ESCUELA SUPERIOR

POLITCNICA DEL LITORAL

FACULTAD DE INGENERA
MECNICA Y CIENCIAS DE LA
PRODUCCIN

INGENIERA EN ALIMENTOS

INTEGRANTES:
Solange Del Rosario Morales.
Karla Franco Reyes.
Jhonathan Ramrez Garca.
Diego Guzmn Silva.

TEMA:
Disociacin de aminocidos y
protenas.

PROFESORA
MSc. Mara Fernanda Morales

FECHA DE ENTREGA

07/11/2016
 INDICE

Introduccin ................................................................................................................................. 3

Estructura de aminocidos y comportamiento anftero. ...................................................... 4

Punto de isoelctrico (pI) y Constante de Disociacin: ........................................................ 6

Punto Isoelctrico: .................................................................................................................. 6

Constante de disociacin. ..................................................................................................... 9

Disociacin de aminocidos (curvas) dependiendo de sus cadenas radicales. ........... 14

Disociacin de protenas en alimentos cidos, bsicos y comportamiento neutro. ....... 18

Ejemplos de comportamiento proteico en leche cuando es acidificada o alimentos ..... 20

Conclusiones ............................................................................................................................. 22

Bibliografa .................................................................................... Error! Marcador no definido.

Introduccin

Las macromolculas de mayor abundancia y que se encuentran presentes en las clulas

y que a su vez estn presentes en todas las partes de las mismas, son las protenas.
Adems las protenas presentan una amplia diversidad en lo que respecta a su funcin
biolgica y son los productos finales ms importantes de las rutas de informacin de
sntesis de aminocidos.

Las protenas son los instrumentos moleculares mediante los que se expresa la
informacin gentica, los aminocidos son estructuras que desempean roles
especficos para el adecuado metabolismo de nuestro organismo, los aminocidos se
dividen en: no esenciales, que son aquellos que el organismo los produce por intermedio
de reacciones. Y los aminocidos esenciales, aquellos que el organismo no los produce
por medio de reacciones y debe ser consumido para los diferentes fines del organismo.

Los aminocidos son compuestos anfteros, ya que pueden comportarse como cidos
como bases, debido a que contienen al menos un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2) en su estructura.

La presencia de grupos acido (-COOH) y bsico (-NH2) otorga a los aminocidos unas
propiedades cido base caractersticas.

Podemos decir que el grupo amino de un aminocido presenta un comportamiento

bsico, ya que se puede protonar para dar -NH3+, o que un grupo carboxilo, -COOH,
presenta un comportamiento cido, ya que se puede desprotonar para dar -COO.

Si todos los aminocidos que forman las protenas tienen una estructura similar, con un
grupo amino y un grupo carboxilo en posiciones adyacentes,Todos ellos tendrn el
mismo comportamiento cido-base? La respuesta es que no, y el motivo es el entorno
de dichos grupos. Es decir, no solo los grupos con comportamiento cido base en s
mismos, sino tambin los tomos que hay a su alrededor en la molcula (como la cadena
lateral R), afectan a la tendencia de dichos grupos para ceder o captar electrones. Por
este motivo, cada uno de los 20 aminocidos que forman las protenas en nuestro
organismo tiene un comportamiento cido-base distinto a pesar de poseer los mismos
grupos, el grupo amino y el grupo carboxilo. Es ms, su comportamiento puede llegar a
ser muy distinto, no solo por estos dos grupos que indicbamos previamente, sino
porque en las cadenas laterales, R, tambin puede haber grupos con caractersticas
cidas o bsicas. En general, podemos decir que se trata de sustancias anfteras, que
podrn comportarse como cidos y como bases en funcin del pH del medio en el que
se encuentren
Estructura de aminocidos y comportamiento anftero.

