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La asignación explica los cuatro niveles de organización de las proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Las mutaciones en esta secuencia pueden causar enfermedades. La estructura secundaria surge del plegamiento de la cadena basado en puentes de hidrógeno. Las mutaciones pueden dar lugar a plegamientos incorrectos como en las proteínas prión. La estructura terciaria
Originalbeschreibung:
A brief description on proteins organization levels.
La asignación explica los cuatro niveles de organización de las proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Las mutaciones en esta secuencia pueden causar enfermedades. La estructura secundaria surge del plegamiento de la cadena basado en puentes de hidrógeno. Las mutaciones pueden dar lugar a plegamientos incorrectos como en las proteínas prión. La estructura terciaria
La asignación explica los cuatro niveles de organización de las proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Las mutaciones en esta secuencia pueden causar enfermedades. La estructura secundaria surge del plegamiento de la cadena basado en puentes de hidrógeno. Las mutaciones pueden dar lugar a plegamientos incorrectos como en las proteínas prión. La estructura terciaria
Asignacin: Explicar los niveles de organizacin de las protenas. En referencia a las
mutaciones, autoensamblaje, genes y funcionalidades. 1. Estructura Primaria: Mutaciones: Las mutaciones genticas alteran la secuencia de aminocidos de la cadena polipeptdica. puede ser que el origen de una enfermedad gentica se establezca en una secuencia anormal. Si la anomala es severa su funcin en la protena no se ejecutara de manera adecuada o no se ejecuta en lo absoluto. Un ejemplos de esto es en la Hemoglobina, forma un agregado y el glbulo rojo adquiere una forma de luna en cuarto creciente. A esta enfermedad se le llama Anemia Falciforme. Las modificaciones pueden producir: Mutacin conservativa: su naturaleza de la cadena lateral es mantenida, los cambios en la estructura y funcin proteica no son tan significativos. Cambia un aminocido por otro muy similar, sin afectar a las estructuras superiores o funciones de las protenas Mutacin no conservativa: se reemplaza el aminocido por otro de propiedades diferentes. Los cambios en la cadena peptdica puede alterar la funcin de la protena. Autoensamblaje: determina la estructura tridimensional de las protenas, y su funcin biolgica. El orden es desde el terminal del grupo amino hasta el terminal del grupo carboxlico. La secuencia de aminocidos se lee desde el terminal N hasta el terminal C, y esto significa que es la completa descripcin de los enlaces peptdicos. La importancia de la estructura primaria, se radica en la secuencia de los grupos laterales de los aminocidos (grupos R) ya que es el componente variable de la molcula que provee la identidad a la cadena. Genes: la secuencia de los aminocidos se especifica en el ADN por la secuencia de nucletidos. El cdigo gentico se puede utilizar para deducir la secuencia de aminocidos de una cadena polipeptdica sintetizada, y a partir de la secuencia de nucletidos del gen. La secuencia lineal especfica de los aminocidos es el resultado de la traduccin de la informacin gentica contenida en la secuencia de nucletidos del ADN. Funcionalidades: est determinada por la secuencia de aminocidos de la cadena proteica, por el nmero de aminocidos presentes y por el orden en que estn enlazados por medio de enlaces peptdicos. Tambin se determina la forma de enrollamiento. En palabras ms cortas, depende de su secuencia y de la forma que sta adopte. 2. Estructura Secundaria: Mutaciones: se destaca que las Prpc como las PrpSc tienen la misma secuencia de aminocidos, la diferencia es en el plegamiento incorrecto. Unas de las mutaciones se le llaman prin, se encuentra en el tejido nervioso, es el causante de la enfermedad de las vacas locas y de la encefalopata espongiforme en humanos. Estas enfermedades surgen cuando la forma normal de la protena del prin PrPc (A) se desenreda de una forma incorrecta, y se le llama PrPSc (B), que convierte otras formas normales en formas anormales. Existen 3 formas de enfermedades producidas por priones: formas espordicas, formas infecciosas y formas hereditarias. Autoensamblaje: depende de su estructura tridimensional y as, se forman varias