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CONCEPTO BIOQUIMICO:
Son protenas formadas por las clulas de los organismos vivientes, que aceleran las
reacciones qumicas llevndolas ms rpidamente a su posicin de equilibrio.
CARACTERSTICAS
La caracterstica ms sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad. Esta
es doble y evita que no se formen subproductos:
Accin Enzimtica:
HIDROLASAS
Esta clase de enzimas actan normalmente sobre las grandes molculas del
protoplasma, como son la de glicgeno, las grasas y las protenas. La accin
cataltica se expresa en la escisin de los enlaces entre tomos de carbono y
nitrgeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); Simultneamente se obtiene la hidrlisis
(reaccin de un compuesto con el agua)de una molcula de agua. El hidrgeno y el
oxidrilo resultantes de la hidrlisis se unen respectivamente a las dos molculas
obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces.
Clasificacin
Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)
Glicosidasas
ter hidrolasas
Pptido hidrolasas
Acil anhdrido hidrolasas
LIASAS
Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre tomos de carbono, o
bien entre carbono y oxgeno, carbono y nitrgeno, carbono y azufre. Algunas liasas
actan sobre compuestos orgnicos fosforados muy txicos, escindindolos; otros
separan el carbono de numerosos sustratos, tambin pueden funcionar a la inversa
catalizando la formacin de estos enlaces mediante la adicin de un grupo al doble
enlace por ejemplo la adenilato ciclasa. En resumen catalizan reacciones de ruptura
o soldadura de sustratos
Clasificacin
Segn la adicin o la prdida de la molcula que sea se denominan:
Descarboxilasas
Hidratasas
Deshidratas
Amonio-liasas
Sintasas
Aldolasas
Los nombres sistemticos para estas enzimas tienen el siguiente orden: substrato,
grupo, liasa
ISOMERASAS
Estas enzimas catalizan la transferencia de grupos dentro de una misma molcula.
Tambin llamados re arreglos intermoleculares ; para dar formas ISOMERICAS .
El gliceraldehido 3 fosfato, es el
nico que continua la via metabolica
en el organismo, justo despus de
la glucolisis.
Esta enzima cataliza la
interconversion del (Aldo) y el
(Ceto) entre el Gliceraldehido 3
fosfato a Dihidroxiacetonafosfato.
LIGASAS
Estas enzimas catalizan la unin de dos molculas acopladas a la hidrolisis de ATP.
Pueden crear enlaces o realizar la ruptura de los mismos.
Son dependientes del ATP.
Ej.:
Carbono carbono.
Carbono oxigeno.
Carbono azufre.
Carbono nitrgeno.
GLUTATION SINTETASA
Cada enzima necesita un entono particular para poder trabajar, en lo que se refiere
a PH o medios cidos y alcalinos. Por ejemplo, la amilasa (que trabaja en la boca y
en el intestino, descompone los hidratos de carbono) requiere un entorno alcalino.
Por el contrario, la pepsina (que trabaja en el estmago descomponiendo las
protenas) requiere un medio muy cido para poder efectuar su trabajo.
Por otra parte y con respecto a su ciclo vital, al igual que todo en la vida, nacen,
desarrollan su funcin, envejecen y mueren. Cuando una enzima ha desarrollado su
trabajo y se ha desgastado, aparece otra enzima hambrienta de protena frgil, y la
devora. De este modo, se mantiene un equilibrio enzimtico donde predominan
las enzimas ms fuertes y, por lo tanto, ms productivas.
Es importante tener en cuenta que existen algunas sustancias que inhiben la accin
enzimtica, es decir, impiden su actividad. Entre estas sustancias podemos encontrar
algunos frmacos como la penicilina o la aspirina.
Son muchos los procesos industriales que estn atados al normal funcionamiento de
las enzimas. La fermentacin alcohlica y otros productos destinados al consumo, al
tiempo que muchas reacciones que intervienen en mundos como el de la
construccin dependen de ellas.
INHIBIDORES
Existen inhibidores reversibles, e inhibidores no reversibles.
Los inhibidores no reversibles bloquean completamente la enzima, de forma que esta
no podr volver a actuar, ni realizar sus acciones.
En cambio los inhibidores reversibles si podrn actuar, ya que estos pueden
abandonar a la enzima en cualquier momento.
Clasificacin:
1. Inhibidores reversibles competitivos:
Son aquellos que buscan unirse al lugar activo de la enzima, para que al llegar el
sustrato, ste no pueda unirse a la enzima y sta no pueda catalizarla, en conclusin
la reaccin qumica no se llevara a cabo.
2. Inhibidores reversibles no competitivos:
Enzimas microsomales:
Metabolismo heptico:
FACTORES
Efecto del Ph
Las enzimas actan dentro de lmites estrechos de pH (pH ptimo de la
reaccin). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH ptimo de
2, al graficar su actividad enzimtica para valores crecientes de pH,
comenzando desde la zona cida, se obtiene una curva en forma de
campana. El mximo de la curva corresponde al pH ptimo en el cual la
enzima tiene su mxima actividad. En medios muy cidos o muy alcalinos, la
enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una
actividad ptima a pH alcalino como la tripsina (enzima intestinal)
Temperatura
Concentracin de sustrato
Concentracin de enzima
En cualquier reaccin enzimtica, la cantidad de las molculas de sustrato que
se trata es mayor, en comparacin con la cantidad de las enzimas. Un
aumento de la concentracin de las enzimas, aumenta la actividad enzimtica
por la sencilla razn, de que ms enzimas participan en la reaccin. La
velocidad de la reaccin, es directamente proporcional a la cantidad de
enzimas disponibles. Sin embargo, esto no quiere decir, que un aumento
constante en la concentracin de las enzimas dar lugar a un aumento
constante de la velocidad de reaccin. Ms bien, una muy alta concentracin
de enzimas, en donde todas las molculas de sustrato ya se utilizan, no tiene
ningn impacto sobre la velocidad de reaccin. Para ser ms exactos, una
vez, que la velocidad de reaccin haya alcanzado la estabilidad, un aumento
en la cantidad de enzimas no afectar a la velocidad de reaccin.