HEMOGLOBINA

La hemoglobina es una protena conjugada y su estructura

cuaternaria, presente en altas concentraciones, en los eritrocitos se
encuentra en el plasma junto con enzimas y tambin la glucosa, a
travs de la sangre el oxgeno transporta desde los pulmones a los
dems tejidos ,donde se carga con co2 y los protones los cuales se
dirigen hacia los pulmones .Y esto le da la pigmentacin a la sangre
la cual al estar oxigenada color bermelln se hace y cuando est
cargada de co2 toma un color oscuro por el oxgeno que libero.

Ahora describamos su estructura, formada por 4 cadenas globulinas y

un grupo HEM asociada a cada una. Este grupo HEM est constituido
por un ncleo de porfirina que a un tomo de hierro se encuentra
unido. Formado por 4 pirroles, 2 vinilos,2 propinatos y 4 metilos. El
hierro se encuentra en estado de oxidacin lo que permite formar 5 o
6 enlaces de coordinacin .4 enlaces son con los nitrgeno pirrlicos,
el quinto con el nitrgeno del imidazol de la histidina proximal y el
sexto con oxgeno se da.

Seguimos con los tipos de hemoglobinas, hemoglobina a1 que en el

adulto predomina con un 95%, formado por 2 globinas alfa y 2
globinas beta, ahora hemoglobina a2 que en el adulto solo un 3%
representa formado por 2 globinas alfa y 2 delta, la Hemoglobina fetal
en el feto predomina en los ltimos 6 meses de vida intrauterina,
constituida por 2 cadenas alfa y 2 gama. La HEMOGLOBINA DE
GOWER presente en el embrin formado por 2 cadenas zeta y 2
psilon. Seguimos con la gower tipo 2 que es otro tipo de hb
embrionaria formado por 2 cadenas alfa y 2 psilon, continuamos con
la portland tambin embrionaria formado por2 cadenas zetas y 2
cadenas gama.

Seguimos con los derivados de la hemoglobina, cuando esta con el

CO se combina da como resultado la carboxihemoglobina, debido a
su afinidad 250 veces mayor a este que por el propio oxgeno,
seguimos con la metahemoglobina con su hierro en estado frrico por
cambios en su nicho hidrofbico, la hemoglobina a1c,resulta de la
unin de la hb con hidratos de carbonos libres y su determinacin
sirve para el seguimiento y diagnstico de los pacientes diabticos,
Carbaminohemoglobina resulta cuando el co2 se une al hb y
Mioglobina cumple una funcin de transporte y almacenamiento del
o2 en el msculo, no tiene efecto cooperativo, y tiene mayor afinidad
por oxgeno a presiones bajas

A veces la hemoglobina esta tensa cuando el hierro est unido por su

quinta posicin con la his f8 y se encuentra ligeramente desplazado
del plano hem, pero cuando el oxgeno se une a la 6ta posicin el
hierro vuelva al centro debido a que se produce una traccin y esto
tambin desplaza a la his f8 facilitando el ingreso de ms oxgeno a
los grupos hemos de las otras subunidades de la molcula

Los factores que a la hemoglobina pueden afectar son la presin

parcial del co2, el ph,la temperatura y 2,3 bifofoglicerato. Pero
continuemos con el efecto de Bohr donde el ph y el co2 promueve la
liberacin del oxgeno donde la concentracin de gas es baja, ya que
la desoxigenacin de la hb aumenta la basicidad, porque la unin de
oxgeno a esta implica la participacin en el equilibrio del ion de
hidrogeno

Hb+4O2 Hb(O2)4+H

2,3 bifosfoglicerto presente en los eritrocitos en la cavidad central de

la hb tensa y estabiliza la conformacin t, cuando la hb se oxigena
este se desplaza, este efecto alostrico favorece a la liberacin de
oxgeno en los tejidos.

La anemia falciforme es una enfermedad hereditaria autosmica

recesiva producida por un cambio de aa en la posicin 6 de la beta
globina, cambiando acido glutmico por valina llevando a la
inestabilidad de la propia Hb. Los G.R falciformes forman tapones en
los vasos sanguneos, el componente hemo se libera, el hierro se une
a la membrana y promueve la produccin de especies reactivas al
oxgeno, produciendo la hemolisis (destruccin de G.R)
Por ltimo la talasemia tambin hereditaria, disminuye la produccin
de hb y transporte de o2 llevando a la destruccin de los eritrocitos,
alfa talasemia por dificultad al producir alfa globina beta talasemia
por dificultad al producir beta globina.

La Hb de la sangre venosa no est desoxigenada en su totalidad, ya

que tiene una saturacin de oxigeno del 75%, al atravesar el alveolo
(unidad primaria de intercambio gaseoso) la PO2 de los capilares que
se encontraba en 40ml de Hg aumenta aproximadamente a 100ml de
Hg haciendo que el O2 disuelto en la sangre se una a la hemoglobina
y que la StO2 sea del 100%

Esta saturacin disminuye antes de llegar al corazn debido a la

mezcla de sangre venosa producida por los vasos braquiales del
pulmn, haciendo que la PO2 sea de 95ml de Hg y su StO2 sea de
98%.El PO2 esta diferida por el O2 disuelto en sangre y la StO2 es la
cantidad de O2 unido a la Hb.

La Hb es altamente toxica por su componente de hierro y si est libre

en sangre puede daar las clulas del tbulo proximal, produciendo
necrosis tubular aguda (NTA) muerte de clulas del tbulo renal.

Tbulo prox:Reabsorbe 60%-70% de agua,sodio,k,cl,glucosa y AA