conformaciones que este lleva que son: al azar, hlice , hojas plegada y giros . Genes: en el de ADN, el repertorio de puentes de hidrgeno posibles es muy limitado. Casi siempre se forma entre dos polinucletidos de secuencia complementaria, y en el ARN son estructuras que se forman dentro del mismo polinucltido. Si los genes forman alteraciones se facilita el plegamiento errneo de la Prpc. Hay enfermedades que son hereditarias como el Huntington, que cambia el cromosoma nmero 4. Funcionalidades: es el arreglo en el espacio de los tomos en el esqueleto peptdico. La interaccin de la cadena polipeptdica se acoge a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se establecen entre los grupos - CO- y -NH- del enlace peptdico. As, la cadena polipeptdica es capaz de adoptar conformaciones de menor energa libre, y ms estables. 3. Estructura Terciaria: Mutaciones: ocurre lo que se llama la desnaturalizacin de protenas. Es una prdida de la estructura tridimensional de una protena. Cambian las propiedades fsicas, qumicas y biolgicas (prdida de la actividad biolgica). Son causadas por: cidos y bases fuertes, temperatura, cambios en el pH, disolventes orgnicos, compuestos polares neutros y reductores. Autoensamblaje: est determinada por la secuencia de aminocidos (estructura primaria). Depende de la secuencia de los residuos de los aminocidos (depende de la estructura primaria de la protena) ya que pueden interactuar para generar los distintos enlaces o fuerzas estabilizadoras. Genes: los genes que se forman por la secuencia de los aminocidos en la estructura primaria, forman la estructura secundaria que a su vez se pliega nuevamente y forman la estructura terciara. Funcionalidades: para ser plenamente funcional se pliega correctamente en una forma tridimensional nica. Poseen la capacidad de realizar una parte de la funcin de la protena completa, como la habilidad de reconocer a una molcula especfica o la interaccin con otra macromolcula. Posee unos dominios (unidades estructurales compactas, estables, con elementos definidos que se pueden distinguir) que acta de forma independiente ya sea para llevar a cabo una funcin estructural o una funcin biolgica. 4. Estructura Cuaternaria: Mutaciones: se le conoce varias mutaciones, una de ellas es en la hemoglobina, dan lugar a trastornos diversos en la funcin de transporte de oxgeno. La acumulacin de protenas amiloides (protenas alteradas) se implica a la enfermedad del Alzheimer que lleva al deterioro cognitivo. La prionosis causa las enfermedades Creutzfeldt-Jakob y las vacas locas que son encefalopatas espongiformes transmisibles. Autoensamblaje: est representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias que quedan autoensambladas por enlaces dbiles, no covalentes. Un gran nmero de protenas, las intracelulares, tienen estructura cuaternaria. Est a veces ntimamente relacionada con procesos regulatorios; as, formas activas e inactivas de determinadas enzimas que se diferencian. El ensamblaje de los monmeros se realiza de forma espontnea, lo que indica que el oligmero presenta un mnimo de energa libre con respecto a los monmeros. Genes: dos o ms cadenas de polipptidos se asocian para crear la estructura cuaternaria. Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina). Las protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Pero hay otras protenas que se unen a molculas distintas como los reguladores de la expresin gentica, al ADN. Ciertas glucoprotenas forman parte de las membranas celulares y actan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes. Funcionalidades: se deriva de la conjuncin de varias cadenas de aminocidos que a su unin realizan el proceso de la disyuncin, dando as un resultado favorable ante las protenas ya incrementadas para formar un complejo proteico. Presenta varios polipptidos distintos y su estructura funcional requiere de la interaccin entre dos o ms cadenas de aminocidos similares o diferentes. Se forman estructuras de gran importancia biolgica. La estructura cuaternaria da la funcin de la protena. Se dice que es una protena oligomrica o multimrica. Las estructuras terciaria y cuaternaria, ambas dependen de los grupos R para formar enlaces. Son estabilizadas por los mismos enlaces. Contienen los siguientes enlaces: Enlaces de Hidrogeno Enlaces Inicos Enlaces de disulfuros Interacciones hidrofobicas e hidrofilicas