Mecanismo General de la Contraccin Muscular

El comienzo y la ejecucin de la contraccin muscular se producen siguiendo las siguientes etapas:

Un potencial de accin viaja por un nervio motor hasta el final del mismo en las fibras

musculares.
En cada extremo, el nervio segrega una pequea cantidad de neurotransmisor: la acetilcolina.
La acetilcolina acta localmente, en una zona de la membrana de la fibra muscular abriendo
mltiples canales para iones sodio compuerta operada por acetilcolina.
La apertura de esos canales permite la entrada a la fibra muscular de grandes cantidades de
iones sodio, en el punto correspondiente a la terminal nerviosa. De esta forma comienza un
potencial de accin en la fibra muscular.
Ese potencial de accin se desplaza a lo largo de la membrana de la fibra muscular, igual que
sucede con los potenciales de accin en las membranas de los nervios.

El potencial de accin despolariza la membrana de la fibra muscular y tambin viaja a su

interior. Aqu provoca la liberacin, desde el retculo endoplsmico hacia las miofibrillas, de
grandes cantidades de iones calcio que se hallaban almacenados en el retculo.
Los iones calcio inician fuerzas de atraccin entre los filamentos de actina y miosina, haciendo
que se deslicen juntos: ste es el proceso de contraccin.
Una fraccin de segundo despus, se bombean los iones calcio hacia el retculo sarcoplsmico,
donde permanecen almacenados hasta que llegue un nuevo potencial de accin:

Mecanismo Molecular de la Contraccin Muscular

La figura siguiente ilustra el mecanismo bsico de la contraccin muscular. Se observa una
sarcmera en estado relajado (arriba) y en contraccin (abajo):

En estado relajado, los extremos

de los filamentos de actina que
derivan de dos discos Sucesivos
apenas se solapan entre s,
mientras que s se superponen
completamente a los de miosina.
Por otra parte, cuando estn en
contraccin, los filamentos de
actina se han desplazado entre
los de miosina, de forma que
ahora se solapan entre s en
mayor
grado.
Adems,
los
filamentos de actina han tirado
de los discos Z hacia los
extremos de la miosina. De
hecho, los filamentos de actina
pueden ser atrados juntos tan intensamente
que los extremos de los filamentos de
miosina llegan a arquearse durante una
contraccin muy intensa. As pues, la
contraccin muscular tiene lugar por un
mecanismo de deslizamiento de filamentos.
Pero, qu es lo que hace que los filamentos
de actina se deslicen hacia dentro entre los
filamentos de miosina? La respuesta es que
se trata de fuerzas mecnicas generadas por
la interaccin de los puentes cruzados entre
los filamentos de actina y miosina. En
condiciones de reposo, estas fuerzas se
hallan inhibidas, pero cuando un potencial de
accin viaja por la fibra muscular se produce
la liberacin de gran cantidad de iones calcio
hacia el sarcoplasma que baa las miofibrillas. A su vez, los iones calcio activan las fuerzas entre
los filamentos y la contraccin comienza. Tambin es preciso que exista energa para el proceso
contrctil: se obtiene de los enlaces de alta energa del ATP, que se degrada a adenosina difosfato
(ADP) para liberar la energa necesaria.
Caractersticas Moleculares de los Filamentos Contrctiles
-El Filamento de Miosina

El filamento de miosina est formado por mltiples

molculas de miosina, cada una con una masa
molecular de 480000. En la siguiente figura se
muestra una molcula aislada (arriba) y tambin la
organizacin de las molculas para formar un
filamento de miosina (abajo), as como su
interaccin con dos filamentos de actina.
La molcula de miosina est constituida por ocho
cadenas polipeptdicas: dos de ellas son dos
cadenas pesadas, cuya masa molecular es de
200000, que forman la llamada cola de la molcula
formando una espiral doble entre ellas. Las otras
cuatro cadenas son cadenas ligeras, de masa
molecular 20000, que constituyen las dos cabezas
de la molcula formando dos espirales dobles dos a
dos. Esta disposicin se ve claramente en la parte
superior de la figura anterior.

