qumica") de una protena se define como el

cociente entre los miligramos del aminocido limitante existentes por gramo de
la protena en cuestin y los miligramos del mismo aminocido por gramo de
una protena de referencia. El aminocido limitante es aquel en el que el dficit
es mayor comparado con la protena de referencia, es decir, aquel que, una vez
realizado el clculo, da un valor qumico mas bajo. La "protena de referencia"
es una protena terica definida por la FAO con la composicin adecuada para
satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas
protenas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de
aminocidos esenciales son distintas. Las protenas de los cereales son en
general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas
lo son en aminocidos azufrados (metionina y cisteina). Las protenas animales
tienen en general composiciones mas prximas a la considerada ideal.
El valor qumico de una protena no tiene en cuenta otros factores, como la
digestibilidad de la protena o el hecho de que algunos aminocidos pueden
estar en formas qumicas no utilizables.. Sin embargo, es el nico fcilmente
medible. Los otros parmetros utilizados para evaluar la calidad de una
protena (coeficiente de digestibilidad, valor biolgico o utilizacin neta de
protena) se obtienen a partir de experimentos dietticos con animales o con
voluntarios humanos.
En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero,
es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando
protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones,
quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En
este caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar inica llamada zwitterion
CLASIFICACION Y ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin
de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la protena. Nos indica qu
aas. componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aas. se
encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma
que sta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el
espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de
protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposicin espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
La a (alfa)-hlice
La conformacin beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la
estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el
-C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.
En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria
de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin
globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria
y por tanto la terciaria..
Esta
conformacin
globular
facilita
la
solubilidad
en agua y
realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc.

as

Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de

enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de
enlaces el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre.
Los puentes de hidrgeno
Los puentes elctricos
Las interacciones hifrfobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles ( no covalentes)
de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre
de protmero.
El
nmero
de
protmeros
vara
desde dos como
en
la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida
del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas.
CLASIFICACIN:
Las protenas poseen veinte aminocidos, los cuales se clasifican en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptfano, serina,
treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cistena, cistina, lisina,
arginina, histidina, cido asprtico y cido glutmico.
Segn su composicin
pueden clasificarse en protenas "simples" y protenas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoprotenas" son aquellas que al hidrolizarse producen
nicamente aminocidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroprotenas"
son protenas que al hidrolizarse producen tambin, adems de los
aminocidos, otros componentes orgnicos o inorgnicos. La porcin no
protica de una protena conjugada se denomina "grupo prosttico". Las
protenas cojugadas se subclasifican de acuerdo con lanaturaleza de sus
grupos prostticos.
La siguiete tabla muestra la clasificacin completa.
CONJUGADAS
NOMBRE

COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoprotenas

Acidos nuclicos

Lipoprotenas

Lpidos

Fosfoprotenas

Grupos fosfato

Metaloprotenas

Metales

Glucoprotenas

Monosacridos

Glucoprotenas

 Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoprotenas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre.
Nucleoprotenas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprotenas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno
Citocromos, que transportan electrones
SIMPLES
Globulares
Prolaminas:Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina
(leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)
Segn su conformacin
Se entiende como conformacin, la orientacin tridimensional que adquieren
los grupos caractersticos de una molcula en el espacio, en virtud de
la libertad de giro de stos sobre los ejes de sus enlaces. Existen dos clases de
protenas que difieren en sus conformacxiones caractersticas: "protenas
fibrosas" y "protenas globulares".
Las protenas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptdicas alineadas en
forma paralela. Esta alineacin puede producir dos macro-estructuras
diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces
formando una "macro-fibra", como en el caso del colgeno de los tendones o la
a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formacin de lminas
como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.
Las protenas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los
principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y
en soluciones salinas diliudas y en general ms resistentes a los factores que
las desnaturalizan.
Las protenas globulares son conformaciones de cadenas polipeptdicas que se
enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo
enredado". El resultado es una macro-estructura de tipo esfrico.
La mayora de estas protenas son solubles en agua y por lo general
desempean funciones de transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel
es la catlisis de las reacciones bioqumicas, son protenas globulares.
Segn su funcin
La diversidad en las funciones de las protenas en el organismo es quiz la ms
extensas que se pueda atribuir a una familia de biomolculas.

Enzimas: Son protenas cuya funcin es la "catalisis de las reacciones

bioqumicas". Algunas de stas reacciones son muy sencillas; otras requieren de
la participacin de verdaderos complejos multienzimticos. El poder cataltico
de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reaccin, al
menos un millon de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las protenas globulares y muchas de ellas
son protenas conjugadas.
Protenas de transporte: Muchos iones y molculas especficas son
transportados por protenas especficas. Por ejemplo, la hemoglobina
transporta el oxgeno y una porcin del gas carbnico desdes y hacia los
pulmones, respectivamente. En la memebrana mitocondrial se encuentra una
serie de protenas que trasnportan electrones hasta el oxgeno en
el proceso de respiracin aerbica.
Protenas del movimiento coordinado: El msculo est compuesto por una
variedad de protenas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su
estructura en relacin con cambios en el ambiente electroqumico que las
rodea y producir a nivel macro el efecto de una contraccin muscular.
Protenas estructurales o de soporte: Las protenas fibrosas como el colgeno y
las a-queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del
organismo, como los tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son protenas altamenmte especficas que tienen la capacidad de
identificar susustancias extraas tale como los virus, las bacterias y las clulas
de otros organismos.
Proteoreceptores: Son protenas que participan activamente en el proceso de
recepcin de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente
en los bastoncillos de la retina del ojo.
Hormonas y Protenas represoras: son protenas que participan en la regulacin
de procesos metablicos; las protenas represoras son elementos importantes
dentro del proceso de transmisin de la informacin gentica en la bisntesis de
otras molculas.
FUNCIONES
Las proteinas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi
todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son especficas de
cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse
de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas
las proteinas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a
molculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras molculas de la
misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras
proteinas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos
especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los
reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores
especficos, etc...
A continuacin se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que
desempean:
Funcin ESTRUCTURAL
Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y
actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin
de los genes.
Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:
El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.

 La elastina del tejido conjuntivo elstico.

La queratina de la epidermis.
-Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las
telas de araa y los capullos de seda, respectivamente.
Funcin ENZIMATICA
-Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y
especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas
del metabolismo celular.
Funcin HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el
glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Funcin REGULADORA
Algunas proteinas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan
la divisin celular (como la ciclina).
Funcin HOMEOSTATICA
Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con
otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.
Funcin DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles
antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos
sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Funcin de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
Funcin CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la
contraccin muscular.
La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Funcin DE RESERVA
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la
hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para
el desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.
METABOLISMO
Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos normalmente,
solamente una pequea cantidad de componentes individuales.
Agua , para compensar las prdidas producidas por la evaporacin, sobre todo
a travs de los pulmones, y como vehculo en la eliminacin de solutos a travs
de
la
orina.
Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad para
compensar las prdidas por evaporacin y la otra mitad eliminada en la orina.
Estas necesidades pueden verse muy aumentadas si aumentan las prdidas
por el sudor. Los alimentos preparados normalmente aportan algo mas de un
litro, el agua metablica (obtenida qumicamente en la destruccin de los otros
componentes de los alimentos) representa un cuarto de litro y el resto se toma
directamente como bebida.
Necesitamos energia para dos tipos de funciones: Mantenernos como un
organismo
vivo
y
realizar
actividades
voluntarias.
La
actividad
de mantenimiento se
conoce
con
el
nombre
de
"metabolismo basal"
Metabolismo basal
En este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la sintesis de
proteinas (que es la actividad que mas energia consume, del 30 al 40 % de las
necesidades) el transporte activo y la trasmisin nerviosa (otro tanto) y los
latidos del corazn y la respiracin (alrededor del 10 %).

Existen grandes diferencias en el consumo de energia por los distintos organos.

El cerebro consume el 20 % de la energia utilizada en reposo, lo mismo que
toda la masa muscular, aunque en peso representan el 2% y el 40 %
respectivamente. La energia que una persona precisa para cubrir el
metabolismo basal depender; en consecuencia del numero de celulas
metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por
supuesto, como ya se ha visto, no todos los tejidos consumen la misma
proporcin
de
energia
(el
esqueleto
y
el
tejido
adiposo
son
poco activos metabolicamente, por ejemplo), pero en una primera
aproximacin, pueden considerarse las necesidades energticas de una
persona no especialmente obesa como una funcin de su peso. La estimacin
que se utiliza generalmente es de 1 kilocalorica por kilogramo de peso corporal
y por hora.
Necesidades en funcin de la actividad. Estas necesidades son muy variables,
en
funcin
de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeo incremento de
las necesidades correspondientes al metabolismo basal y el multiplicar estas
necesidades por siete. Se ha determinado experimentalmente el gasto
energtico de casi cualquier actividad humana, utilizando como sistema de
medida el consumo de oxgeno y la produccin de CO2. Los valores exactos
dependen de las caractersticas de la persona (peso sobre todo, pero
tambin sexo y edad).
En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del consumo
energtico segn la actividad:
Actividad ligera:
Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial normal, trabajo domestico,
conducir un tractor.
Actividadmoderada:
Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada.
Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Minera,jugar al futbol.
Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto Cortar lea, Carrera.
Las proteinas, los hidratos de carbono y los lpidos o grasas, adems de otras
funciones orgnicas, actan como combustible productores de energia. Estos
ltimos tienen la tendencia de acumularse en diversas partes del cuerpo
cuando los requerimientos de energa son menores, lo que en definitiva causa
la obesidad. Las grasas se queman muy lentamente en comparacin con los
hidratos de carbono, por lo que se dificulta su completa eliminacin o que se
metabolice adecuadamente.
El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La exgena (alimentacin) y la
Endgena (metabolismo).
DERIVADOS
Protenas citoslicas.
Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de protenas. En l
se distinguen: las protenas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto
(los neurofilamentos) y entre ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus
protenas asociadas. Representan alrededor de un 25% de las protenas totales
de la neuronas.

