I.

CADENA RESPIRATORIA
La cadena respiratoria forma parte del proceso de fosforilacin oxidativa.
Es la encargada de catalizar el transporte progresivo de electrones de
NADH o ubiquinona reducida (QH2) hacia el oxgeno molecular. Se trata de
una reaccin fuertemente exergnica debido a la gran diferencia de
potencial redox entre en donante (NADH o QH 2) y el aceptador (O2). Una
gran parte de la energa obtenida en este proceso es utilizada para generar
un gradiente de protones en la membrana mitocondrial interior y ste, a su
vez, para producir ATP a partir de la ATP-sintasa.
A. Componentes de la cadena respiratoria.
La cadena de transporte de electrones est compuesta por tres
grandes complejos proteicos (complejos I, III y IV), todos stos
integrados en la membrana interna de la mitocondria, y dos molculas
de transferencia mviles; ubiquinona (coenzima Q) y citocromo c. Pese
a que pertenece en realidad al ciclo de Krebs, la succinato
deshidrogenasa es considerada el complejo II de la cadena
respiratoria. La ATP-sintasa suele ser denominada tambin complejo V
a pesar de que no participa en el transporte de electrones.
Estos complejos estn compuestos por numerosas subunidades y
contienen cofactores redox unidos a protenas. Entre ellas figuran la
flavina (FMN o FAD, en los complejos I y II), los centros hierro azufre
(en I, II y III) y los grupos hemo (en II, III y IV). Slo 13 de los ms de
80 polipptidos de la cadena de transporte estn codificados por el
genoma mitocondrial.
Los electrones se incorporan a la cadena de transporte a travs de
diferentes rutas. Durante la oxidacin de NADH mediante el complejo I
se unen a la ubiquinona (Q) por medio de la flavina y los centros hierro
azufre. Los electrones obtenidos a partir de la oxidacin de succinato,
acil-CoA y otros sustratos se obtienen por medio de la succinato
deshidrogenasa y otras deshidrogenasas mitocondriales a la
ubiquinona a travs del FADH2, unido a la enzima, y de la flavoprotena
transportadora de electrones. El ubiquinol transfiere electrones al
complejo III, que los traspasa a su vez a la pequea protena hemo
citocromo c a travs de dos grupos hemo de tipo b, uno del centro Fe/S
y otro del hemo c1. El citocromo c transporta los electrones al complejo
IV, la citocromo c oxidasa, que tiene como componentes redox activos
dos centros de cobre (CUA y CuB) y los grupos hemo a y a 3, a travs de
los cuales los electrones se incorporan finalmente al oxgeno. Como
resultado de la reduccin de 2 electrones de medio tomo de O 2 se
genera, al menos formalmente, el anin O 2-, fuertemente bsico, que se
convierte en agua al unirse con dos protones. La produccin de un
gradiente de protones est conectada al flujo de electrones mediante
los complejos I, III y IV. (Koolman, 2009)
a. Complejo I (NADH: coenzima Q oxidorrecutasa)

El complejo I (tambin llamado NADH deshidrogenasa) pasa los

electrones desde el NADH a la CoQ. Este complejo, que es
probable que sea el componente proteico ms grande de la
membrana mitocondrial interna (-900 kDa en mamferos y -700
kDa en la Neurospora crassa), contiene una molcula de flavina
mononucletido (FMN; un grupo prosttico rdox activo que
difiere del FAD slo por la ausencia del grupo AMP) y de seis a
siete agrupamientos hierro azufre que participan en el proceso
de transferencia de electrones. En los mamferos, 7 de sus 43
subunidades estn codificadas por genes mitocondriales, y las
restantes por genes nucleares.

b. Complejo II (succinato: coenzima Q oxidorreductasa)

El complejo II, que contiene a la succinato deshidrogenasa, el

enzima del ciclo del cido ctrico, junto con otras tres
subunidades (todas codificadas por genes nucleares), pasa los
electrones desde el succinato hasta la CoQ. Este proceso lo
realiza con la participacin de un FAD unido de manera
covalente, un agrupamiento [2Fe-2S], UNO [4Fe-4S], otro [3Fe-
4s] y un citocromo b560.
El potencial rdox estndar para la transferencia de electrones
desde el succinato a la CoQ es insuficiente para proporcionan la
energa libre necesaria para conducir la sntesis de ATP. Sin
embargo, el complejo II es importante porque inyecta estos
electrones, de relativo alto potencial, dentro de la cadena de
transporte de electrones. Adems, otras dos enzimas sintetizan
y liberan CoQH2 en la membrana mitocondrial interna y, por lo
tanto, potencian la fosforilacin oxidativa por medio de las
acciones de los complejos II y IV. Estas enzimas son la glicerol-
3-fosfato deshidrogenasa de la lanzadera glicerofosfato y la
ETF: ubiquinona oxidorreductasa, que participa en la oxidacin
de los cidos grasos (ETF significa flavoprotena de
transferencia de electrones).

c. Complejo III (coenzima Q: citocromo c oxidorreductasa o

complejo citocromo bc1).

