UNIDAD V: ENZIMOLOGA CLNICA

QFB. EVANGELINA BELTRN LPEZ !1

ANLISIS CLNICOS II
Nov. 2015
 GENERALIDADES DE ENZIMAS

Las enzimas son protenas (excepto un pequeo grupo de molculas de

RNA cataltico [los ribozimas]), que catalizan las reacciones qumicas en
los seres vivos.

Los Catalizadores son sustancias que, sin consumirse en una

reaccin, aumentan su velocidad.

Las enzimas no hacen factibles las reacciones imposibles sino que

aceleran las que tendran lugar de manera espontnea. Gracias a
ellas tienen lugar, en condiciones fisiolgicas, reacciones que sin
catalizador, requeriran condiciones extremas de presin,
temperatura o de pH. !2
Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en
los seres vivos estn catalizadas por enzimas. La sustancia sobre
la que acta la enzima se llama sustrato.

El sustrato se une a una regin concreta de la enzima,

denominada centro activo. El centro activo comprende:

Un sitio de unin, formado por los aminocidos que estn en

contacto directo con el sustrato.

Un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente

implicados en el mecanismo de la reaccin.

!3
Esquema general de una reaccin enzimtica:

!4
A veces, para que una enzima funcione se requiere la presencia de
otras sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis:

Los cofactores son iones inorgnicos (como, por ejemplo, el Fe+

+, Mg++, Mn++, Zn++ etc). Se calcula que casi un tercio de las
enzimas conocidas requieren, al menos de un ion metlico para
su actividad.

Cuando el cofactor es una molcula orgnica se suele llamar

coenzima (proveniente de vitaminas generalmente: CoA, ATP,
NAD, etc.). A menudo, las coenzimas actan como aceptores
temporales de un fragmento del sustrato.
!5
 Caractersticas especficas de las enzimas

La especificidad de las enzimas es muy importante para los seres vivos.

Las enzimas cuidan de que tengan lugar de manera especfica, aquellas
reacciones que son esenciales e indispensables para que la clula viva.

Adems de la especificidad y la alta eficiencia, otras dos

caractersticas que diferencian a las enzimas de los catalizadores
qumicos, son que las enzimas pueden saturarse por sustrato y tienen
capacidad para regular su actividad

!6
Protenas formadas Aceleran velocidad
por clulas de reacciones, sin
afectar la misma

Disminuyen energa Especficas con el

de activacin sustrato

No sufren modificacin
durante la reaccin !7
!8
 Factores que afecta la actividad enzimtica
Temperatura

En humanos la T ptima
= 37 C 37.5 C

!9
 pH pH ptimo Enzimas intracelulares = 7.0
pH = 1 - 6 para enzimas digestivas (pepsina)
pH = 8 - 12 enzimas cavidad oral (amilasa)

!10
 Concentracin de la enzima

Velocidad de reaccin

Concentracin de enzima !11

 Concentracin de sustrato

!12

Km = Constante de Michaelis o constante de saturacin

Cofactores e inhibidores
Inhibicin competitiva

Estructura similar al sustrato

!13
Cofactores e inhibidores

Inhibicin No competitiva

El inhibidor se une a la enzima en un

sitio diferente al sitio activo.

Esta unin ocasiona cambios en la

estructura de la enzima y no es
capaz de unirse al sustrato
!14
 CLASIFICACIN DE ENZIMAS
!15
A) DESDE EL PUNTO DE VISTA BIOQUMICO
Clase 1: OXIDORREDUCTASA

Clase 2: TRANSFERASAS

Clase 3: HIDROLASAS

Clase 4: LIASAS

Clase 5: ISOMERASAS
!16

Clase 6: LIGASAS
Clase 1. OXIDORREDUCTASA

Son enzimas que catalizan reacciones de oxido-reduccin Ejemplo:

DHL, dhL mlica, glucosa-6-po4, etc.

Es decir catalizan la oxidacin de un sustrato con la reduccin

simultnea de otro sustrato o coenzima.