Enzimas: catalizan las reacciones metablicas de las neuronas.

Protenas citoslicas
Se forman en los
neuronal, cuando
relacin a estas
la ubiquitina, que
degradacin.

poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasma

el mRNA para esas protenas se une a los ribosomas. En
protenas hay que considerar a otra protena pequea,
se une residuos de lisina de las protena para su posterior

Protenas nucleares y mitocondriales

Tambin se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al ncleo o a las

mitocondrias, donde existen receptores especficos a los que se unen para
incorporarse al organelo, por el proceso de traslocacin. El mecanismo por el
que se incorporan las protenas despus de su sntesis, es la importacin posttransduccin.
Hay dos categoras de protenas de membranas:
1. Las protenas integrales: se incluyen en este grupo los receptores
qumicos de membrana (a neurotransmisores, a factores de
crecimiento). Ellas estn incertadas o embebidas en la bicapa lipdica o
estn unidas covalentemente a otras molculas que s atraviesan la
membrana. Una protena que atraviesa la membrana y que ofrece un
grupo N-terminal, hacia el espacio extraneuronal, es designada como
del tipo I. Las hay tambin del tipo II que son aquellas en que el grupo
N-terminal se ubica en el citosol.
2. Las protenas perifricas: se ubican en el lado citoslico de la membrana
a la cual se unen por asociaciones que hacen con los lpidos de la
membrana o con las colas citoslicas de protenas integrales o con otras
protenas perifricas (protena bsica de la mielina o complejos de
protenas).
Las protenas de la membrana plasmtica y las de secrecin se forman en los
polirribosomas que se unen al retculo endoplasmtico rugoso. Ellos
constituyen un material de naturaleza basfila (se tien con colorantes bsicos
como el azul de toluidina, el violeta de cresilo y el azul de metileno) que al
microscopioi ptico se han identificado como la substancia de Nissl. Una vez
que las protenas formadas en este sistema pasan al interior del retculo, ellas
son modificadas por procesos que se inician el retculo y que continuan en el
sistema de Golgi y an, posteriormente, en los organelos finales a donde son
destinadas (vesculas de secrecin).
Las protenas que son componentes de las membranas abandonan el retculo
en una variedad de vesculas. Adems de las de secrecin, son muy
importantes para las neuronas, las vesculas sinpticas. A travs de ambos
tipos de vesculas las protenas son enviadas al espacio extraneural por la va
constitutiva o la va regulada.

IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
Debe aportarse en la alimentacin diaria al menos 0,8 gramos de protenas por
kg al da.
Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentacin mixta, es decir
mezclar protenas en cada comida. Esto es necesario para constituir una
adecuada estructura de ladrillos de las protenas, conocidos como aminocidos.
Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras protenas, razn por la que
debemos ingerir dicha cantidad.
Existen aminocidos indispensables para la salud dado que el organismo es
incapaz de sintetizarlos si no se ingieren.
Estos ladrillos (aminocidos) se conocen como esenciales y constituyen los
factores limitantes para alcanzar la ptima nutricin proteica.
Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y
lisina (el maz).

Los lcteos de vaca son deficitarios en metionina, cistena y hoy semi

deficitarios en triptofano.
El pescado, pollo, vacuno, tubrculos (papas) y leguminosas (porotos
lentejas,etc) son deficitarias en cistena y metionina.

El huevo es deficitario en metionina para el adulto.