Todos los organismos emplean los mismos 20 aminocidos como bloques constructivos
para armar las molculas de protena. A estos 20 aminocidos se les llama aminocidos
comunes, estndar o normales. A pesar de la poca cantidad de los aminocidos, se
puede obtener una variedad enorme de distintos polipptidos al unir los 20 aminocidos
comunes para formar distintas combinaciones.
En los nombres qumicos de los aminocidos, los tomos de carbono se identifican con
nmeros que comienzan en el tomo de carbono del grupo carboxilo. [El nombre
qumico correcto, o nombre sistemtico, se apega a reglas establecidas por la Unin
Internacional de Qumica Pura y Aplicada (IUPAC, de International Union of Pure and
Applied Chemistry) y la Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular (IUBMB,
de International Union of Biochemistry and Molecular Biology))]. Si el grupo R es CH
3 , el nombre sistemtico de ese aminocido sera cido 2-aminopropanoico. (El cido
propanoico es CH 3 CH 2 COOH). El nombre trivial de CH 3 CH(NH 2 )COOH
es alanina. Hay una nomenclatura alternativa que usa letras griegas para identificar al
carbono y los tomos de carbono de la cadena lateral. La nomenclatura alternativa
identifica al tomo de carbono en relacin con el grupo carboxilo, por lo que no se
especifica al tomo de carbono del grupo carboxilo, a diferencia de la nomenclatura
sistemtica, donde ese carbono tiene el nmero 1. Los bioqumicos han usado, por
tradicin, la nomenclatura alternativa.
Los aminocidos se llaman as porque son derivados aminados de cidos carboxlicos.
Los aminocidos son pequeas molculas orgnicas que contienen al menos un
grupo amino (-NH2), de naturaleza bsica, y un grupo carboxilo (-COOH) de carcter
cido, adems de una cadena variable (-R) y un hidrgeno (-H)

Todos estos grupos se unen a un Carbono (C) que se denomina C con lo cual este
carbono tendra sus cuatro posibles enlaces ocupados por grupos distintos dispuestos
en una estructura tetradrica. Estos -aa (alfa-aminocidos) presentan isomera
ptica, de modo que tienen dos conformaciones posibles dependiendo de la disposicin
de sus grupos en el espacio, una L (Levo, Izquierda) y otra D (Dextro, derecha), tambin
llamados enantimeros. (Para que lo entiendan, si dispusiramos la molcula con el
grupo carboxilo en su parte superior y su cadena variable hacia abajo, habra dos
posiciones posibles de los otros dos grupos. Si el grupo amino est a la izquierda sera
L, y si el grupo amino est a la derecha, sera D como se ve en la figura 2. Todos los
aminocidos que aparecen en las protenas son L.

Simetra ptica
Los distintos aminocidos se diferencian entre s en la denominada cadena lateral o
grupo R. De sta dependen las propiedades singulares de cada aminocido: polaridad,
carga elctrica, hidrofobia, volumen. Es importante comprender estas propiedades
porque son la clave de la estructura y funcin de una protena.

La caracterstica ms llamativa de los aminocidos (AA) es la existencia en una misma

molcula de grupos cidos (capaces de ceder H+) y grupos bsicos (capaces de
captar H+). Por lo tanto, en medio cido se comportan como bases, y en medio bsico
se comportan como cidos. Las molculas que presentan esta caracterstica se dice
que son anfteros, anfolitos o zwitterion.
Los grupos cidos y bsicos pueden neutralizarse mutuamente, constituyendo una sal
interna formada por un in hbrido (carga positiva y carga negativa), que se llama
zwitterin.

Punto de isoelctrico (pI) y Constante de Disociacin:

Punto Isoelctrico:
La presencia de grupos acido (-COOH) y bsico (-NH2) otorga a los aminocidos unas
propiedades cido base caractersticas.
En medios cidos fuertes, tanto el grupo amino como el grupo cido se encuentran
protonados y el aminocido tiene la siguiente forma:

Al subir el pH se desprotona el grupo ms cido, H de menor pKa, formndose una

especie neutra llamada Zwitterin.

Cuando el aminocido se encuentra en medios bsicos pierde el protn del grupo amino,
dando lugar a la especie desprotonada.
Se llama pH isoelctrico o punto isoelectrico al pH en el que la concentracin de
Zwitterin es mxima (el aminocido no presenta carga neta).
Otra definicin de punto isoelectrico es: pH al que la concentracin de especies
protonadas y desprotonadas se iguala.

El pH isoelectrico se calcula como media de pKa,1 y pKa,2, es decir, la media de los

pKas de las etapas que forman y descomponen el Zwitterin.

Un pH en que la carga neta del aminocido es nula; en este punto el aminocido se

encuentra en forma de ion dipolar, as como en pequeas cantidades equimolares de
aniones y cationes y una pequea fraccin de aminocido no ionizado. El pI de los
aminocidos neutros se localiza a pH 6-8.
Los grupos -COOH y -NH2 de los aminocidos son capaces de ionizarse (al igual que
los grupos-R cidos y bsicos de los aminocidos). Como resultado de su capacidad de
iotizacin las siguientes reacciones de equilibrio inico pueden ser escritas:

