Acuaporinas

Descubrimiento
El primer canal de agua AQP1, fue descubierta en 1992 por Peter Agre, quien obtuvo el premio
Nobel de Qumica en 2003.

Hasta 1992 no descifraron la funcin de la protena, denominada en un

comienzo CHIP28, abreviacin de una protena integral de 28 kilodalton,
formadora de canales, recibira el nombre de AQP1.
En sus trabajos hallaron que los ovocitos de la rana XENOPUES LAEVIS
inyectados con cantidades exiguas de ARN mensajero de AQP1
desarrollaban una permeabilidad al agua superior a la de un ovocito control
sin inyectar o inyectado con agua.

Ovocitos de la rana:
xenopus laevis, inyectados con
cantidades reducidas de ARN
mensajero de acuaporina,
muestran una permeabilidad de
agua superior a la de un ovocito
control no inyectado o inyectado
con agua.

Primeros modelos tericos

Ya en 1895, Charles Overton public un extenso estudio sobre las
propiedades osmticas de las clulas, vegetales y animales

1) Primer modelo:

este
describa la circulacin del agua a
travs de la membrana celular desde
el1895. Segn este, el agua se
escurra por difusin pasiva entre los
lpidos (amarillo) que constituyen la
membrana.
El estudio de la influencia de la
gradiente, la energa disipada por la
interaccin del agua con la
membrana, el bloqueo de
compuestos mercuriales y la
comparacin de membranas
puramente lipdicas con membranas
biolgicas. Llego a proponer la existencia de las protenas (rojo)
especializadas en la formacin de poros hdricos.

Caractersticas generales
Las acuaporinas constituyen una familia de protenas que puede
subdividirse en dos grupos: las acuaporinas clsicas y las
acuagliceroporinas. Se diferencian fundamentalmente en que las primeras
slo son permeables a agua en forma selectiva y las segundas tambin
permiten el paso de glicerol y otros solutos de bajo peso molecular.

Caractersticas particulares
AQP1: Es la acuaporina ms abundante en las membranas animales y
posiblemente la de expresin menos selectiva.
AQP 2: Es expresada exclusivamente en membranas apicales en los tbulos
distales y colectores renales y es la responsable de la permeabilidad apical
al agua de este segmento de la nefrona
AQP 3: Es expresada en membranas basolaterales de TDR y TCR, pues
AQP3 es la responsable de la permeabilidad al agua de la membrana
basolateral. Tambin puede ser regulada por ADH, pero no es dependiente
completamente de su presencia como sucede con AQP2
AQP4: Es la acuaporina ms abundante en el cerebro, donde fue aislada por
primera vez; no es sensible a mercuriales y es activada por fosforilacin
mediada por diversos sistemas.
AQP 5: Est localizada en la membrana apical de clulas epiteliales en
mltiples glndulas, tales como las sudorparas, lacrimales, salivares y
submucosas respiratorias; su principal papel fisiolgico consiste en regular
el flujo de agua hacia la luz glandular.
AQP6: Se encuentra principalmente en el tbulo colector renal, aunque ha
sido hallada en otros tejidos, principalmente epitelial.
AQP7: Fue identificada inicialmente en tejido adiposo donde es expresada
ampliamente, aunque tambin parece estar presente en muchos otros
tejidos como espermatocitos y tbulo proximal renal.
AQP8: Est presente exclusivamente en membranas intracelulares; ha sido
hallada en clulas epiteliales de tbulo proximal renal, tbulo colector renal
AQP9: Identificada en hepatocitos, clulas en las cuales parece cumplir su
principal papel. Es tambin permeable a otros solutos de bajo peso
molecular y puede funcionar como una ruta de entrada para glicerol durante
la gluconeognesis

AQP10: Es la ms recientemente informada, fue hallada en duodeno y

yeyuno

El reloj de arena
se organizan en seis segmentos de estructura -hlice que atraviesan la
membrana de lado a lado, unidos por cinco lazos conectores. Dos de los
lazos (uno extracelular y otro intracelular) se pliegan hacia la membrana y
se aproximan para formar el poro. La estructura resultante encierra una
zona central estrecha que se ensancha abrindose hacia ambos lados de la
membrana. Este particular plegamiento, en forma de reloj de arena, pone
en contacto los tripletes NPA para formar el sitio ms estrecho del poro.
Aunque cada acuaporina constituye por s sola un canal, en la membrana
celular estas protenas se ensamblan en grupos de cuatro.