FACULTAD DE MEDIO AMBIENTE Y RECURSOS NATURALES

PROYECTO CURRICULAR INGENIERIA AMBIENTAL

INFORME N5: PROPIEDADES FISICO-QUIMICAS DE LOS AMINOACIDOS
Andrs Oden 20132180893
RESUMEN
Un aminocido es una molcula orgnica que en su estructura contiene un grupo amino (NH2) y
un grupo carboxilo (COOH). Los aminocidos son los monmeros a partir de los cuales se
forman las protenas, en cuyo caso pasan a denominarse residuos de aminocidos debido a la
perdida de los elementos del agua al unirse dos aminocidos. En este laboratorio se realizaron
reacciones cualitativas de coloracin, que nos permitirn detectar, la presencia de grupos
qumicos en aminocidos y protenas junto a sus propiedades fsico-qumicas.
Palabraras clave: aminoacidos, Ninhidrina, Xantoproteica, Tiogrupos.
ABSTRACT
An amino acid is an organic molecule that contains in its structure an amino group (NH2) and a
carboxyl group (COOH). Amino acids are the monomers from which proteins, in which case are
renamed amino acid residues due to the loss of the elements of water to join two amino acids are
formed. In this lab qualitative staining reactions that allow us to detect the presence of chemical
groups in amino acids and proteins with their physico-chemical properties were performed.
Keywords: amino acids, Ninhydrin, Xanthproteic, Tio groups.
OBJETIVO
Identificar la presencia de aminocidos por medio de reacciones de coloracin.
Objetivos especificos
Identificar presencia de compuestos qumicos en aminocidos a travs de reacciones
coloreadas.

MARCO TEORICO
Un aminocido es una pequea molcula
orgnica que contiene, al menos, un grupo
amino (-NH2), de naturaleza bsica, y un
grupo carboxilo (-COOH), de carcter cido.
Aunque los seres vivos sintetizan para
distintos propsitos tipos diversos de
aminocidos, sin duda los ms importantes
son los que forman parte de las protenas,
todos los cuales pertenecen a la clase de

los -aminocidos. stos se caracterizan

por presentar los grupos cido y amino
unidos al mismo tomo de carbono (que se
denomina carbono). Adems, a este
carbono se une, como tercer sustituyente,
un tomo de hidrgeno y, como cuarto
sustituyente, un grupo adicional de tamao
y caractersticas diversas, que diferencia a
cada aminocido de los dems. Al cuarto
sustituyente se le denomina cadena lateral
del aminocido y, a menudo, se le

representa de forma simplificada por la letra

R. Al ser los cuatro sustituyentes del
carbono distintos y adoptar una
disposicin tetradrica en torno a l, los aminocidos presentan isomera ptica, de
modo que la imagen especular de un
aminocido no es idntica al original.

FIGURA 1: Estructura de los aminocidos.

As, dependiendo de la disposicin espacial

de los cuatro sustituyentes, los aminocidos
pueden ser D o L. Esta denominacin
histrica deriva del parecido que presentan,
respectivamente, con
las frmulas
tridimensionales del D y del L
gliceraldehdo. La denominacin D y L,
introducida por Fischer en 1891, no es ya
utilizada habitualmente por los qumicos,
que prefieren distinguir a cualquier pareja de
compuestos especulares denominndolos R
o S, segn la nomenclatura introducida por
Cahn, Ingold y Prelog en 1956. Sin
embargo, en Bioqumica se sigue utilizando
la nomenclatura L/D quiz porque la nueva
denominacin R/S, aunque ms clara y
general, distingue a la L-cistena (que es R)
de los dems L-aminocidos (que son S), a
pesar de su evidente similitud estructural.
Todos los aminocidos que aparecen en las
protenas son L.
Sntesis de los aminocidos
Las protenas se sintetizan en los ribosomas
siguiendo las instrucciones codificadas en
molculas de RNA mensajero. El cdigo
molecular (conocido como cdigo gentico)
utilizado por la maquinaria celular de
sntesis de protenas incluye 20
instrucciones (en forma de tripletes de
bases del RNA denominados codones) que
corresponden a la orden de incorporacin a

