Repblica Bolivariana de Venezuela

Ministerio Del Poder Popular Para La Defensa

Universidad Nacional Experimental De Las Fuerzas Armadas
Asignatura: Bioqumica

Profesor:

Integrantes:

INDICE
INTRODUCCIN3
DEFINICIN DE LAS ENZIMAS..4
CMO FUNCIONAN..5
FACTORES QUE INFLUYEN E IMPORTANCIA DE LAS
ENZIMAS..6
CLASIFICACIN.....8
FUNCIN EN EL METABOLISMO....12
CONCLUSIN...14
BIBLIOGRAFA.15

Introduccin

Las enzimas son protenas que facilitan las reacciones entre molculas que
pueden reaccionar naturalmente entre s, pero en presencia de una enzima, la
velocidad de la reaccin se incrementa de tal modo que ocurre en tiempo de
segundos o menos.
Las enzimas son catalizadores, es decir, son sustancias que, sin consumirse en
una reaccin, aumentan notablemente su velocidad. No es que hagan factibles
reacciones

imposibles,

sino

que

aceleran

las

que

podran

producirse

espontneamente. Ello hace posible que, en condiciones fisiolgicas, tengan lugar

reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin,
temperatura o pH.
La funcin de las enzimas como partcipe fundamental en una reaccin bioqumica
fue conocida en los albores de la bioqumica clsica. En resumen, las enzimas son
obreros calificados que unen, cortan, transfieren y/o modifican los grupos qumicos
participantes de las reacciones bioqumicas vitales para la vida.
El modo de accin de una enzima, por s misma, no puede llevar a cabo una
reaccin, su funcin es modificar la velocidad de la reaccin, entendindose como
tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. La especificad de la
enzimas son las

molculas del sustrato se unen a un sitio particular en la

superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catlisis.

Definicin
Las enzimas son catalizadores (aumentan la rapidez) muy potentes y eficaces,
qumicamente son protenas. Al igual que los catalizadores metlicos, slo se
3

requiere una masa pequea para funcionar, la que se recupera indefinidamente.

No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no
modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.
Las enzimas son grandes protenas que aceleran las reacciones qumicas. En su
estructura globular, se entrelazan y se pliegan mediante una o ms cadenas
polipeptdicas, que as aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el
sitio activo, o lugar donde se reconoce el sustrato, y donde se realiza la reaccin.
Una enzima y un sustrato no llegan a interaccionar si sus formas no encajan con
exactitud. Algunos fragmentos de ARN tambin tienen capacidad de catalizar
reacciones relacionadas con la replicacin y maduracin de los cidos nucleicos,
dichos fragmentos se denominan ribozimas.

Figura 18.1: Esquematizacin de una reaccin enzimtica (tomada de la figura 7

del captulo 13 de este curso) muestra una reaccin enzimtica. En el primer
dibujo vemos un corte de una enzima que parecera tener forma globular que
muestra su sitio activo (sealado con una flecha fina) cuya forma permite la
interaccin con el sustrato que debe ajustarse a la misma geometra.
Cmo funcionan?
Las enzimas son esenciales para todos los procesos biolgicos ya que son las
responsables de las reacciones que mantienen la vida. Cualquier mutacin o
4

disfuncin en un gen responsable de la codificacin de una enzima puede causar

una enfermedad severa y hasta la muerte.
La accin de las enzimas se caracteriza por la formacin de un complejo que
representa el estado de transicin. El sustrato se une a la enzima a travs de
numerosas

interacciones

dbiles

como

ser:

puentes

de

hidrgeno,

electrostticas,hidrfobas, etc., en un lugar especfico llamado el centro activo.

Este centro es una pequea porcin de la enzima, constituida por una serie de
aminocidos que interaccionan con el sustrato.

Para ejercer su actividad las

enzimas requieren, a menudo, de molculas auxiliares, que se ubican en el centro

activo de la enzima; en el caso de ser molculas orgnicas reciben el nombre de
coenzimas, mientras que si son iones metlicos (generalmente oligoelementos) se
llaman cofactores entre los que se encuentran el hierro, cobre, yodo, manganeso,
selenio, zinc, cromo, cobalto, flor, litio y silicio. El conjunto enzima + cofactor o
coenzima se denomina holoenzima, mientras que la parte proteica propiamente
dicha se conoce como apoenzima. Usualmente las llamadas coenzimas no son
simples molculas auxiliares de las enzimas sino verdaderos sustratos de las
reacciones pero que a diferencia del sustrato principal se regeneran fcilmente
mediante reacciones simples.
Las enzimas tienen una estructura tridimensional sin la que no pueden desarrollar
su actividad. En esa estructura poseen el centro activo al que se unen los
sustratos y en el que se produce la reaccin cataltica. Cuando el sustrato accede
al centro activo, se produce un cambio en la estructura del conjunto enzimasustrato pero una vez finalizada la catalizacin (catlisis: transformacin qumica
motivada por sustancias que no se alteran en el curso de la reaccin) la enzima es
recuperada sin ningn cambio en su estructura.

