1.

Cada protena est formada por bloques de construccin denominados

aminocidos en forma de cadenas lineales por hasta 20 aminocidos
diferentes, es decir, que consta de una o varias cadenas polipeptdicas. En
cada protena los tipos y cantidades precisas de cada aminocido estn ligados
de forma covalente en una secuencia lineal especificada por la secuencia de
bases del mRNA generado por el DNA para esa protena. La capacidad de cada
tipo de las decenas de miles de protenas diferentes para realizar sus funciones
est especificada por su secuencia singular de aminocidos.

2.-

Los aminocidos son molculas anfteras; es decir, pueden actuar como cido
o como base. Los polmeros de aminocidos se diferencian de acuerdo con sus
pesos moleculares o el nmero de residuos que contienen. Las molculas con
pesos moleculares entre varios miles y varios millones de dalton (D) se
denominan polipptidos. Aquellas con pesos moleculares bajos, que constan de
menos de 50 aminocidos, se denominan pptidos. Estos poseen varias
funciones biolgicas importantes, adems de su funcin primaria como
componentes de las protenas proporcionando las unidades monmero a partir
de las cuales se sintetizan las cadenas polipeptdicas largas de protenas, los L-
a-aminocidos y sus derivados participan en funciones celulares tan diversas
como la transmisin nerviosa y la biosntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas
y urea. Los polmeros cortos de aminocidos llamados pptidos desempean
funciones importantes en el sistema neuroendocrino como hormonas, factores
liberadores de hormona, neuromoduladores o neurotransmisores.

3.-

Los Aminocidos presentan isomera, ya que poseen un carbono unido a cuatro radicales distintos
(excepto en el caso de la Glicocola). Por ello, es un carbono asimtrico (carbono alfa). Uno de
esos radicales siempre es un grupo cido (carboxilo) y el otro es bsico (amina). El tercer grupo
es un Hidrgeno y el cuarto es un radical, caracterstico de cada aminocido.

Los radicales confieren al aminocido unas caractersticas propias. Por ello, estos radicales se
utilizan como criterio de clasificacin de los aminocidos.

Esto quiere decir que al poseer un carbono asimtrico, los aminocidos poseen isomeras.

Existe una forma D y otra forma L. Los ismeros D poseen en proyeccin lineal, el grupo amina (-
NH2) hacia la derecha delcarbono asimtrico, mientras que la isomera L presenta el grupo
amina (-NH2) a la izquierda del carbono asimtrico.

4.-
Son aquellos que el organismo no los pueden sinterizar por s mismo, debemos
incorporarlo en los alimentos

5.-

Los aminocidos se clasifican de acuerdo con su capacidad

para interaccionar con el agua. Utilizando este criterio, pueden distinguirse

cuatro

clases: (1) apolares neutros, (2) polares neutros, (3) cidos, (4) bsicos.

AMINOCIDOS APOLARES NEUTR.OS Los aminocidos apolares neutros

contienen principalmente grupos R hidrocarbonados. El trmino neutro se
utiliza debido a que estos grupos R no llevan cargas positivas o negativas.
Dado que interaccionan poco con el agua, los aminocidos apolares (es decir,
hidrfobos) participan de forma importante en el mantenimiento de la
estructura tridimensional de las protenas. En este grupo se encuentran dos
tipos de cadenas R hidrocarbonadas: aromticas y alifticas.

AMINOCIDOS POLAREB NEUTROS Dado que los aminocidos polares poseen

grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrgeno, interaccionan
fcilmente con el agua (los aminocidos polares se describen como hidrfilos
o amantes del agua). Pertenecen a esta categora, serina, treonina, tirosina,
asparagina y glutamina. La serina, la treonina y la tirosina contienen un grupo
hidroxilo polar, que los capacita para participar en enlaces de hidrgeno, un
factor importante en la estructura proteica. Los grupos hidroxilo tienen otras
funciones en las protenas.

