You are on page 1of 10

Hrana u zdravlju i bolesti, znanstveno-struni asopis za nutricionizam i dijetetiku (2015) 4 (1) 71-80

UTICAJ VISINE TEMPERATURE I REIMA TOPLOTNE OBRADE NA PROMIJENU TEH-


NOLOKIH OSOBINA MESA
1
Radoslav Gruji, 1Dragan Vujadinovi, 2Vladimir Tomovi, 1Milan Vuki
1
Univerzitet u Istonom Sarajevu, Tehniloki fakultet Zvornik
2
Univerzitet u Novom Sadu, Tehnoloki fakultet

Pregledni rad
Saetak
Meso je veoma bitna namirnica u ishrani ljudi zbog svojih nutritivno vrijednih sastojaka. Gotovo svi
proizvodi od mesa se na neki nain toplotno obrauju kako bi se postigle eljene senzorne i nutritivne
osobine, kao i zadovoljili kriterijumi po pitanju mikrobioloke stabilnosti i bezbijednosti proizvoda.
Najea su dva tipa toplotne obrade u industrijskim uslovima, a to su toplotna obrada kuvanjem na at-
mosferskom pritisku ili vakumu i suva toplotna obrada peenjem. Stoga ovaj rad ima za cilj dati kratak
pregled najnovijih dostignua u pogledu uticaja tehnolokih parametara tokom toplotne obrade u prvom
planu visine temperature u centru uzorka i razluitih postupaka toplotne obrade (kuvanjem i peenjem)
na promjene na proteinima, boji mesa, reolokim osobinama mesa, pH mesa, sposobnosti vezivanja
vode, hemijskim osobinama i senzornim osobinama mesa.

Kljune rijei: meso, kuvanje mesa, peenje mesa, boja mesa, stanje proteina

Uvod denaturacije proteina. Dokazano je takoe, da


temperatura u znaajnoj mjeri utie i na rastvorl-
Da bi odgovorila zahtjevimanastalim usljed jivost proteina (Bouton i Harris, 1972). Takoe
promjene naina ivota ljudi, industrija prerade je poznato da i rastvorljivost kolagena tokom za-
mesa je poveela proizvodnju toplotnopoluo- grijevanjamoe da ima znaajan uticaj na prom-
braenih i toplotno potpuno obraenih proizvo- jenu teksture mesa (Zayas i Naewbanij,1986).
da od mesa. Na primjer, sedamdesetih godina Toplotno indukovane promjene u proteinima
70% od ukupne proizvodnje mesa svinja u SAD imaju znaajan uticaj i na sposobnost vezivanja
se prodavalo kao svjee meso, a svega 30% pre- vode u mesu(Bouton i Harris, 1972;Bertola i sar.,
raeno u proizvode. Situacija se danas potpuno 1994), to za rezulta daje gubitak vode tokom
promijenila u korist preraenog mesa (Toldr toplotne obrade. Ove promjene u sadraju vode
i sar., 2010). Vie autora u svijetu je tokom utiu na sonost, skupljanje mesa i tvrdou (Of-
proteklih godina ispitivalo uticaj toplotne obrade fer i sar., 1984). Takoe, Promeyrat i sar., (2010)
mesa na strukturne promjene proteina u mesu pokazali su da sa poveanjem temperature tokom
(Paul, 1963; Bouton i sar., 1981; Martens i sar., toplotne obrade dolazi do smanjenja rastvorlji-
1982;Bertola i sar., 1994; Dumoulin i sar., 1998). vosti proteinskih frakcija, a sa druge strane pov-
Bramblett i sar., (1959); Marshall i sar., (1960); eanja rastvorljivosti aminokiselinskih frakcija u
Penfield i Meyer (1975) vjerovali su da nie tem- proteinskom ekstraktu (osnovne aminokiseline,
perature tokom toplotne obrade daju proizvode aromatske aminokiseline, cistein i td) to je u
sa manjim gubicima vode. Davey i Gilbert (1974) saglasnosti sa ranijim istraivanjima (Haak i sar.,
pronali su da tekstura mesa varira u zavisnos- 2006; Astruc i sar., 2007; Sant-Lhoutellier i sar.,
ti od temperature u rasponu od 40C do 75C. 2008; Gatellier i sar., 2009).
Machlik i Draudt (1963) prouavali su zavisnost Cilj ovoga rada je da se da kratak pregled uti-
tvrdoe mesa od temperature i otkrili da opada u cajatemperatura i razliitih postupaka toplotne
temperaturnom intervalu od 58C do 60C, a ras- obrade na stanje miofibrilarnih proteina, reoloka
te od 65C do 75C.Martens i sar., (1982); Find- i fiziko-hemijska svojstva toplotno obraenog
lay i sar.,(1986); Bertola i sar.,(1994) prouava- mesa.
li su zavisnost teksture od toplotno indukovane