El filamento de miosina est formado por 200 molculas individuales de miosina, constituyndose
de la siguiente manera. Las colas de las molculas de miosina se agrupan entre s para formar el
cuerpo de la molcula. De este cuerpo sobresale una parte pequea de la cola y las dos cabezas de
la molcula, formando lo que se denomina, en conjunto puente cruzado. Esto puentes son flexibles
en dos puntos: el primeros es el lugar donde deja de formar parte del cuerpo del filamento, brazo,
y el segundo es donde se subdivide en las dos cabezas. Estos puntos articulados se conocen como
bisagras, que permiten la aproximacin o alejamiento de las cabezas del cuerpo de la molcula.
Esta articulacin incluso forma parte de la contraccin.
Otro aspecto importante de la cabeza de miosina es que puede funcionar como enzima ATPasa,
esta propiedad le permitir desdoblar el ATP y emplear la energa derivada del fosfato de alta
energa del mismo para su consumo en el proceso de contraccin.
-El Filamento de Actina
El filamento de actina tambin es complejo. Est constituido por tres componentes diferentes:
actina, tropomiosina y troponina.
La columna vertebral del filamento de actina es una molcula de protena actina F de cadena doble.
Los filamentos estn enrollados en una espiral, de igual forma que la molcula de miosina, pero con
una revolucin completa cada 70 nanmetros.
Cada banda de la hlice doble de actina F est formada por molculas polimerizadas de actina G.
Hay aproximadamente 13 de estas molculas en cada revolucin de cada banda de la hlice, y
existe una molcula de ADP unida a cada una de estas molculas de actina G. Estas molculas son

los sitios activos de los filamentos de actina, donde los puentes cruzados de los filamentos de
miosina intervienen para provocar la contraccin muscular. Estas zonas activas son regulares,
habiendo una cada 2.7 nanmetros.
Cada filamento de actina tiene una longitud de 2.7 micras. Las bases de estos filamentos de hallan
fuertemente encajadas en los discos Z, mientras sus otros extremos se sitan entre los
filamentos de miosina, en los sarcmeros.
-Molculas de Tropomiosina.
La tropomiosina es otra protena
constituyente del filamento de
actina, cada una de estas molculas
tiene una masa molecular de 70000 y
una longitud de 70 nanmetros. Estas
molculas se unen laxamente con las
bandas de actina F, y se disponen en
espiral a los lados de la hlice de
actina F. En estado de reposo estas
ocultan los sitios activos, de forma
que no puedan reaccionar con los filamentos de miosina para desencadenar una contraccin. Cada
molcula de tropomiosina oculta unos siete de estos sitios activos.
-Troponina y su papel en la contraccin muscular.
Unida a la vecindad de uno de los extremos de la molcula de tropomiosina se halla otra protena,
la troponina. Se trata, realmente, de un complejo de tres subunidades proteicas unidas laxamente
que desempean, cada una de ellas, un papel especfico en el control de la contraccin muscular.
Una d las subunidades (troponina I) presenta fuerte afinidad por la actina; otra (troponina T) por
la tropomiosina; y la tercera (troponina C) por los iones calcio. La fuerte afinidad de la troponina C
por estos iones inicia el proceso de contraccin.
-Interaccin de Miosina, Filamentos de Actina e Iones Calcio para Producir la Contraccin
-Inhibicin del filamento de actina por el complejo troponina-tropomiosina; activacin por iones
calcio.
Un filamento puro de actina, se une fuertemente a las molculas de miosina en presencia de iones
magnesio y ATP, que son abundantes en la miofibrilla. Sin embargo se aade complejo de
troponina-tropomiosina, al filamento de actina, esa unin no tiene lugar. Por tanto, los sitios
activos del filamento de actina son escondidos fsicamente por dicho complejo. En consecuencia, si
no se anula el efecto del complejo de troponina-tropomiosina, los filamentos de actina y miosina no
se podrn unir, y, por consiguiente, tampoco podr haber contraccin muscular.
-Interaccin entre el filamento activado de actina y los puentes cruzados de miosina: la teora
de la cremallera de la contraccin.

