AMINOACIDOS,

PPTIDOS Y PROTENAS
ESTRUCTURA Y FUNCIONES

BIOQ. VALERIA OLMEDO MSC

AMINOCIDOS (AA): TIPOS

Mckee, 3ra ed. Pag. 111

 AA APOLARES NEUTROS

El trmino neutro se utiliza debido a que estos grupos R no llevan cargas

positivas o negativas. Dado que interaccionan poco con el agua, los
aminocidos apolares (es decir, hidrfobos) participan de forma importante en
el mantenimiento de la estructura tridimensional de las protenas. En este
grupo se encuentran dos tipos de cadenas R hidrocarbonadas: aromticas y
alifticas.
En la metionina los electrones no enlazantes del tomo de azufre pueden
formar enlaces con electrfilos con los iones metlicos.
Aunque el grupo sulfhidrilo (- SH) de la cistena es apolar, puede formar enlaces
de hidrgeno dbiles con el oxgeno y el nitrgeno.
Los grupos sulfhrilo de dos molculas de cistena pueden oxidarse
espontneamente para formar un compuesto disulfuro denominado cistina.
Existe un AA nmero 21 llamado Selenocistena que se encuentra en unas
pocas protenas
AMINOCIDOS: CLASES

Mckee, 3ra ed. Pag. 111

AA POLARES NEUTROS

Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrgeno, por lo que se

describen como hidrfilos.
La serina, la treonina y la tirosina contienen un grupo hidroxilo polar, que los
capacita para participar en enlaces de hidrgeno, importante en la estructura
proteica.
Los grupos hidroxilo tienen otras funciones en las protenas. Por ejemplo, serina y
treonina son puntos a los que se unen los hidratos de carbono. La asparagina y la
glutamina son derivados amida de los aminocidos cidos: cido asprtico y cido
glutmico, respectivamente. Dado que el grupo funcional amida es muy polar, la
capacidad de formar enlaces de hidrgeno de la asparagina y la glutamina posee
un efecto significativo en la estabilidad proteica.
AA cidos
Las cadenas laterales del cido asprtico y del cido glutmico estn cargadas
negativamente a pH fisiolgico, por lo que suele llamrseles aspartato y glutamato.

AA bsicos
Pueden formar enlaces inicos con los aminocidos cidos. La lisina, que tiene un grupo
amino en la cadena lateral, acepta un protn del agua para formar el cido conjugado (-
NH~). Cuando se oxida la cadena lateral de la lisina en las protenas como el colgeno,
se forman enlaces cruzados fuertes intramoleculares e intermoleculares. El grupo
guanidino de la arginina tiene un intervalo de pKa en las protenas entre 11.5 y 12.5,
por lo cual se encuentra permanentemente protonado a pH fisiolgico y no acta en las
reacciones acido-bsicas
La histidina es una base dbil, ya que slo est ionizada parcialmentea pH 7. Como
consecuencia de esto, los residuos de histidina actan como amortiguadores.
Desempean tambin un papel importante en la actividad cataltica de numerosas
enzimas.
AA CON ACTIVIDAD BIOLGICA

Intermediario
metablico en
la sntesis de
urea

Hormonas
Son precursores de diversas molculas complejas
como las bases nitrogenadas, el grupo hemo o la
clorofila

La D-serina y el D-aspartato estn libres en el tejido

cerebral, la D-alanina y el D-glutamato en las paredes
celulares de bacterias grampositivas, y D-aminoacidos en
ciertos peptidos y antibioticos producidos por bacterias,
Neurotrasmisores hongos, reptiles y otras especies no mamiferas.
AA: PROPIEDADES
INFLUENCIA DEL PH

Equilibrios protnicos del cido asprtico

Los valores de pKa de todos los grupos funcionales de un AA
dictan su carga neta a un pH dado.
A su pH isoelctrico (pI), un AA no porta carga neta y as no se
mueve en un campo elctrico de corriente directa.
El conocimiento del punto isoelctrico sirve para determinar las
condiciones en las separaciones por electroforesis
AA: PROPIEDADES

Poseen carbonos quirales,

estereoismeros.

La forma inica predominante de los AA en

solucin depende del pH
AA: REACCIONES
Formacin del enlace peptdico

Todos los AA
que forman las
protenas son L
PROTENAS
ALGUNAS FUNCIONES

Lehninger, 5ta ed. Pag 71

PROTENAS: FUNCIONES

Estructural.- Fibras, membranas, estructuras subcelulares

Metablico.- Enzimas

Transporte.- Canales inicos, Transportadores

Reconocimiento celular.- Protenas de adhesin, Integrinas

Expresin gnica.- Factores de transcripcin, coactivadores,

correpresores

Transduccin de seales.- Protenas quinasas, protenas G

Defensa e Inmunidad.- Inmunoglobulinas, sistema complemento

Diversidad de formas y
tamaos de protenas
MTODOS DE SEPARACIN PROTENAS (1)
Precipitacin isoelctrica: se aprovechan las diferencias de la solubilidad relativa
de protenas individuales en funcin del pH.
Precipitacin con alcohol o acetona: polaridad
Separacin por adicin de sulfato de amonio: concentracin de sal
Separaciones cromatogrficas:

