PROTEINAS PORTADORAS DE OXÍGENO

Seres aerobios necesitamos aportar oxígeno molecular, que es

apolar, a nuestro organismo para obtener energía. Y para ello el
oxígeno molecular debe difundirse en medio acuoso.
Para ellos existen las moléculas portadoras de oxígeno
(hemoglobina y mioglobina).

-HEMOGLOBINA:
Es una proteína transportadora de oxígeno, lo transporta desde los
pulmones a los tejidos (oxihemoglobina), donde lo cede.
En los tejidos existen orgánulos pueden usarlo directamente
(mitocondria y peroxisomas).

La hemoglobina desoxigenada (desoxihemoglobina), pasa a las venas

donde transportará el CO2 producido como desecho de las cadenas
metabólicas a los pulmones para eliminarlo. Resolviendo así el
problema de la eliminación por difusión (muy muy lenta).

Nota: la hemoglobina tiene 4 cadenas ( dos α y dos ß)

-MIOGLOBULINA:
Proteína portadora de oxígeno que sirve para almacenar el oxígeno
molecular no utilizado.
Se encuentra sobretodo en los músculos

Nota: solo una cadena polipeptídica.

COMPARACIÓN DE LAS ESTRUCTURAS PRIMARIAS:

Cadena de mioglobina coincide en 27 aminoácidos con las cadenas de

la hemoglobina.
Las cadenas α y ß coinciden además en 38 aminoácidos más.
Los aminoácidos de los grupos globina se nombran con una letra y un
número (B3), la letra corresponde a la hélice alfa que pertenece y el
número corresponde con el lugar que ocupa en la hélice, los
aminoácidos de los codos se nombran con as letras de las cadenas entra
las que se encuentran ( ejemplo: AB2).

Esto facilita identificar los aminoácidos en una posición y un

espacio.

GRUPO PROSTÉTICO ( GRUPO HEMO)

El grupo hemo es derivado del anillo tetrapirrólico, denominado

protoporfirina IX.
El anillo está unido por grupo metino (CH) y contiene enlaces dobles
conjugados, es decir alternos.
Las porfirinas son intensamente coloreadas
gracias a los enlaces dobles.

Las diferentes porfirinas se diferencian por los

diferentes sustituyentes que se le unen.

El grupo hemo esta unido de forma no covalente

en una hendidura hidrofóbica.
El hierro ferroso normalmente tiene una
coordinación octaédrica, lo que significa que
debe tener 6 grupos de unión unidos a él.
Los átomos de nitrógeno del anillo solo ocupan
4 y los otros dos que quedan están
perpendiculares al plano del anillo.
Uno de los lugares de coordinación esta ocupado por la hys proximal (F8). El otro lugar de coordinación será
ocupado por le oxígeno molecular.
El átomo libre de oxígeno forma un puente de hidrógeno con la hys distal (E7).

El grupo hemo se encuentra en un bolsillo hidrofóbico

que es posible gracias a la phe CD1 y
a la val E11, al ser aminoácidos muy hidrofóbicos. Esto
permite que el hierro ferroso no se oxide a hierro férrico.
 El grupo hemo libre es mucho más afín al
monóxido de carbono que al oxígeno
molecular, pero esa afinidad cambia cuando el
grupo hemo esta unido a una proteína portadora de oxígeno, debido a un impedimento estérico, ya que el
enlace del monóxido de carbono con el grupo hemo se hace en línea recta. Este es impedido por la hys distal
dentro de la proteína transportadora.

Nota: El transporte de oxígeno no lo puede hacer el grupo hemo libre porque entonces no podría ser
liberado el oxígeno, al formarse un compuesto por unión covalente.