*Corresponding author: draganvjd@gmail.com


R. Gruji/ Uticaj visine temperature i reima toplotne obrade ... (2015) 4 (1) 71-80

Tipovi toplotne obrade mesa sadraj vlage u toplotno obraenom proizvodu se


znaajno smanjuje. Kalo toplotne obrade nastaje
Mnogi procesi koriste autoklave za kuvanje pod usljed gubitka vlage u obliku tenosti i u obliku
poveanim pritiskom ili ureaje za kuvanje na pare. Iznad 70C kalo toplotne obrade se znaaj-
vodenoj pari pod atmosferskim pritiskom (vode- no poveava. Kalo toplotne obrade isparavanjem
na kupatila). Ovi ureaji mogu da imaju veoma moe se znaajno umanjiti ukoliko se relativna
sloenu kompijutersku kontrolu voenja proce- vlanost u pei povea i temperatura u pei odra-
sa. Za manje pogone ovi ureaji su arnog tipa, va ispod 65C. Boles i Swan (2002b) utvrdili su
dok vei pogoni posjeduju ureaje kontinualnog da sa poveanjem postmortema mesa poveava
tipa. Proizvodi u ovim ureajima se uglavnom se i kalo toplotne obrade, s druge strane ukoliko
potapaju u vruu vodu ili se toplotno obrauju se odrava neto vea vrijednost pH mesa tokom
vodenom parom iznad tene faze. Brzina prenosa skladitenja u friideru kalo toplotne obrade se
toplote zavisi od reima toplotne obrade koji se smanjuje (Toldr, 2010).
primjenjuje. Da bi se postigla eljena temperatura
proizvoda tokom toplotne obrade, ureaj u kome Ponaanje proteina mesa tokom toplotne
se provodi toplotna obrada mora obezbjediti veu obrade
temperaturu nego to je ona u proizvodu. Prema
Boles-u i Swan-u (2002a) proizvod se bre toplot- Konformacione promjene na proteinima koje se
no obrauje i bre se dostie eljena temperatura deavaju tokom toplotne obrade obino se nazi-
u centru proizvoda ako se toplotno obrauju na vaju denaturacija proteina. Temperatura toplotne
konstantnoj temperaturi tokom toplotne obrade, obrade na kojoj se ove promjene deavaju obino
nego kada se temperatura poveava postepeno za se naziva temperatura denaturacije i ona najee
odreenu vrijednost t (Drummond i Sun, 2006). predstavlja predmet istraivanja. Pored denatu-
U novije vrijeme u industrijskim uslovima iroko racije tokom toplotne obrade dolazi i do protein
je rasprostranjena metoda suve toplotne obrade protein interakcija, to za rezultat daje agregaci-
putem mikrotalasa. Meso obraeno toplotnom ju (geliranje) proteina. Ove promjene na protein-
obradom peenjem putem mikrotalasa zahtje- ima se najee prate mjerenjem rastvorljivosti
va mnogo manje vremena za postizanje zavrne i molekulskog sastava nastalog ekstrakta putem
temperature toplotne obrade. Zbog prenosa elektroforetskih metoda (Thornberg, 2005).
toplote radijacijom mnogo je ujednaeniji proiz- Mehanizam geliranja proteina prikazan je na sl-
vod po presjeku bez izraene karakteristine bra- jedeoj slici 1.
onkaste boje, koja se pojavljuje kod uzoraka mesa
obraenih konvektivnim nainom prenosa toplote Zagrijevanje
u konvekcionim peima (Zhang, 2006).
Kontaktna toplotna obrada spada u grupu suve
toplotne obrade i susree se najee kod proizvo-
da obraenih na rotilju. Oroszvri i sar., (2005b)
pokazali su da vee temperature tokom toplotne
obrade smanjuju vrijeme zadravanja proizvoda
i ubrzavaju postizanje eljene temperature u cen-
tru proizvoda. Pored temperature kod proizvoda
obraenih na rotilju sadraj vode u uzorku mesa
igra kljunu ulogu za brzinu dostizanja eljene
temperature (Toldr, 2010).

Kalo toplotne obrade Rastvor Gel 1 Gel 2



Kalo toplotne obrade je veoma vaan parametar
tokom obrade svjeeg mesa. Pri ovom procesu Slika 1. Mehanizam geliranja proteina (FAO, 2011)

72
R. Gruji/ Uticaj visine temperature i reima toplotne obrade ... (2015) 4 (1) 71-80

Sarkoplazmatski proteini Tipina kriva (dijagram 1) prenosa toplote kroz


mii sastoji se od tri osnovne zone A, B i C.
Veina sarkoplazmatskih proteina (miini pro-
teini rastvorljivi u vodi ili rastvoraima niske
jonske jaine) grade gelove uglavnom izmeu
40C i 60C. Davey i Gilbert (1974) otkrili su

Endotermni toplotni fluks


da se ovaj temperaturni interval agregacije moe
proiriti ak i do 90C. Oni su takoe prvi ukaza-
li na to da sarkoplazmatski proteini mogu imati
ulogu u promijeni konzistentnosti kuvanog mesa
na takav nain da toplotno indukovane promjene
na sarkoplazmatskim proteinima mogu formira-
ti gel izmeu strukturnih elemenata mesa i na 50 60 70 80
taj nain ih povezati u jednu stabilnu strukturnu
Temperatura C
cijelinu. Reolokim mjerenjima njenosti mesa Dijagram 1. Toplotna kriva za mii sastavljena iz tri
Thornberg (2005) je potvrdio ovu tvrdnju. Jo zone: A miozinska, B sarkoplazmatska i kolagena i C
jedan zanimljiv aspekt sarkoplazmatskih pro- aktinska (Findlay i sar., 1989)
teina je efekat smekavanja koji se pojavljuje
uz nie temperature i due vrijeme zagrijevan- Maksimum prvog prelaza nalazi se izmeu 54C i
ja (0,1C/min) (Wu i sar., 2007). Paulsen i sar., 58C i posljedica je promijena na miozinu. Drugi
(2006) su pokazali da agregiranje moe ostati ak- maksimum nalazi se izmeu 65C i 67C i vezan
tivno u mesu na temperaturama toplotne obrade je za promjene na kolagenu i sarkoplazmatskim
manjim od 60C, dok bre zagrijevanje i ne- proteinima i trei pik posljedica je denaturacije
to vee temperature od 70C do 80C na kraju aktina i lei izmeu 80C i 83C. U zoni B pored
toplotne obrade ga inaktiviraju. Prema istim au- kolagena i sarkoplazmatskih proteina u istom
torima potrebno je oko 6h laganog zagrijevanja temperaturnom intervalu izolovani su jo i ak-
uzorka mesa da bi imali znaajan efekat omeka- tomiozin, miozin i njihove rezidue u prelaznim
vanja i nie vrijednosti na WB testu presijecanja. oblicima. Prouavajui toplotnu denaturaciju tit-
Meutim, ovako dugo vrijeme toplotne obrade ina iz mesa svinja i goveda potvreno je da se
uzrokuje i veliki kalo negdje izmeu 30% i 35% njegov denaturacioni pik kree izmeu 78,4C i
(Thornberg, 2005). 75,6C bez obzira na vrstu mesa (Pospiech i sar.,
2002).
Miofibrilarni proteini Prema Xiong i Brekke (1990a, 1990b) hidrofob-
nost proteina rastvorljivih u slanim rastvorima
Prouavajui toplotno indukovane promijene (miofibrilarni proteini) ne zavisi direktno od tipa
u sekundarnoj strukturi miozina Morita i Yasui miia iz koga potiu, ve samo od naina i tipa
(1991) su pratili promjene u sadraju heliksa i protein protein interakcija i formiranja gela.
povrinsku hidrofobnost lakog mero-miozina Protein protein interakcije kod miofibrilarnih
LMM (light mero-myosin) pri pH 6 i 0,6 M KCl. proteina poinju ve u rasponu temperatura od
LMM heliksni sadraj poinje da pada ve pri 36C do 40C. Ovom procesu prethodi prvo
30C i dostie minimum na 70C. Uporedo zagri- ekspandovanje i razmotavanje dugih molekula
jevajui do 65C raste povrinska hidrofobnost, globularnih proteina na temperaturama od 30C
nakon koje poinje naglo da pada. Smanjenje do 32C. Intenzivnije geliranje miofibilarnih
povrinske hidrofobnosti na viim temperatura- proteina otpoinje ve u rasponu temperatura od
ma ukazuje na to da dio proteinski hidrofobnih 45C do 50C, to se moe zapaziti intenzivni-
rezidua uestvuju u protein protein interakcija- jim poveanjem gustine rastvora proteina. Na
ma, to za rezultat ima formiranje mree agrega- ove procese ne utie stanje post rigor ili pre
ta, odnosno stvaranje gela (Paulsen i sar.,2006). rigor u kome se meso nalazi. Shodno tome,
denaturacija miofibrilarnih proteina u rastvori-

73
R. Gruji/ Uticaj visine temperature i reima toplotne obrade ... (2015) 4 (1) 71-80

ma uglavnom rezultuje formiranjem gela, zato 45C i pH rastvora od 5,5 ili na 60C pri pH ras-
to miozin ima visoku mo agregiranja ve pri tvora 6. Takoe, zapaeno je da ukoliko je aktin
veoma malim koncentarcijama od 0,5% (Her- prisutan u istom rastvoru miozina srazmjerno
mansson i Langton, 1988). Sarkoplazmatski pro- ve pri malim koncentracijama poveava se i
teini za razliku od miofibrilarnih poreenja radi, vrstoa gela pri istim temperaturama i pH vri-
moraju da se nalaze u koncentraciji od minimum jednostima. Jonska jaina rastvora i pH su vani
3% da bi proces agregiranja poeo. Miofibrilarni faktori koji odreuju da li e miozin da se nal-
proteini, prema tome, grade visoko kompaktne i azi u monomernom obliku ili povezan u obliku
stabilne gelove koji imaju visoku mo vezivanja filamenata. Pri jonskoj jaini veoj od 0,3 i pH
vode i dobre reoloke osobine to je opet uzroko- neutralno, miozinski molekuli su dispergovani u
vano uslovima pod kojima se gel formira (jonska rastvoru kao monomeri formirajui grubu mreu
jaina, pH, vrijeme zagrijevanja i td) (Sharp i sa velikim porama. Na niim jonskim jainama
Offer, 1992; Thornberg, 2005). rastvora miozinski molekuli se nalaze vezani u
Tipovi formiranja gela tokom toplotne obrade filamentu, nalik prirodno debelim filamentima u
globularnih proteina prikazani su na sljedeoj miiu. to su filamenti dui to se tokom zagrije-
slici 2. vanja formira vri gel. Takav gel se sastoji od
fine i uniformne mree sa malim porama (Sharp
i Offer, 1992).
Formiranje miozinskog gela tokom zagrijevanja
odvija se iz dva koraka u toku dva zasebna tem-
peraturna intervala. Prvi dio reakcije pojavljuje
se na temperaturama izmeu 30C i 50C, a drugi
iznad 50C. Prvi korak podrazumijeva agregaciju
gdje se veze ostvaruju na nivou globularnih gla-
va miozina. U drugom koraku deavaju se promi-
jene na nivou heliks strukture miozina to dovo-
di do formiranja mree gdje hidrofobne grupe
preuzimaju primarnu ulogu u vezama na nivou
protein protein interakcije (Lrinczy, 2009).
Micklander i sar., (2002) godine prouavali su
uticaj duine vremena zagrijevanja na odgov-
arajuim konstantnim vrijednostima temperatu-
ra na proces geliranja istog rastvora miozina.
Nakon zagrijevanja rastvora miozina 30 min na
30C miozin miozin interakcije se ne pojavlju-
ju. Nakon zadravanja istog vremena od 30 min
i poveanja temperature na 35C miozin mioz-
in interakcije otpoinju, rastvor postaje gui sa
izraenijim optikim svojstvima, ali je jo uvi-
jek dominantan miozin u prirodnom obliku sa
dvije glave. Prve forme agregata sastoje se iz
dvije molekule miozina, agregirane dimerizaci-
Slika 2. Razliiti tipovi formiranja gela tokom toplotne jom preko globularnih glava (Thornberg, 2005).
obrade globularnih proteina sa razliitim stepenom agre-
giranja (Hermansson, 1982) Zagrijevanjem na 40C sav miozin u prirodnom
obliku iezava, a preko 50C proces agregiran-
Ukoliko se zagrijeva ist rastvor miozina, gel ja se znaajno ubrzava i pojedinane miozinske
koji se pri tom procesu nagrauje, kao posledi- repove ve je teko uoiti. Izmeu 50C i 60C
ca umreavanja dugih miozinskih lanaca, dostie ukoliko se rastvor miozina zadrava 30 min
maksimum svoje vrstoe na temperaturi od dolazi do nagraivanja velikih globularnih agre-

74
R. Gruji/ Uticaj visine temperature i reima toplotne obrade ... (2015) 4 (1) 71-80

gata. Iznad ovih temperatura nije mogue uoiti 5 i 6. ilavost kolagena poveavala je se 3 do
prisustvo pojedinanih miozinskih repova u rast- 4 puta sa poveanjem starosti ivotinja izmeu
voru. Daljim zagrijevanjem iznad 60C dolazi do 30 mjeseci i 11 godina. Ovo poveanje ilavo-
formiranja heliksa preko miozinskih hidrofobnih sti djelimino se moe umanjiti toplotnim tret-
grupa (Aalhus i sar.,2009). manom pri neto niim pH vrijednostima (Lep-
etit, 2009).
Proteini vezivnog tkiva
Uticaj toplotne obrade na promijenu hemijsk-
Na temperaturama izmeu 53C i 63C dolazi og sastava mesa
do denaturacije kolagena na nain da prvo dolazi
do kidanja vodoninih veza i pucanja fibrilarne U temperaturnom intervalu od 50C do 100C
strukture, a zatim kontrakcije kolagenog moleku- deavaju se znaajne promjene na razliitim
la. Na temperaturama izmeu 60C i 70C slo- proteinima (miozin, sarkoplazmatski proteini,
bodna kolagena vlakna se skupljaju do jedne et- aktin, proteini vezivnog tkiva). Kao posljedica
vrtine svoje prvobitne duine (Christensen i sar., navedenih promjena (denaturacija, koagulacija,
2000). Ukoliko nisu stabilizovana toplotno ot- hidroliza) dolazi do promjene odnosa izmeu
pornim meumolekulskim vezama daljim zagri- proteina i vode koja se nalazi u mesu, to uzroku-
jevanjem e se rastvoriti i formirae gel. Prisustvo je kidanje veza lanci proteina-molekule vode i
toplotno otpornih meumolekulskih veza znai otputanja vode iz uzorka. to su promjene na
da one opstaju na odgovarajuim temperatura- proteinima vee, vei broj molekula vode e biti
ma i zadravaju matriks strukturu kolagena. Kod otputen i intenzivniji je gubitak vode tokom
mlaih ivotinja, epimizijum se sastoji uglavnom toplotne obrade. Zajedno sa vodom iz mesa se
od toplotno labilnih meumolekulskih veza, per- tokom toplotne obrade gube i druge materije ras-
imizijum je mjeavina toplotno labilnih i toplot- tvorljive u vodi (rastvorljivi proteini, mineralne
no stabilnih veza i endomizijum ine toplotno materije i vitamini) (Kazemi i sar., 2009).
stabilne unakrsne veze (Andersson i sar., 2000). Oroszvri i sar., (2005b); Meinert i sar., (2007);
Kako ivotinja stari smanjuje se koliina toplot- Van der Sman; (2007); Leo i sar., (2009) navode
no labilnih na raun toplotno stabilnih veza. Vei da gubitak vode iz mesa uzrokuje poveanje sa-
nivo toplotno stabilnih unakrsnih veza dovodi do draja suve materije i sastojaka koji ine suvu
razvoja vee napetosti u vezivnom tkivu tokom materiju (proteini, masti, mineralne materije).
toplotne obrade. Tokom toplotne obrade na 60C Na razliitim temperaturama toplotne obrade
epimizijum ne pokazuje nikakve promijene, dok odvijaju se razliite promjene na razliitim pro-
perimizalni i endomizalni kolagen poinju da se teinima, to uslovljava koliinu otputene vode,
agregiraji na 80C i prelaze u gel. Ovako formi- a time i sadraj ostalih materija. Bre promjene
rani gelovi pokazuju razliitu toplotnu stabilnost. tokom toplotne obrade su u uzorcima koji se
Tip 1 (epimizalni je mnogo lake rastvorljiv ve obrauju toplotnom obradom peenjem. Toplota
pri niim temperarurama za razliku od tipa 3 (en- u tom sluaju prije dostie odreenu visinu usl-
domizalnog). (Aktas i Kaya, 2001). jed veeg gradijenta temperatura u pei i uzorku.
Wu i Bertram (2007) prouavali su uticaj tem- Ovako visoka temperaturna razlika, a s obzirom
perature toplotne obrade, pH i starosti ivotinje na injenicu da meso ima nizak koeficijent pro-
na toplotno indukovane promijene i skupljan- voenja toplote, izaziva pojavu ne uniformne
je kolagena. Zagrijevanjem kolagena vlakna se raspodjele temperaturnih intervala po aksijalnom
smanjuju na vrijednost neto manju ispod 0,7 pravcu posmatrano od povrine ka cenru uzor-
od prvobitne duine, to je u saglasnosti sa is- ka mesa, tako da dolazi do pojave veeg broja
traivanjima Christensena i sar., (2000). Ovo je intervala sa viim temperaturama od one koja se
ujedno i donja granica ispod koje kolagen postaje eli postii u centru. Kod kuvanih uzoraka manji
amorfan i gumenolik na sobnoj temperaturi. Na- je temperaturni gradijent, pa je i manji broj ovih
jbolju toplotno indukovanu stabilnost kolagena intervala. Sve ovo za rezultat daje vei gubitak
vlakna pokazala su na pH vrijednostima izmeu vode kod uzoraka obraenih toplotnom obradom