R-COOH <> R-COO + H+

R-NH3+ <> R-NH2 + H

stas reacciones de equilibrio demuestran que los aminocidos contienen por lo menos
dos grupos cidos dbiles. Sin embargo, el grupo carboxilo es un cido ms fuerte que
el grupo amino. A pH fisiolgico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo no estar protonado
y el grupo amino protonado. Un aminocido con un grupo-R no ionizable sera
elctricamente neutro a este pH. Esta especie se llama un zwitterion.
Como los cidos orgnicos tpicos, la fuerza cida de los grupos carboxilos, amino y
grupos-R ionizables en los aminocidos se pueden definir por la constante de
disociacin, Ka o ms comnmente el logaritmo negativo de Ka, la pKa. La carga neta (la
suma algebraica de todos los grupos con carga presentes) de cualquier aminocido,
pptido o protena, depender del pH del ambiente acuoso circundante. Cuando el pH
de una solucin de aminocido o protenas cambia la carga neta de los aminocidos
tambin cambiar. Este fenmeno se puede observar durante la titulacin de cualquier
aminocido o protena. Cuando la carga neta de un aminocido o de una protena es
cero el pH ser equivalente al punto isoelctrico:pi.

El pI es el valor de pH en el que una molcula posee una carga neta cero y, por tanto,
carece de movilidad en un campo elctrico. De acuerdo con esto una molcula tiene
carga neta positiva en una disolucin de pH<pI, y negativa cuando pH>pI. El pI de un
aminocido se calcula obteniendo la media aritmtica de los dos valores de pKa que
dan la forma isoelctrica. Por ejemplo, en el caso de Ala, que no tiene R ionizable, el
clculo del pI se hace con los dos valores de pKa que corresponden a los nicos grupos
ionizables del aminocido (2,4 y 9,9), y da un valor de 6,15. Para un aminocido acido,
por ejemplo Asp, que se ioniza segn:

El valor del pI es 2,95. Y para uno bsico, por ejemplo Lys, el pI es 9,8:

Aquellos aminocidos cuyo pI = pH del tampn de electroforesis no presentarn

carga neta, ya que la forma predominante es el Zwitterion o ion dipolar; dichos
aminocidos no presentarn movilidad electrofortica.
Aquellos aminocidos cuyo pI > pH estarn cargados positivamente y, por lo
tanto se comportarn como cationes se desplazarn hacia el polo negativo o
ctodo.
Aquellos aminocidos cuyo pI < pH estarn cargados negativamente y, por lo
tanto se comportarn como aniones se desplazarn hacia el polo positivo o
nodo.
Constante de disociacin.
Cuando un cido, como el cido actico, se disuelve en agua se lleva a cabo una
reaccin cido-base hasta llegar a un equilibrio que se representa, de acuerdo a la ley
de accin de masas, como:

En donde Keq. es la constante de equilibrio, la cual se determina precisamente cuando

se establece el equilibrio y est dada por la siguiente ecuacin:

[CH3COO-] = es la concentracin molar de CH3COO-] en el equilibrio.

[H3O+] = es la concentracin molar de [H3O+] en el equilibrio.
[CH3COOH] = es la concentracin molar de CH3COOH en el equilibrio.
Para fines prcticos, la concentracin molar del agua se considera constante e igual a
55.6 M a 25 C.
Si se multiplica la Keq. por otra constante, la concentracin del agua en el equilibrio, se
obtiene una nueva constante (Ka) llamada constante de acidez, ionizacin o disociacin
en agua:

Para el caso de una base protonada:

Con el propsito de manejar nmeros enteros y comparar la acidez de las sustancias

ms fcilmente, se toma el logaritmo negativo de la Ka y se obtiene la constante pKa:

Las constantes de disociacin de los aminocidos se pueden determinar, por ejemplo,

por valoracin del cido.
Considere la liberacin de un proton por un acido dbil representado por HA:
 HA H+ + A-
cido dbil Protn Base conjugada (sal)
La (sal) o base conjugada, A-, es la forma ionizada de un cido dbil. La constante de
disociacin Ka es igual a:

[+ ][ ]
=
[]

Ecuacin de Henderson-Hasselbalch
La ecuacin de HendersonHasselbalch es de mucha utilidad, ya que permite conocer
la forma protonada o no protonada de un cido o una base dbil a un pH determinado.
[3 + ][ ]
= 3 +
[]
[]
[3 + ] = .
[ ]
[]
[3 + ] = ( ) p
[ ]

[]
= + }
[ ]
[ ] ( )
= + }
()
La ecuacin de HendersonHasselbalch se puede entonces escribir de manera general,
para un cido o una base, de la siguiente forma:

Si el cido y su sal se encuentran en igual proporcin, entonces:

En el caso de los aminocidos neutros, se establecen dos equilibrios en solucin acuosa

entre tres formas inicas distintas. Dichos equilibrios vienen determinados por las
constantes de equilibrio del grupo carboxilo (KC) y del grupo amino (KN):

Al existir dos equilibrios, aparecen dos constantes de equilibrio distintas y tres especies
inicas en solucin.