Se da la activacin del filamento de actina, por los iones calcio, las cabezas de los puentes de
miosina son atradas hacia los sitios activos del filamento de miosina, lo que provoca la contraccin
muscular. Existe una hiptesis que tiene bastante pruebas a favor, denominada teora de la
cremallera de la contraccin. La siguiente figura ilustra el mecanismo enunciado por esta teora:
Aqu se muestra las
cabezas de dos puentes
cruzados que se unen y
se
separan de los sitios
activos de un filamento
de
actina. Se ha postulado
que unin de la cabeza
aun sitio activo causa
simultneamente
cambios profundos en las fuerzas intramoleculares en la cabeza y el brazo del puente cruzado. La
nueva alineacin de las fuerzas determinara que la cabeza se inclinara hacia el brazo, arrastrando
con ella al filamento de actina. Esta inclinacin de la cabeza se denomina impulso de fuerza. A
continuacin, inmediatamente despus de la inclinacin, la cabeza se separara automticamente
del sitio activo y regresara a su direccin perpendicular normal. En esta posicin se combinara
con un nuevo sitio de actina ms alejado. Luego tendra lugar una nueva inclinacin similar para
producir otro impulso de fuerza y el filamento de actina de desplazara una vez ms. De esta
forma los puentes cruzados iran tirando del filamento de actina hasta el centro del de miosina.
Se piensa que cada puente cruzado acta de una manera independiente y aleatoria pero continua.
As que, en teora, a mayor nmero de puentes cruzados mayor es la fuerza de contraccin.
-ATP como fuente de energa para la contraccin: acontecimientos qumicos durante el movimiento
de las cabezas de miosina.
Cuando un msculo se contrae, se efecta un trabajo y se necesita energa. Durante el proceso de
contraccin se utilizan grandes cantidades de ATP, que producen ADP. Adems, a mayor trabajo
realizado por el msculo, mayor cantidad de ATP usado. Este proceso se desconoce tambin
exactamente, pero, de acuerdo con la teora de la cremallera de la contraccin, se ha sugerido lo
siguiente para explicar el proceso:
Antes del comienzo de la contraccin las cabezas de los puentes cruzados se unen con ATP,
que se desdobla en ADP y Pi, que quedan unidos a la cabeza. En este estado la cabeza se extiende
totalmente formando un ngulo de 90 grados con respecto al filamento de actina. Pero sin tocarlo.

Cuando los iones calcio anulan el efecto del complejo troponina-tropomiosina, dejando al

descubierto los sitios activos del filamento de actina estos se unen con las cabezas de los puentes
cruzados.
Esta unin produce un cambio de conformacin en la cabeza del puente cruzado inclinndola
hacia atrs en direccin al brazo. Esto da el impulso necesario para tirar del filamento de actina.

La energa que activa este proceso estaba ya almacenada en la cabeza del puente cruzado, puesto
que al desdoblar la molcula de ATP la cabeza sufri un cambio de conformacin.
Una vez se inclina la cabeza del puente cruzado, se liberan las molculas de ADP y el in P. Esta
liberacin hace que una molcula de ATP se vuelva a unir a la cabeza del puente cruzado, lo que
hace que se suelte del sitio activo del filamento de actina.
Cuando se desprende de la actina, la molcula de ATP de vuelve a desdobla de nuevo, haciendo
que la cabeza se vuelva a enderezar, quedando dispuesta para un nuevo impulso de fuerza.

Se une a un nuevo sitio de actina y se vuelve a desenderezar, proporcionando un nuevo

impulso de fuerza.
Este proceso se repetir hasta que el filamento de
actina tire de la membrana Z hasta los extremos del
filamento de miosina o la carga del msculo sea
demasiado grande para poder tirar ms.
Efecto de la cantidad de superposicin de los
filamentos de actina y miosina sobre la tensin
desarrollada por el msculo en contraccin
El siguiente grfico muestra el efecto de la longitud de
la sarcmera y del solapamiento de los filamentos de
actina y miosina sobre la tensin activa desarrollada
por una fibra muscular en contraccin. A la derecha se
ilustran los diferentes grados de solapamiento de los
filamentos de actina y miosina para diferentes
longitudes de la sarcmera.

En el punto D, el filamento de actina ha ejercido toda la traccin hasta el final del filamento de
miosina, sin superposicin alguna. En este caso la tensin desarrollada por el msculo activado es
nula. Cuando la sarcmera se acorta y el filamento de actina se superpone cada vez ms al de
miosina, la tensin aumenta progresivamente, hasta que la longitud de la sarcmera disminuye a
unas 2'2 micras. En este momento, el filamento de actina est superpuesto ya a todos los puentes
cruzados del filamento de miosina, pero todava no ha alcanzado el centro de ste. Cuando
aumenta el acortamiento, la sarcmera conserva plena tensin hasta punto B, siendo entonces su
longitud de 2'0 micras. Ahora es cuando los extremos de los dos filamentos de actina comienzan a
superponerse. En el momento en que la longitud de la sarcmera se reduce hasta aproximadamente
1'65 micras, la fuerza de contraccin disminuye. Es en este punto donde las dos membranas Z de
la sarcmera tocan los extremos de los filamentos de miosina. Despus, cuando la contraccin

