21/04/2017

Nombre: SILVA TORRES FRANCESCA JOHANNA ANASTASIA

QUMICA
SEMINARIO N3 FUERZAS INTRA E INTERMOLECULARES

OBJETIVO: caracterizar las fuerzas intra e intermoleculares en las biomolculas

1. Realice un cuadro resumen de las caractersticas de las fuerzas

intramolecuares de tipo inicas y covalentes.

CARACTERSTICAS/FUER
ENLACE INICO ENLACE COVALENTE
ZA INTRAMOLECULAR
tomos fuertemente tomos de elementos no
TOMOS INVOLUCRADOS
electrovalentes. metales
TIPO DE UNION POR Transferencia de Se enlazan por pares
ELECTRONES electrones comunes de electrones.
Buen conductor de la
No es buen conductor de
CONDUCTIVIDAD electricidad en
la electricidad
disolucin o fundidos
Depende de que su
Altamente solubles en electronegatividad sea
SOLUBILIDAD
agua mayor de 0 y menor de
1,7.
ESTADO DE
Slido Slido, Lquido, gaseoso
AGREGACIN
Bajo punto de
fusin(polar) y Muy alto
PUNTO DE FUSIN Alto punto de fusin
punto de fusin(no
polar)
HCL, Compuestos
EJEMPLOS NaCl, CaO,
orgnicos(NH2)

2. Investigue cuales son las caractersticas de los enlaces covalentes polares,

apolares y dativo y mencione ejemplos en el cuerpo humano.
 1) Covalente Polar:

Suma de electronegatividades de los elementos enlazados diferente y

mayor que 0,5 pero menor que 1,7, los enlaces son de diferentes tomos
y de compuestos orgnicos que posean grupos hidroxilo, amino y alcohol
que permitan la polaridad (que sean de cadena no muy larga). Glucosa,
H20, HCl,

2) Covalente No polar:

Suma de electronegatividades igual a 0 o menor a 0,4. Mayormente

entre tomos del mismo elemento no metal o la mayora de
compuestos orgnicos exceptuando a aminos, alcoholes e hidroxilos.
O2,

3) Covalente Dativo:

Es un par electrnico compartido por dos tomos pero ammbos

electrones son aportados por el mismo tomo. Se puede representar con
una flecha al momento de graficarlo con Lewis. El in amonio,

En relacin a las interacciones ion dipolo y sus funciones en las protenas de

acuerdo al artculo de la revista Protein Science:

3. Precise las tres caractersticas que definen las interacciones ion dipolo en las
protenas.
1) Molcula in o cargada que interacta exclusivamente a travs de los dipolos
polar neutro.
2) Los tomos cargados o ligandos estn completamente desolvatados y
enterrados en la protena
3) Grupos dipolares envueltos en interacciones ion-dipolo son rara vez
enlazados en interacciones secundarias, que se mantienen rgidas, la
geometra del enlace optimizada.
4. Las interacciones ion dipolo actan en la naturaleza, explique usted su
accionar en la unin sustrato soluto y en la selectividad de los canales
inicos.
a) Unin sustrato soluto:
Se realiza a travs de interacciones ion dipolo que permiten la
maravillosa especificidad a travs de la geometra precisa de los enlaces
donde el hidrgeno puede interactuar; quitar aguas de los grupos dipolos
y de aniones; y compensando para la carga del in en preparacin para
transportar posteriormente a travs de la membrana de la clula con
transportadores de la membrana, as es como todos combinados proveen
la rigidad y geometra precisa a la unin in.
b) Selectividad de los canales inicos:
 El inicio de como explicar esta selectividad recae en la energa de ion-
dipolo que sea favorable para el del ion hidrogenado. Dependiendo luego
de la geometra de la cavidad, los dipolos carbonilos coordinados tendrn
suficiente fuerza para superar la energa de hidratacin, esta fuerza ser
indirectamente proporcional a cuanto ms largo sea el tomo. Los grupos
carboxilos, entonces sern rechazados uno por otro, por lo que slo un
in especfico lograra equilibrar estas fuerzas y permitir que pase a
travs de los canales.

5. Explique la participacin de las interacciones ion dipolo en procesos

catalticos y en estabilizacin estructural de las protenas.

A) Interacciones in dipolo en procesos catalticos, aqu reacciona las

acciones de la geometra del ion dipolo para estabilizar la carga,
posiblemente tetradrica, intermedia y esto reduce la energa de activacin
por protn transferido y subsiguientemente en la incisin del sustrato.

El ion dipolo tambin puede regular la catalasis alostrica,

incrementando el ion la cercana para hacer el crucial flap necesario para
la catalasis y esto ajusta la conformacin cercana a un grado ms
abierto, lo que haces cambiar ms fcilmente a la molcula.

B) Estabilizacin estructural de las protenas, en los iones-dipolo que no

tienen segundos escudos de interaccin, como la cooperidad y formacin
de enlaces hidrgeno buscan otro medio al unirse con cargas residuales,
adems estas pueden existir como parte de interacciones intraprotena.