Constante de equilibrio del grupo carboxilo (KC): Relaciona las formas inicas I
& II y viene definida por la siguiente ecuacin.

, Si se utiliza la formula de la ecuacin de Henderson-

Hasselbalch, entonces:

Constante de equilibrio del grupo amino (KN): Relaciona las formas inicas II &
III y viene definida por la siguiente ecuacin.

, Si se utiliza la formula de la ecuacin de Henderson-

Hasselbalch, entonces:
Los pK para la disociacin de los grupos cidos o bsicos de estas cadenas laterales
pueden verse alterados por la influencia de otros grupos ionizables prximos.
Teniendo en cuenta que los pK de los grupos funcionales de los aminocidos se
encuentran localizados en distintos rangos de pH, es necesario realizar una titulacin
que abarque prcticamente todo el rango de pH (cido y bsico) para cada aminocido.

Ejemplo I:
Cuando el aminocido contiene otros grupos cidos o bsicos, el poder amortiguador
gana posibilidades. As, el cido glutmico tiene tres grupos disociables, cuyos pK son:
pK1=2,1; pK2=3,9 y pK3=9,8:
 I. Tiene carga neta neutra (una positiva y una negativa)
II. Tiene una carga neta negativa.
III. Tiene dos cargas negativas.
El punto isoelctrico del cido glutmico ser aproximadamente 3,0 (la
semisuma de pK1 y pK2, los pK que flanquean a la forma zwitterin).
IV. La proporcin de molculas (2 cargas negativas) es tan pequea que puede
considerarse como despreciable a la hora de calcular el pI.
Ejemplo II:
En el caso del aminocido arginina existen dos grupos bsicos y uno cido. La
disociacin de la arginina se esquematiza del siguiente modo, donde pK1=2,2; pK2=9,2
y pK3=12,5:

I. Totalmente protonada. Tiene dos cargas netas positivas.

 II. Tiene una carga neta positiva.
III. Tiene una carga neta neutra (una positiva y una negativa).
IV. Tiene una carga neta negativa.
El punto isoelctrico de la arginina ser aproximadamente 10,85 (la semisuma de pK2 y
pK3, los pK que flanquean a la forma zwitterin).
La proporcin de molculas en la forma I (2 cargas positivas) es tan pequea que puede
considerarse como despreciable a la hora de calcular el pI

Disociacin de aminocidos (curvas) dependiendo de sus cadenas radicales.

Disociacin
En solucin acuosa estn presentes los aminocidos, dependiendo del pH, como
cationes, zwitteriones o aniones:

Con el catin denotado como + A, el dipolar Zwitterin como + A- y el anin como A-,
la constante de disociacin puede expresarse como:

A un pH en el que slo existen iones dipolares, el punto isoelctrico, pI, [+ A] = [A-]:

Las constantes de disociacin de aminocidos pueden ser Determinada, por ejemplo,

por titulacin del cido. La Figura 1.2 muestra curvas de titulacin para glicina, histidina
Y cido asprtico. La Tabla 1.2 muestra la constante de disociacin para algunos
aminocidos. En aminocidos la acidez del grupo carboxilo es mayor y la basicidad del
grupo amino inferior que en los correspondientes cidos carboxlicos y aminas (Vanse
los valores de pK para el cido propinico, 2-propilamina Y alanina). Como lo ilustra la
comparacin de PK del cido 2 aminopropinico (alanina) y 3-aminopropinico (-
alanina), el pK es influenciado Por la distancia entre los dos grupos funcionales.
Las razones para ello son probablemente las siguientes: en el caso de la catin
transicin de zwitterin, el efecto inductivo del grupo amonio; en el caso del zwitterin
transicin del anin, la estabilizacin del zwitterin a travs de la hidratacin
causada por la repulsin dipolar (menor que en relacin Para el anin).
 Pptido
Los valores de pK y los puntos isoelctricos para algunos pptidos se enumeran en la
Tabla 1.13. La acidez de Los grupos carboxilo libres y la basicidad de Los grupos
amino libres son ms bajos en los pptidos que en los correspondientes aminocidos
libres. El amino cido tiene tambin una influencia (por ejemplo, Gly- Asp / Asp - Gly).

Protena
Las protenas, como los aminocidos, son anfteras. Dependiendo del pH, pueden
existir como polivalentes Cationes, aniones o iones zwitter. Las protenas difieren En
sus grupos -carboxilo y -amino - ya que estos grupos estn unidos entre s por
enlaces pptidos, La captacin o liberacin de protones es limitada para liberar grupos
terminales. Por lo tanto, la mayora de los grupos funcionales disociables se derivan de
cadenas laterales. La tabla 1.28 lista los valores de pK de algunos Grupos de
protenas. En contraste con los aminocidos libres, estos valores fluctan mucho para
las protenas, ya que La disociacin est influenciada por grupos vecinos en la
macromolcula. Por ejemplo, en Lisozima, el grupo \ gamma - carboxilo de Glu _ {35}
tiene un pK de 6-6,5, mientras que el pK del grupo -carboxilo de Asp66 es 1,5-2, de
Asp52 es 3-4,6 y de Asp101 es 4,2-4,7.
La carga total de una protena, que es la suma de todas las cargas positivas y negativas,
Se diferencian de la llamada carga neta que, dependiendo del pH, puede ser positivo,
Cero o negativo. Por definicin, la carga neta es cero y la carga total es mxima en el
punto isoelctrico. Bajar o elevar el pH tiende a aumentar la carga neta hacia su mximo,
mientras que la carga total siempre es menor que en el punto isoelctrico. Dado que las
protenas interactan no slo con protones sino tambin con otros iones, hay una
diferenciacin adicional entre un punto isoinico y un punto isoelctrico. El punto
isoinico se define como el pH de una protena Solucin a dilucin infinita, sin otra Iones
presentes excepto H + y HO-. Tal solucin de protena puede ser adquirida por dilisis
extensa (o, mejor, electrodilisis) contra el agua. El punto isoinico es constante para
una sustancia dada mientras que el punto isoelctrico es variable en funcin sobre los
iones presentes y su concentracin. En La presencia de sales, cuando la unin de
aniones es ms fuerte que la de los cationes, el punto isoelctrico es menor que el punto
isoinico. El reverso es verdadero cuando la unin catinica es dominante. La figura
1.33 muestra el cambio en el pH de un Solucin isoinica de albmina srica despus
de la adicin de diversas sales. El cambio en el pH es consistente positivo, la protena
se une ms aniones que Cationes.

La curva de titulacin de -lactoglobulina en varios Iones inicas (Fig. 1.34) muestra que
los puntos isoelctricos de esta protena, a pH 5.18, es independiente de las sales
presentes. Las curvas de titulacin son, sin embargo, ms pronunciada con el aumento
de la fuerza inica, Que indica una mayor supresin de la electrosttica Interaccin entre
molculas de protenas. En su punto isoelctrico, una protena es la menos soluble Y lo
ms probable es precipitar ( "isoelctrico Precipitacin ") y est en su mxima capacidad
de cristalizacin. La viscosidad de las protenas solubilizadas Y el poder de
hinchamiento de las protenas insolubles Estn al mnimo en el punto isoelctrico.
Cuando la composicin de aminocidos de una protena es Conocido, el punto
isoelctrico puede estimarse de acuerdo A la siguiente frmula:
Donde QpI es la suma de las desviaciones del punto isoelctrico De todos los
aminocidos participantes del punto neutral:

La frmula falla cuando los grupos cidos o alcalinos ocurren en forma enmascarada.

Disociacin de protenas en alimentos cidos, bsicos y comportamiento neutro.

Reactividad de la molcula proteica

Propiedades sensoriales.
Los aminocidos pueden contribuir al flavor de los alimentos proteicos cuando se liberan
de las estructuras polipeptdicas. Dentro de esta actividad se pueden citar ejemplos que
hacen referencia a todos los tipos de sabores, con intensidades que aumentan con la
concentracin de aminocidos:
Los aminocidos hidrfobos suelen proporcionar sabor amargo, principalmente las
estructuras L de fenilalanina, isoleucina, leucina, tirosina y valina.
Los aminocidos hidrfobos correspondientes a las formas D suelen aportar un sabor
dulce, incluso superior al de la sacarosa. Parece que la polaridad de la molcula no es
esencial para ser responsable de este estmulo gustativo.
El sabor cido lo aportan solamente la forma disociada de los aminocidos asprtico
y glutmico, propia de los alimentos con pH bajo.
 En cambio, las sales de sodio de estos dos aminocidos dicarboxlicos se incluyen
entre aquellas sustancias que, segn los investigadores japoneses, presentan un sabor
umami, que ellos incluyen entre los sabores bsicos.
Ningn aminocido se caracteriza por ofrecer un sabor salado.
Carcter anftero.

Como se ha sealado con anterioridad, las protenas son grandes molculas de forma
variable, que por su conformacin en el espacio disponen de grupos reactivos en la
superficie molecular, entre los que destacan los grupos aminos y los grupos cidos
carboxlicos. Esta situacin les proporciona la posibilidad de reaccionar como un anin
o un catin de acuerdo con la concentracin protnica del medio en que se encuentre.
As, los pH bajos ionizan los grupos aminos, mientras que los pH elevados lo hacen con
los grupos carboxlicos.