Factores que influyen en la velocidad de las reacciones enzimticas

Temperatura: Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad
de

reaccin

hasta

cierta

temperatura
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ptima,

ya

que

despus

de

aproximadamente 450 C se comienza a producir la desnaturalizacin trmica. Las

enzimas de muchos mamferos tienen una temperatura ptima de 370 C, por
encima de esa temperatura comienzan a inactivarse y se destruyen. Sin embargo,
existen especies de bacterias y algas que habitan en fuentes de aguas termales y,
en el otro extremo, ciertas bacterias rticas tienen temperaturas ptimas cercanas
a 00 C. Un ejemplo interesante lo constituyen las ADN polimerasas aisladas de las
bacterias que crecen en aguas termales. Cuando explicamos en el captulo 15 la
reaccin de la polimerasa en cadena (PCR) comentamos que constaba de ciclos
de calentamiento y enfriamento, durante el calentamiento se separaban las hebras
de ADN y durante el enfriamiento se volva a restaurar el dplex. Lo que hizo
posible esta reaccin fue el descubrimiento de ADN polimerasas que funcionan a
temperaturas altas.
PH (grado de acidez de la solucin) El pH no afecta la actividad enzimtica
directamente sino que modifica la concentracin de protones (H+). Los protones
adems de alterar la estructura de la enzima y el sustrato, pueden participar
tambin en la reaccin como sustrato o producto. En esos casos, la concentracin
de protones afecta directamente la velocidad de la reaccin. Sabiendo que las
enzimas son protenas, cualquier cambio brusco de pH, puede alterar el carcter
inico de los grupos amino (NH2-) y carboxilo (-COOH) en la superficie proteica,
afectando as las propiedades catalticas de una enzima.
Intracelulares:
Son los responsables de los procesos de degradacin celular. En estos
procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales
estructurales propios de las clulas cuando el aporte mediante la dieta se
interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la clula no puede utilizar los
nutrientes de la sangre.
Extracelulares.
Son aquellas que se activan por fuera de la membrana plasmtica o pared
celular de clulas, muchas de ellas cumplen procesos metablicos catalticos
6

destinados a la degradacin de la materia en energa qumica, un ejemplo notorio

de estas enzimas son las que por exocitosis ( adherencia de membrana entre el
lisosoma y la membrana plasmtica de la clula) en forma de una vacuola
excretora libera el contenido enzimtico para degradar la materia orgnica o bien
para realizar la fagocitosis por fuera de la clula( digestin extracelular) en el caso
de que los virus puedan ingresar a la clula husped, este es el principal
mecanismo de defensa, la liberacin de enzimas lisosmicas.

Importancia de las Enzimas

Las enzimas son importantes ya que disminuyen la energa de activacin,
permitiendo acelerar todo tipo de reacciones qumicas, ya que estas son muy
lentas y requieren de mucha mas energa.
Las enzimas son esenciales en mucho de los procesos necesarios para la vida por
ejemplo: digerir alimentos, regenerar tejido, degradar sustancias).
El perxido de hidrgeno (H2O2) es muy toxica para las clulas, una enzima
denominada catalasa se encarga de descomponer tal compuesto y obtener
oxgeno (O2) y agua (H2O), siendo estas no txicas para nuestro organismo y
para las clulas

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS CLASIFICACIN GENERAL.

Actualmente, ms de mil enzimas han sido aisladas y clasificadas de acuerdo con

el substrato especfico sobre el cual actan.
Entre las numerosas clasificaciones, algunas se basan en las reacciones que
catalizan las enzimas, otras en el substrato sobre el que actan e incluso muchas
enzimas se designan con nombres triviales de origen histrico.
La comisin de Enzimas de la Unin Internacional de Bioqumica introdujo en
1964, para uniformar la nomenclatura, la siguiente clasificacin sistemtica, en la
cual se consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reaccin
implicada:
1. Oxidorreductasas:
Catalizan una amplia variedad de reacciones de xido-reduccin, empleando
coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de hidrgeno. Este grupo
incluye

las

enzimas

denominadas

comnmente

como

deshidrogenasas,

reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y catalasas.

2. Transferasas:
Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molcula a. otra
(transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o
fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas).
3. Hidrolasas:
Catalizan reacciones que implican la ruptura hidroltica de enlaces qumicos, tales
como C=O, C-N, C-C. Sus nombres comunes se forman aadiendo el sufijo -asa
al

nombre

de

substrato.

