Enzimas

Objetivo: disminuir la energa de activacin de las reacciones necesarias

para la supervivencia celular. Acelerar el proceso de canalizacin.
Localizacin: centro de cada proceso bioqumico
Protenas que actan como catalizadores biolgicos (biocatalizadores) en las
reacciones qumicas que se producen en las clulas.
-

Existe un pequeo grupo de molculas de ARN cataltico que no son

considerados protenas.

Al ser catalizadores orgnicos, aceleran la velocidad de las reacciones

bioqumicas, disminuyendo la energa de activacin. Pueden actuar varias
veces y resultan efectivas en cantidades pequeas. No aportan energa, ni
afectan al equilibrio de la reaccin.
Energa de activacin: energa necesaria para que las reacciones puedan
iniciarse, y as lograr que los reactivos se transformen en productos. Permite
romper los enlaces de las molculas que reaccionan y crear nuevos. En un
laboratorio, sta se consigue a temperaturas elevadas, descargas elctricas,
etc.
(falta algo pag 64)

Estructura:
-

Grandes molculas de protena formadas por una o varias cadenas

polipeptidicas.
Su conformacin 3D da lugar a invaginaciones en su superficie entre
las que se localiza el sitio activo
Sitio activo: Donde tiene lugar la accin cataltica de la enzima. Es
una depresin, hendidura o lugar especfico para un sustrato o grupo
especifico. Posee la geometra y distribucin de cargas + y para
unirse especficamente y formar un ES. Formado por unos 10
aminocidos especializados en la unin con los compuestos (llamados
sustratos) sobre lo que actan las enzimas. Una molcula de enzima
puede catalizar la reaccin de miles de molculas de sustrato en un
segundo. Las enzimas modifican el sustrato y originan una nueva
sustancia llamada productor. Al separarse, los productos de la enzima
quedan libres para catalizar la biosntesis de nuevos productos
iguales o anteriores.
Hay aminocidos que no son parte del sitio activo, stos mantienen la
estructura 3D de la molcula o se unen a membranas celulares para
el anclaje de las enzimas en lugares necesarios.
Accin cataltica: depende de si cambia o no su integridad de
conformacin proteica nativa. Si se desnaturaliza o se disocia una
enzima en subunidades, se pierde normalmente la actividad
cataltica.

Grupos prostticos

(Cofactor): molcula pequea necesaria para

la actividad de muchas enzimas. Es un componente no proteico,
termoestable y de bajo peso molecular. Se produce entre la enzima y un
componente adicional que se encuentra en el sitio activo para poder llevar a
cabo su actividad catalizadora. Su unin con la enzima es a travs de
enlaces dbiles como puentes de H o enlace covalente. Actan al unirse a
una estructura proteica llamada apoenzima; el complejo se llama
holoenzima. Ayudan a accionar a la enzima. Ingresan a travs de la
alimentacin (vitaminas). Hay dos tipos:
-

Cofactor: Ion metlico. Estn unidos a la estructura proteica

apoenzima a travs de una fijacin muy fuerte a esta. Salen sin ser
modificados del ciclo cataltico.
Coenzima: actan como transportadores eventuales de tomos
especficos o de grupos funcionales. Complejo orgnico como el NAD,
FAD, ATP, coenzima A. Estn unidos dbilmente a la apoenzima y
actan fundamentalmente como 2do sustrato especifico de la
reaccin. Salen modificados del ciclo cataltico y por lo general
requieren otra enzima para volver al estado original.
(Pueden tener uno o varios de cada tipo, o incluso ambos)

Entonces una enzima puede ser considerada una protena simple o

conjugada. Si es conjugada se le conoce como holoenzima y puede ser
apoenzima (parte proteica e inactiva) o un Cofactor. Si es Cofactor puede
tener un grupo prosttico.
Especificidad: afinidad entre la enzima con el sustrato. Depende del
sustrato, aminocidos del sitio activo y cofactores. Hay dos tipos de
especificidad:
-

Un solo tipo de sustrato

Un grupo de sustrato de caractersticas qumicas similares. (Es como:
monosacridos entonces encontramos glucosa y fructosa)
Un mismo sustrato puede ser especifico para varias enzimas y para
cada uno estableces interacciones y productos distintos.
O ms bien:
Especificidad del sustrato: el sustrato es la molcula donde la enzima
ejerce su accin cataltica
Especificidad de accin: cada reaccin esta catalizada por una enzima
especfica.
Nomenclatura y clasificacin

Mecanismo de accin:

conjunto de procesos por donde las enzimas

catalizan las reacciones. Depende de la composicin, especificidad y
estructura de las enzimas.
- Complejo ES: interaccin entre la enzima y el sustrato
- Complejo EP: interaccin entre la enzima y el producto

Fases:
Formacin del complejo ES: existe una orientacin adecuada entre la
enzima y el sustrato, por lo que se establecen mltiples enlaces
dbiles, originando el complejo ES. Estos enlaces logran situar al
sustrato en una posicin ptima para la accin catalizadora.
Modificacin del sustrato: una vez ya conformado ES se produce la
catlisis del sustrato que se puede ver favorecido por la carga de los
aminocidos que estn en el sitio activo y la tensin a la que est
sujeta el sustrato al sitio activo, favoreciendo la ruptura de enlaces.
Con la transformacin del sustrato, se obtiene el producto y a la vez
el EP.
Disociacin del complejo EP: En EP se unen por enlaces dbiles. ste
se disocia y se obtiene el producto y la enzima libre, que puede unirse
a otra molcula de sustrato.

Modelos:
-

Llave- cerradura: la enzima seria la cerradura y el sustrato la llave.

Dice que tienen complementariedad geomtrica, por lo que sus
formas encajan exactamente unas con otras. Este modelo logra
explicar la especificidad de las enzimas, pero falla al explicar la
estabilizacin del estado de transmisin que las enzimas logran.
Encaje inducido: las enzimas son estructuras flexibles donde el sitio
activo puede ser modificado segn la forma del sustrato, ya que es
plstico. La cadena aminocida que compone el sitio activo es
moldeada en posiciones precisas que permiten a la enzima llevar a
cabo su funcin cataltica.

Propiedades: