1.

A qu se denomina estructura primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria de una protena?

Generalmente, el nmero de aminocidos que forman una protena oscila entre

80 y 300.

Estructura primaria

- La secuencia de aminocidos determina la estructura primaria y a la vez

explicar la funcin de las protenas.
- Las posibilidades de estructuracin a nivel primario son ilimitadas
- Participan enlaces covalentes como son los enlaces peptdicos.

Estructura secundaria

- Es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta en una parte del

polipptido por la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que
forman el enlace peptdico.
- Los puentes de hidrgeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del
enlace peptdico (el primero como aceptor de H, y el segundo como
donador de H). De esta manera, la cadena polipeptdica puede adoptar
conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms estables.

Estructura terciaria

- Es la disposicin tridimensional de todos los tomos que forman la protena

- Para las protenas que constan de una sola cadena polipeptdica (carecen
de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la mxima informacin
estructural que se puede obtener.
- Se distinguen dos tipos: de tipo fibroso en las que una de las dimensiones
es mucho mayor que las otras dos como el colgeno, la queratina del
cabello o la fibrona de la seda; y del tipo globular, ms frecuentes, en las
que no existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma
es esfrica.
- Los enlaces pueden ser: covalentes y no covalentes.

Estructura cuaternaria

- Slo est presente en protenas que tienen ms de una cadena de

aminocidos que forman la protena
- Estructura tridimensional
 - Subunidades se asocian entre s mediante interacciones no covalentes
como puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes
salinos.
- Esta modula la actividad biolgica de la protena.

2. En qu tipo de enlaces se basan estas estructuras?

Estructura primaria: enlace covalente; el peptdico

Estructura secundaria: enlace no covalente; puentes de hidrgeno
Estructura terciaria: interacciones hidrofbicas: Fuerzas de Van der Waals,
Puentes de disulfuro.
Estructura cuaternaria: no covalente

3.- Cul es la caracterstica estructural de la hemoglobina

La forman 4 cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una se le une un

grupo hemo(prosttico), cuyo tomo de hierro es capaz de unir de forma
reversible 1 molcula de oxgeno.
Tiene forma esfrica, por lo cual se clasifica como protenas globulares
Protena cuaternaria, tetrmera, que consiste de cuatro cadenas polipeptdicas
con estructuras primarias diferentes.
La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas y dos
cadenas . La cadena consiste de 141 aminocidos y una secuencia
especfica, mientras que la cadena consiste de 146 aminocidos con una
estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes
diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenas
y de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF)
 es muy similar a la cadena . La estructura tetrmera de los tipos comunes de
hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene 22, HbF tiene 22

4. Cul es la estructura NO proteica de la hemoglobina

La hemoglobina tiene en su estructura una parte proteica compuesta por cuatro
cadenas polipeptdicas que poseen en su interior un grupo prosttico (uno en
cada cadena) que corresponde a la porcin no proteica de esta, denominado
Hem. Adems del Hem. tambin encontramos al Fe, que se localiza en el centro
de cada grupo prosttico y que tambin forma parte de las estructuras no
proteicas.

5. Cul es la funcin de la hemoglobina

- Transporte de gases respiratorios en la sangre.
- La fraccin globina de la hemoglobina libera CO2, y en lugares donde la
concentracin de oxigeno es alta (Ej. Pulmones), el O2 se une con el Fe de cada
Hem. convirtiendo as a la molcula de hemoglobina a un estado de relajacin
que le permitir liberar con facilidad el O2. Cuando se libera el oxgeno, su lugar
es ocupado por el 2,3-difosfoglicerato y la hemoglobina cambia a un estado
tenso.
Sin embargo, en regiones donde hay baja concentracin de O2 (Ej. Tejidos) la
hemoglobina libera O2 y une CO2.
- A la hemoglobina que transporta el O2 se le denomina oxihemoglobina, y a la
que lleva CO2 carbaminohemoglobina.

6. Por qu se produce la enfermedad de clulas falciformes?

La anemia a hemates falciformes o anemia drepanoctica es causada por una
mutacin en el gen que codifica a la cadena beta de la hemoglobina, la cual
cambia el aminocido nmero 6 en la cadena beta, de cido glutmico a valina.

Tipo de Hemoglobina Codones 5-6-7 Aminocidos 5-6-7

Hemoglobina A (Normal) CCU-GAG-GAG PRO-GLU-GLU
Hemoglobina S (Anemia CCU-GUG-GAG PRO-VAL-GLU
Falciforme)
- Este cambio en la estructura primaria coloca a un aminocido hidrofbico en el
exterior de la molcula.
- Esta rea hidrofbica causa la adhesin de molculas adyacentes de
hemoglobina, cuando sta cambia su conformacin despus de la liberacin de
oxgeno.
 - Las molculas de hemoglobina adheridas forman cadenas de polmeros que
producen bastones que se pegan a las membranas del eritrocito, aumentando
la viscosidad y causando deshidratacin.
- Como consecuencia los eritrocitos adoptan la forma de hoz caracterstica de
esta enfermedad.
- Las clulas drepanocticas pierden la flexibilidad necesaria para continuar a
travs de pequeos capilares y esto provoca episodios de oclusin micro
vascular y ruptura prematura de eritrocitos.

CASO CLNICO

INTERPRETACIN:

Con todos los datos obtenidos de anlisis que se le han practicado al paciente podemos
decir:

- Con respecto a la FC est elevada, podemos decir que presenta taquicardia

- Luego con relacin a la FR tambin est elevada de su valor normal, presenta

taquipnea

- La temperatura a diferencia se mantiene entre los valores normales.

- Los valores de la Hb, demasiado bajo de lo normal, lo cual nos hace suponer que
padece de anemia

- En el conteo de los hemates se encuentran en cantidades bajas al valor normal, lo

cual puede indicar anemia, insuficiencia de la mdula sea, destruccin de
glbulos rojos

- Con respecto al valor de los reticulocitos, estn en cantidades elevadas a la

normal, el rango es ms alto si hay baja Hb causado por sangrado o destruccin
de hemates.

- El valor mximo de Hb fetal es de 2%, el paciente posee 4%, lo cual indica que no
ha sido degradada correctamente los primeros aos de vida, ya que sta es la que
se ve sustituida por la Hb A. Si la HbF se encuentra a niveles ms altos que lo
normal, es posible que signifique que tiene talasemia, leucemia o anemia de
clulas falciformes.

- Podemos ver que tanto la bilirrubina directa como la total se encuentran en valores
elevados a los normales, por ello se puede conocer que hay una gran muerte de
los glbulos rojos lo cual puede llegar a una ictericia en la persona que lo padece,
esto puede deberse debido a una eritoblastosis fetal.

- Con respecto a la electroforesis de la Hb, da como resultado una banda de Hb S

que es una forma anormal de hemoglobina asociada con la anemia drepanoctica,
las personas con esta afeccin los glbulos rojos algunas veces tienen una forma
de luna creciente o falciforme, estas clulas se descomponen fcilmente o pueden
obstruir pequeos vasos sanguneos.

Podemos concluir que ste paciente padece de un tipo de anemia, la que ms se

acerca a todos estos tipos de signos y sntomas es la anemia drepanoctica o
falciforme.