AH2 + B A + BH2

Alcohol + NAD Aldehido + NADH + H+

Alcohol deshidrogenasa

Tambien pueden oxidar sustratos por adicin de oxgeno: Oxidasas, !17

oxigenasas, deshidrogenasas, hidrolasas, peroxidasas
Clase 2. TRANSFERASAS
Son enzimas que catalizan reacciones de transferencia de
grupos qumicos (amino, carboxilo, metilo, etc.) ejemplos: TGP,
TGO y CPK

Transfieren un grupo (diferente al hidrgeno) de un sustrato a otro

sustrato.
A-R + B A + B-R

Hexosa + ATP Hexosa-6-fosfato + ADP

Hexocinasa (ATP-hexosa-6-fosfato-transferasa)
!18
Clase 3. HIDROLASAS
Enzimas que catalizan reacciones de hidrolisis ejemplo: Amilasa, ureasa,
lipasa y fosfatasas (acida, alcalina).
Hidroliza steres, teres, enlaces peptdicos, enlaces glucosdicos,
adicionando agua para romper el enlace.
Realiza hidrlisis de polmeros obteniendo monmeros
Todas las enzimas digestivas son hidrolasas

Acetilcolina + H2O Colina + Acetato

Acetil colina esterasa (acetil colina hidrolasa) !19
Clase 4. LIASAS
Enzimas que catalizan reacciones qumicas de degradacin ejemplo:
Aldolasas, descarboxilasa.

Remueven grupos de sustratos o rompen enlaces por mecanismos

diferentes a la hidrlisis.

Aldolasa
Fructosa-1,6 bifosfato Gliceraldehido-3-fosfato
Dihidroxiacetona- fosfato

!20
Clase 5. ISOMERASAS
Isomerizacin (transforman sus sustratos de una forma isomtrica
a otra, es decir producen ismeros pticos, geomtricos o
posicionales de sustratos) ejemplo: Fosfo-hexosa-isomerasa (phi),
epimerasa, cis-trans isomerasa, racemasas.

Gliceraldehido-3-fosfato Dihidroxiacetona-fosfato
Triosa fosfato isomerasa

!21
Clase 6. LIGASAS
Enzimas que catalizan reacciones qumicas llevando a cabo la unin de
compuestos, generalmente con la hidrlisis simultneas de ATP.
ejemplo: Acetil CoA carboxilasa, sintetasas y carboxilasas.

1. Sintetasas: Son enzimas ATP-dependientes que catalizan reacciones

de biosntesis.
2. Sintasas: Son enzimas que catalizan reacciones de biosntesis, pero
no requieren ATP directamente.

AcetilCoA + CO2 + ATP Malonil CoA + ADP + Pi

AcetilCoA carboxilasa !22
 CLASIFICACIN DE ENZIMAS

!23
B) DESDE EL PUNTO DE VISTA DE INTERS CLNICO
B) DESDE EL PUNTO DE VISTA DE INTERS CLNICO

1. ENZIMAS ESPECFICAS DEL PLASMA

2. ENZIMAS DE SECRECIN

3. ENZIMAS CELULARES
(Generalmente de metabolismo)
!24
1. ENZIMAS ESPECFICAS DEL PLASMA

Son sintetizadas por diferentes tejidos, principalmente en el hgado, pero

liberadas en el plasma donde se encuentra su sustrato y su coenzima, y
es donde llevan a cabo su funcin. Ejemplo: las enzimas del Complejo
Protrombnico, Lipoproteinlipasa, Ceruloplasmina, Plasmingeno, etc.

De este grupo de enzimas nos interesa saber sus valores inferiores; porque
una disminucin de su actividad (normalmente alta en suero) indica una
alteracin en la sntesis, (patologa heptica) que es el rgano principal
productor. !25
2. ENZIMAS DE SECRECIN
Se producen en glndulas excrinas, como pncreas y prstata, as
como en tejidos como mucosa gstrica y hueso.

En adenocarcinoma y osteosarcoma se observa un aumento importante

de la actividad plasmtica de las fosfatasas cida y alcalina.

Clnicamente, estas enzimas en sangre estn en baja actividad.

Aumentaran en pancreatitis, y en casos de patologa crnica, (la
glndula est hipofuncionante), su actividad estara disminuida en su
lugar de accin; como en el caso del pncreas, que segrega enzimas
!26
digestivas y actan en duodeno.
3. ENZIMAS CELULARES (Generalmente de metabolismo)

Se encuentran en el interior de las clulas tejidos, donde tienen

su lugar de accin.

Si un tipo de enzima se encuentra en concentracin muy alta en

un rgano tejido se le denomina Enzima especificas de rgano
de tejido.

por ejemplo: Fosfatasa cida, que se encuentra en un 98% en

prstata y aproximadamente un 2% en eritrocitos.