El complejo III pasa los electrones desde la CoQ reducida hasta

el citocromo c. Contiene cuatro cofactores rdox: dos hemos tipo
b, un hemo tipo c y un agrupamiento [2Fe-2S].

d. Citocromo c.-
 El citocromo c es una protena perifrica de membrana de
estructura cristalina conocida que se halla unida en forma laxa a
la membrana mitocondrial interna. Se une de manera alternativa
al citocromo c1 (del complejo III) o la citocromo c oxidasa
(complejo IV) y, por lo tanto, funciona como una lanzadera de
electrones entre ellos.

e. Complejo VI (citocromo c oxidasa)

La citocromo c oxidasa (COX), la enzima terminal de la cadena

de transporte de electrones, cataliza las oxidaciones de un
electrn de las cuatro molculas consecutivas de citocromo c
reducido y la reduccin simultnea de cuatro electrones de una
molcula de O2 para producir H2O. (Voet & Voet, 2006)

3++ 2 H 2 0
2++ 4 H +O2 4 citocromo c
4 citocromo c

IMAGEN N --- .- Componentes de la Cadena respiratoria. (Koolman, 2009)

B. SINTESIS DE ATP

En la cadena respiratoria los electrones son desplazados desde

NADH o ubiquinol (QH2) hacia la molcula de O2. La energa obtenida
en este proceso se emplea para generar un gradiente de protones en
la membrana mitocondrial interna. La sntesis de ATP depende por
ellos de que se produzca un reflujo de protones del espacio
intermembrana hacia la matriz.

C. SISTEMAS REDOX DE LA CADENA RESPIRATORIA

El traspaso de electrones de NADH al oxgeno se desarrolla de

manera progresiva circulando a lo largo de al menos diez sistemas
rdox intercalados de los cuales en su mayor parte se encuentran
unidos como grupos prostticos en los complejos I, III y IV. Llama la
atencin la gran cantidad de coenzimas que estn involucradas en el
transporte de electrones. En las reacciones rdox, la entalpa libre
G , es decir el rendimiento qumico, vara nicamente de acuerdo
con la diferencia de potencial rdox entre el donante y aceptor. La
cantidad de energa que consume una reaccin no sufre ninguna
modificacin al incluir nuevos sistemas rdox.

En el caso de la cadena respiratoria, la diferencia de los potenciales

normales del donante (NAD +/ NADH, EO= -0.32 V) y del aceptor (O 2 /
H2O, EO = +0.82 V) corresponde a una diferencia energtica G
superior a los 200Kj . mol -1, cantidad que se divide luego en
pequeos paquetes, cuyo tamao est determinado por las
diferencias de los potenciales rdox de cada uno de los productos
intermedios. Slo en este proceso de divisin el organismo consume
el 60% de toda la energa disponible para la cadena respiratoria.

En el grfico se pueden observar los sistemas rdox ms importantes

del transporte mitocondrial de electrones y sus respectivos
potenciales redox. Estos potenciales son los responsables de
determinar la ruta por la que circulan los electrones, ya que los
eslabones de una serie rdox deben estar ordenados en sentido
ascendente para que el transporte se lleve a cabo de manera
espontnea.

En el complejo I, los electrones pasan de NADH + H + al FMN para

atravesar luego varios centros hierro azufre (Fe/S). Estos sistemas
rdox slo son estables dentro de las protenas. Contienen, segn el
tipo, entre 2 y 6 iones de hierro que forman complejos al entrar en
contacto con sulfuro inorgnico y grupos SH de restos cistena. La
ubiquinona (coenzima Q) es un transportador mvil que absorbe los
 electrones de los complejos I y II, as como de la ETF para
incorporarlos al complejo III. Los grupos hemos y sus numerosas
variantes participan asimismo del proceso de transporte de
electrones. Los hemo de tipo b son los que componen la
hemoglobina. El hemo c del citocromo c se encuentra unido en forma
covalente a la protena, mientras que anillo tetrapirrlico del hemo a
est isoprenilizado y contiene un grupo formilo. En el complejo IV, un
ion cobre (CuB) y el hemo a3 reaccionan diferentemente con el
oxgeno.

IMAGEN N --- .-Sistema rdox de la cadena respiratoria. (Koolman, 2009)

Koolman, J. (2009). Bioquimica Humana (Texto y atlas). Madrid : Editorial

medica panamericana.
Voet, D., & Voet, J. G. (2006). Bioquimica . Editorial medica panamericana.