la protena en sntesis de uno de entre 20

aminocidos
posibles.
Estos
20
aminocidos (todos ellos y L) se conocen
como
aminocidos
codificados
genticamente o proteinognicos. Algunas
protenas contienen otros aminocidos,
normalmente en baja proporcin, que son
siempre resultado de alteraciones qumicas
(a menudo catalizadas por enzimas) que
sufren los aminocidos codificados
genticamente despus de su incorporacin
a la protena en el ribosoma. Estas
modificaciones
se
denominan
postraduccionales, pues tienen lugar
despus de la traduccin a protena de la
informacin gentica contenida en el RNA
mensajero.
Clasificacin de los aminocidos
Los aminocidos pueden ser clasificados de
distintas maneras pero las ms comunes
son en base a su obtencin por el
organismo y la clasificacin segn las
propiedades de sus grupos R.
De acuerdo a su obtencin
Se clasifican en esenciales y no esenciales.
Se denominan esenciales a aquellos
aminocidos que no pueden ser sintetizados
de nuevo por un organismo vivo; en el caso
de los seres humanos se trata de 10
aminocidos, de los cuales algunos solo son
realmente esenciales en determinadas
condiciones de lactancia, los periodos de
crecimiento celular y la enfermedad
(Arginina e Histidina).

Tabla 1: aminocidos esenciales y no esenciales.

Segn polaridad del grupo R

Segn la polaridad del grupo R los
aminocidos pueden ser agrupados en
apolares, polares sin carga, polares con
carga positiva y polares con carga negativa.
Aminocidos apolares: se caracterizan
porque su R es una cadena aliftica.
Debido a la naturaleza aliftica en un R no
se generan zonas electronegativas o
electropositivas. Cuando forman parte de
las proteinas esos R tienden a alejarse del
medio acuoso e interaccionar entre si en
zonas internas de la molegula. Algunos
aminoacidos apolares son los siguientes:

FIGURA 2: Aminocidos apolares.

Aminocidos polares sin carga: son aquellos

que tienen posibilidades de tener simetra
en la distribucin de las cargas, por la
presencia de un tomo de O N. como
consecuencia el R presenta regiones
polares que permiten que se formen
puentes de hidrogeno con otros R polares.

FIGURA 3: Aminocidos polares sin carga.

Aminocidos polares con carga: presentan

un grupo adicional acido o base en el R.
los aminocidos cidos, (aspartato y el
glutamato) tienen grupos R cargados
negativamente a pH 7.0 por la presencia del
grupo COOH en el radical. A su vez los
aminocidos bsicos, que contienen uno o
ms NH2 en el radical, tienen R cargados
positivamente a pH 7.0

la nitracin del anillo bencnico con cido

ntrico,
produciendo
derivados
del
nitrobenceno de color amarillo. Estos
derivados amarillos se tornan anaranjados a
la alcalinidad de la solucin con NH4OH o
NaOH.

FIGURA 6: Reaccin Xantoproteica.

Prueba de Ninhidrina
FIGURA 4: Aminocidos con carga positiva.

La prueba de ninhidrina es positiva para

aminocidos y protenas que tengan un
grupo -NH2 libre. Cuando el grupo -NH2
reacciona con ninhidrina, se forma un
complejo azul-violeta.

FIGURA 7: Reaccin de la Ninhidrina.

Reaccin de Hopkins-Cole

FIGURA 5: Aminocidos con carga negativa.

Reaccion Xantoproteica
Con esta reaccin podemos identificar la
presencia de los aminocidos aromticos
(tirosina, triptfano). La reaccin se basa en

Es especfica del grupo indol caracterstico

del Triptfano. El anillo del indol se hace
reaccionar con cido Glioxlico en
presencia de cido Sulfrico concentrado
para formar un compuesto violeta que se
forma en la interfase entre la solucin de
protena y el cido sulfrico. La estructura
exacta del compuesto violeta no se conoce,
pero parece estar relacionado con el
producto de condensacin del aldehdo del
cido Glioxlico con los nitrgenos de dos

anillos indlicos, como se muestra en la

reaccin, ya que tambin se pueden formar
complejos con otros aldehdos.

FIGURA 8: Reaccion de Hopkins-Cole.