75
R. Gruji/ Uticaj visine temperature i reima toplotne obrade ... (2015) 4 (1) 71-80

peenjem nego kod onih obraenih toplotnom matine promjene u boji mesa. Mioglobin se
obradom kuvanjem (Amzquita, 2004). denaturie na negdje oko 60C (Godsell, 2000).
Promjena pH, aw i SVV vrijednosti Promjena boje mesa tokom toplotne obrade zavi-
Boles i sar., (2002a); Thornberg (2005) navode si od stepena denaturacije tri forme mioglobina.
da u toku toplotne obrade mesa dolazi do denatu- Metmioglobin je broan globin hemihromogen,
racije i hidrolize proteina, to u krajnjem sluaju dok su oksimioglobin i deoksimioglobin forme
daje blago poveanje pH vrijednosti, stim da je crvenog globin hromogena, koji se lako moe
ono intenzivnije kod uzoraka obraenih toplot- oksidisati do hemihromogena. Veliki broj fakto-
nom obradom kuvanjem. ra, kao to su (reim toplotne obrade, brzina za-
Prema Thornberg (2005) i Toldr (2010) sa pov- grijevanja, nain pakovanja i uvanja mesa, pH
eanjem temperature tokom toplotne obrade itd) utiu na postojanost boje svjeeg mesa ili in-
dolazi do poveanog luenja tenosti kako u vidu tenziviranje braonkaste boje toplotno obraenog
tene faze tako i isparavanjem. Ovo za krajnji re- mesa. Stoga, od velike vanosti je pravilna kon-
zultat ima smanjenje vlage u uzorku sa povean- trola temperature tokom toplotne obrade mesa
jem temperature toplotene obrade. Smanjenje (Aalhus i sar., 2009).
vlage u uzorku ima za direktnu posljedicu sman-
jenje i aktivnosti vode sa poveanjem tempera- Tekstura mesa
ture tokom topotne obrade uzorka mesa.
Offer i sar., (1984); Barbieri i Rivaldi (2008) Tekstura oznaava fizika svojstva mesa koja se
navode da sposobnost vezivanja vode u mesu percepiraju ulima vida, dodira i sluha, kao i pri-
(SVV) direktno zavisi od promijena na proteini- likom vakanja (Fjelkner - Modig, 1986). Tak-
ma tokom toplotne obrade. Izmeu 60C i 80C tilna predstava teksture mesa, do koje se dolazi
dolazi do raspadanje miofibrilarne strukture i ulom dodira i prilikom vakanja, odnosi se na
poveanog luenja tene faze. To je i ujedno in- vrstou, tj. tvrdou i mekou mesa (konzistenci-
terval u kome dolazi do poveanja plastinsoti ja). Takoe zvuk koji se emituje prilikom grien-
(SVV cm2). U tom intervalu dolazi do poveanje ja i vakanja na neki nain je pokazatelj teksture
vrijednosti (SVV cm2) sve do 61C. Nakon 61C (Guo, 2006). Tekstura mesa je u bliskoj vezi sa
poinje lagano da opada. starou, vrstom, polom, rasom i uhranjenou
ivotinje, odnosno iniocima koji uslovljava-
Promijena boje tokom toplotne obrade ju grau miinog tkiva, razvijenost i osobine
vezivnog tkiva i koliinu intramuskularnog mas-
Toplotna obrada mesa ima znaajan uticaj na nog tkiva, kao i njihovu povezanost u mesu. Tek-
promjenu boje svjeeg mesa putem denaturacije stura mesa zavisi od intenziteta postmortalnih
i promjena na mioglobinu. Prije toplotne obrade promjena (Murphy i sar., 2001). Skeletna struk-
meso je crvenkaste boje, da bi nakon toplotne tura odmah poslije klanja ivotinje je mekoelas-
obrade u zavisnosti od reima toplotne obrade tina, a ve nekoliko sati poslije toga ona gubi
poprimilo svijetlu kod toplotne obrade kuvanjem elastinost i postaje vra, to je posljedica, u
do tamnobraon kod toplotne obrade peenjem i prvom redu, razvoja postmortalnog rigora. to je
prenjem (Toldr, 2010). kontrakcija miia snanija, meso postaje vre.
Nicola, (2006); Aalhus i sar., (2009); Toldr, Meso dobija vru konzistenciju i prilikom
(2010) navode da sa poveanjem temperature hlaenja usled ovravanja intermuskularne i
toplotne obrade dolazi do promijena na mio- intramuskularne masti. Meso se razmekava tek
globinu i denaturacije mioglobina. Kao rezultat za vrijeme zrenja, kao rezultat strukturnih prom-
ovih promijena dolazi do promijena boje tokom jena u miofibrilima, kolagenu itd. Poznato je da
toplotne obrade u spektru od svijetlocrvene do sposobnost vezanja vode mesa, bilo da je u vezi
braon u zavisnosti od reima toplotne obrade, sa pojavom postmortalnog rigora, bilo brzinom
brzine obrade i visine temperature tokom toplotne postmnortalne glikolize, znatno utie na struktu-
obrade. Gotovo svi proteini se denaturiu tokom ru i teksturu mesa (Vukovi, 2006).
toplotne obrade mesa, to za posljedicu ima dra- Visina temperatura tokom toplotne obrade mesa

76
R. Gruji/ Uticaj visine temperature i reima toplotne obrade ... (2015) 4 (1) 71-80

u znaajnoj mjeri utie na njenost proizvoda koji i pirolopirazine. Alkilno supstituisani tiazoli,
potiu od mesa starijih ivotinja. Poveanje ud- uopteno, imaju nii mirisni prag od pirazina,
jela termostabilnih unakrsnih veza kolagena kod i oni su pronaeni u niim koncentracijama u
starijih ivotinja ima znaajan utizaj na njenost mesu. Obije klase jedinjenja se poveavaju prim-
mesa. Njenost mesa se lagano poveava sa pov- jetno sa poveanjem jaine temperature i u dobro
eanjem temperature toplotne obrade do izmeu isprenom mesu, pirazini su glavna jedinjenja
60C i 70C, kada poinje da stagnira ili lagano isparljivih materija (Birch, 1994; Farmer i sar.,
da pada. Tvrdoa mesa znaajno se mijenja sa 2009).
poveanjem temperature tokom toplotne obrade, Bitna karakteristika isparljivih komponenti iz
kao i sa promijenom reima toplotne obrade. U kuvanog mesa je da se veina pojavljuje u malim
pravilu svi proizvodi obraeni suvom toplot- koliinama, ali te koliine izazivaju mone
nom obradom imaju veu tvrdou za istu vrijed- arome i vani su doprinosioci arome kuvanog
nost temperature proizvoda obraenog vlanom mesa. Poreenje kuvanog i prenog goveeg
toplotnom obradom (Toldr, 2010). mesa pokazuje da su vee koliine alifatinih
Kako navode Bouton i Harris, (1981) promjene u tiola, sulfida i disulfida zastupljene u kuvanom
ponaanju reolokih svojstava sa porastom tem- mesu. Heterociklina jedinjenja sa jednim, dva
perature u direktnoj su vezi sa promjenama na ili tri atoma sumpora u petolanim ili estolanim
proteinima (miofibrilarnim i proteinima veziv- prstenovima (kao to su tiofeni, tioaleni i td.) su
nog tkiva). Zagrijevanjem dolazi do omeka- mnogo vie zastupljeni u kuvanom nego u pren-
vanja vezivnog tkiva uzrokovanog eliranjem om mesu (Birch, 1993; Meinert i Tikk, 2009).
kolagena i poveanjem ilavosti miinih vlaka- Prema American Meat Science Association
na prouzrokovanih toplotnom koagulacijom mi- (Research Guidlenes, 1995) najbolje senzorne
ofibrilarnih proteina. Zayas i Naewbanij, (1986) osobine imaju uzorci obraeni toplotnom obra-
navode da vrijednost parametara koji definiu dom u rasponu temperatura od 61C do 81C,
teksturu mesa rastu sa raspadanjem miofibrila, to je interval u kome dolazi do najintenzivnijih
a smanjuju sa poveanjem rastvorljivosti kola- toplotno indukovanih promijena na proteinima i
gena. Skraenje lanaca miofibrilarnih proteina raspadanju miofibrila. Ispod ovog intervala uzor-
moe uzrokovati poveanje tvrdoe toplotno ci su po presjeku nedovoljno peeni kuvani sa
obraenog mesa. Murphy i sar., (2000); Torn- ne zadovoljavajuom aromom i prevelikom ila-
berg, (2005); Toldr, (2010) navode da toplotna vou. Iznad ovog temperaturnog intervala uzor-
obrada znaajno utie na teksturu mesa. Ovaj ci su previe suvi i tvrdi, to je posebno izraeno
uticaj ogleda se u promijeni maksimuma sile za kod toplotne obrade peenjem. Takoe, iznad
dato svojstvo koje se posmatra. U rasponu tem- ovog intervala kod uzoraka obraenih toplotnom
peratura od 50C do 60C maksimum sile za obradom peenjem pojavljujese i velika zagore-
posmatrano svojstvo teksture moe se poveati lost povrine uzoraka, posebno na 100C.Toplot-
i do 150%. Poveanjem temperature od 60C do na obrada mesa je zavrena postizanjem tem-
80C maksimum sile moe da ostane konstan- perature u centru uzorka od minimum 71. Na
tan ili da opada sa poveanjem temperature i do ovaj nain smatra se da je uzorak mikrobioloki
14%. (Murphy i sar., 2000). ispravan nakon toplotne obrade American Meat
Science Association (Research Guidlenes, 1995).
Prekursori koji doprinose promijeni sen-
zornih osobina tokom toplotne obrade Zakljuak