Tambin pertenecen a este grupo de enzimas: TGP, TGO, CPK,

DHL !27
CUANTIFICACIN DE ENZIMAS
!28
 DETERMINACIN DE NIVELES SRICOS DE ENZIMAS

La pequea cantidad de enzima presente en las clulas

complica la medicin de dicha cantidad de enzima en un
extracto tisular o fluido biolgico.

Afortunadamente la actividad cataltica de una enzima

provee un elemento sensible y especfico para su propia
determinacin.

La capacidad de transformar especficamente un gran

nmero de molculas de sustrato en producto, en un
perodo corto de tiempo, permite amplificar en forma muy !29
eficiente su presencia.
El nivel srico de una enzima, se cuantifica determinando la
actividad de esa enzima presente en una muestra de suero
y no as su concentracin, debido a que:

1. Por lo general estn presentes en cantidades muy

pequeas en los lquidos biolgicos.

2. No se encuentran en estado puro, sino entre muchas

otras molculas, contiene un gran nmero de otras
protenas.

La actividad se expresa generalmente en UI/L (UI= unidad !30

internacional).
Para que una prueba enzimtica sea vlida, debe disearse un
protocolo donde la concentracin de enzima sea el nico factor
limitante, es decir que el resultado refleje la cantidad de enzima y no
se vea afectado por otras sustancias o circunstancias.

Debe tenerse en cuenta la posible interferencia por:

Muestras obtenidas con anticoagulantes (resultados falsamente

elevados o disminuidos).

Por hemlisis de la muestra (se eleva falsamente la LDH por

ejemplo).

Por opalescencia o caracterstica lechosa del suero lipmico !31

(produce lecturas variables de absorcin de luz).
La medicin de enzimas en sangre se va a dar principalmente por
su actividad cataltica, sin embargo no todas las enzimas de
pueden cuantificar de sta manera, por lo que :

Medida de la cantidad de enzima presente en una

muestra

Medida de la cantidad de enzima (protena) presente en la

muestra. Se utilizan mtodos inmunolgicos

Medida de la actividad cataltica correspondiente al enzima

presente en la muestra. Se utilizan mtodos
espectrofotomtricos ya sea por aparicin de producto o !32
desaparicin de sustrato.
Curvas de progresin de la reaccin enzimtica

!33
Cuantificacin por mtodos inmunolgicos
Para medir la cantidad de enzima presente, independiente de su actividad
cataltica, se usan:

ELISA: Deteccin de cualquier enzima por medio de anticuerpos especficos

contra la protena.

WESTERN BLOT: (Deteccin de enzimas por anticuerpos especficos). Nos da

el peso molecular y la carga (IEF) Isozimas

RIA (radioinmunoensayo).

!34
!35
ENZIMOLOGA
CLNICA

!36
 ENZIMOLOGA CLNICA

A. ENZIMAS HEPTICAS (TGP, TGO, F.ALC., GGT)

B. ENZIMAS CARDIACAS (DHL, CPK, TGO)

C. ENZIMAS PANCREATICAS (AMILASA)

!37
 ENZIMAS HEPTICAS

TGP: Alanina Amino Transferasa Alanina Transferasa (ALT)

TGO: Aspartato Amino Transferasa Aspartato Transferasa (AST)

F. ALC: Fosfatasa Alcalina

GGT: Gama Glutamil Transferasa

!38
 TRANSAMINASA GLUTMICA PIRVICA (TGP)
Alanina Amino Transferasa (ALT)

Las transaminasas son enzimas que participan activamente en el

metabolismo de aminocidos.

Realizan reacciones de transaminacin (transferencia del grupo

amino de una aminocido dador a un cetocido aceptor; dando lugar
a aminocidos y cetocidos distintos de los originales.

TGP
Alanina + -cetoglutarato piruvato + glutamato
!39
Piridoxal-fosfato
 TRANSAMINASA GLUTMICA PIRVICA
CLASIFICACIN
Desde el punto de vista bioqumico : TRANSFERASAS
Desde el punto de vista de inters clnico: CELULARES

REACCIN QUE CATALIZA LA TGP

+ TGP

!40
 RGANOS DONDE SE ENCUENTRA LA ENZIMA DE MAYOR A MENOR
CONCENTRACIN

Hgado, rin, corazn, msculo estriado y pncreas

En todas las enfermedades hepticas que cursan con necrosis

celular existe hipertransaminasemia, ms intensa cuanto ms
aguda sea la lesin.