AMINOCIDOS CIDOS Dos aminocidos estndar poseen cadenas laterales

con grupos carboxilato. Las cadenas laterales del cido asprtico y del cido
glutmico estn cargadas negativamente a pH fisiolgico, por lo que suele
llamrseles aspartato y glutamato.

AMINOCIDOS BSICOS Los aminocidos bsicos a pH fisiolgico llevan una

carga positiva. Por lo tanto, pueden formar enlaces inicos con los aminocidos
cidos. La lisina, que tieoe un grupo amino en la cadena lateral, acepta un
protn del agua para formar el cido conjugado (-NH~).

6.-
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptdica, siempre habr
un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH que
tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo).
7.-

El glutatin (GSH) es un tripptido que contiene

un enlace peptdico inusual entre el grupo amino de la cistena y el grupo carboxilo
de la cadena lateral de glutamato. Es unantioxidante, y protege a las clulas de
toxinas tales como los radicales libres
Por ejemplo, el tripptido de la figura superior es Ser-Tyr-Cys se denominar
seril-tirosil-cistena.

8.-

PROTEiNAS

De todas las molculas que se encuentran en los seres vivos, las protenas son las
que tienen las funciones ms diversas, como sugiere la siguiente relacin:

1. Catlisis. Las enzimas son protenas que dirigen y aceleran miles de

reacciones bioqumicas en procesos como la digestin, la captura de energa y
la biosntesis. Estas molculas tienen propiedades notables. Por ejemplo,
pueden aumentar la velocidad de reaccin por factores comprendidos entre
106 j' 1012
Pueden realizar esta proeza en condiciones de pH y temperatura suaves, dado
que pueden inducir o estabilizar intermediarios de reaccin forzados. Entre los
ejemplos se encuentran la ribulosa fosfato carboxilasa, U[Ia enzima importante
en la forosntesis y la rIitrogenasa, un complejo proteico que es responsable de la
fijacin del nitrgeno.

2. Estructura. Algunas protenas proporcionan proteccin y sostn. Las protenas

estructurales suelen tener propiedades muy especializadas. Por ejemplo, el
colgeno (el componente principal de los tejidos conjuntvos) y la fibrona
(protena de la seda) poseen una fuerza mecnica significativa. La elastina, una
prot.efna semejante a la goma que se encuentra en las fibras elsticas, se
encuentra en varios tejidos del organismo (p. ej., los vasos sanguneos y la piel)
que para operar adecuadamente deben ser elsticos.

3. Movimiento. Las protenas participan en todos los movimientos celulares. Por

ejemplo, la acrina, la tubulina y otras protenas forman el citoesqlleleto. Las
protenas del citoesqueleto son activas en la divisin celular, la endocitosis, la
exocitosis y el movimiento ameboide de los leucocitos.

4. Defensa. Una extensa variedad de protenas son protectoras. Entre los

ejemplos que se encuentran en los vertebrados estn la queratina, la protena
que se encuentra en las clulas de la piel y que ayuda a proteger al organismo
contra los daos mecnicos y qumicos. Las protenas de la coagulacin de la
sangre, fibringeno y trombina, impiden la prdida de sangre cuando los vasos
sanguneos se lesionan. Las inmunoglobulinas (o anticuerpos) las producen los
linfocitos cuando organismos ajenos, como las bacterias, invaden un organismo.
La unin de los anticuerpos a un organismo invasor es el primer paso para su
destruccin.

5. Regulacin. La unin de una molcula hornlOnal o un factor de crecimiento a

rereptores en sus clulas diana modifica la funcin celular. Entre los ejemplos de
hormonas peptdicas se encuentra la insulina y el glucagn, ambos regulan la
concentracin de glucosa en sangre. La hOffilOna del crecimiento estimula el
crecimiento celular y la divisin. Los factores de crecimiento son polipptidos
que controlan la divisin y la diferenciacin de las clulas animales. Entre los
ejemplos estn el factor de crecimiento derivado de las plaquetas (PDGF) y el
factor de crecimiento epidrmico (EGF).

