UNIVERSIDAD AUTNOMA DE

SINALOA
FACULTAD DE MEDICINA
Bioqumica Bsica con Laboratorio
Facilitador: Dra. Adriana Lpez Castro

Criterios de Calidad para elaboracin de Ensayo, mapa mental y

conceptual.

1. Presentacin y limpieza:
Portada: Que cumpla con la presentacin oficial, dando crdito a la UAS y a la
facultad de medicina, logos correspondientes jerarquizacin, que se identifique el
grupo, unidad de aprendizaje e integrantes del equipo.
Limpieza: De las hojas, escritura, dibujos.
Al inicio del trabajo debe encontrarse la lista de cotejo y los criterios de calidad, en
hojas individuales y separadas del resto del trabajo (sueltas).
Escribir en Arial 12, interlineado 1. Cumplir con la extensin mxima.
2. Ortografa: Cada falta de ortografa baja medio punto y se pueden poner puntos
negativos hasta menos 2.
3. Contenido: El ensayo debe contar con:
Introduccin: Donde se interesa al lector sobre el tema a tratar y se explica de
manera general todo el contenido. Extensin mxima 1 cuartilla.
Desarrollo: Contiene toda la informacin ms importante del tema. Extensin
mxima 5 cuartillas.
Conclusiones: Debe expresar la relacin de la bioqumica con la clnica, datos
actuales del tema y ser de redaccin original de los autores (estudiantes). Extensin
mximo 1 cuartilla.
Bibliografa: formato APA 6, mnimo 4 bibliografas.
4. Mapas
Mental: Debe ser entendible por su contenido de imgenes.
Conceptual: Jerarquizado, uso de conectores, solo conceptos, no texto.
5. Esfuerzo extra: Se tomar en cuenta los agregados extras para mejora de la calidad
del trabajo.
Nota: No se reciben trabajos fuera del da y hora; que corresponde a la hora de clase y
momento en que se pide el trabajo, as tambin no se reciben trabajos incompletos.

Lista de Cotejo
Grupo: 9

Equipo: ___________

Integrantes:__________________________________________________

Criterios

1.
2.
3.
4.

5.

Presentacin
y limpieza
Ortografa
Contenido
Mapas
mental
y
conceptual
Esfuerzo
extra
Total

Cumple
(2)

Cumple
No
parcialmente cumple
(1)
(0)

LICENCIATURA EN MEDICINA GENERAL

Bioqumica Bsica con Laboratorio

ENSAYO
PROTEINAS
Facilitador: Dra. Adriana Lpez Castro.

Snchez Lpez Heliodoro Alberto

GRUPO: 09 AULA: 02
CULIACAN ROSALES, SINALOA 2016.

Introduccin:
El nombre protena proviene de la palabra griega (" prota), que significa " lo
primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Son
imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad
de funciones diferentes, entre las que destacan; Estructural (colgeno y queratina),
Reguladora (insulina y hormona del crecimiento), Transportadora (hemoglobina),
Defensiva (anticuerpos), enzimtica (sacarasa y pepsina), Contrctil (actina y
miosina).
Las protenas son las molculas ms abundantes y funcionalmente diversas de los
sistemas vivos. Prcticamente cada procesos vital depende de esta clase de
macromolculas. Las protenas tienen muchas funciones en el cuerpo. Sirven como
trasportadores de compuestos hidrfobos en la sangre, como molculas de
adhesin celular que une unas clulas con otras y con la matriz celular, como
hormonas que transmiten seales desde un grupo de clulas a otro, como canales
inicos a travs de las membranas y como enzimas que aumentan la velocidad de
las reacciones bioqumicas.
Todas las Protenas comparten ciertas funciones como su capacidad amortiguadora
del pH; la liberacin de 4 kcal de energa por gramo; su fuerza onctica para el
equilibrio de presiones osmticas en los lquidos biolgicos y la nutritiva, por
construir una fuente de los aminocidos indispensables para sintetizar el tejido
propio.
Las caractersticas singulares de una protena las establece su secuencia lineal de
aminocidos, llamada estructura primaria. La estructura primaria de una protena
determina la forma en la que se puede plegar y el modo de interactuar con otras
molculas en la clula para llevar a cabo su funcin.
Se han descrito ms de 300 aminocidos diferentes en la naturaleza, pero solo 20
se encuentran normalmente como constituyentes de las protenas de mamferos.
Propiedades generales de los aminocidos. Cada uno de los aminocidos usados
para la sntesis de protenas tiene la misma estructura general. Contiene un grupo
del cido carboxlico, un grupo amino unido al carbono en una configuracin en L,
un tomo de hidrogeno y un grupo qumico denominado cadena lateral que es
diferente por cada aminocido. En solucin, a pH fisiolgico, los aminocidos libres
existen en la forma de iones dipolares, iones en los cuales el grupo amino tiene
carga positiva y el grupo carboxlato carga negativa. En las protenas, estos
aminocidos estn unidos formando polmeros lineales llamados cadenas
polipeptdicas a travs de enlaces peptdicos entre el grupo del cido carboxlico de
un aminocido y el grupo amino del siguiente aminocido.