Ejs.:

lipasas,

peptidasas,

amilasa,

maltasa,

pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. Tambin pertenecen a este grupo la pepsina,

tripsina y quimotripsina.

4. Liasas:
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Tambin catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo

enlaces peptdicos), pero no por hidrlisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa,
deshidratasas y aldolasas.
5. Isomerasas:
Transforman sus substratos de una forma isomrica en otra. Ejs.: Epimerasas,
racemasas y mutaras.
6. Ligaras:
Catalizan la formacin de enlace entre C y O, S, N y otros tomos. Generalmente,
la energa requerida para la formacin de enlace deriva de la hidrlisis del ATP.
Las sintetasas y carboxilasas estn en este grupo.
CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS
Braverman (4) distingue dos importantes grupos de enzimas de los alimentos: las
Hidrolasas y las Desmolasas o Enzimas Oxidantes (3, 14).
1. LAS HIDROLASAS comprenden las:
1.1. ESTERASAS, entre las cuales son de importancia en los alimentos:
a) Lipasas, que hidrolizan los steres de cidos grasos;
b) Fosfatasas, que hidrolizan los steres fosfricos de muchos compuestos
orgnicos, como, por ejemplo, glicerofosfatos, almidones fosforilados:
c) Clorofilasas. En la industria alimentara debe tratarse de retener el color verde
de la clorofila, en el caso de los vegetales deshidratados o en conservas. Por ello
puede protegerse el color natural (retencin de clorofila de hasta 60%) por los
siguientes tratamientos:
- Pretratamiento por inmersin (ej., Arvejas), a temperatura ambiente, en solucin
de bicarbonato de sodio al 2% por espacio de 30 a 40 min.
- Escaldado en solucin de hidrxido de calcio 0,005 M.
9

- Procesamiento en salmuera, que lleva adicionada hidrxido de magnesio (0,0200,025 M.) .

El pH en estos casos se eleva a 8 en el primer tiempo y se mantiene durante el
escaldado y la esterilizacin posterior.
d) Pectino-esterara, enzima importante en la industria de derivados de frutas
(vanse stas) .
1.2 CARBOHIDRASAS, que se clasifican en:
a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa; y
b) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la poligalacturinasa o
pectinasa, que acta sobre el cido pctico o poligalacturnico, dando molculas
de cido galacturnico, carentes de poder gelificante; de importancia en la
elaboracin de zumos y nctares de frutas.
1.3 PROTEASAS, que se clasifican en:
a) Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptdicas: -CO-NH de las
protenas, algunas de las cuales son muy resistentes al ataque de la enzima
proteoltica, en su estado nativo; por el calor u otros agentes se puede abrir la
molcula proteica, de modo que entonces las uniones peptdicas pueden ser
atacadas por estas enzimas;
b) Peptidasas, que rompen las uniones de los pptidos hasta la liberacin final de
molculas de aminocidos;
c) Catepsinas, a cuya accin en el msculo proteico se deben los procesos
autolticos en la maduracin de la carne. El tejido vivo tiene un pH desfavorable
para la accin de estas enzimas, pero a la muerte del animal baja el pH al
acumularse cido lctico por degradacin del glicgeno. Al alcanzar un pH 4,5 se
hace ptimo para la liberacin y accin de la enzima, apareciendo los respectivos
cambios en la textura y dems caracteres de la carne, y

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d) Renina, Quimosina o Fermento Lab, que se encuentra en el cuarto estmago

del ternero alimentado slo con leche materna y que causa la coagulacin de la
leche (Vase en "Aplicacin de enzimas en la Industria Lechera") .
2. DESMOLASAS O ENZIMAS OXIDANTES.
Entre ellas son de inters en alimentos:
2.1 Oxidasas, que comprenden:
a) Las Oxidasas Frricas:
Catalasa, responsable de la prdida de color y olor de vegetales congelados, y
Peroxidasa, que se encuentra en verduras y frutas ctricas. Su estudio es de gran
inters en la industria de alimentos por ser una de las enzimas ms estables al
calor y requerir mayor tiempo de inactivacin, con el agravante de que en ciertas
condiciones puede regenerar su actividad con el tiempo;
b) A las Oxidasas Cpricas pertenecen la poli fenol-oxidasa, tirosinasa, catecolasa,
relacionadas con el Pardeamiento Enzimtico (vase ste) y la ascrbico-oxidasa.
2.2 Dehidrogenasas.
Entre stas se encuentran las enzimas siguientes:
Xantino-oxidasa, que es una flavoprotena con molibdeno y cataliza la oxidacin
de xantina y aldehdos como el frmico, actuando como aceptor de H el azul de
metileno, al transformarse en su leuco-derivado; en esto se basa su aplicacin
analtica en el control trmico de la leche y en la deteccin de leche de vaca en
leche humana, pues esta ltima no contiene esta enzima;

