Gran parte de la historia de la Bioqumica discurre pareja a la historia de la
investigacin de los enzimas. Citaremos algunos hitos importantes: -La existencia de catalizadores biolgicos fue descrita por primera vez a comienzos del S. XIX en estudios acerca de la digestin de la carne por secreciones del estmago y la conversin del almidn en azcar por la saliva. -En 1835 la primera teora general sobre la catlisis qumica publicada por J.J. Berzelius inclua un ejemplo de lo que hoy conocemos como un enzima: la diastasa de la malta, sealando que la hidrlisis del almidn se catalizaba ms eficazmente por sta que por el cido sulfrico. -En 1860 Louis Pasteur propuso que la fermentacin del azcar para transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores biolgicos, razn por la cual los enzimas fueron llamados inicialmente "fermentos". Pasteur supuso que dichos catalizadores se hallaban unidos de modo indisoluble a la estructura de las clulas de la levadura por lo que no podan actuar fuera de estas. -En 1877 se utiliza por primera vez la denominacin "enzima" (etimolgicamente "en la levadura"). -En 1897 E. Bchner consigui extraer de las clulas de la levadura los enzimas que catalizan la fermentacin alcohlica, demostrando que stos pueden actuar independientemente de la estructura celular. Este hecho permiti estudiar "in vitro" la actividad y propiedades de los enzimas, aislarlos en estado puro y analizar su composicin. -En 1926 J.B. Sumner aisl un enzima, la ureasa, en forma cristalina pura y demostr que los cristales estaban formados por protenas. -Entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversos enzimas quedando establecida de modo definitivo la naturaleza proteica de estos catalizadores biolgicos. Desde entonces se han identificado varios miles de enzimas diferentes, habindose aislado muchos de ellos en forma cristalina. -En el mismo perodo J.B.S. Haldane expuso la idea de que los enzimas establecen interacciones dbiles con el sustrato para distorsionarlo y catalizar as su transformacin; esta idea result capital para el moderno conocimiento de la accin enzimtica. -En 1981 se descubri que determinados tipos de RNA pueden catalizar su propia sntesis, hecho este que oblig a revisar algunas de las ideas preexistentes acerca de la naturaleza de los biocatalizadores. CUESTIONARIO Respuestas:
1. La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el
estado de transicin. El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, entre otros, en un lugar especfico el centro activo. Este centro es una pequea porcin del enzima, constituido por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato. 2. Que una enzima se desnaturaliza quiere decir que pierde su actividad enzimtica, por la prdida de estructura terciaria o cuaternaria. No te olvides que las enzimas son protenas y que a elevadas temperaturas y ante cambios de pH, esto ocurre. 3. Es un cambio estructural de las protenas o cidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su ptimo funcionamiento y a veces tambin cambian sus propiedades fsico-qumicas.
La polaridad del disolvente.
La fuerza inica.
El pH.
La temperatura.
4. Los inhibidores enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de
las enzimas. 5. Mientras que los activadores son molculas que incrementan dicha actividad. Reporte de tiempo y reaccin.
- La enzima catalasa elimina oxigeno de los sustratos. - Se elimina el oxgeno (H2O2) lo elimina por accin catalasa. - Reaccin efervescente (burbujeo) se observa cuando la accin se est realizando.