6. Transporte. Muchas protenas actan como molculas transportadoras de

molculas o iones a travs de las membranas o entre las clulas. Entre los
ejemplos de protenas de membrana estn la Na'-K' ATPasa y el transportador de
glucosa. Otras protenas transportadoras son la hemoglobina, que lleva el O2 a
los tejidos desde los pulmones, y las lipoprotefnas LDL j' HDL, que transportan los
lpidos desde el hgado y el intestino a otros rganos. La transferrina y la
 ceruloplasmina son protenas sricas que transportan, respectivamente, hierro y
cobre.

7. Almacenamiento. Determinadas proteinas actan como reserva de nutrientes

esenciales. Por ejemplo, durante el desarrollo la ovoalbmina de los huevos de
las aves y la casena de la leche de los mamferos son fuentes abundantes de
nitrgeno orgnico, Las protenas vegetales, como la zena, realizan una funcin
semejanLe en las semillas que germinan.

8. Respuesta a las agresiones. La capacidad de los seres vivos para sobrevivir a

diversos agresores abiticos est mediada por determinadas protenas. Entre los
ejemplos se encuentran el citocromo P450, un grupo diverso de enzimas que se
encuentran en los animales y las plantas que normalmente convierten a un gran
nmero de contaminantes orgnicos txicos en derivados menos txicos, y la
metalotionena, una proteina intracelular con abundante cistena que
virtualmente se encuentra en todas las clulas de los mamferos y que se une a
los metales txicos como el cadmio, el mercurio y la plata, y los secuestra. Las
Temperaturas excesivamente elevadas y otras agresiones dan lugar a la sntesis
de una clase de protenas denominadas protenas de choque trmico (hsp) que
consiguen el pleganento COn-t:'.cto de las protenas daadas,Si esas protenas
se daan de forma grave, las hsp estimulan su degradacin, (Determinadas hsp
actan en el proceso normal de plegamiento proteico.) Las clulas estn
protegidas de la radiacin por enzimas reparadoras de DNA.

9.- por que la secuencia de aminocidos de una protena determinara su

funcin

Una protena no es ms que una secuencia lineal de aminocidos que viene

determinada por la secuencia de bases de ADN del gen que determina dicha
protena. Pero esa secuencia de aminocidos se auto-organiza y se produce lo
que se llama el plegamiento de la protena. La forma final que adopta est
determinada especficamente por esa secuencia de aminocidos, pero tambin
depende del medio en el que se encuentre.

La funcin de una protena viene dada por esa estructura tridimensional. Si se

cambian algunos aminocidos se cambia la estructura terciaria de la protena
y, por tanto, su funcin.

10.-

Los bioqumicos han diferenciado varios niveles en la organizacin estructural

de las protenas. La estructura primaria, la secuencia de aminocidos, est
especificada por la informacin gentica. Al plegarse la cadena polipeptdica se
forman determinadas disposiciones localizadas de los aminocidos adyacentes
que constituyen la estructura secundaria. La forma tridimensional global que
asume un polipptido se denomina estructura terciaria. Las protenas que
constan de dos o ms cadenas polipeptdicas (o subunidades) se dice que
tienen estructura cuaternaria.

Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en

la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en
que estn enlazados.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los

distintos aminocidos que forman la protena se origina una cadena principal o
"esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminocidos.
Los tomos que componen la cadena principal de la protena son el N del grupo
amino (condensado con el aminocido precedente), el C= (a partir del cual
emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el
aminocido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece en
la cadena principal de una protena es: (-NH-C=-CO-)

La secuencia de aminocidos est especificada en el ADN por la secuencia de

nucletidos. Existe un sistema de conversin, llamado cdigo gentico, que se
puede utilizar para deducir la primera a partir de la segunda.

Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son

covalentes: son los enlaces peptdicos.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena

polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los
tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se
establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como
aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena
polipeptdica es capaz de adoptar conformaciones de menor energa libre, y por
tanto, ms estables.

Hlice alfa

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces

de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace
peptdico y el grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a

los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido se adopta
una conformacin denominada hlice. Esta estructura es peridica y en ella
cada enlace peptdico puede establecer dos puentes de hidrgeno, un puente
de hidrgeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptdico del aminocido
en posicin n y el grupo -CO- del enlace peptdico del aminocido situado en
posicin n-4. El otro puente de 2 Estructura y Propiedades de las Protenas
hidrgeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptdico del AA en posicin
n y el grupo -NH- del enlace peptdico del AA situado en posicin n+4. Cada
vuelta de la hlice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Las cadenas laterales de
los aminocidos se sitan en la parte externa del helicoide, lo que evita
problemas de impedimentos estricos. En consecuencia, esta estructura puede
albergar a cualquier aminocido

Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten

sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada
estructura , que suele representarse como una flecha. En esta estructura las
cadenas laterales de los aminocidos se sitan de forma alternante a la
derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptdica. Las
estructuras de distintas cadenas polipeptdicas o bien las estructuras de
distintas zonas de una misma cadena polipeptdica pueden interaccionar entre
s mediante puentes de hidrgeno, dando lugar a estructuras laminares
llamadas por su forma hojas plegadas u hojas . Cuando las estructuras
tienen el mismo sentido, la hoja resultante es paralela, y si las estructuras
tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.

Lminas beta o lminas plegadas

Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian

entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios.
Todos los enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo
as gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin
simple formada por dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en
el mismo sentido) o antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se
adosan estrechamente por medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos
entre los radicales libres de los aminocidos. Esta conformacin tiene una
estructura laminar y plegada, a la manera de un acorden.

Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos los

tomos que componen la protena, concepto equiparable al de conformacin
absoluta en otras molculas. La estructura terciaria de una protena es la
responsable directa de sus propiedades biolgicas, ya que la disposicin
espacial de los distintos grupos funcionales determina su interaccin con los
diversos ligandos. Para las protenas que constan de una sola cadena
polipeptdica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la
mxima informacin estructural que se puede obtener.

Estructura cuartera

Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir,

cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura
cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar:

El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que

integran el oligmero y La forma en que se asocian en el espacio para dar
lugar al oligmero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas

que, asociadas, conforman un multmero, que posee propiedades distintas a la
de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s
mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno,
interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena
constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si
los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son. En
cuanto a uniones covalentes, tambin pueden existir uniones tipo puente
disulfuro entre residuos de cistena situados en cadenas distintas.

La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la

separacin de las subunidades a menudo conduce a la prdida de
funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas
polipeptdicas son, en lneas generales, las mismas que estabilizan la
estructura terciaria. Las ms abundantes son las interacciones dbiles
(hidrofbicas, polares, electrostticas y puentes de hidrgeno), aunque en
algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se
mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monmeros se
realiza de forma espontnea, lo que indica que el oligmero presenta un
mnimo de energa libre con respecto a los monmeros.

11.-

Semejanzas

- Todos los enlaces peptidicos son planares y trans.

-Cada enlace peptidico es planar y tiene configuracion trans.

- El grupo C=O de cada enlace peptidico esta unido por enlace de hidrogeno al
grupo N-H del enlace peptidico que se encuentra separado de el por cuatro
amino acidos
- Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptidicos de cadenas adyacentes (o de
segmentos adyacentes de una misma cadena) estan en el mismo plano
apuntando uno hacia el otro, de tal forma que se hace posible el enlace de
hidrogeno entre ellos.

- La estructura secundaria de los polipptidos consta de varios patrones

repetitivos. Los tipos de estructura secundaria que se observan con mayor
frecuencia son la hlice CI. y la lmina plegada f3.