La reaccin de Hopkins Cole es positiva

slo para las protenas que contienen
Triptfano. Se supone que el cido
concentrado hidroliza las protenas en la
interfase liberando el Triptfano para dar el
producto violeta. Sin embargo, el Triptfano
puro en solucin no da positiva la reaccin,
a menos que se agreguen agentes
oxidantes, por lo que es de suponer que el
Triptfano de las protenas no se libera
como tal, por lo cual la reaccin presentada
es slo parcialmente correcta.

Reaccion de los Tiogrupos

La presencia de grupos SH (sulfihidrilo o
tiol) en un compuesto orgnico permite que
transcurra una reaccin en presencia del
acetato del plomo en medio alcalino en lo
cual se tiene:

FIGURA 9: Reaccin de los tiogrupos.

MATERIALES

Acetato de plomo 10%

cido ntrico concentrado
cido sulfrico concentrado
Albumina 1%
Cistena 0.01M
Fenol 0.1%
Formaldehido
Hidrxido de potasio 40%
Hidrxido de sodio 20%
Metionina 0.01M
Sacarosa 0.01%
Triptfano 0.01M
PROCEDIMIENTO
En el presente laboratorio se realiz por
medio de 4 procedimientos los cuales se
detallan a continuacin:
Reaccin de la Ninhidrina: en 3 tubos de
ensayo agregar 1 ml de las soluciones
albumina, metionina y sacarosa. En cada
uno de los tubos agregar 5 ml de reactivo
ninhidrina, agitar y mantenerlos en bao de
mara en ebullicin durante 5 minutos.
Documentar.
Reaccin de Xantoproteica: en 4 tubos de
ensayo agregar 2 ml de las soluciones
albumina, triptfano, fenol y fenilamina en
cada uno de los tubos agregar 1 ml de cido
ntrico concentrado. Mantener los tubos en
bao de mara durante 30 segundos.
Posteriormente dejar enfriar y agregar a
cada tubo 5 ml de solucin de hidrxido de
sodio al 20% y documentar.
Reaccin de los Tiogrupos: en 3 tubos de
ensayo agregar 1 ml de hidrxido de potasio
y 3 gotas de acetato de plomo. Mantener los
tubos en el agua en ebullicin durante 10
minutos. Observar.
Reaccin de Adamkiewicz: en dos tubos
de ensayo agregar 1 ml de las soluciones

Tabla 1: Reaccin de la Ninhidrina

albumina y triptfano. Adicionar 3 gotas de

formaldehido, agitar, adicionar 1 ml de cido
sulfrico concentrado en cada tubo de forma
lenta por las paredes, sostenidos en una
gradilla. Documentar.

Reactiv
o

Albumina

Los resultados del laboratorio se muestran

en las tablas a continuacin:

observacin
Despus de agregar haber llevado al
bao de mara la albumina con
ninhidrina se observ la formacin
de una tonalidad lila al interior del
tubo lo que indica una prueba
positiva.

Metionin
a

La metionina tomo un color violeta

al interior del tubo indicando que la
prueba haba resultado positiva para
esta protena.

Sacarosa

En el caso de la sacarosa el tubo

permaneci
de
una
tonalidad
transparente
indicndonos
una
prueba negativa para la ninhidrina.

Reactiv
o
Tabla 2: Reaccin de
Adamkiewicz

Resulta
do

RESULTADOS

Resulta
do

observacin

Albumina

Al interior se form una tonalidad de

color violeta claro una vez se agreg
el H2SO4 indicndonos que la prueba
era positiva.

Triptfan
o

En esta prueba se observ que

despus aadir el H2SO4 se form
al interior del tubo una interfaz
externa de una tonalidad mbar que
al interior contena un tono violeta
oscuro, lo que indica prueba
positiva.

Tabla 3: Reaccin de los

Tiogrupos

Tabla 3: Reaccin Xantoproteica

Resulta
Reactivo do

observacin

Albumina

La albumina despus de finalizar la

prueba adquiri una tonalidad
amarilla reflejando que la prueba
haba sido positiva.

Triptofan
o

El
triptfano
tambin
mostro
resultados positivos por medio de la
prueba al tomar una tonalidad
mbar.

