1.

Defina y de ejemplos:

- Grupo prostético: son aquellas enzimas que se unen por enlaces

covalentes a las coenzimas, cuando la coenzima se halla
íntimamente unidad a la apoenzima.

- Apoenzima: parte proteica de una enzima que juntamente con la

coenzima forma una enzima completa y es una proteína inactiva.

- Holoenzima: es el complejo enzima-coenzima, la apoenzima y el

cofactor forma la coenzima completa.
Una enzima completa se le denomina holoenzima y esta formada por
una parte proteica (apoenzima) y cofactor no proteico (coenzima)

Holoenzima = apoenzima + coenzima.

- Sustrato: es la molécula o moléculas sobre la cual actúa la enzima.

- Producto: es una sustancia producida por una reacción química, es

reversible.

- Zimogeno o profermento: precursor inactivo de una enzima.

Ejemplo: pepsinogeno- precursor de la pepsina.

- Coenzima: molécula orgánica no proteica, necesaria para la actividad

enzimática.
Ejemplo: nicotinamida, fosfato y flautita.

- Cofactor: sustancia no proteica inorgánica

2. Explique en que consiste la constante michaelis.

Se basas en el equilibrio rápido entre la enzima y su sustrato para

formar su complejo enzima-sustrato, se relaciona con la afinidad de
una enzima por un sustrato determinado que es mayor cuando es
menor la constante de Michaels.
Es la constante de disociación del complejo enzima sustrato.

3. ¿Como se expresa la actividad de las enzimas? Explique.

La actividad catalítica de una preparación enzimatica se expresa

mediante unidades estandarizadas con la comisión de enzimas cuya
unidad es de actividad enzimatica, donde esta se define como la
cantidad de enzima que catalizar la formación d un micro mol. De
producto por minuto en condiciones estándares.

La unidad que se determina las enzimas:

4. ¿Factores que afectan los valores enzimáticos? Explique.

- Temperatura: la velocidad de una reacción catalizada aumenta con

la temperatura, en caso de las enzimas, hay una temperatura a la
cual las proteínas se desnaturalizan ocasionando la perdida de la
actividad y la velocidad empieza a disminuir a altas temperaturas.
La temperatura ideal es e 37 ºC.

A temperaturas bajas la inhiben las reacciones enzimáticas

A temperaturas altas la desnaturaliza la enzima y disminuye o

anula su acción.

- pH: los cambios de pH en el medio alteran su función, pH elevado se

desnaturalizan y hay pérdida de actividad enzimatica.

- Concentración del sustrato: la enzima reacciona solamente con el

sustrato adecuado.

- Los inhibidores: son moléculas que frenan parcial o

definitivamente, las reacciones enzimáticas se clasifican en dos:

- Competitivos: compiten con el sustrato por el sitio

activo de la enzima y evita que se tome el
complejo enzima sustrato
Es una inhibición temporal y no daña la estructura
de la enzima.

- No competitivos: deforma la enzima

evitando que el punto activo se una
con el sustrato, daña la estructura de
la enzima, daña el sitio activo de la
enzima.

- Concentración de la enzima: esta en el organismo con una

concentración estable y es lo contrario a la concentración del
sustrato.
-
5. ¿Una unidad internacional de actividad enzimática a
cuantos katales (K) equivale?

La cantidad de enzima que cataliza la conversión de un mol de

sustrato por segundo.
6. Desde el punto de vista clínico explique el uso de las enzimas
como valor diagnostico.

Sin enzimas no seria posible la vida que conocemos.

Igual que la biocatalisis que regula la velocidad a la cual tiene lugar
los procesos fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones
definitivas relacionadas con salud y enfermedad. En tanto que, en la
salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada
y se conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta
última puede ser perturbada de manera profunda.

Por ejemplo: el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis

hepática puede deteriorar de manera notable la propiedad de las
células para producir enzimas que catalizan procesos metabólicos
claves como la síntesis de la urea, La incapacidad celular para
convertir el amoniaco toxico a urea no toxica es seguida por
intoxicación con amoniaco y por ultimo como hepático.
Un conjunto de enfermedades genéticas raras, pero con frecuencia
debilitantes a menudo mortales, proporcionan otros ejemplos
dramáticos de las drásticas consecuencias fisiológicas que pueden
seguir al deterioro de la actividad enzimatica, incluye de una sola
enzima.

Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o
pulmonar, trituración de un miembro) o siguiendo a multiplicación
celular descontrolada (por ejemplo, carcinoma prostático), las
enzimas propias de tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo
tanto la determinación de estas enzimas intracelulares en el suero
sanguíneo proporcionan a los médicos información valiosa para el
diagnostico y el pronostico.
 TALLER DE ENZIMOLOGÍA

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA BÁSICA.

PRESENTADO A:

DRA. CARMEN MARCIALES TOLOZA.

PRESENTADO POR:

LEIDY YUDITH ANGARITA BAUTISTA

CÓDIGO: 02171043.

UNIVERSITARIA DE SANTANDER.
BACTERIOLOGÍA Y LABORATORIO CLÍNICO.
CÚCUTA.
2005 – A.