Las enzimas

Nombre: Santiago Javier Aguilar Samaniego

Curso y paralelo: 1 de Bachillerato C
Profesor: Lcdo. Geovanny Ortega
Fecha: 18-01-2016

Las enzimas
Las enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas en los seres vivos. Los
enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin,
aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino
que solamente aceleran las que espontneamente podran producirse. Ello hace posible
que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran
condiciones extremas de presin, temperatura o pH.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por

ejemplo, en la sntesis de antibiticos y productos
domsticos
de
limpieza.
Adems,
son
ampliamente utilizadas en diversos procesos
industriales, como son la fabricacin de alimentos,
distincin de vaqueros o produccin de
biocombustibles.
Historia
La primera enzima fue descubierta por Anselme
Payen y Jean-Franois Persoz en 1833.
En el siglo XIX, cuando se estudiaba la fermentacin del azcar en alcohol con levaduras,
Louis Pasteur lleg a la conclusin de que esta fermentacin era catalizada por una fuerza
vital contenida en las clulas de la levadura, llamadas fermentos, se pens que solo
funcionaban con organismos vivos. Escribi que "la fermentacin del alcohol es un acto
relacionado con la vida y la organizacin de las clulas de las levaduras, y no con la
muerte y la putrefaccin de las clulas".
En 1878 el fisilogo Wilhelm Khne acu el trmino enzima, que viene del griego
levadura", para describir este proceso.
Tambin se lleg a demostrar que las enzimas pueden funcionar fuera de una clula viva,
el prximo paso era determinar su naturaleza bioqumica. En muchos de los trabajos
iniciales se not que la actividad enzimtica estaba asociada con protenas, pero algunos
cientficos como R. Willsttter, argumentaba que las protenas eran el transporte para las
verdaderas enzimas y que las protenas no eran capaces de realizar catlisis. Pero en
1926, J. Sumner demostr que la enzima ureasa era una protena pura y la cristaliz, e
hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. La conclusin de que las protenas puras
podan ser enzimas fue definitivamente probada por J. Northrop y W. Stanley, quienes
trabajaron con diversas enzimas digestivas como la pepsina, tripsina y quimotripsina.
El descubrimiento de que las enzimas podan ser cristalizadas se llev a cabo con la
lisozima, enzima encontrada en lgrimas, saliva y huevos, capaces de digerir la pared de
algunas bacterias, cuya estructura de alta resolucin marc el comienzo en el campo de
la biologa estructural y el esfuerzo por entender cmo las enzimas trabajan en el orden
molecular.
Louis Pasteur, descubri que la fermentacin entre
el azcar y el alcohol, era catalizada por una fuerza
vital que estaba en la levadura y que despus se
conoci como enzima.

La especificidad
Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos estn
catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores especficos: cada enzima cataliza
un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico sustrato o sobre un grupo
muy reducido de ellos. En una reaccin catalizada por un enzima:
1. La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato.
2. El sustrato se une a una regin concreta de la enzima, llamada centro activo. El cual
comprende un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo
con el sustrato y un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados
en el mecanismo de la reaccin
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin
Algunas de las enzimas que muestran una elevada especificidad y precisin en su
actividad son aquellas involucrados en la replicacin y expresin del genoma. Estas
enzimas tienen eficientes sistemas de comprobacin y correccin de errores, como la del

ADN polimerasa, que cataliza una reaccin de replicacin en un primer paso, para
comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.
Modelo llave cerradura.
Se refiere a la enzima como una cerradura y
al sustrato como una llave que encaja de
forma perfecta en dicha cerradura. Una llave
solo funciona en su cerradura y no en otras
cerraduras. Sin embargo, si bien este modelo
explica la especificidad de las enzimas, falla al
intentar explicar la estabilizacin del estado
de transicin que logran adquirir las enzimas.
Modelo encaje inducido.
Las enzimas son estructuras bastante
flexibles y el sitio activo podra cambiar su
conformacin estructural por interaccin
con el sustrato. Por ello la cadena
aminoacdica que compone el sitio activo es
moldeada en posiciones precisas, que
permite a la enzima llevar a cabo su funcin
cataltica. En algunos casos, como en las
glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente
de forma para entrar en el sitio activo. El
sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato est completamente unido,
momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.
Cofactores y coenzimas
Cofactores
Son compuestos inorgnicos, como los iones metlicos y los
complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgnicos, como la
flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgnicos pueden ser
a su vez grupos prostticos, que se unen fuertemente a la
enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la
enzima durante la reaccin. Las coenzimas incluyen
compuestos como el NADH, el NADPH y el ATP. Estas
molculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.
Coenzimas
Son pequeas molculas orgnicas, transportan grupos qumicos
de una enzima a otra, como la riboflavina, tiamina y cido flico
son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad
suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la
dieta). Los grupos qumicos intercambiados incluyen al ion
hidruro (H-) transportado por el NAD o NADP+, grupo fosfato
transportado por el ATP, grupo acetilo transportado por la
coenzima A.
Termodinmica
Como todos los catalizadores, las enzimas no alteran el equilibrio qumico de la reaccin.
Generalmente, en presencia de una enzima, la reaccin avanza en la misma direccin en
la que lo hara en ausencia de enzima, solo que ms rpido. Sin embargo, en ausencia de
enzima, podra producirse una reaccin espontnea que genera un producto diferente
debido a que en esas condiciones, dicho producto diferente se forma ms rpidamente.

Adems, las enzimas pueden acoplar dos o ms reacciones, por lo que una reaccin
termodinmicamente favorable puede ser utilizada para favorecer otra reaccin
termodinmicamente desfavorable. Por ejemplo, la hidrlisis de ATP suele ser utilizada
para favorecer otras reacciones qumicas. Las enzimas catalizan reacciones qumicas
tanto en un sentido como en el contrario. Nunca alteran el equilibrio, sino nicamente la
velocidad a la que es alcanzado.

La cintica enzimtica
Es el estudio de cmo las enzimas se unen a sus
sustratos y los transforman en productos. Los datos de
equilibrios utilizados en los estudios cinticos son
obtenidos mediante ensayos enzimticos(son mtodos
de ensayo qumico para medir actividades enzimticas.
Son vitales para el estudio de las cinticas enzimticas
y la inhibicin enzimtica).
Inhibicin
Los inhibidores son molculas que regulan la actividad enzimtica, inhibiendo su
actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las
irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la
modificacin, siendo tiles en farmacologa. Algunos de los frmacos que actan de este
modo son la eflornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis africana,67 la penicilina y la
aspirina.

En conclusin:
Las enzimas son sustancias que hacen la vida posible. Son necesarias para todas las
reacciones qumicas que toman lugar en el cuerpo humano. Ningn mineral, vitamina, u
hormona puede hacer su trabajo sin las enzimas. Nuestros cuerpos, todos nuestros
rganos, tejidos y clulas, son operados por enzimas metablicas.