Diferencias

- Es una estructura rgida en forma de varilJa que se forma cuando una

cadena polipeptdica se retuerce en una conformacin helicoidal a
derechas.
- Las lminas plegadas f3 se forman cuando se alinean de lado dos o ms
segmentos de cadenas polipeptdicas

- Los grupos C=O de todos los enlaces peptidicos apuntan en la direccin

opuesta a la de los grupos NH, est unido por enlace de hidrogeno
tambin que se encuentra separado de el por cuatro amino cidos casi
paralela al eje de la hlice.

- Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptidicos de cadenas adyacentes

(o de segmentos adyacentes de una misma cadena) estn en el mismo
plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma que se hace posible el
enlace de hidrogeno entre ellos siendo estos perpendiculares al eje
principal de la estructura en hoja plegada

- Todos los grupos R se encuentran dispuestos hacia afuera de la hlice.

- Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero arriba
del eje de la lamina, despues abajo del mismo, y as sucesivamente.

- Existe una sola hlice

 - Hay dos clases de estructura beta en hoja plegada: antiparalela y
paralela

12.-

Una protena para ser plenamente funcional ha de plegarse correctamente en

una forma tridimensional nica.

No es un proceso al azar

La secuencia de aminocidos de una protena determina su estructura

tridimensional nativa o natural

Proceso favorecido energticamente en condiciones fisiolgicas (Fase G0)

Una protena tiende a plegarse de modo cooperativo, mediante interacciones

que se forman o rompen de manera concertada

Proceso jerarquizado

Formacin rpida de estructuras secundarias locales , formacin de dominios a

travs de la agregacin cooperativa de ncleos de plegamiento, formacin de
glbulo fundido, ajuste de la conformacin de los dominios, protena plegada
final.

In vivo, el plegado ocurre a veces con ayuda de otras protenas

denominadas chaperones moleculares:

Impiden que se plieguen o asocien prematuramente

Ayudan a plegarse

Bloquean plegamiento hasta que se alcance la localizacin correcta

Dos tipos:

Protenas de choque trmico Hsp70

Chaperoninas

13.-

Protenas Fibrosas
Son molculas largas con forma de varilla que son insolubles en agua y
fsicamente correosas. Las protenas fibrosas son generalmente protenas
estticas, cuya funcin principal es la de proporcinar soporte mecnico a las
clulas y los organismos, suelen ser insolubles y estn formadas por una
unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las
protenas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal
del pelo y las uas; el colgeno, presente en la piel, los tendones, huesos y
dientes. Consta de un solo tipo de estructura secundaria:

Hlice de colgeno

Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del

colgeno. El colgeno es una importante protena fibrosa presente en tendones
y tejido conectivo con funcin estructural ya que es particularmente rgida.
Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos
de tres aminocidos.

Hlice ALFA- QUERATINAS

Son protenas filamentosas intermedias, con funcin estructural importante en

el ncleo, citoplasma y superficie de clulas.

La estructura de las queratinas es: Las molculas individuales poseen largos

fragmentos (310 aa) en forma de alfa-hlice, un par de hlices se enrollan para
formar la estructura helicoidal enrollado a izquierdas.

Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colgeno, la
queratina del cabello, antes mencionados En este caso, los elementos de
estructura secundaria (hlices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento
sin recurrir a grandes modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

14.-

Protenas Globulares

Son molculas esfricas compactas, normalmente hidrosolubles. De forma

caracterstica, las protenas globulares tienen funciones dinmicas.

Clases de protenas globulares segn la estructura secundaria predominante,

puesto que consta de varios tipos de estructuras secundarias

2. Protenas alfa

3. Protenas beta

4. Protenas alfa/beta Principalmente hojas betas paralelas (unidades beta-alfa-beta)

5. Protenas alfa+beta Principalmente hojas betas antiparalelas (regiones alfa y betas
separadas)

6. Pequeas protenas Protenas con ligandos metlicos, grupo hemo y/o puentes disulfuro

7. Concepto de dominio. Protenas con varios dominios Protenas con dos o ms

dominios pertenecientes a diferentes clases

Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms frecuentes, en las que

no existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma es
aproximadamente esfrica. En este tipo de estructuras se suceden regiones
con estructuras al azar, hlice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias. Por ejemplo, casi todas las enzimas tienen estructuras
globulares. Otros ejemplos son las inmunoglobulinas y las protenas de
transporte hemoglobina y albmina (un transportador de cidos grasos en la
sangre).