Funcin en el metabolismo

11

Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan ms

rpidas y de un modo ms eficaz. Hay ms de tres mil clases de enzimas. Algunas
de las funciones ms destacables de las enzimas son:

Favorecen la digestin y absorcin de los nutrientes: a partir de los alimentos que

ingerimos. Las enzimas descomponen las protenas, hidratos de carbono y grasas
en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La
terminacin ASA indica sobre que tipo de alimento acta: Las Proteasas son
enzimas que digieren protenas; las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de
carbono; las Lipasas favorecen la digestin de las grasas; la Sacarasa acta sobre
el azcar, etc.
El cido clorhdrico del estmago digiere los alimentos ms duros como carnes o
vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras
enfermedades, la anemia perniciosa.
Las enzimas digestivas son muy tiles en casos de hinchazn abdominal, gases y
digestiones, en general, muy pesadas.
Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolticas, como la Bromelina de la Pia,
inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperacin de
golpes, reabsorcin de hematomas o moratones y heridas. Puede ser til en casos
de artritis.
Reducen el dao ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de
nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendran
un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.
Armonizan el sistema inmunitario o inmunolgico: las enzimas ayudan a los
glbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero adems al favorecer una
correcta digestin o degradacin de los alimentos tambin ayuda a que se
produzcan menos alergias alimentarias.

12

Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dixido de carbono

de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso
corporal, favorecer la fertilidad, etc.
Otra

enzima

que

tambin

cataliza

el

perxido

de

hidrgeno

(H2O2),

descomponindolo en agua y oxgeno, es la peroxidasa que se encuentra en la

sangre, en los leucocitos, as como en la leche y plantas.
Enzimas y sus funciones

Amilasa salival: Presente en la saliva y acta sobre los almidones

Pepsina:Hidroliza las protenas
Amilasa pancretica: Acta sobre los almidones
Lipasa pancretica: Hidroliza las grasas ingeridas
Tripsina y quimotripsina: Interviene en la digestin y en la coagulacin de la

sangre y de la leche
Nucleasa:Hidroliza los cidos nucleicos ingeridos
Disacaridasa:Hidroliza los disacridos: maltosa, sacarosa y lactosa en
monosacridos
Las enzimas son tan esenciales, que el mal funcionamiento en un solo tipo de
enzima de todas las que existen puede generar una enfermedad letal.

CONCLUSIN

13

Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenas

polipeptdicas, que aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reaccin. Una
enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.
Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas.
Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimticas tenemos:
Cambios en el pH, Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores, Las
concentraciones del sustrato y de los productos finales, Activacin, Costes,
Disponibilidad
Es importante saber cual es la temperatura y de las enzimas ya que es elevacin
incrementa la velocidad de una reaccin catalizada por enzimas. Al principio la
velocidad de reaccin aumenta cuando la temperatura se eleva debido al
incremento de la energa cintica de la energa de las molculas reactantes. A esta
temperatura predomina la desnaturalizacin con prdida precipitada de la
actividad cataltica. Por tanto las enzimas muestran una temperatura ptima de
accin.
As como tambin es necesario conocer el ph ya que es la intensidad mxima de
la actividad de la enzima, ocurre en el pH ptimo, con rpida disminucin de la
actividad a cada lado de este valor de pH. La actividad ptima generalmente se
observa entre los valores de 5 y 9. El pH ptimo de una enzima puede guardar
relacin con cierta carga elctrica de la superficie, o con condiciones optimas para
la fijacin de la enzima a su sustrato.
Las Intracelulares son los responsables de los procesos de degradacin celular.
En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales
estructurales propios de las clulas cuando el aporte mediante la dieta se
interrumpe y las extracelulares son aquellas que se activan por fuera de la
membrana plasmtica o pared celular de clulas, muchas de ellas cumplen
procesos metablicos catalticos destinados a la degradacin de la materia en
energa qumica.
Bibliografa
14

Rodwel. et alli
Bioquimica de Harper,
13 ed., s.d.
Laguna, Jose Bioquimica, 2 ed.,
Facultad de Medicina, UNAM,
Mexico D.F., Fournier S.A., 1969.
Paginas Web
www.monografias.com
www.rincondelvago.com

Autor:
Nohelys Vsquez Rodrguez
nohelys12@hotmail.com
Repblica de Bolivariana de Venezuela
Acarigua, Venezuela
Mayo de 2009

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