Las hepatitis vricas y txicas, y ms raramente la insuficiencia

cardaca de instauracin sbita y el hgado de shock, suelen !41
producir niveles ms de 10 veces superiores a los normales.
 VALORES NORMALES: 5 - 50 UI/L

IMPORTANCIA CLNICA (Incrementos)

HEPATITIS: Los valores mximos de la enzima, se

encuentran entre el 7mo. y 12vo. da de establecerse el
cuadro clnico y regresa a la normalidad entre la 3ra. Y
5ta. Semana de evolucin. Con una vida media de 18 horas.

Moderadamente altos = proceso inflamatorio y

Muy altos = pueden ser una necrosis. !42
TRANSAMINASA GLUTMICO OXALACETICA
(TGO)

Aspartato Amino Transferasa Aspartato
Transferasa (AST)

!43
 TRANSAMINASA GLUTMICA OXALACTICA

CLASIFICACIN

Desde el punto de vista bioqumico : TRANSFERASAS

Desde el punto de vista de inters clnico: CELULARES

REACCIN QUE CATALIZA LA TGO

+ AST
37 C 30 min
!44
 RGANOS DONDE SE ENCUENTRA LA ENZIMA DE MAYOR A MENOR
PROPORCIN:

Corazn, Hgado, Msculo estriado, Cerebro, Rin, Pncreas, y Pulmn

VALOR DE REFERENCIA

5 - 40 UI/L !45
 IMPORTANCIA CLNICA

A. ENFERMEDADES CARDACAS: Los aumentos de la enzima pueden

iniciar de 6 a 8 h despus de la crisis, alcanzando los valores
mximos entre las 24 a 48 h siguientes y retornando a sus valores
normales entre el 3er y 7mo. da de evolucin. Su vida media es de 48
horas

B. ENFERMEDADES HEPTICAS

C. OTRAS ENFERMEDADES
-Distrofia muscular (msculo estriado)
-Infarto renal (rin)
-Pncreas (pancreatitis)
-Cerebro (necrosis cerebral) !46
-Infarto pulmonar (pulmn)
COCIENTE DE RITIS: Se utilizan para diferenciar un
problema HEPTICO de uno CARDIACO VICEVERSA.

TGP/TGO > 1 = ENFERMEDADES HEPTICAS

TGP/TGO < 1 = ENFERMEDADES CARDACAS

!47
!48
FOSFATASAS

!49
 FOSFATASAS

Son enzimas que forman fosfatos inorgnicos a partir de

los esteres del cido fosfrico o steres de fosfato orgnico.

Dentro del grupo fosfatasas se encuentran: Fosfatasa

Alcalina, Fosfatasa cida, Creatin Fosfoquinasa.

Desde el punto de vista bioqumico: Hidrolasa

Desde el punto de vista clnico: Enz. Secresin
!50
 CLASIFICACIN

Las fosfatasas se clasifican con base en el tipo de fosfato que

hidrolizan, en dos grandes grupos:

1). FOSFATASAS ESPECFICAS: Son aquellas que hidrolizan un

fosfato especfico como el fosfato de creatina; ejemplo: el CPK.

2). FOSFATASAS INESPECFICAS: Son aquellas que hidrolizan

cualquier ster de fosfato orgnico como lo es el -glicerolfosfato,
fenilfosfato, etc. Ejemplos: F. alcalina, F cida. !51
Este ltimo grupo, las fosfatasas inespecficas, se
clasifican a su vez en base al pH de ptima actividad
en:

a) F. Alcalina, con pH. de 9.3 - 10.5

b) F. cida, con pH. de 4.8 - 5.0.

!52
 FOSFATASA ALCALINA (ALP)

Enzima del tipo inespecfica (porque hidroliza cualquier

ster).

Se clasifica desde el punto de vista bioqumico como

HIDROLASA

desde el punto de vista clnico como enzima de

SECRECIN.
!53
La fosfatasa alcalina (Ortofosfrico monoster fosfohidrolasa) es
una enzima que hidroliza el enlace ster fosfrico entre un grupo
fosfato y un radical orgnico a pH bsico (pH ptimo entre 9 y
10) liberando fosfato inorgnico.

+ PO4asa

!54
La fosfatasa alcalina est implicada en el transporte de
metabolitos a travs de las membranas celulares, bsicamente
con todas las clulas del organismo.