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se

establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen.
Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos:
covalentes y no covalentes (Figura de la derecha).

Los enlaces covalentes pueden deberse a la formacin de un puente disulfuro

entre dos cadenas laterales de Cys, o a la formacin de un enlace amida (-CO-
NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp).

Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas

electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto,
(2) puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares (3)
interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares y (4) fuerzas de
polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

Como resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura terciaria

globular:

las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el interior de la

molcula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un ncleo
compacto con carcter hidrofbico

las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la

superficie de la molcula, interaccionando con el agua y permitiendo que la
protena permanezca en disolucin.

Entre las funciones de las protenas globulares

- Enzimas, catalizando reacciones orgnicas que tienen lugar en el

organismo en condiciones normales y con gran especificidad. Por
ejemplo, las esterasa desempean este papel.
- Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos
biolgicos. Un ejemplo sera la hormona insulina.
- Transportadores de otras molculas a travs de la membrana celular
 - Almacenaje de aminocidos. los aminoacidos son hidrofilos lo cual
permite que sean solubles en agua.
- Las funciones reguladoras tambin son llevadas a cabo por las protenas
globulares en mayor medida que las fibrosas.

15.-

Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que

forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma
conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por
lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble
en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de
temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si
las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su
anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina
renaturalizacin.

Ejemplo:

Al cocinar los huevos las protenas solubles presentes en la clara del nuevo
(albumina) son desnaturalizadas por el calor y generan la firmeza de la
albumina

16.-

El PH

La unin covalente de los aminocidos para formar las protenas hace que los
grupos funcionales amino y carboxilo de todos los aminocidos, excepto el
primero y el ltimo, se vean modificados debido a la formacin del enlace
peptdico. Por este motivo, en los polipptidos, la naturaleza qumica de la
cadena lateral de los aminocidos es la que va a condicionar su solubilidad en
agua, su reaccin y el tipo de interacciones no covalentes que se pueden
establecer. Las cadenas laterales de los diferentes aminocidos pueden ser de
naturaleza Hidrofobica (Apolar), polar sin carga, o pueden presentar carga a
determinados valores de PH. Los aminocidos presentan un grupo amino con
carcter bsico (aceptor de protones) y un grupo carboxlico con carcter acido
(dador de protones). Como a PH fisiolgico los aminocidos se encuentran en
su forma ion dipolar, en realidad el carcter acido lo presenta el grupo amino
protonado y el carcter bsico el grupo carboxilo ionizado. El estado de
ionizacin de las cadenas laterales de los aminocidos (monmeros de las
protenas), cambia con el PH. Por este motivo, un cambio de PH puede alterar
las interacciones electrostticas que participan en el mantenimiento de la
estructura de la protena
RESENCIA DE SALES:

La presencia de sales o agentes como el ion guanidino tambin pueden afectar

a las interacciones electrostticas ya que los iones disueltos compiten a la hora
de establecer interacciones electrostticas de este tipo. Uno de los agentes
desnaturalizantes que se utiliza con ms frecuencia es la urea puesto que
compite en la formacin de enlaces de puentes de hidrogeno. Las
interacciones hidrofobicas se vern alteradas por sustancias que puedan
establecer interacciones de la misma naturaleza con los residuos, como lo son
los disolventes apolares y los detergentes. En algunos casos, si se establecen
las condiciones fisiolgicas la protena recupera su conformacin nativa y su
funcin en un proceso denominado re naturalizacin este hecho demuestra
que toda la conformacin necesaria para que se produzca el plegamiento se
encuentra en la secuencia de aminocidos de la protena.