La mal nutricin provoca: Reduccin de la competencia inmune, vale decir la
respuesta especfica de anticuerpos y de glbulos blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.
La restricin proteica reduce la sntesis del antioxidante y protector ms
importante de nuestras clulas, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una
pobre ingesta de sus precursores aminocidicos, el glutamato, la glicina y la
cistena.
Su dficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los
microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actan
prolongando el dao a las clulas propias y de paso aumentan el riesgo de un
cncer, promovido por una infeccin de un virus, por ejemplo la hepatitis B o
por la ingestin de productos qumicos inductores o promotores de cncer, por
ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.
La falta de protena produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro
organismo lo que se manifiesta en el pulmn y en el intestino delgado.
En ambos, la secrecin continua de mucosidades permite un verdadero barrido
de las sustancias dainas, entre ellos sustancias potencialmente cancergenas
y tambin de microrganismos infecciosos que pudieron entrar.
Esta sustancia viscosa constituida por azcares y protenas (glucoprotenas) es
de secrecin constante y requiere del aporte de protenas adecuado, si este
aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos aminocidos conocidos como
cistena o treonina) el mucus ser pobre o de mala calidad reduciendo nuestra
capacidad de defense.
ALIMENTOS Y SU ACCION
Las
protenas,
desde
las
humanas
hasta
las
que
forman
las bacterias unicelulares, son el resultado de las distintas combinaciones entre
veinte aminocidos distintos, compuestos a su vez por carbono, hidrgeno,
oxgeno, nitrgeno y, a veces, azufre. En la molcula proteica, estos
aminocidos se unen en largas hileras (cadenas polipeptdicas) mantenidas por
enlaces peptdicos; que son enlaces entre grupos amino ( NH 2 ) y carboxilo
(COOH). El nmero casi infinito de combinaciones en que se unen los
aminocidos y las formas helicoidales y globulares en que se arrollan las hileras
o cadenas polipeptdicas, permiten explicar la gran diversidad de funciones que
estos compuestos desempean en los seres vivos
Para sintetizar sus protenas esenciales, cada especie necesita disponer de los
veinte aminocidos en ciertas proporciones. Mientras que las plantas pueden
fabricar sus aminocidos a partir de nitrgeno, dixido de carbono y otros
compuestos por medio de la fotosntesis, casi todos los dems organismos slo
pueden sintetizar algunos. Los restantes, llamados aminocidos esenciales,
deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita incluir en su dieta ocho
aminocidos
esenciales
para
mantenerse
sano: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y v
alina. Todos ellos se encuentran en las protenas de las semillas vegetales, pero
como las plantas suelen ser pobres en lisina y triptfano, los especialistas
en nutricin humana aconsejan complementar la dieta vegetal con protenas
animales presentes en la carne, los huevos y la leche, que contienen todos los
aminocidos esenciales.
En general, en los pases desarrollados se consumen protenas animales en
exceso, por lo que no existen carencias de estos nutrientes esenciales en la

dieta. El kwashiorkor, que afecta a los nios del frica tropical, es una
enfermedad por malnutricin, principalmente infantil, generada por una
insuficiencia proteica grave. La ingesta de protenas recomendada para los
adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al da; para los nios y lactantes
que se encuentran en fase de crecimiento rpido, este valor debe multiplicarse
por dos y por tres, respectivamente.
Las proteinas son de difcil asimilacin y no generan energa inmediata. Su
ingesta excesiva no est excenta de riesgos y tampoco es recomendable
ingerir una gran cantidad en una sola comida (es decir, no se saca nada con
comerse una vaca en el almuerzo).
Un deportista durante la fase de entrenamiento destruye sus tejidos. Para
repararlos, debe ingerir un aporte mayor de protenas (algo as como el 15% de
la racin calrica diaria) y sobre todo a partir de alimentos con un valor
biolgico elevado. Ejemplos adicionales a los ya sealados son el atn, quesos,
lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de soya.
Generalmente, en montaa se ingieren muy pocas proteinas, o nada, debido en
parte porque los alimentos que las proveen son de difcil transporte (huevos),
embalaje impropio (tarros) y de rpida descomposicin (carnes).
Principales fuentes de protenas:
Cereales (arroz, avena, maz, trigo, etc.)
Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas, etc.)
Lcteos (leche, queso, yourt, etc.)
Semillas y frutos secos (ssamo, maravilla, nueces, almendras, man,
etc.)
PROPIEDADES
Especificidad
Las propiedades de las protenas dependen de la estructura tridimensional en
el medio acuoso, es decir, de los aminocidos que se disponen en su superficie,
que son los que constituyen el centro activo; tambin de los aminocidos que
se disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la
protena.
Cada protena tiene una conformacin segn su estructura primaria. As, un
pequeo cambio en la secuencia de aminocidos provoca cambios en la
estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto prdida de la actividad
biolgica.
Solubilidad
Las protenas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales
polares o hidrfilos se sitan hacia el exterior, formando puentes de hidrgeno
con el agua, constituyendo una capa de solvatacin. Esta solubilidad vara
dependiendo del tamao, de la forma, de la disposicin de los radicales y del
pH.
Desnaturalizacin
Prdida de la estructura tridimensional o conformacin, y por tanto tambin de
la actividad biolgica. Se produce al variar la temperatura, presin, pH,
electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrgeno que
mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las protenas se convierten
en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es
reversible, y si el cambio es ms drstico, es irreversible.
SNTESIS DE LAS PROTEINAS