Existe un pH, denominado punto isoelctrico (p.i.), para el cual la molcula proteica
equilibra de modo interno todas sus cargas [6], dando lugar a la estructura conocida con
el nombre de zwitterion. Es decir, por debajo de este pH la molcula proteica global
acta como un catin y es capaz de fijar aniones, mientras que por encima de ese pH
la molcula acta como un anin y es capaz de fijar cationes. Este punto vara para
cada protena, aunque suele estar situado generalmente en medio cido, entre 4,5 y
6,0.

Aunque los grupos carboxilos libres de las protenas se ionizan de modo muy dbil, no
obstante, son capaces de reaccionar con las bases presentes; sin embargo, los grupos
aminos son buenos aceptadores de protones y, por ello, factibles de reaccionar con los
cidos. En algunos casos, la industria alimentaria utiliza derivados proteicos, como el
caseinato clcico, para modificar o neutralizar el pH del alimento que fabrica.
En la prctica, cualquier molcula proteica dispone en su superficie de un nmero
reducido de grupos con capacidad para ser ionizados: los carboxilos laterales de los
cidos asprtico y glutmico, los grupos aminos epsilon de la Usina, as como los grupos
amino de la histidina, prolina, hidroxiprolina y triptfano, que tambin aceptan protones.
Solubilidad.
Varios de los grupos superficiales de las estructuras proteicas pueden ionizarse de
acuerdo con el medio en que se encuentre y las cargas elctricas que aparecen pueden
atraer o rechazar algunos tipos de especies qumicas. De todas ellas, las molculas de
agua presentan una especial afinidad, y en consecuencia se enlazan con gran fuerza a
las protenas de tal modo que a veces conduce a su solubilizacin.
Como consecuencia de su carcter anftero, la solubilidad de una protena vara con la
concentracin protnica del medio, es decir, su pH, capaz de modificar la solubilidad al
variar la ionizacin de los grupos amino o carboxlicos de la superficie molecular. Como
consecuencia de su configuracin y sus cargas superficiales, no resulta extrao que un
gran nmero de protenas incrementen bastante su solubilidad con la alcalinidad del
medio, aunque slo aumenten un poco con la acidez. En cambio, en el pH de su punto
isoelctrico (p.i.) las protenas tienen una carga nula y las fuerzas de enlace con el agua
son muy dbiles. Por ello, las protenas presentan en este punto su nivel mnimo de
solubilidad y ofrecen las mayores posibilidades para flocular o coagular.

Ejemplos de comportamiento proteico en leche cuando es acidificada o alimentos

cuando son basificados.

Protenas de la leche
stas se dividen en dos grupos: las casenas que incluye cuatro fracciones, , , y ;
son fosfoglucoprotenas (grupos fostato estn unidos a algunos amino cidos de las
cadenas laterales) que representan el 80% del total (integran las micelas y sirven como
reserva de aminocidos) y el otro 20% se encuentra disperso en el suero.

Las micelas son partculas microscpicas casi esfricas de 30 a 300 nm, de las que
existen 100 billones (1014) por mililitro, con mucho calcio, tienen una carga negativa
proveniente de los carboxilos (COO-) de sus cidos asprtico y glutmico y se
mantienen estables en el seno de la leche mediante dos mecanismos:

a) Por su permanente repulsin elctrica debido a su carga negativa.

b) Por un efecto estabilizador innato de la casena sobre las dems.

Estos dos mecanismos hacen que la leche sea sensible a la acidez, pero muy estable a
las altas temperaturas.
La prdida de uno o de los dos mecanismos de estabilidad provoca la coagulacin de
la leche, principio en el que se basa la fabricacin de quesos y yogures. La carga
negativa se neutraliza con iones hidrgeno (H+) de cidos, sea del lctico producido por
los lactobacilos fermentativos, o por el actico aadido.
Los cidos reducen el pH y acercan las casenas a su punto isoelctrico de 4.6 en
donde precipitan.
Por su parte, la funcin estabilizadora de la casena se pierde cuando es hidrolizada
por la renina o cuajo en un sitio muy especfico de la molcula de protena; el cuajo se
obtiene del cuarto estmago de becerros y cabritos sin destetar, aunque comercialmente
se venden sustitutos microbianos.
El caseinato clcico tiene su punto isoelctrico a un pH de 4.6 por lo que es insoluble en
medios con pH menores de 4.6. El pH de la leche est alrededor de 6.6, de esta forma
la casena tiene carga negativa neta a ese pH y se mantiene en solucin como sal. Si
se acidifica la leche, la carga elctrica negativa del exterior de la micela se neutraliza
ante los iones H+ del cido y la protena neutra precipita.