17.-

La desnaturalizacin de protenas puede ser reversible o irreversible. Esto

depende del grado de cambios estructurales que haya sufrido la protena
durante el proceso de desnaturalizacin. Si una desnaturalizacin es reversible,
la protena puede volver a su coformacin espacial funcional si el agente
desnaturalizante desaparece el medio o deja de ejercer su efecto. En el caso de
que la desnaturalizacin de una protena sea reversible, la reestructuracin de
la protena de vuelta a su conformacin espacial funcional puede ser lento,
puede durar desde horas hasta das.

El proceso opuesto a la desnaturalizacin recibe el nombre de renaturalizaicn.

18.-

La patata contiene una enzima llamada "catalasa" que es un potente

antioxidante. Al introducirla en el agua oxigenada, lo que hace esta enzima es
separar el agua del oxgeno:

H202---->H2O+1/2 O2

Es decir, la catalasa acelera la reaccin de descomposicin del agua

oxigenada, que podemos apreciar con el burbujeo que se produce. Estas
burbujas se originan por la rpida liberacin de gas (O2) en agua (H2O).

19.-

Las enzimas son polmeros biolgicos que catalizan las reacciones qumicas
que hacen posible la vida tal como la conocemos. La presencia y el
mantenimiento de un conjunto completo y equilibrado de enzimas son
esenciales para la desintegracin de nutrientes a fin de que proporcionen
energa y bloques de construccin qumicos; el montaje de esos bloques de
construccin hacia protenas, DNA, membranas, clulas y tejidos, y la
utilizacin de energa para impulsar la motilidad celular, la funcin neural y la
contraccin muscular. Con la excepcin de las molculas de RNA catalticas, o
ribozimas, las enzimas son protenas.

20.-

Las enzimas son catalizadores. stos modifican la velocidad de una reaccin

debido a que proporciona una ruta de reaccin alternativa que requiere menos
energa que la reaccin sin catalizar. Las enzimas, como todos los
catalizadores, no alteran el equilibrio de la reaccin, sino que aumentan la
velocidad hacia el equilibrio, esto quiere decir, que un catalizador ser la
sustancia que se combinara de un modo transitorio con los reaccionantes de
manera que stos alcanzan un estado de transicin de menor energa de
activacin; cuando se forman los productos se regenera el catalizador libre. As,
un catalizador es una sustancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la
velocidad de una reaccin qumica rebajando la barrera de energa de
activacin .

21.-

El modelo llave-cerradura de la accin enzimtica, expuesto por Emil Fischer en

1890, explica en parte la especificidad enzimtica. Cada enzima se une a un
nico tipo de sustrato debido a que el lugar activo y el sustrato poseen
estructuras complementarias. La forma global del sustrato y su distribucin de
carga le permiten entrar e interaccionar con el lugar activo de la enzima. En
una variante moderna del modelo llave-cerradura debida a Daniel Koshland,
denominada modelo del ajuste inducido, se tiene en cuenta la estructura
tlexible de las protenas (Fig. 6.2). En este modelo, el sustrato no se ajusta con
precisin a un lugar activo rgido. En su lugar, las interacciones no covalentes
entre la enzima y el sustrato modifican la estructura tridimensional del lugar
activo, conformando la forma del lugar activo con la forma del sustrato en su
conformacin del estado de transicin.

Las actividades de algunas enzimas pueden regularse para mantener un

entorno intracelular estable. Por ejemplo, los ajustes de las velocidades de las
reacciones catalizadas por las enzimas permiten a las clulas responder
eficazmente a las variaciones de las concentraciones de los nutrientes. Los
organismos pueden controlar directamente las actividades enzimticas,
principalmente a travs de la unin de activadores o inhibidores, la
modificacin covalente de las molculas enzimticas, o indirectamente,
regulando la sntesis de la enzima.