Dedos de zinc RING

El dominio de dedo de zinc RING es un tipo de dedo de degradacin.[11][12][13]

zinc que contiene un motivo caracterizado por la secuen-
cia de aminocidos Cys3 HisCys4 capaz de unir cationes
de zinc.[1] Este dominio proteico contiene entre 40 y 60 3 Estructura
aminocidos. El acrnimo RING proviene de sus si-
glas en ingls "Really Interesting New Gene.[2][3][4]
El dominio de dedos de zinc RING tiene la siguiente
secuencia consenso: C-X2 -C-X[-]-C-X[-]-H-X[-]-
C-X2 -C-X[-]-C-X2 -C.[1] En dicha secuencia, el cdi-
1 Dedos de zinc go de letras es el siguiente:

Los dominios de dedos de zinc (Znf) son motivos relati-
vamente pequeos que unen uno o ms tomos de zinc, y
que generalmente contienen mltiples protusiones pare-
cidas implicadas en contactar en tndem con la molcu-
la diana. Son capaces de unir ADN, ARN, protenas y/o
ciertos lpidos.[5][6][7][8][9] Sus propiedades de unin de-
penden de la secuencia de aminocidos del dedo de zinc
implicado y de los enlaces entre dedos, as como del or-
denamiento de las estructuras y del nmero de dedos de
zinc. Los dominios Znf se encuentran a menudo en gru-
pos donde los dedos pueden tener diferentes especicida-
des de unin. Hay muchas superfamilias de motivos Znf
que varan tanto en secuencia como en estructura. Gra-
cias a ello, presentan una gran versatilidad en sus modos
de unin, incluso entre miembros de la misma clase (por
ejemplo, algunos unen ADN y otros protenas), lo que su-
giere que los motivos Znf son estructuras estables que han
evolucionado especializndose en multitud de funciones.
Por ejemplo, se han descrito protenas que contiene dedos
de zinc en transcripcin, en traduccin, en trco de ARN
mensajero, en organizacin del citoesqueleto, en desarro-
llo epitelial, en adhesin celular, en plegamiento de pro-
tenas, en reordenamiento de la cromatina y en biosenso-
res de zinc.[10] Los dedos de zinc raramente van a sufrir
un cambio conformacional despus de haberse unido a su
diana.
Algunos dedos de zinc han divergido evolutivamente has-
ta tal punto que an mantienen el ncleo de su estructura,
pero han perdido cu capacidad de unir zinc, utilizando
otros medios como puentes salinos o unin con otros me-
tales para estabilizar la estructura de los dedos.
2 Funcin
Muchos dedos de zinc RING unen simultneamen-
te enzimas de ubiquitinacin y sus correspondien-
tes sustratos, actuando as como ubiquitn-ligasas. La
ubiquitinacin marca la protena sustrato para la
C es un residuo de cistena conservado, implicado
en la coordinacin del zinc.
H es un residuo de histidina conservado, implicado
en la coordinacin del zinc.
Zn es un tomo de zinc.
X es cualquier aminocido.
A continuacin se muestra una representacin esquem-
tica de la estructura de un dedo de zinc RING:[1]
xxxxxxxxxxxxxxxxxCCCCx\/xx\/xx
Zn x x Zn x C / \ C H / \ C x x x x x x x x x x x x x x x x x
4 Ejemplos
A continuacin se muestran ejemplos de genes humanos
que codican protenas con dedos de zinc RING:
AMFR, BBAP, BFAR, BIRC2, BIRC3, BIRC7, BIRC8,
BMI1, BRAP, BRCA1, CBL, CBLB, CBLC, CHFR,
COMMD3, DTX1, DTX2, DTX3, DTX3L, DTX4,
DZIP3, HCGV, HLTF, HOIL-1, IRF2BP2, KIAA1542,
LNX1, LNX2, LOC51136, LONRF1, LONRF2,
LONRF3, MARCH1, MARCH10, MARCH2,
MARCH3, MARCH4, MARCH5, MARCH6,
MARCH7, MARCH8, MARCH9, MEX3A, MEX3B,
MEX3C, MEX3D, MGRN1, MIB1, MID1, MID2,
MKRN1, MKRN2, MKRN3, MKRN4, MNAT1,
MYLIP, NFX1, NFX2, PCGF1, PCGF2, PCGF3,
PCGF4, PCGF5, PCGF6, PDZRN3, PDZRN4, PEX10,
PJA1, PJA2, PML, PML-RAR, PXMP3, RAD18,
RAG1, RAPSN, RBCK1, RBX1, RC3H1, RC3H2,
RCHY1, RFP2, RFPL1, RFPL2, RFPL3, RFPL4B,
RFWD2, RFWD3, RING1, RNF2, RNF4, RNF5,
RNF6, RNF7, RNF8, RNF10, RNF11, RNF12,
RNF13, RNF14, RNF19A, RNF20, RNF24, RNF25,
RNF26, RNF32, RNF38, RNF39, RNF40, RNF41,
RNF43, RNF44, RNF55, RNF71, RNF103, RNF111,

1
2 7 ENLACES EXTERNOS

RNF113A, RNF113B, RNF121, RNF122, RNF123,
RNF125, RNF126, RNF128, RNF130, RNF133,
RNF135, RNF138, RNF139, RNF141, RNF144A,
RNF145, RNF146, RNF148, RNF149, RNF150,
RNF151, RNF152, RNF157, RNF165, RNF166,
RNF167, RNF168, RNF169, RNF170, RNF175,
RNF180, RNF181, RNF182, RNF185, RNF207,
RNF213, RNF215, SH3MD4, SH3RF1, SH3RF2,
SYVN1, TIF1, TMEM118, TOPORS, TRAF2, TRAF3,
TRAF4, TRAF5, TRAF6, TRAF7, TRAIP, TRIM2,
TRIM3, TRIM4, TRIM5, TRIM6, TRIM7, TRIM8,
TRIM9, TRIM10, TRIM11, TRIM13, TRIM15,
TRIM17, TRIM21, TRIM22, TRIM23, TRIM24,
TRIM25, TRIM26, TRIM27, TRIM28, TRIM31,
TRIM32, TRIM34, TRIM35, TRIM36, TRIM38,
TRIM39, TRIM40, TRIM41, TRIM42, TRIM43,
TRIM45, TRIM46, TRIM47, TRIM48, TRIM49,
TRIM50, TRIM52, TRIM54, TRIM55, TRIM56,
TRIM58, TRIM59, TRIM60, TRIM61, TRIM62,
TRIM63, TRIM65, TRIM67, TRIM68, TRIM69,
TRIM71, TRIM72, TRIM73, TRIM74, TRIML1,
TTC3, UHRF1, UHRF2, VPS11, VPS8, ZNF179,
ZNF294, ZNF313, ZNF364, ZNF650, ZNFB7,
ZNRF1, ZNRF2, ZNRF3, ZNRF4 y ZSWIM2.
[7] Brown RS (2005). Zinc nger proteins: getting a
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Dedos de zinc

7 Enlaces externos
6 Referencias
MeSH: RING+Finger+Domains (en ingls)
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 3

8 Origen del texto y las imgenes, colaboradores y licencias

8.1 Texto
Dedos de zinc RING Fuente: https://es.wikipedia.org/wiki/Dedos_de_zinc_RING?oldid=65260526 Colaboradores: Gonn, Bigsus-bot y
Addbot

8.2 Imgenes

8.3 Licencia del contenido

Creative Commons Attribution-Share Alike 3.0