Las fosfatasas alcalinas circulantes en sangre derivan

primariamente de 4 tejidos: hgado, hueso, intestino y rin.

Otra fuente de fosfatasa alcalina es la placenta lo que explica sus

cifras elevadas durante el embarazo.

!55
 VALORES NORMALES

Adultos: entre 85 y 190 U/L

En nios en desarrollo hasta 500 U/L

!56
!57
 Aumento de la concentracin de FA

Enfermedades seas: Hiperparatiroidismo (con dficit de

Calcio), Enfermedad de Paget (ensanchamiento y deformacin
de los huesos), Tumores seos, Osteomalacia (Reblandecimiento
de huesos) y Raquitismo (Deformidades esquelticas por
deficiencia de Vit. D), Fracturas seas

Enfermedades hepticas: Ictericia obstructiva extraheptica,

Cncer o tumor heptico, Hepatitis infecciosa, Cirrosis
alcohlica
!58
Adolescentes y nios: est elevada 2 a 3 veces.
Las causas de una disminucin de FAL:

Cretinismo (deficiencia de la glndula tiroidea).

Dficit de vitamina C
Desnutricin

!59
FOSFATASA ACIDA
(F. ACIDA)

!60
 FOSFATASA CIDA
Enzima de tipo inespecfica, desde el punto de vista bioqumico
es una Hidrolasa.
Clnico: Enzima Celular.

Presenta idntica reaccin a la de la fosfatasa alcalina, la

nica diferencia es el PH al cual desarrolla su ptima actividad
(pH= 4.8 - 5.0).

Existen dos isoenzimas de fosfatasa cida:

Isoenzima de fosfatasa cida sea. !61

Isoenzima de fosfatasa cida prosttica.
La fosfatasa cida fraccin prosttica es la de mayor inters
clnico ya que pueden encontrarse concentraciones sricas
elevadas de esta enzima en pacientes que padecen carcinoma
prosttico con metstasis.

En casos de diagnstico de cncer de prstata es ms eficaz la

determinacin del Antgeno Especfico de Prstata (PSA).

Interferencias para la determinacin de fosfatasa cida:

Masaje o palpacin prosttica.

!62
Consumo de andrgenos.
RGANOS DONDE SE ENCUENTRA LA ENZIMA DE MAYOR A MENOR
CONCENTRACIN

PROSTATA > ERITROCITOS > HUESOS

98% 1% 1%

La importancia clnica de sta enzima se debe a sus

incrementos en casos de:

Prostatitis
Cncer prosttico
Hipertrofia prosttica
Trastornos hemolticos
Metstasis seas !63
(Cncer de hueso ligeramente aumento).
 Valores normales de F. Acida

F. cida total: 0.0 - 11.0 U/L

F. cida prosttica: 0.0 - 3.5 U/L

* Dependientes de la tcnica y laboratorio

!64
 GAMMA GLUTAMIL
TRANSFERASA (GGT)

!65
La gamma glutamil transpeptidasa (GGT) pertenece al
grupo de las transferasas, (gamma glutamil transferasas),
celular.

Cataliza la transferencia de un grupo gammaglutamil de un

gammaglutamilpptido (como el glutatin: GSH) a un
aceptor pptido o de tipo aminoacdico.

En buena medida su elevacin srica se ha asimilado a la

ingesta etlica, minimizando su valor en muchos ms
procesos clnicos.
!66
La GGT esta involucrada en la sntesis de pptidos y protenas,
regulacin de los niveles de GSH (Glutation = antioxidante) en
los tejidos, as como en el transporte de aminocidos a travs de
las membranas celulares.

El sustrato natural de la GGT es el glutatin, cuya hidrlisis

cataliza formando parte del contexto general de la activacin y
metabolizacin de diversos compuestos (y de algunos frmacos en
particular).
!67
La GGT se encuentra en mayor proporcin en:

Rin, en donde se halla en las clulas tubulares.