Ca2+ Caseinato + 2HCl ---------> Casena + CaCl2

Los iones de calcio se mantienen en solucin como cloruro de calcio. Cuando la leche
se abandona, la accin bacteriana produce cido lctico, esto baja el pH y se produce
el mismo efecto de precipitacin (coagulacin).

Control de acidificacin de la leche

La leche posee una acidez natural debido a sus componentes:

Las casenas contribuyen alrededor del 33% a la acidez natural de la leche.
Las protenas del suero, un 5.3%
Fosfatos coloidales y disueltos, un 51,7%
Otros componentes como el cido ctrico y otras pequeas cantidades de cidos
orgnicos, un 10%

La acidez natural de la leche es variable, depende ms que nada del contenido en

protena de la leche, por lo cual la leche de vaca puede tener acidez de 14 a 16Drnic,
la leche de cabra de 12 a 18Drnic y la de oveja de 18 a 22Drnic.

Disociacin del cido lctico:

En el pH de la leche el cido lctico no est totalmente disociado, de hecho, su pK es
de aproximadamente 3,9. La acidez mide todo el cido, pero el pH slo la cantidad que
est disociada.

Alimentos Basificados
Un pH elevado aumenta las reacciones de pardeamiento azcar amino y la
polimerizacin de los flavonoides, lo que hace que el chocolate resulte con una
superficie ms lisa y con un sabor menos cido y amargo, as como de color ms oscuro
y solubilidad algo mayor.

Algunos productos alimenticios requieren a veces un ajuste a valores pH ms altos al

objeto de conseguir unas caractersticas ms estables y ms deseables. Por ejemplo,
en la elaboracin de queso fundido se usan sales alcalinas, tales como fosfato disdico,
fosfato trisdico y citrato trisdico (1,5 a 3%), para aumentar el pH (de 5,7 hasta 6,3) y
producir una mejor dispersin de la casena. Esta interaccin sal-protena mejora el
poder emulsionante y la capacidad de retencin de agua de las protenas del queso,
debido al parecer a que las sales ligan los componentes clcicos de las micelas de
casena para formar quelatos.
Conclusiones

Un aminocido a un pH determinado se presenta exclusivamente en forma Zwitterion,

es decir con las formas inicas positivas y negativas en iguales proporciones; ese pH
se conoce como punto isoelctrico. A ese pH un aminocido no migra en un campo
elctrico y presenta mnima solubilidad. Cuando el pH de una solucin de aminocido o
protenas cambia la carga neta de los aminocidos tambin cambiar. Este fenmeno
se puede observar durante la titulacin de cualquier aminocido o protena. Cuando la
carga neta de un aminocido o de una protena es cero el pH ser equivalente al punto
isoelctrico. El pI de los aminocidos neutros se localiza a pH 6-8.
Aquellos aminocidos cuyo pI = pH no presentarn carga neta, ya que la forma
predominante es el Zwitterion o ion dipolar; dichos aminocidos no presentarn
movilidad electrofortica. Aquellos aminocidos cuyo pI > pH estarn cargados
positivamente y, por lo tanto se comportarn como cationes y se desplazarn hacia el
polo negativo o ctodo. Aquellos aminocidos cuyo pI < pH estarn cargados
negativamente y, por lo tanto se comportarn como aniones y se desplazarn hacia el
polo positivo o nodo.
Los aminocidos neutros (que no presentan ningn grupo cido o bsico adicional)
pueden hallarse en forma de catin, cuando el grupo amino est protonado y el grupo
carboxlico como -COOH, en forma zwiterinica o de ion dipolar (ambos grupos
ionizados, carga global cero) o en forma de anin, cuando el grupo amino est
desprotonado y el grupo carboxlico tambin.
En los aminocidos neutros hay dos equilibrios qumicos, cada uno de ellos regido por
una constante de acidez, Ka1 (para la desprotonacin de -COOH) y Ka2 (para la
desprotonacin de NH3+). pKa1 suele tener un valor entre 2-3, que indica que el grupo
-COOH es un cido relativamente fuerte, pKa2, suele tener un valor entre 9-10, que
indica que el grupo amino protonado, -NH3+, es un cido un tanto mediocre.
La constante de disociacin en los aminocidos se puede ver alterado por grupos
ionizables presentes en sus cadenas laterales, para esto se debe hacer una titulacin
que abarque todo el rango de pH y as cubrir cada grupo funcional del aminocido y
tener un pK global del aminocido. Teniendo en cuenta que la acidez del grupo carboxilo
es mayor y la basicidad del grupo amino inferior que en los correspondientes cidos
carboxlicos y aminas, ya que en la transicin de catin a zwitterion interviene el efecto
inductivo del grupo amonio y en la transicin de zwitterion a anin ayuda la estabilizacin
del zwitterion a travs de la hidratacin causada por la repulsin dipolar.
En las protenas la mayora de los grupos que se disocian son de las cadenas laterales
de estas, por eso la accin de captar o donar electrones es limitada; esto es lo que la
diferencia de los aminocidos ya que su disociacin vara por los grupos vecinos en la
macromolcula. La carga neta de una protena, dependiendo del pH, puede ser positiva,
cera o negativa, a diferencia de la carga total que como su nombre lo dice es la suma
de todas las cargas en la protena (positivas y negativas).
La leche posee una acidez natural la cual puede variar segn su contenido proteico y
en la industria lctica para la produccin de queso o yogurt, se precipita la casena
llevndolo al punto isoelctrico a 4.6 para que esta pueda coagular al inactivar las
propiedades electrostticas de repulsin negativas de las micelas.
Para efectuar la acidificacin de la leche se puede recurrir a elementos microbianos que
la acidifiquen al producir cido lctico, el cual no est totalmente disociado. Otra forma
es mediante el uso de vinagre, el cual afecta la solubilidad de las protenas (casenas).