Fenol

La coloracin amarilla adquirida por

el fenol indico tambin que la
prueba haba sido positiva en esta
sustancia.

Fenilalani
na

La fenilalanina despus de finalizada

la prueba tuvo una coloracin
transparente indicndonos que la
prueba haba sido negativa.

Reactiv
o

Resulta
do

observacin

Metionin
a

Despus de haber llevado a

ebullicin durante 10 minutos la
coloracin adquirida por la sustancia
fue amarillenta indicndonos que el
resultado es negativo.

Cistena

Al igual que la prueba anterior el

resultado obtenido fue negativo
porque
no
se
conform
el
precipitado
color
negro
caracterstico.

ANALISIS DE RESULTADOS
En la reaccin de la ninhidrina se observ
que la albumina y la metionina arrojaron
resultados positivos en esta prueba. Esto se
debe a que ambos compuestos tienen
presencia de del grupo amino en sus

estructuras qumicas, lo cual permiti que se

diera la reaccin entre el NH2 presente y la
ninhidrina que al final de la reaccin da paso
a la formacin de amoniaco que reacciona
en cantidades equimolares de ninhidrina
oxidada conformando el caracterstico color
violeta. En el caso de la sacarosa en su

estructura qumica no posea ningn grupo

amino o alfa amino por lo que no haba
manera de que se presentara una reaccin
con hidrato de tricetohidrinceno.
Para la prueba de Hopkins-Cole se
utilizaron albumina y triptfano. En esta
prueba se caracterizan aminocidos que
contengan triptfano conformndose un
anillo de color violeta en la interface de
H2SO4 concentrado y la protena. Como se
pudo observar ambas sustancias dieron
positivo con la conformacin de la interfaz
confirmndonos la presencia de triptofano
en la albumina y en cuanto a la otra
sustancia como era de esperarse el
resultado deba ser positivo. El triptfano es
un aminocido aromtico, el grupo R
contiene una estructura heterocclica
denominada indol, el indol es un anillo
bencnico fusionado con los enlaces C2-C3
del pirrol. Es un aminocido no polar y
segn su conformacin es de esperar que
tambin
reaccione
a
la
prueba
xantroproteica.
En la reaccion Xantoproteica la albumina, el
triptofano y el fenol dieron resultados
positivos mostrndonos la presencia de
aminoacidos aromaticos dentro de las
sustancias que fueron estudiadas. En el
caso del triptfano se observ una tonalidad
que tenda hacia el naranja, esto debido a la
alcalinizacin que genera el NaOH dentro
del medio indicndonos la formacin del
cido picramico. Para el caso de la
fenilalanina no se present reaccin debido
a que pese a presentar en su estructura el
anillo aromtico precisa de un catalizador
para que la prueba pueda ser positiva ya
que su concentracin era bastante baja

(0.01M) y la prueba habra dado negativa si

se encontrara puro.
En la reaccin de los tiogrupos se observ
que tanto la metionina como la cistena
arrojaron resultados negativos. Al comparar
con la bibliografa consultada se encuentra
que esta reaccin debe dar positivo para
estos aminocidos por la presencia de
azufre en su estructura. En el escenario
ideal se debi conformar un precipitado
oscuro producto de la hidrolisis alcalina.
Esto nos puede indicar contaminacin de
alguno de los reactivos utilizados en la
prueba ya que no se logr confirmar la
presencia del azufre. .
CONCLUSIONES

BIBLIOGRAFIA
Catedra de Bioqumica (2010) Los
aminocidos. Facultad de Agronoma,
Universidad de la Republica. Uruguay.
J. Rivera (2001). Bioquimica estructural:
conceptos y test. Editorial Tebar. Mxico.
Luque, V. Estructura y propiedades de las
protenas. Universidad de Valencia. Catedra
de Bioqumica. Espaa. 2011.
Catedra de fsico-qumica. Estabilidad y
desnaturalizacin de protenas. Universidad
Nacional Autnoma de Mxico. 2008.
Porto, A. Bionova. Tema 8: Protenas.
Humberto M. Zamora E. (2012). Mtodos
selectivos de Bioqumica Experimental. Pg.
7-13.