Las instrucciones para la sntesis de las protenas estn codificadas en el ADN

del ncleo. Sin embargo el ADN no acta directamente, sino que transcribe su
mensaje al ARNm que se encuentra en las clulas, una pequea parte en el
ncleo y, alrededor del 90% en el citoplasma. La sntesis de las protenas
ocurre como sigue:
El ADN del ncleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del
ADN origina una banda complementaria de ARNm.
El ARN mensajero formado sobre el ADN del ncleo, sale a travs de los poros
de la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma.
All ser ledo y descifrado el cdigo o mensaje codificado que trae del ADN del
ncleo.
El ARN de transferencia selecciona un aminocido especfico y lo transporta al
sitio donde se encuentra el ARN mensajero. All engancha otros aminocidos de
acuerdo a la informacin codificada, y forma un polipptido. Varias cadenas de
polipptidos se unen y constituyen las protenas. El ARNt queda libre.
Indudablemente que estos procesos de unin o combinacin se hacen a travs
de los tripletes nucletidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero.
Adems los ribosomas se mueven a lo largo del ARN mensajero, el cual
determina qu aminocidos van a ser utilizados y su secuencia en la cadena de
polipptidos. El ARN ribosmico, diferente del ARN y del ARNt y cuya estructura
se desconoce, interviene tambin en el acoplamiento de aminocidos en la
cadena proteica.
Las protenas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente sern
utilizadas por las clulas. Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado"
y el ARN mensajero ya "ledo" se libera del ribosoma y puede ser destruido por
las enzimas celulares o ledo por uno o ms ribosomas.
La sntesis de las protenas comienza por consiguiente en el ncleo, ya que all
el ADN tiene la informacin, pero se efecta en el citoplasma a nivel de los
ribosomas.
Transcripcin del mensaje gentico del ADN al ARN.
La biosntesis de las protenas comienza cuando un cordn de ARNm, con la
ayuda de ciertas enzimas, se forma frente a un segmento de uno de los
cordones de la hlice del ADN. (Las micrografas electrnicas indican que el
ADN se desenrolla un poco para permitir la sntesis del ARN).

El ARNm se forma a lo largo del cordn del ADN de acuerdo con la misma regla
del apareamiento de las bases que regula la formacin de un cordn de ADN,
excepto en que en el ARNm el uracilo sustituye a la timina. Debido al
mecanismo de copia, el cordn del ARNm, cuando se ha completado lleva una
transcripcin fiel del mensaje del ADN. Entonces el cordn de ARNm se traslada
al citoplasma en el cual se encuentran los aminocidos, enzimas especiales,
molculas de ATP, ribosomas y molculas de ARN de transferencia.
Una vez en el citoplasma, la molcula de ARN se une a un ribosoma. Cada tipo
de ARNt engancha por un extremo a un aminocido particular y cada uno de
estos enganches implica una enzima especial y una molcula de ATP.
En el punto en el que la molcula de ARNm toca al ribosoma, una molcula de
ARNt, remolcando a su aminocido particular, se sita en posicin inicial.
A medida que el cordn de ARNm se desplaza a lo largo del ribosoma, se sita
en su lugar la siguiente molcula de ARNt con su aminocido. En este punto, la
primera molcula de ARNt se desengancha de la molcula de ARNm. El ARN

mensajero parece tener una vida mucho ms breve, al menos en Escherichia

coli. La duracin promedio de una molcula de ARNm en E. Coli. es de dos
minutos, aunque en otro tipo de clulas puede ser ms larga. Esto significa que
en E. Coli. la produccin continua de una protena requiere una produccin
constante de las molculas de ARNm apropiadas. De esta manera los
cromosomas bacterianos mantienen un control muy rgido de las actividades
celulares, evitando la produccin de protenas anormales que pudiera ocurrir
por el posible desgaste de la molcula de ARNm .

Bibliografa
Bibliografa
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