La micela de la casena es desestabilizada y en lugar de repelerse, comienzan a

producirse una aglomeracin ya que su carga isoelctrica fue reducida; llegando al pI y
de igual forma la acidez del medio provoca que la solubilidad aumente por lo cual los
componentes de la micela (fsforo orgnico y calcio) se solubilicen y finalmente se
desintegran, lo que conlleva a la formacin de cogulos.

En la industria lctea no solamente se acidifica, sino que adems se hace uso de bases
para ajustar los valores de pH para estabilizar ciertas propiedades, como por ejemplo el
uso de sales alcalinas para mejorar la dispersin de la casena, la retencin de agua de
las protenas mejora en la interaccin protena-sal para la produccin de queso fundido.

Las protenas cuando tienen una carga nula (pI), las fuerzas de enlace con el agua se
vuelve n dbiles por lo que su punto de solubilidad es el mnimo y en consecuencia la
floculacin es posible.

Los aminocidos logran contribuir al flavor de los alimentos proteicos cuando estos se
liberan de las estructuras polipetdicas; por ejemplo, los alimentos con pH bajo debido a
la forma disociada de los aminocidos asprtico y glutmico aportan un sabor cido.

Bibliografa
Badui, Salvador. Qumica de los Alimentos. Quinta Edicin. Editorial PEARSON.
Mxico, Mxico. 2012. Pgs: 96-98.
Horton, Robert; Laurence, Moran; Gray, Scrimgeour; Marc, Perry; y David, Rawn.
Principios de Bioqumica. Cuarta edicin. Editorial Pearson Educacin. Naucalpan
de Jurez, Mxico. 2008. Pginas: 53-58.
Bello, Jos. Ciencia Bromatolgica. Primera Edicin. Editorial Daz de Santos.
Madrid, Espaa. 2000. Pginas: 55-69.
Badui, Salvador. La ciencia de los alimentos en la prctica. Primera Edicin.
Editorial Pearson Educacin. Naucalpan de Jurez, Mxico. 2012. Pginas: 213-215.
Romero Del Castillo, Roser; Mestres. Josep. Productos Lcteos: Tecnologa.
Editorial Ediciones UPC. Barcelona, Espaa. 2004. Pginas: 111-112.
Devlin, Thomas. Bioqumica: Libro de texto con aplicaciones clnicas. Cuarta
Edicin. Editorial Revert. Barcelona, Espaa. 2004. Pginas: 102-103.
Belitz, Hans-Dieter; Grosch, Werner y Schieberle, Peter. Food Chemistry. Cuarta
Edicin. Editorial Springer-Verlag Berlin Heidelberg. Berlin, Alemania. 2009. Pginas:
9-13.
Fennema, Owen. Qumica de los Alimentos. Segunda edicin. Editorial Acribia.
Barcelona, Espaa. 2000. Pginas: 216-217.
King, M. W. (4 de Abr de 2015). The Medical Biochemistry Page. Recuperado el 31 de
10 de 2016, de http://themedicalbiochemistrypage.org/es/amino-acids-sp.php
Miguel, V. (11 de Nov de 2012). SlideShare. Recuperado el 31 de Oct de 2016, de
http://es.slideshare.net/vcmiguel/tema2-propiedadesaa-2012vmiguel