Prekursori prene arome u hrani su obino pov- 1. Kao to se moglo vidjeti iz pregleda literature
ezana sa prisutnim heterociklinim jedinjenjima najintenzivnije promijene deavaju se na pro-
kao to su pirazini, tiazoli i oksazoli. Mnogi al- teinima tokom oba postupka toplotne obrade
kalni pirazini su pronaeni u isparenjima mesa, kako peenjem tako i kuvanjem. Proteinima
a mogu se svrstati u dvije klase biciklinih jed- tokom toplotne obrade uglavnom drastino
injenja, 6,7 - dihidro - 5 (H) - ciklopentapirazine pad rastvorljivost sa poveanjem tempera-

77
R. Gruji/ Uticaj visine temperature i reima toplotne obrade ... (2015) 4 (1) 71-80

ture u centru uzorka, a to za krajnji rezultat sausages, Journal of Science Food and Agriculture,
ima opet poveanje koncentracije aminokise- 80, 555560.
6. Astruc T., Marinova P., Labas R., Gatellier P., and
linskih frakcija u ekstraktu. Intenzivnije je Sant-Lhoutellier V. 2007. Detection and localisation
smanjenje koncentracija u ekstraktima kod of oxidised proteins in muscle cells by fluorescence-
uzoraka obraenih toplotnom obradom ku- microscopy., Journal of Agricultural and Food Chem-
vanjem, nego kod onih obraenih toplotnom istry, 55, 95549558.
obradom peenjem. 7. Barbieri G., Rivaldi P. 2008. The behaviour of the pro-
tein complex throughout the technological process in
2. Usled poveanja temperature tokom toplotne the production of cooked cold meats, Meat Science
obrade dolazi do intenzivnijeg gubitka tene 80, 11321137
faze a time i do poveanja sadraja ukupnih 8. Bertola N. C., Bevilacqua A. E., and Zaritzky N. E.,
proteina, pepela, masti i ostalih hemijskih 1994. Heat treatment effect on texture changes and
parametara kvaliteta. Boja se intenzivnije thermal denaturation of proteins in beef muscle. J.
Food Process. Preserv. 18,3146.
razvija kod uzoraka obraenih toplotnom ob- 9. Birch G.G., Karim R. and Lopez A. 1994. Novel as-
radom peenjem, nego kod onih obraenih pects of structure activity relationships in sweet taste
toplotnom obradom kuvanjem, to je pogot- chemoreception. Food Qual. Pref., 5,87 93.
ovo izraeno na viim temperaturama. pH 10. Birch G.G., Karim R., Chavez A.L. and Morini G.
vrijednost se blago poveava sa poveanjem 1993. Sweetness, structure and specific volume. Else-
vier Science Publishers, London, pp. 129139.
temperature tokom toplotne obrade. Aktiv- 11. Boles J. A., and Swan J. E. 2002a. Heating method
nost vode za razliku od pH intenzivno se and final temperature affect processing characteristics
smanjuje sa porastom temperature u cent- of beef semimembranosus muscle . Meat Science 62,
ru uzorka. Sposobnost vezivanja vode SVV 107 112.
poveava se do temperature od oko 60C, a 12. Boles, J. A., and Swan J. E. 2002b. Meat and storage
effects on processing characteristics of beef roasts
zatim opada. .Meat Science 62, 121 127.
3. Tvrdoe i vrstoe sa poveanjem tempera- 13. Bouton P. E., and Harris P. V. 1972. The effect of cook-
ture tokom toplotne obrade se poveavaju ing temperature and time on some mechanical proper-
s tim da je intenzitet porasta ovih parame- ties of meat. J. Food Sci. 37, 140144.
tara znaajno vei kod uzoraka obraenih 14. Bouton P. E., Harris P. V., and Ratcliff D. 1981. Effect
of cooking temperature and time on the shear proper-
toplotnom obradom peenjem nego kod onih ties of meat. J. Food Sci., 46,10821087.
obraenih toplotnom obradom kuvanjem. 15. Bouton P. E., Harris P. V., and Ratcliff D. 1981. Effect
Intenzitet porasta ovih parametara znaajno of cooking temperature and time on the shear proper-
stagnira u rasponu temperatura izmeu 60C ties of meat. J. Food Sci., 46,10821087.
i 80C. 16. Bramblett, V. D., Hostetlep R. L., Vail G. E., and
Fraudt H. N. 1959. Qualities of beef as affected by
cooking at very low temperatures for long periods of
Literatura: time. Food Technol., 13,707710.
17. Christensen M., Purslow P. and Larsen, L. 2000. The
1. Aalhus J., Jurez M., Aldai N., Uttaro B., Dugan M. effect of cooking temperature on mechanical proper-
2009. Agriculture and Agri-Food Canada, Meat prepa- ties of whole meat, single muscle fibres and perimysial
ration and eating quality, ICoMST., 1058-1063. connective tissue, Meat Science, 55(3), 301-307.
2. Aktas N. and Kaya M. 2001. The influence of marinat- 18. Davey C. L., and Gilbert K. 1974. Temperature-de-
ing with weak organic acids and salts on the intramus- pendent cooking toughness in beef. J., Sci., Food., Ag-
cular connective tissue and sensory properties of beef, ric., 25, 931938.
Eur. Food Res., Technol., 213, 88-94. 19. Drummond L. S., and Sun D. - W. 2006. Feasibility
3. American Meat Science Association, 1995. Research of water immersion cooking of beef joints: Effect on
Guidlenes. product quality and yield . Journal of Food Engineer-
4. Amzquita A. 2004. Development of an integrated ing 77, 289 294.
model for heat transfer and dynamic growth of Clos- 20. Dumoulin M., Ozawa S., and Hayashi R. 1998. Tex-
tridium perfringens during the cooling of cooked tural properties of pressure-induced gels of food pro-
boneless ham. Ph.D. dissertation, University of Ne- teins obtained underdifferent temperatures including
braska-Lincoln. subzero. J. Food Sci. 63, 9295.
5. Andersson A., Andersson K., and Tornberg E. 2000. A 21. Fao 2011. http://www.fao.org/docrep/field/003/
comparison of fat-holding between beef-burgers and AB730E/AB730E03.htm