acorta todava ms las sarcmeras, los extremos de los filamentos de miosina se encogen, pero
tambin disminuye gradualmente la tensin.
Relacin entre Velocidad de Contraccin y Carga
Un msculo contrae con mucha rapidez cuando la carga es nula, estando en promedio en 0,1
segundos. No obstante cuando se aplican cargas la velocidad de contraccin disminuye, siendo cada
vez ms lenta cuanto ms grande sea la carga. Cuando la carga se iguala a la tensin que el msculo
puede soportar, la velocidad se hace cero, esto quiere decir que, a pesar de estar el msculo
activado, no hay contraccin.
Energtica de la Contraccin Muscular
La contraccin muscular depende de la energa suministrada por el ATP. La mayor parte de esta
energa se destina al efecto cremallera, pero tambin se necesitan pequeas cantidades para:

Bombear calcio desde el sarcoplasma hacia el retculo sarcoplsmico cuando la contraccin finaliza.

Bombear iones de sodio y potasio a travs de la membrana de la fibra muscular, manteniendo el

ambiente inico adecuado para la propagacin de los potenciales de accin.
La concentracin de ATP presente en una fibra muscular slo mantiene a un msculo funcionado 1
2 segundos solamente. Este problema se soluciona refosforilando el ADP y convirtindolo de nuevo
en ATP. Existen tres mtodos para solucionar este problema:

La Fosfocreatina: Esta contiene un enlace fosfato de alta energa similar al del ATP. La
fosfocreatina se desdobla instantneamente y la energa liberada se usa para unir un fosfato al
ADP, reconstruyendo el ATP. Este mtodo no puede mantener la contraccin ms all de 7 u 8
segundos.

El Glucgeno: Este est almacenado en las clulas musculares. Se degrada rpidamente y libera
energa, que se puede usar directamente en la contraccin muscular o para reconstituir
fosfocreatina. Dos caractersticas de este mtodo son que no requiere oxgeno y su gran
velocidad. La acumulacin de residuos no permite que el uso de esta forma de energa se extienda
ms de un minuto.

El metabolismo oxidativo: en este mtodo se combinan varios substratos alimenticios para liberar
ATP. El 95% de la energa en procesos largos proviene de esta fuente, que puede llegar a
mantenerlos durante varias horas utilizando glcidos protenas y, principalmente, lpidos

Las Fibras Musculares

Hay dos tipos de fibras musculares, lentas y rpidas. Los msculos que reaccionan con gran
rapidez estn compuestos por las rpidas en su mayor parte y msculos que realizan contracciones

ms lentas pero ms prolongadas estn compuestas por fibras lentas. Las diferencias entre las
fibras rpidas y lentas son las siguientes:
Fibras rpidas:

Mucho ms grandes, para obtener ms fuerza de contraccin.

Retculo sarcoplsmico extenso, para liberacin rpida de iones calcio que inicien la contraccin

Grandes cantidades de enzimas glucolticos, para liberar energa rpidamente por gluclisis.

Menor aporte sanguneo, ya que su metabolismo oxidativo es de importancia secundaria.

Menos mitocondrias, tambin porque el metabolismo oxidativo es secundario

Fibras lentas:

Ms pequeas

Inervadas por nervios pequeos

Mayor aporte sanguneo por vasos y capilares, para un mayor suministro de oxgeno

Gran nmero de mitocondrias, para un mejor metabolismo oxidativo

Fibras con mucha mioglobina, que es una protena que contiene hierro. Esta almacena oxgeno,
acelera el transporte de este a las mitocondrias. Confiere al msculo una pigmentacin rojiza que
lo diferencia del rpido, que es blanco.

Mecnica de la Contraccin del Msculo Esqueltico

La Unidad Motora
Cada motoneurona que abandona la mdula espinal inerva muchos tipos de fibras musculares
diferentes, siendo el nmero independiente de cada msculo. Todas las fibras motoras inervadas
por una nica fibra nerviosa se denominan unidad motora. En general los msculos pequeos que
necesitan un control muy preciso tienen pocas fibras, los grandes, que no requieren excesiva
precisin, pueden tener varios cientos de fibras en cada unidad motora.
Las fibras musculares de cada unidad motor no se hallan unidas en slo haz en un msculo, sino que
se extienden por el msculo en forma de microhaces. Por tanto, se sitan entre microhaces de
otras unidades motoras. Esta interdigitalizacin permite que las diferentes unidades motoras se
contraigan en ayuda de las dems, y no acten como segmentos individuales.
Contracciones Musculares de Diferente Fuerza:

Sumacin de Fuerzas
El trmino sumacin indica la adicin de contracciones individuales para aumentar la intensidad
de la contraccin muscular total. Sucede sumacin de tres formas diferentes: aumentando el
nmero de unidades motoras que contraen simultneamente o aumentando la frecuencia de
contraccin, que consiste en la sumacin de frecuencia o tetanizacin.