Pncreas
Hgado
Bazo
Clulas endoteliales

Tambin se le ha encontrado en:

Intestino, prstata, pulmn, cerebro, en las clulas endoteliales de los

!68
capilares, y en msculos.
Los valores sricos normales de GGT oscilan entre:

8 - 37 U/L en varones
5 - 24 U/L en mujeres

Su actividad aumenta en: mltiples afectaciones hepticas

(hepatitis vrica y tambin otras infecciones que afecten al
hgado, (Mononucleosis Infecciosa, Citomegalovirus),
Obstruccin biliar y, en particular, la Enfermedad
alcohlica.
!69
ENZIMAS CARDIACAS !70
 Muerte celular de las miofibrillas causada por
falta de aporte sanguneo al corazn,
INFARTO
generalmente a consecuencia de la oclusin
MIOCARDIO
aguda y total de la arteria que irriga dicho
territorio

Esta patologa ocasiona diversas alteraciones humorales, como

leucocitosis y aumento de la velocidad de sedimentacin globular (VSG).

Desde el punto de vista diagnstico, slo tiene importancia el aumento en

la actividad sricas de ciertas enzimas, liberadas al torrente circulatorio
!71
como consecuencia de la necrosis, entre ellas: CPK-MB, LDH, TGO
 CREATIN FOSFOQUINASA (CPK)

Sinnimos: Fosfocinasa de creatina

Cinasa de creatina (k)
Fosfocreatincinasa (fck)
atp-creatinfosferasa

Enzima fosfatasa del tipo especfica, ya que acta slo sobre la

fosfocreatina o fosfato de creatina.

Es desde el punto de vista bioqumico una TRANSFERASA y desde

el punto de vista clnico diagnstico es del tipo CELULAR. !72
 REACCIN A CATALIZAR:
Desfosforilacin de la fosfocreatina.

La creatinfosfoquinasa (CPK) es una enzima citoplasmtica

que cataliza la transferencia de un fosfato de alta energa
desde el fosfato de creatina, principal depsito de
almacenamiento energtico en el msculo en reposo, a la
adenosina difosfato. De tal manera, produce trifosfato de
adenosina para su empleo por los miocitos

CREATINA-P + ADP ----> CREATINA + ATP. !73

<---- si el PH=9 la rx se hace reversible
!74
Estas tres isoenzimas presentes en el citosol celular se
encuentran en:

CPK MM : Principalmente en msculo esqueltico

CPK MB: Msculo cardaco y en menor grado en msculo

esqueltico

CPK BB: Cerebro, sistema gastrointestinal y prstata !75

Hay elevaciones transitorias del cpk
despus de:

Un trauma muscular (inclusive

inyecciones intramusculares)

Despus de realizar ejercicio vigoroso.

Ingestin de frmacos, como: las

estatinas, fibratos, antirretrovirales,
inmunosupresores, etc.

!76
 RGANOS DONDE SE ENCUENTRA LA ENZIMA:

MSCULO ESQUELTICO > CORAZN > CEREBRO

Esta enzima aumenta en procesos inflamatorios y/o degenerativos, como:

Distrofia muscular progresiva.

Dermatomiositis.
Infarto al miocardio.
Delirium tremens.
Hipotiroidismo (debido a la miopata de la
enfermedad).
Enfermedad cerebral vascular aguda. !77
Necrosis de algn rgano que contenga la enzima.
!78
 VALORES DE REFERENCIA
CPK TOTAL

Hombres: hasta 174 U/L

Mujeres: hasta 140 U/L

CPK-MB

Menor al 5% del valor de CPK total

( 0 - 24 U/L) !79
DESHIDROGENASA
LCTICA (DHL)
!80
 DESHIDROGENASA LCTICA O
Lactato Deshidrogenasa (LDH)

Del punto de vista bioqumico: Oxido-reductasas.

Del punto de vista clnico diagnstico: Celulares.

REACCIN QUE CATALIZA: Se lleva a cabo en la fase final de la va

glucoltica de Embden-Meyeroff

CH3
CH3
DHL (suero)
+ NAD+
+ CH- OH + DHL
CO NADH2 pH = 7.2 CoE oxidada
E

COOH
COOH !81
c. Lctico
c. Pirvico
 IZOENZIMAS DE LA DHL

DHL 1
Se encuentra en tejido cardaco, renal y en eritrocitos
DHL 2

DHL 3 Se encuentra en tejido heptico

DHL 4
Se encuentra en tejido heptico y msculo estriado
DHL 5

!82
Se utilizan para dar un diagnstico ms preciso, y ver cual es el rgano o tejido afectado
LDH esta en Las concentraciones de LDH en los
citoplasma celular de tejidos son unas 500 veces
tejido, especialmente superiores a las existentes en suero
en clulas hepticas

Lesiones celulares liberarn

enzima y aumentaran su
concentracin en plasma

rganos en que se encuentra de mayor a menor

concentracin
Corazn,

Hgado,

Msculo estriado,

Rin, !83
Eritrocitos
ALTERACIN DE LOS VALORES NORMALES
Los valores altos (elevaciones de 2 a 40 veces el VN):
Anemia megaloblstica
Carcinomatosis extensas
Shock grave y en la anoxia.