78
R. Gruji/ Uticaj visine temperature i reima toplotne obrade ... (2015) 4 (1) 71-80

22. Farmer L., Kennedy J., Hagan T. 2009. Agri-Food and related to thermal denaturation of muscle proteins. J.
Biosciences Institute, Newforge Lane, Belfast BT9 Texture Studies, 13, 291309.
5PX, United Kingdom. Meat preparation and eating 39. Meinert L., Andersen L. T., Bredie W. L. P., Bjerge-
quality. ICoMST. ,1058-1063. gaard C. and Aaslyng M. D. 2007. Chemical and sen-
23. Findlay C. J. Stanley D. W. and Gullet E. A. 1986. sory characterisation of pan-fried pork flavour: Inter-
Thermomechanical properties of beef muscle. Meat actions between raw meat quality, ageing and frying
Sci., 16, 5770. temperature. Meat Science, 75 (2), 229-242.
24. Findlay C. J., Parkin K. L. and Stanley D. W. 1989. 40. Meinert L., Tikk K., Tikk M., Brockhoff P. B., Bredie
Differential scanning calorimetry can determine kinet- W. L. P., Bjergegaard C. and Aaslyng M. D. 2009. Fla-
ics of thermal denaturation of beef muscle proteins. vour development in pork. Influence of flavour pre-
Journal of Food Biochemistry, 10, 115. cursor concentrations in longissimus dorsi from pigs
25. Fjelkner - Modig S. 1986. Sensory properties of pork, with different raw meat qualities. Meat Science, 81
as influenced by cooking temperature and breed . Jour- (1), 255-262.
nal of Food Quality, 9, 89 105. 41. Micklander E., Peshlov B., Purslow P. P., and Engelsen
26. Gatellier P., Kondjoyan A., Portanguen S., Grve E., S. B. 2002. NMR cooking: monitoring the changes in
Yoon K. and Sant-Lhoutellier V. 2009. Determination meat during cooking by low-field H-NMR. Trends in
of aromatic amino acid content in cooked meat by de- Food Science and Technology, 13, 341346.
rivative spectrophotometry: Implication in nutritional 42. Morita J. I., and Yasui T. 1991. Involvement of hydro-
quality of meat. Food Chemistry, 114(3), 10741078. phobic residues in heat - induced gelation of myosin
27. Godsell D. 2000. Protein Data Bank Molecule of the tail subfragment from rabbit skeletal muscle. Agricul-
month, January: Myoglobin. http://www.rcsb.org/pdb- tural Biological Chemistry, 55, 597599.
static/education_discussion/molecule_of_the_month/ 43. Murphy R. Y. and Marks B. P. 2000. Effect of Meat
download/Myoglobin.pdf. Temperature on Proteins, Texture, and Cook Loss for
28. Guo Q., Piyasena P., Mittal G. S., Si W., and Gong J. Ground Chicken Breast Patties. Poultry Science, 79,
2006. Eficacy of radio frequency cooking in the reduc- 99104.
tion of Escherichia coli and shelf stability of ground 44. Murphy R. Y., Johnson E. R., Duncan L. K., Clau-
beef . Food Microbiology, 23, 112 118 . sen E. C., Davis M. D., and March J. A. 2001. Heat
29. Haak L., Raes K., Smet K., Claeys E., Paelinck H., Transfer Properties, Moisture Loss, Product Yield, and
and De Smet S. 2006. Effect of dietary antioxidant and Soluble Proteins in Chicken Breast Patties During Air
fatty acid supply on the oxidative stability of fresh and Convection Cooking. Poultry Science, 80, 508514.
cooked pork. Meat Science, 74, 476486. 45. Nicola J. 2006. Does It Look Cooked? A Review of
30. Hermansson A. M. and Langton M. 1988. Filamen- Factors That Influence Cooked Meat Color. Journal of
tous structures of bovine myosin in diluted suspen- Food Science, 71, 4, 31-40.
sions and gels. Journal of Science Food and Agricul- 46. Offer G., Restall D. and Trinck J. 1984. Water-holding
ture, 42, 355 369. in meat. Recent Advances in Chemistry of Meat. Bai-
31. Hermansson A.M. 1982. Gel characteristics Struc- ley A. J., ed. The Royal Society of Chemistry, London,
ture as related to texture and water binding of blood 7183.
plasma gels. Journal of Food Science, 47, 1965. 47. Oroszvri B. K., Bayod E. , Sjholm I. , and Torn-
32. Kazemi S., Ngadi OM., Gariepy C. 2009. Protein berg E. 2005b. The mechanisms controlling heat and
Denaturation in Pork Longissimus Muscle of Differ- mass transfer on frying of beefburgers. Part 2: The infl
ent Quality Grups. Food Bioprocess Technol, DIO uence of the pan temperature and patty diameter. Jour-
101007/s11947-009-0201-3. nal of Food Engineering, 71, 18 27.
33. Leo M. L. N., Toldr F. 2009. Muscle Foods Analysis, 48. Paul P. 1963. Influence of methods of cooking on
Taylor and Francis Group, New York,. meat tenderness. Proc. Meat Tenderness Symposium.
34. Lepetit J., Listrat A. 2009. Swelling and elastic modu- Campbell Soup Co., Camden, NJ., 225242
lus of collagen fibres: Effect of pH and thermal treat- 49. Paulsen P., Hagen U., and Bauer F. 2006. Changes in
ments. ICoMST., 1156-1158. biogenic amin contents, nonprotein nitrogen and crude
35. Lrinczy D., Vrtes Z. , Knczland J. Belgyi F. 2009. protein during curing and thermal processing of M.
Thermal transitions of actin, Journal of Thermal Anal- longissimus, pars lumborum of pork. European Food
ysis and Calorimetry, 95, 713719 Research and Technology, 223(5), 603608.
36. Machlik S. M., and Draudt H. N. 1963. The effect of 50. Penfield M. P., and Meyer B. H. 1975. Changes in ten-
heating time and temperature on the shear of semiten- derness and collagen of beef semitendinosus muscle
dinosus muscle. J. Food Sci., 28, 711718. heated at two rates. J. Food Sci. 40:150154.
37. Marshall N., Wood L., and Patton M. B. 1960. Cook- 51. Pospiech E., Greaser M. L., Mikolajczak B., Chiang
ing choice grade to beef roasts. Am. Diet. Assoc., 36, W. and Krzywdzinska M. 2002. Thermal properties of
341345. titin from porcine and bovine muscles. Meat Science,
38. Martens, H., Stabursvik E., and Martens M., 1982. 62(2), 187192.
Texture and color changes in meat during cooking 52. Promeyrat A., Gatellier P., Lebret B., Kajak-Siemasz-

