Schlerbuch

3.5, S. 61

berblick
Membranproteine

Membranproteine knnen in die Lipidschicht einer

Biomembran eingelagert (integral ) oder dieser aufgelagert (peripher) sein. Entsprechend durchziehen sie
die Zellmembran vollstndig (Transmembranproteine)
und knnen auch eine Art Tunnel bilden, oder sie sind
nur einer Seite der Lipiddoppelschicht angelagert bzw.
darin verankert.

Membranproteine sind unabdingbar fr alle unsere

Sinneswahrnehmungen und deren Informationsweiterleitung sowie fr das Erkennen von krpereigenen
Zellen und Fremdstoffen. So wirken sie als Transporter,
als Zell-Zell-Kontakte oder als Rezeptoren am Anfang
von Signalwegen.

Beispiele fr Membranproteine
Membranproteine

Schematische Darstellung

Kanalproteine
3.5

Kanalprotein

Funktionsweise
Konzentrationsgeflle

Transportproteine
(Carrier)
3.5, 3.6

Rezeptorproteine
3.2, 30.2, 32.1

Carrier, Symport
von H + und NO 3

Peptidhormon

bertrger

sekundrer
Botenstoff

Hormonrezeptor

VerstrkerKaskade

ligandengesteuerte
Kanalproteine
28.3

Na+

Ligand: Acetylcholin

auen
innen

Ligandenbindung

auen
innen

Na+

Ein Kanalprotein erleichtert die Diffusion von

polaren Moleklen oder Ionen in Richtung des
Konzentrationsgeflles, also ohne ATP-Verbrauch.
Dies wird als erleichterte Diffusion bezeichnet.
Unter anderem gehren Aquaporine zu dieser
Gruppe der Transmembranproteine.

Transportproteine knnen als Uniport, Symport

oder Antiport aktiven Transport verrichten. Ein
Beispiel fr einen Symport ist der parallele Transport von Nitrat und Protonen in Wurzelhaarzellen
der Panze. Hierbei handelt es sich um sekundr
aktiven Transport, da mittels ATP ein Protonengradient aufgebaut wird, der die Energie fr den
Symport liefert.
Rezeptorproteine knnen in der Biomembran
liegen oder im Cytoplasma. Bei der spezischen
Bindung eines Liganden, z. B. eines Hormons oder
eines Geschmackstoffs, lst der Rezeptor eine
Signalkaskade im Cytoplasma aus oder wirkt
direkt als Rezeptor-Ligand-Komplex. Durch
sekundre Botenstoffe kann die Transkription von
Genen aktiviert oder inhibiert werden.
Ein Beispiel fr ein Kanalprotein ist der Acetylcholinrezeptor in synaptischen Membranen. Hier
lagern sich zwei Molekle des Transmitters Acetylcholin an spezische Bindungsstellen an. Dadurch
wird eine Strukturnderung des Na+-Ionenkanals
verursacht, die den Kanal ffnet. Na+-Ionen knnen in die nachfolgende Nervenzelle strmen und
die Weiterleitung des Signals bewirken.
Zu dieser Kategorie von Membranproteinen
gehren unter anderem Na+-Kanle in den Axonen
unseres Nervensystems. Hier bewirkt eine Vernderung des Ruhepotenzials eine Verschiebung
von geladenen Aminosureresten im Inneren des
Kanals. Diese Ladungsverschiebung ffnet den
Kanal fr die Ionen.

spannungsgesteuerte
Kanalproteine
28.5

Ruhepotenzial

Depolarisation

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Autorin: Maria Beier

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