PROTEINAS:
Una gran cantidad de protenas diferentes se puede formar a partir de solo 20
aminocidos comunes porque estos pueden unirse en una enorme diversidad de
secuencias determinadas por el cdigo gentico.
Propiedades de las protenas. Las protenas se caracterizan por su funcin y el
mecanismo que les permite manifestarla, independientemente de sus propiedades
generales, como su tamao y forma, sus caractersticas de micelas coloidales, su
comportamiento como anfolitos, solubilidad, etc.
El tamao de las protenas es muy variable; las hay pequeas con pesos
moleculares de 6 000, como la insulina, hasta enormes protenas como
lahemocianina de los caracoles, con un peso molecular de 6 700 000. Las ms
comunes, como la albmina, la globulina, la hemoglobina, etc., suelen pesar de 60
000 a 180 000.
Las protenas, a pesar de su gran tamao, mantienen en los organismos vivos una
estructura tridimensional precisa, una organizacin espacial bien definida, conocida
como conformacin nativa. Se emplea el trmino conformacin para referirse al
arreglo tridimensional de los tomos en una estructura. Por lo tanto, la conformacin
nativa de las protenas es el arreglo espacial propio de cada protena en su estado
natural, la "anatoma de cada protena, la nica compatible con su fundn y,
adems, la conformacin termodinmicamente ms estable, con menor
requerimiento de energa para adoptarse y menor cantidad de energa almacenada.
Niveles estructurales de las protenas. La estructura de las protenas se describe en
cuatro niveles diferentes; primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
La estructura primaria: En las protenas, los aminocidos se unen covalentemente
mediante enlaces peptdicos, que son uniones amida entre el grupo -carboxilo de
un aminocido y el grupo -amino de otro.
Los enlaces peptdicos resisten las condiciones que desnaturalizan las protenas,
como el calor o concentraciones elevadas de urea.
La unin de muchos aminocidos a travs de enlaces peptdicos produce una
cadena no ramificada denominada polipeptideno.
El enlace peptdico tiene un carcter parcial de doble enlace, es decir, que es ms
corto que un enlace sencillo y es rgido y plana.
El enlace peptdico es casi siempre un enlace trans, en gran parte debido a la
interferencia estrica de los grupos R cuando estn en posicin cis.
Como todas las uniones amida, los grupos C=O y NH del enlace peptdico no
estn cargados y no aceptan ni liberan protones a lo largo del intervalo de pH
comprendido entre 2 y 12.
Los grupos C=O y NH de los enlaces peptdicos son, sin embargo, polares y estn
involucrados en enlaces de hidrogeno.

La estructura secundaria: El esqueleto peptdico no adopta una estructura

tridimensional aleatoria, sino que, en general, forma ordenaciones regulares de
aminocidos que estn localizados cerca de unos que otros en la secuencia lineal.
La hlice , la lmina , y los giros son ejemplos de estructuras secundarias.
Hlice : Es una estructura espiral con un esqueleto peptdico enrollado,
estrechamente empaquetado, en el cual las cadenas laterales de los aminocidos
se extienden hacia fuera del eje central para evitar interferir estricamente entre si.
Son el componente principal de tejidos como el pelo y la piel.
Puentes de Hidrogeno: Una hlice esta estabilizada por gran cantidad de
puentes de hidrogeno establecidos entre los oxgenos carbonilo y los
hidrgenos amida del enlace peptdico, que son parte del esqueleto
peptdico. Los enlaces de hidrogeno son dbiles individualmente, pero en
conjunto sirven para estabilizar la hlice.
Hlice : La lamina es otra forma de estructura secundaria en la cual los
componentes del enlace peptdico intervienen en puentes de hidrogeno. Las
superficies de las lminas aparecen plegadas y, por esta razn, estas estructuras
suele denominarse <<laminas plegadas >>.
Las estructuras hlice y lamina proporcionan el nmero de puentes de hidrogeno
mximo para los componentes del enlace peptdico en el interior de los polipptidos.
La estructura terciaria: Se trata del arreglo tridimensional de las protenas,
formando diversos repliegues especficos y fijos para un determinado orden de
aminocidos
La palabra terciario se refiere al plegamiento de los dominios y a la disposicin
final de los dominios en el polipptido.
Dominios. El ncleo de un dominio est constituido por combinaciones de elementos
estructurales supersecundarios. El plegamiento de la cadena peptdica dentro de un
dominio normalmente se produce con independencia del plegamiento en otros
dominios.
Los cuatro tipos de interacciones siguientes cooperan para estabilizar las
estructuras terciarias de las protenas globulares; puentes disulfuro, interacciones
hidrfobas, puentes de hidrogeno, interacciones inicas.
Plegamiento de las protenas. El plegamiento de las protenas, que en la clula tiene
lugar en segundos o minutos, involucra vas ordenadas no aleatorias. A medida que
un pptido se pliega, se forman estructuras secundarias determinada por el efecto
hidrfobo.
La estructura cuaternaria: Por estructura cuaternaria se entiende el agrupamiento
de varias cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes, para formar estructuras ms
complejas.
La estructura cuaternaria de algunas enzimas puede ser muy compleja; por ejemplo,
la aspartato transcarbamilasa est integrada por 12 cadenas polipeptdicas.

