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AMINOCIDOS,
PPTIDOS Y
PROTEINAS
Aminocidos
Tiene un tomo de carbono central (el carbono
- Los aminocidos son cidos carboxlicos que contienen una funcin amina. El
grupo amina de una molcula y el carboxilo de otra reaccionan uniendo ambos
aminocidos mediante un enlace amida.
Estereoqumica
- La glicina es el aminocido ms sencillo y es aquiral.
- Las configuraciones se especifican mediante la notacin D y
L. Todos los aminocidos que provienen de protenas tienen
configuracin L, aunque se conocen -aminocidos naturales
de la serie D.
CO2
CO2
Glicina
(Aquiral)
H3N
H
H
H3N
CO2
H
R
NH3
L-aminocido
(Proyeccin de Fischer y en perspectiva)
COOH
H 2N
CLASIFICACIN DE LOS
AMINOCIDOS
ALIFTICOS
NO POLARES
AROMTICOS
POLARES SIN CARGA
AMINOACIDOS
POLARES CON CARGA
No polares alifticos
O
H2N
CH
OH
H2N
CH
CH2
CH
CH3
CH3
LEUCINA
Leu
9
H2N
CH
CH
CH3
ALANINA Ala
CH3
OH
H2N
CH
CH
CH3
OH
VALINA
Val
O
CH
OH
CH3
GLICINA
Gli
H2N
OH
CH2
OH
HN
CH3
ISOLEUCINA
Ile
PROLINA
Pro
No polares aromticos
O
O
H2N
CH
OH
H2N
CH2
CH
OH
H2N
CH
CH2
OH
CH2
HN
FENILALANINA
Phe
OH
TIROSINA
Tyr
10
TRIPTOFANO
Trp
H2N
CH
OH
CH2
OH
SERINA
Ser
H2N
CH
CH
OH
CH3
CH
OH
H2N
CH
CH2
CH2
CH2
CH3
CH
METIONINA
Met
OH
CH2
SH
CH2
11
H2N
OH
TREONINA
Tre
O
H2N
CISTENA
Cys
O
OH
H2N
CH
OH
CH2
C
NH2
GLUTAMINA
Gln
NH2
ASPARRAGINA
Asn
Bsicos (o cargados +)
O
H2N
CH
O
OH
H2N
CH
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
NH2
LISINA
Lis
12
cidos (o cargados -)
OH
H2N
CH
CH2
O
OH
H2N
CH
OH
CH
OH
CH2
CH2
C
H2N
CH2
N
CH2
NH
NH
C
NH
NH2
ARGININA
Arg
HISTIDINA
Hys
OH
ACIDO GLUTMICO
Glu
OH
CIDO ASPRTICO
Asp
14
AMINOCIDOS
ESCENCIALES
15
animales ni el hombre.
Deben ser administrados en la dieta.
Son:
Val, Leu, Iso, Trp, Phe, Tre, Met, Lys, His, Arg.
16
PROPIEDADES DE LOS
AMINOCIDOS
CH C
O
OH
H3N
CH C
CH C
O
OH
R
Especie presente
en medio cido
-H+
+H+
H3N
CH C
R
Zwitterin
Especie presente
en medio neutro
-H+
+H+
H2N
CH C
R
Especie presente
en medio bsico
Propiedades cido-base
18
Punto isoelctrico
19
es cero. (zwitterin)
pI = pK1 + pK2 para un aa.
2
Punto isoelctrico: valor de pH al cul la carga
neta del aminocido es cero.
-La glicina se caracteriza por dos pKa: uno corresponde a la posicin ms cida
(pKa1) y el otro a la menos cida (pKa2). Otros aminocidos con cadenas laterales
neutras presentan valores de pKa similares a los de la glicina.
- El punto isoelctrico pI corresponde al valor de pH para el cual el aminocido no
tiene carga neta, corresponde a un mximo en la concentracin del zwitterin.