Separacin
por tamao
Separacin por diferencia de carga superficial de la protena
Separacin por afinidad anticuerpo para protenas especficas
AMINOCIDOS ESENCIALES Y SU INGESTA
RECOMENDADA
La calidad nutricional de un alimento esta dada tanto por su contenido de protena
como por la composicin aminoacdica de su protena.
USDA nutrient data base: http://ndb.Nal.Usda.Gov/
FUENTES DE AA ESENCIALES
Estructuras primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria de las protenas
Estabilizacin de las estructuras

Puentes de Hidrgeno

Estructura -hlice
Estructura de hoja
Hoja (antiparalela)
Modelo de cinta:
Estructura ,
Estabilizacin de la estructura de protenas de
estructura terciaria y cuaternaria (globulares)

Interacciones hidrofbicas
Puentes de hidrgeno
Interacciones inicas o puente salino (AA bsico con AA
cido)
Puentes disulfuro (entre cistenas)
Fuerza catin (AA bsicos con neutros aromticos)

Todas estas fuerzas son atracciones que pueden romperse

al cambiar las condiciones nativas de la protena
(desnaturalizacin)
Estabilizacin de estructura de protenas: Puente de
hidrgeno intramolecular
Estabilizacin de estructura de protenas: Interacciones
inicas
Estabilizacin de estructura de protenas: Puente disulfuro
Estabilizacin de estructura de protenas: Puentes disulfuro
intracadenas o intercadenas
El plegamiento de la protena genera la estructura
termodinmicamente ms estable

Interacciones moleculares que contribuyen a la estabilidad de una protena:

Interacciones hidrofbicas>puentes de H2 >interacciones Ionicas >Puentes disulfuro
Plegamiento de protenas: modelo jerrquico

a.-El plegamiento comienza con la formacin espontnea de un ncleo

estructural que consiste de unas pocas regiones particularmente estables de
estructura secundaria.
b.-A medida que otras regiones adoptan una estructura secundaria, estas se
estabilizan a travs de interacciones de largo alcance con el ncleo estructural
precedente.
c.-El plegamiento contina hasta que la mayor parte del polipptido alcanza
una estructura secundaria regular que va estabilizndose.
d.-La estructura final representa la conformacin termodinmicamente ms
estable
Plegamiento correcto de protenas tanto invivo como invitro,
est en constante competencia con:
Plegamiento incorrecto en diversos grados.
Agregacin. Formacin de complejos poco solubles
Denaturacin qumica o trmica

En contraste a lo que sucede invitro las clulas minimizan

eventos indeseables utilizando una maquinaria molecular que
facilita el proceso de plegamiento previniendo la agregacin y
otras interacciones desfavorables
Factores que influencian el correcto plegamiento in
vivo de una protena para alcanzar una estructura
terciaria estable y funcional.

Enzima Protena Disulfuro Isomerasa (PDI)

Chaperonas Moleculares (Hsp con diferentes PMs)
Chaperoninas Complejo Proteico (Sistema GroEL/GroEs)
Potencial redox del medio ambiente celular (Glutatin Ox/red)
Enzima Peptidil prolil cis/trans Isomerasa (Prolina trans/cis)
PROTENAS: CLASIFICACIN

Segn su composicin:
Pueden ser simples o conjugadas

Segn su morfologa y solubilidad:

Pueden ser fibrosas o globulares
Clasificacin segn su composicin: Simples

a. Albminas.- solubles en agua y en sales. Pertenecen a las P.

globulares. Se encuentran en tejidos animales y vegetales,
toman su nombre de acuerdo al tejido del cual provienen, ej
ovoalbmina, legumelina, seroalbmina etc.
b. Globulinas.- insolubles en agua, son globulares. Ej:
ovoglobulina, lactoglobulina.
c. Histonas.- Fuertemente bsicas y se asocian al ADN.
d. Protaminas.- Son tambin protenas de carcter bsico, de
molcula relativamente pequea, estn asociadas a cidos
nucleicos de esperma de peces.
e. Glutelinas y gliadinas.- Se encuentran en granos de cereales son
nutricionalmente incompletas.
f. Escleroprotenas.- Albuminoides, protenas fibrosas de sostn y
estructura. Son queratinas, colgeno y elastina.
Clasificacin de protenas: conjugadas

Los grupos prostticos estabilizan dominios funcionales de las protenas

Clasificacin segn su morfologa y solubilidad

Tipos de protenas
Proteinas globulares:
Inmunoglobulinas

Protenas fibrilares: Estructura de la regin

fibrilar del colgeno
Fibra muscular: Ultraestructura
DESNATURALIZACIN
Se llama desnaturalizacin de las protenas a la prdida de las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura
tridimensional fija.
TCNICAS DE SEPARACIN Y
RECONOCIMIENTO DE
PROTENAS (2)

Electroforesis en el caso
de protenas, tcnica de
separacin de protenas
basada en el punto
isoelctrico (pH al cual la
protena tiene una carga
neta de 0)

Electroforesis es la tcnica
para la separacin de
molculas segn la movilidad
de stas en un campo
elctrico.
Electroforesis

En la prctica se cubre a toda

la mezcla de protenas con
un detergente (SDS) para
desnaturalizar la protena y
cubrirlas con carga negativa
y se puede separar por
tamao.
Se puede identificar mediante un estndar de
protenas de peso molecular conocido

Tinte: Comassie
blue
La Hemoglobina
Enlaces de referencia:
https://www.youtube.com/watch?v=P9EFuToWY2w
https://www.youtube.com/watch?v=NDHlWZhFE-k
https://www.youtube.com/watch?v=smcTh2LVVQY