Sumacin de mltiples fibras: Cuando el sistema nervioso central enva una seal dbil para que
contraiga un msculo, las unidades motores de ste que contengan menos y ms pequeas fibras
musculares sern las que se estimulen, con preferencia a las unidades motoras ms grandes. Luego,
a medida que aumente la potencia de la seal, unidades motoras cada vez ms grandes comenzarn
a excitarse. A este fenmeno se le denomina principio del tamao, que permite la graduacin de
la fuerza muscular.

Sumacin de frecuencias y tetanizacin: en un

principio slo existen contracciones individuales, una
tras otra a baja frecuencia de estimulacin. Cuando
aumenta la frecuencia, llega un momento en que la
nueva contraccin comienza antes de que la anterior
haya finalizado. En consecuencia la segunda contraccin
se
aade parcialmente a la primera, y la fuerza total de
concentracin va aumentando a medida que se aumenta
la
concentracin. Cuando se alcanza un nivel crtico, las
contracciones se suceden tan rpido que llegan a unirse
totalmente, convirtindose en una contraccin continua:
esto es lo que se conoce como tetanizacin. Cuando la
frecuencia es an mayor, alcanzando su mximo, ulteriores aumentos de frecuencia ya no tendrn
efecto, porque se mantiene un estado de contraccin total que no deja lugar de relajacin entre
contraccin y contraccin.

Fuerza mxima de contraccin: la fuerza mxima de contraccin tetnica de un msculo

trabajando con su longitud normal es de 3-4 kilogramos por centmetro cuadrado de interseccin
muscular. De esta manera es fcil comprender como un msculo puede arrancar a sus tendones de
los puntos de interseccin con el hueso.

Cambios de la fuerza muscular al iniciarse la contraccin, el efecto escalera: cuando un

msculo comienza a contraer tras un largo periodo de reposo, su fuerza inicial puede ser tan
pequea como la mitad de la que presenta despus de desarrollar entre 10 y 50 contracciones. Es
decir que la fuerza de contraccin va aumentando hasta alcanzar su tope, fenmeno conocido como
efecto escalera.

Aunque no se conocen todas las causas posibles de este fenmeno, se cree que se debe,
principalmente, al aumento de los iones calcio en el citosol, originado por la liberacin de estos del
retculo sarcoplsmico con cada potencial muscular y al fracaso para recapturarlos
inmediatamente despus.

Mecanismo contrctil del msculo liso

Tipos de msculo liso
Msculo liso unitario
Las fibras estn dispuestas en lminas o fascculos y sus
membranas celulares estn adheridas entre si en
mltiples puntos, de modo que la fuerza que se genera de
una fibra muscular puede transmitirse a la siguiente.
Msculo liso multiunitario
La caracterstica ms importante de las fibras
musculares lisas multiunitarias es que cada fibra puede
contraerse independientemente delas otras, y que su
control se ejerce principalmente por seales nerviosas.
Base qumica de la contraccin del msculo
liso
El msculo liso contiene filamentos de actina y de miosina, que interactan de forma muy similar a
como lo hacen la actina y la miosina del msculo esqueltico. Adems el proceso contrctil se
activa por iones calcio, y la energa para la contraccin es suministrada por la degradacin del
trifosfato de adenosina (ATP) a disfosfato de adenosina (ADP). Al igual que en el msculo
esqueltico se encuentra la tropomiosina (compuesta de actina), sin embargo, hay ausencia de
troponina C que es la encargada de unirse al calcio y descubirir el sitio de unin entre la actina y la
miosina, bloqueado por la tropomiosina. En ausencia de troponina se encuentra la calmodulina la
cual se une al calcio produciendo la fosforilacin de la miosina generndose la contraccin
muscular, desplazamiento de las fibras de actina sobre las de miosina. Esta contraccin puede
mantenerse prolongada en el tiempo sin necesidad de ATP gracias a los puentes de cerrojo o
aldaba que mantiene los filamentos unidos.