Aminocido
pKa1
pKa2
pI
Glicina
2.34
9.60
5.97
Alanina
2.34
9.69
6.00
Valina
2.32
9,62
5.96
Leucina
2.36
9,60
5.98
Isoleucina
2.36
9,60
6.02
Metionina
2.28
9,21
5.74
Prolina
1.99
10.60
6.30
fenilalanina
1.83
9,13
5.48
Triptofan
2.83
9,39
5.89
Asparagina
2.02
8,80
5.41
Glutamina
2.17
9,13
5.65
Serina
2.21
9,15
5.68
Treonina
2.09
9,10
5.60
O
H3N
CH C
R
O
OH
-H+
+H+
H3N
CH C
-H+
+H+
H2N
CH C
22
PPTIDOS
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Polmeros de
aminocidos de PM
( <50 aa)
Dipptido: 2 aa
Tripptido: 3 aa
Tetrapptido: 4 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la
Pentapptido: 5 aa
cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena
Pptidos
24
EJEMPLOS:
25
PROTEINAS
26
Definicin
isoelctrico.
SOLUBILIDAD:
Forman
suspensiones en agua
Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidad
Alta [ ]: disminuye la solubilidad
Efecto de solventes poco polares:
disminuye la solubilidad.
29
ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTENAS
30
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Estructura primaria
31
Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica.
Estructura secundaria
33
en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.
35
Estructura terciaria
Una cadena con estructura
Estructura Terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura
secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una
conformacin globular.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar
funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc. Se mantiene
estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los
aminocidos.
1. puente disulfuro.
2. puentes de
hidrgeno
3. puentes
elctricos
Puentes de H2
4. interacciones
hidrfobas.
Puentes di sulfuro
41
DISULFURO)
O
O
C
H 2N
CH
H2C
OH
SH2
H2N
CH
SH2
CH2
O
OH
C
H2N
O
OH
CH
H2C
C
H2N
OH
CH
CH2
CISTINA
Uniones disulfuro.
La cistina, dmero de la cistena, se obtiene cuando dos
residuos de cistena se oxidan y forman un puente disulfuro.
Estructura terciaria
43
Estructura cuaternaria
44
Surge de la asociacin
Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la
unin, mediante enlaces dbiles (no
covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas
con
estructura
terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el nombre de
protmero.
El nmero de protmeros vara
desde
dos
como
en
la
hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la
cpsida del virus de la poliomielitis,
que consta de 60 unidades
proteicas.
46
Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura
secundaria, terciaria y cuarternaria,
por romperse los puentes que forman
dichas
estructuras.
Todas
las
protenas desnaturalizadas tienen la
misma conformacin, muy abierta y
con una interaccin mxima con el
disolvente
Desnaturalizacin
La desnaturalizacin se puede producir por
cambios de temperatura, ( huevo cocido
o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una protena desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o
conformacin, proceso que se denomina
renaturalizacin.
Desnaturalizacin de protenas
49
Qumicos
Solventes orgnicos
Soluc. de urea conc.
Sales
50
51
SIMPLES
Clasificacin de las
protenas
CONJUGADAS
FIBROSA
GLOBULAR
ENZIMAS
PROTENAS
52
DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
Fibrosas
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormonas
Lipoprotenas
Nucleoprotenas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprotenas
Estructural
Enzimtica
Hormonal
Defensiva
Transporte
Reserva
Inmunoglobulina
Trombina y fibringeno
Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
Ovoalbmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche
Lowry
Bradford
LEY DE LAMBERT-BEER
la ley explica que hay una relacin exponencial entre la
transmisin de luz a travs de una sustancia y la concentracin
de la sustancia, as como tambin entre la transmisin y la
longitud del cuerpo que la luz atraviesa. Si conocemos Io y Is,
la concentracin de la sustancia puede ser deducida a partir de
la cantidad de luz transmitida. Considrese un rayo de energa
radiante con una intensidad inicial Io que se hace pasar a travs
de una celda de vidrio cuadrada contiendo una solucin
homognea de una sustancia que absorbe luz de cierta longitud
de onda. La intensidad de la energa radiante transmitida Is es
menor a la intensidad inicial Io. debido precisamente a que la
solucin fue capaz de absorber cierta cantidad de energa
radiante.
Ley de Beer-Lambert
La Absorbancia de una especie en solucin
homognea es directamente proporcional a
su actividad ptica, longitud del paso ptico
y su concentracin. Es una relacin emprica
que relaciona la absorcin de luz con las
propiedades del material atravesado.
Diagrama de la
absorcin de un haz de
luz atravesando una
cubeta de tamao l.
Mtodos Colorimtricos