Estructuras supramoleculares. En ocasiones, las protenas asociadas a otras

molculas se ensamblan formando estructuras ms complejas denomi nadas
supramoleculares, con las ventajas de constituir una unidad funcional, con una
complejidad intermedia entre la conformacin cuaternaria de las protenas
oligomricas, por un lado, y los organelos subcelulares como los lisosomas o las
mitocondrias por otro. Ejemplos tpicos son el complejo de la sintetasa de los cidos
grasos, los virus y los ribosomas.

DIGESTION: Empieza en el estmago, con la pepsina y se completa en el intestino

delgado con la tripsina
La digestin de protenas comienza en el estmago. La entrada de protenas al
estmago estimula la secrecin de gastrina, la cual a su vez estimula la formacin
de HCl; esta acidez acta como un antisptico y mata a la mayora de los entes
patgenos que ingresan al tracto intestinal. Las protenas globulares
se desnaturalizan a pHs cidos, lo cual ocasiona que la hidrlisis de protena sea
ms accesible.
En el estmago, la pepsina, de una sola cadena, es secretada en forma de
su zimgeno, el pepsingeno por las clulas de la mucosa gstrica.
Elpepsingeno se convierte en pepsina por el corte (catalizado por la misma
enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es favorecido por
el pH cido del jugo gstrico. La pepsina no es muy especfica, hidroliza los enlaces
en los que intervienen aminocidos aromticos, aunque tambin lo hace donde
hay Met y Leu. El producto de la catlisis de esta enzima son pptidos de tamao
variable y algunos aminocidos libres. A este tipo de proteasa, se le
denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que cortan desde
cualquiera de los extremos de la cadena que se denominan exopeptidasas.
A medida que los contenidos cidos del estmago pasan al intestino delgado, se
dispara la sntesis de la hormona secretina a la sangre. Esta enzima estimula al
pncreas para secretar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH
alrededor de 7.0. La entrada de los aminocidos en la parte superior del intestino
(duodeno) se libera la hormonacolecistocinina, que estimula la liberacin de muchas
enzimas pancreticas cuya actividad cataltica se realiza entre 7 y 8 unidades de
pH. El jugo pancretico secretado al intestino delgado aporta los zimgenos de
tripsina, quimotripsina, tripsingeno, carboxipeptidasas A y B y elastasa.
Las protenas de origen animal son digeridas casi al 100%
Las protenas de origen vegetal dejan residuos por digestin incompleta, esto es por
el factor antitripsico y por el exceso de celulosa.

CONCLUSION: Las protenas son biomolculas formadas por aminocidos, que

contienen principalmente carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno, fsforo y azufre y
que cumplen una gran cantidad de funciones esenciales para el organismo como
acelerar reacciones, servir de medio de transporte, cumplir roles nutritivos,
reguladores e inmunolgicos, etc.
Las protenas se organizan estructuralmente de 4 formas denominadas: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
Los pptidos y las protenas estn formados por la unin de aminocidos mediante
enlaces peptdicos.
Los aminocidos que forman a las protenas se clasifican en esenciales y no
esenciales
Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas por sus genes.
Las PROTEINAS son un componente importante de cada clula del organismo,
fortaleciendo y reparando tejidos, producen enzimas y hormonas y hace posible que
la sangre pueda transportar oxgeno a todo el cuerpo. Junto con la grasa y los
carbohidratos, la protena es lo que llamamos un MACRO NUTRIENTE significa que
el cuerpo lo necesita en cantidades sustanciales.

BIBLIOGRAFIAS:

Denise R. Ferrier. (2014). BIOQUIMICA. Barcelona: Lippincont`s Ilustraated

Reviws.

Michael Liberman, Allan D. Marks. (2013). Bioqumica Medica bsica.

Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkins
Laguna, Jos; Pia Garza, Enrique; Martnez Montes, Federico. . (.). Bioqumica de
Laguna. .: Manual Moderno.

Dr. Edgar Vazquez Contreras. (2003). DIGESTIN DE PROTENAS. 27/10/2016, de

Instituto Nacional del Derecho de Autor de la Secretara de Educacin Pblica del
Gobierno
de
la
Repblica
Mexicana.
Sitio
web:
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/generalidades%20digestion%2
0proteinas.html