79
R. Gruji/ Uticaj visine temperature i reima toplotne obrade ... (2015) 4 (1) 71-80

ko K., Aubry L., Sant-Lhoutellier V. 2010. Eval- 59. Wu Z., Bertram H. C., Bocker U., Ofstad R. A., and
uation of protein aggregation in cooked meat, Food Kholer A. 2007. Myowater dynamics and protein sec-
Chemistry, 121, 412417 ondary structural changes as affected by heating rate
53. Sant-Lhoutellier V., Astruc T., Marinova P., Grve in three pork qualities: a combined FT-IR microspec-
E. and Gatellier P. 2008. Effect of meat cooking on troscopic and 1H NMR relaxometry study. Journal of
physicochemical state and in vitro digestibility of my- Agriculture and Food Chemistry, 55, 39903997.
ofibrillar proteins. Journal of Agricultural and Food 60. Xiong Y. L. and Brekke C. J. 1990a. Thermal transi-
Chemistry, 56, 14881494. tions of saltsoluble proteins from pre- and postrigor
54. Sharp A. and Offer G. 1992. The mechanism of for- chicken muscles. Journal of Food Science, 55, 1540.
mation of gels from myosin molecules. Journal of Sci- 61. Xiong Y. L., and Brekke C. J. 1990b. Physical and ge-
ence Food and Agriculture, 58(1), 6373. lation properties of pre- and postrigor chicken salt-sol-
55. Thornberg E. 2005. Effect of heat on meat proteins uble proteins. Journal of Food Science, 55, 1544.
Implication on structure and quality of meat products. 62. Zayas J. F. and Naewbanij J. O. 1986. The effect of
Meat Science, 70(3), 493508. microwave heating on the textural properties of meat
56. Toldr F.2010. Handbook of Meat Processing, A John and collagen solubilization. J. Food Process. Preserv.,
Wiley and Sons, Inc., Publication New York, 10, 203214.
57. Van der Sman, R. G. M. 2007. Moisture transport 63. Zhang L., Lyng J. G. and Brunton N. P. 2006. Quality
during cooking of meat: an analysis basade on Flory of radio frequency heated pork leg and shoulder ham.
Rehner theory. Meat Science, 76(4), 730738. Journal of Food Engineering, 75, 275 287.
58. Vukovi K. I. 2006. Prirunik za rad u klanici ivine,
Veterinarska komora Srbije, Beograd.

INFLUENCE OF TEMPERATURE AND HEAT TREATMENT PROCEDURE ON THE


CHANGE OF TECHNOLOGICAL PROPERTIES OF MEAT
1
Radoslav Gruji, 1Dragan Vujadinovi, 2Vladimir Tomovi, 1Milan Vuki
1
University of East Sarajevo, Faculty of Technology Zvornik
2
University of Novi Sad, Faculty of Technology

Summary
Meat is a very important food in the diet of people, due to its valuable nutritional ingredients. Almost all
of the meat products are somehow heat treated to achieve the desired sensory and nutritional properties,
as well as meet the criteria in terms of microbial stability and safety of the product. The most common
are the two types of heat treatment in industrial conditions, such as heat treatment by cooking at atmo-
spheric pressure or vacuum and dry heat treatment by roasting. Therefore, goal of this paper is to give
a brief overview of the latest developments, regarding the influence of technological parameters during
thermal processing of meat. Temperature level in the center of the sample and different thermal treat-
ment procedures (cooking and roasting) were monitored in terms of impact on the proteins structure
changes, meat color, rheological properties of meat, meat pH, water holding capacity, chemical proper-
ties and organoleptic characteristics of meat.

Keywords: meat, meat cooking, roasting, meat color, state of the protein

80