Subidas moderadas (de 2 a 4 veces)

Infarto de miocardio
Infarto pulmonar
Leucemia granuloctica aguda
Anemia hemoltica
Mononucleosis infecciosa
!84
Distrofia muscular progresiva.
 Se producen ligeras elevaciones relativas:
Hepatitis
Ictericia obstructiva o cirrosis
Pero se dan valores mas altos en el deliriums tremens

VALORES DE REFERENCIA

120 - 230 U/L

Aumento importante: infarto de miocrdio (LDH1), hepatitis vricas !85

(LDH3, LDH4, LDH5)
ENZIMAS EN LA EVOLUCIN DE UN INFARTO AL MIOCARDIO

INICIO DE VALORES RETORNO A

ENZIMA
INCREMENTO MXIMOS NORMALIDAD

TGO 6-8h 24 - 48 h 3 a 7 das

CPK 4-6h 24 36 h Antes del 3er. da

DHL 12 h 48 72 h 10 a 14 das

!86
 MARCADORES CARDACOS

Existen adems de la CK MB, otros marcadores cardacos

importantes como:

La Mioglobina, Troponina I y Troponina T.

La mioglobina es una hemoprotena que se encuentra presente en

las clulas musculares. Incluso esta se eleva antes que la CK MB,
por lo encontramos valores elevados de mioglobina en las primeras
2 horas del infarto.

!87
ENZIMAS PANCREATICAS
AMILASA
!88
 ENZIMA PANCRETICA AMILASA
(Alfa-amilasa)

Alfa amilasa = 1,4--glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa

Hidroliza los enlaces alfa de los polisacridos y digiere el

glucgeno para formar azucares simples.

Desde el punto de vista bioqumico: HIDROLASA

Desde el punto de vista de inters clnico: SECRECIN
!89
 RGANOS DONDE SE ENCUENTRA LA ENZIMA DE MAYOR A
MENOR CONCENTRACIN

Pncreas, Glndulas salivales, Hgado, Msculo estriado, Tejido

adiposo, Sangre, Orina, Semen y Heces.

!90
!91
 VALORES DE REFERENCIA

60 - 160 U/L ams (U/L de amilasa)

La unidad internacional (UI) es la cantidad de enzima que convierte 1mol de substrato por
minuto, en condiciones estndar. La concentracin se expresa en unidades por litro (U/L)

A. ENFERMEDADES DEL PANCREAS

Pancreatitis aguda (inflamacin) ; >600 U/L (800-1000 U/L) Se eleva en las
primeras horas y permanecen as de 3 a 4 das en sangre y en la orina de 3 a 5
das despus de normalizarse en sangre.
Atrofia del pncreas: Disminucin de la enzima.

B. PAROTIDITIS: Hay un ligero aumento de la enzima aproximadamente de 250 -

600 U/L, nunca iguala los valores de una pancreatitis, aunque hay una enf., no !92
es el rgano donde se encuentra en mayor concentracin
 Enzimas en suero tiles en diagnstico clnico
ENZIMA FUENTE PRINCIPAL APLICACIN CLNICA

Alanina transferasa (ALT) Hgado >> Rin Dao o enfermedad heptica

Aspartato transferasa (AST) Corazn, Hgado, msculo, rin Infarto miocardio, hgado, msculo

Fosfatasa Alcalina* (F. Alc.) Hgado, hueso Remodelacin sea

Amilasa* PNCREAS, Glndulas salivales Enfermedades pancreticas

Creativa Kinasa* (CK) Corazn, msculo y cerebro Infarto miocardio, msculo

Inespecfica, (Anemia, leucemia,

Lactato Deshidrogenasa
(LDH)
Gama Glutamil
Transpeptidasa (GGT)
Varios tejidos (Corazn, hgado,
msculo, rin, eritrocitos)
Hgado, Rin
distrofia muscular, hepatitis,
carcinoma, entre otras)
Enfermedad hepatobiliar !93

* Isoenzimas especficas de tejido