La relajacin se producir nicamente cuando se disocie el

complejo calcio, calmodulina.

Base fsica de la contraccin del msculo liso

El msculo liso no tiene la disposicin estriada de los filamentos
de actina y miosina que se aprecia en el msculo esqueltico. Las
fibras contienen grandes cantidades de filamentos de actina
que se encuentran unidos los denominados cuerpos densos.
Algunos de estos cuerpos estn unidos a la membrana celular, y
entre s por puentes intercelulares de protenas. La mayora de
los filamentos de miosina tienen lo que se denomina puentes
cruzados con polaridad lateral, de forma que los puentes de un
lado giran en una direccin y los del otro lado lo hacen en la
direccin opuesta.
Comparacin entre la contraccin muscular lisa y la esqueltica
Los esquelticos se contraen y relajan fcilmente. Los msculos lisos son de contraccin
prolongada tnica (horas, das)
1. Ciclo lento de los puentes transversales: significa la unin de la actina, despus su liberacin de
la actina, y la nueva unin para el ciclo siguiente. Es mucho ms lenta en el m liso
2. Energa requerida para mantener la contraccin muscular lisa: Slo se requiere 1 ATP por cada
ciclo, independientemente de su duracin. Economa energtica. Ejemplo: intestino que mantiene su
contraccin tnica indefinidamente.
3. Lentitud de la contraccin y relajacin del msculo liso: Causados por la lentitud del
establecimiento y rotura de los puentes transversales.
4. Fuerza de contraccin muscular: Es mucho ms grande que la del esqueltico. Se debe al
prolongado periodo de anclaje de los puentes transversales de miosina a los filamentos de actina.
5. Porcentaje de acortamiento del msculo liso durante la contraccin: Se puede acortar mucho,
hasta 2/3 partes de su longitud estirada. Le permite hacer funciones especficas en vsceras
huecas(vejiga) .
6. Mecanismo de cerrojo para contracciones sostenidas en el msculo liso: Una vez que el m liso ha
desarrollado la contraccin mxima, el grado de activacin puede reducirse a un nivel menor del
inicial, conservando el msculo su mx. Fuerza de contraccin. Gasta 1/300 de energa de lo que
gastara el m esqueltico para mantener una contraccin. Lo importante de este mecanismo es que
permite la contraccin prolongada en m liso durante bastante tiempo y con gasto mnimo de
energa.
7. Relajacin del estrs del msculo liso: Tambin se caracteriza por la capacidad de retornar a
una fuerza de contraccin casi idntica a la original segundos despus de ser alargado o acortado.
Permite a un rgano hueco mantener aproximadamente la misma presin independientemente de la
longitud de las fibras musculares.

Regulacin de la contraccin por los iones de calcio

EL msculo liso no contiene protena troponina, que es reguladora y
activada por los iones de calcio y causa la contraccin del msculo
esqueltico
Combinacin de iones de calcio con la calmodulina: activacin de
miosina cinasa y fosforilizacin de la cabeza de miosina
En vez de protonina, contienen una protena reguladora llamada
calmodulina. Al igual que la troponina reacciona con 4 iones de Ca,
difiere de la manera en la que inicia la contraccin. La calmodulina
activa los puentes transversales de miosina. Su secuencia es: 1.
Iones de Ca se ligan a calmodulinas, 2. Ambos activan a la enzima
miosina cinasa, 3. Una de las cabezas de las cabezas de miosina
refosforila por la enzima.

Cese de la contraccin. Papel de la miosina fosfatasa.

Cuando la concentracin de Ca inico cae por debajo de un nivel
crtico, el proceso se revierte. Requiere de otra enzima, la
miosina fosfatasa. El tiempo de contraccin est determinado
la concentracin de miosina fosfatasa.

la

por

BIBLIOGRAFIA
GUYTON Y HALL DECIMOPRIMERA EDICIN
GUYTON Y HALL DECIMOSEGUNDA EDICIN

CARPETA DE FISIOLOGIA

DOCENTE
DR. FREDDY ORTEGA
TEMA: MECANISMO DE CONTRACCIN
MUSCULAR ESQUELTICO Y LISO

NIVEL 2

GRUPO 1

SUBGRUPO 3

INTEGRANTES:
ESPINOZA MONTIEL FATIMA
PUCCIO LAZO FLOR
YEPEZ ZAMBRANO GEOMAYRA