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BIOLOGA Y BIOTECNOLOGA

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD


ESCUELA ACADMICO PROFESIONAL DE BIOLOGA Y
BIOTECNOLOGA

ALUMNOS:
CASTREJN LPEZ, ALICIA
GALLARDO JULCAMORO, ALENT
HUAMANTA AGULAR, GUISELE
ORDAZ SALVATIERRA, DENNIS FRANGHERS
YOPLA CHILN, HECTOR

DOCENTE: Blga. Dra. CONSUELO PLASENCIA ALVARADO

TEMA: REACCIN ENZIMTICA

CURSO: BIOLOGA GENERAL


INTRODUCCIN

Las enzimas son el grupo ms variado y especializado de las protenas, su funcin es


actuar como catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en los seres
vivos puedan desarrollarse a un ritmo adecuado. Un catalizador, por definicin, es un
compuesto que con su sola presencia aumenta la velocidad de la reaccin sin experimentar
ninguna modificacin. Las enzimas son capaces de acelerar reacciones qumicas
especficas en un medio acuoso, y en condiciones en las que los catalizadores no
biolgicos, seran incapaces de realizar iguales funciones.
Su capacidad catalizadora depende de su conformacin, la supresin de alguno de sus
niveles de estructuracin, causa la prdida de funcionamiento. Gran parte de sus
propiedades catalticas radica en el alto grado de especializacin que presentan respecto
a las sustancias reaccionantes o sustratos.
Al igual que las protenas, les hay de muy diferentes tamaos y requerimientos; algunas
necesitan para desarrollar su actividad tan slo su estructura aminoacdica, mientras que
otras requieren la presencia de un cofactor. Este compuesto puede ser, sencillamente un
in inorgnico, Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+; o una molcula orgnica ms o menos
compleja, que si se encuentra unida covalentemente se denomina grupo prosttico, y si
establece uniones de naturaleza dbil y reversible se denomina coenzima. Muchas
vitaminas, o derivados de las mismas, funcionan como coenzimas. La enzima completa
junto a su cofactor se denomina holoenzima y su parte exclusivamente proteica
apoenzima.
REACCIN ENZIMTICA

I.- OBJETIVOS

OBJETIVOS GENERAL

Reconocer con las propiedades de las enzimas y observar la actividad de la


catalasa.
Entender el porqu se utiliza el perxido de hidrgeno como desinfectante y el
uso de la catalasa en alimentos como antioxidante.

II.- MARCO TERICO

ENZIMAS
Las enzimas son protenas que catalizan las reacciones qumicas en los seres vivos.
Catalizadores son sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan su velocidad.
Las enzimas no hacen factibles las reacciones imposibles sino que, sencillamente,
aceleran las que tendran lugar de manera espontnea (aqullas con un G<0). Gracias a
ellas tienen lugar, en condiciones fisiolgicas, reacciones que, sin catalizador, requeriran
condiciones extremas de presin, temperatura o de pH.
La sustancia sobre la que acta la enzima se llama sustrato. El sustrato se une a una regin
concreta de la enzima, denominada centro activo. El centro activo comprende:
Un sitio de unin, formado por los aminocidos que estn en contacto directo con
el sustrato.
Un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el
mecanismo de la reaccin.
Las enzimas son catalizadores especficos: cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin
y, casi siempre, utiliza un nico sustrato.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser protenas y actuar como
catalizadores.
Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable y los cambios en esta
conformacin suelen ir asociados a cambios en la actividad cataltica.
Todas las enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2;
hidroxilo -OH; tiol -SH; imidazol, etc.) tanto en sus extremos como en las cadenas
laterales de sus aminocidos.
En funcin del pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa
o neutra. Como la conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas
elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms adecuada para la actividad
cataltica. Este es el llamado pH ptimo. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2
y la tripsina pancretica lo tiene a pH 7,8. La mayora de las enzimas son muy sensibles
a los cambios de pH. Desviaciones de unas pocas dcimas por encima o por debajo del
pH ptimo pueden afectar drsticamente la actividad enzimtica. Por este motivo, los
seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener estable el
pH intracelular.
A veces, para que una enzima funcione se requiere la presencia de otras sustancias
no proteicas que colaboran en la catlisis:
Los cofactores son iones inorgnicos (como, por ejemplo, el Fe++, Mg++, Mn++,
Zn++ etc.) imprescindibles para la actividad enzimtica. Se calcula que casi un
tercio de las enzimas conocidas requieren, al menos, de un in metlico para su
actividad.
Cuando el cofactor es una molcula orgnica se suele llamar coenzima.
Muchas de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. A menudo, las coenzimas
actan como aceptores temporales de un fragmento del sustrato.
Cuando el in inorgnico o la coenzima se encuentran unidos covalentemente a la
enzima se denominan grupos prostticos. La forma activa de una enzima se llama
holoenzima. La parte proteica de una holoenzima se llama apoenzima, de forma
que: apoenzima + cofactor/coenzima/grupo prosttico = holoenzima
Las enzimas son catalizadores especficos. Sin embargo, hay distintos grados de
especificidad. Entre las enzimas poco especficas estn las proteasas digestivas como la
quimotripsina, que rompe los enlaces amida de protenas y pptidos. La lactasa es una
enzima muy especfica, y slo rompe el enlace -glucosdico de la lactosa o de
compuestos muy similares. En general, una enzima no es absolutamente especfica y
puede actuar sobre una serie ms o menos variada de sustratos semejantes. La enzima
acta con mxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los
sustratos anlogos. As, para la sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que
la maltosa y la isomaltosa son sustratos anlogos.

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS. Catalizan las reacciones de oxidorreduccin,


es decir, de transferencia de hidrgeno (H) o de electrones (e-) de un sustrato a
otro, segn la reaccin general:
AH2 + B A + BH2
Ared + Box Aox + Bred
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.

Clase 2: TRANSFERASAS. Catalizan la transferencia de un grupo qumico


(distinto del hidrgeno) de un sustrato a otro, segn la reaccin:
A-B + C A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reaccin:
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

Clase 3: HIDROLASAS. Catalizan las reacciones de hidrlisis:


A-B + H2O AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin:
lactosa + agua glucosa + galactosa

Clase 4: LIASAS. Catalizan reacciones de ruptura o unin qumica de


sustratos:
A-B A + B
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin:
cido acetactico CO2 + acetona

Clase 5: ISOMERASAS. Catalizan la interconversin de ismeros:


AB
Un ejemplo es la fosfotriosa isomerasa que cataliza la reaccin:
gliceraldehdo-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato

Clase 6: LIGASAS. Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea


de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP A-B + XDP + Pi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin:
piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

MODO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS

En las reacciones espontneas, los productos finales tienen menos energa libre de Gibbs
(G) que los reactivos. En otras palabras, en las reacciones espontneas se libera energa
de Gibbs (G<0). Sin embargo, el comienzo de la reaccin requiere un aporte inicial de
energa. Esta energa inicial que hay que suministrar a los reactivos para que la reaccin
transcurra se llama energa de activacin (Ea).
Cuanto menor sea la Ea, con ms facilidad se producir la reaccin. La accin de los
catalizadores consiste, precisamente, en disminuir la Ea.
Las enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la Ea an ms
que los catalizadores inorgnicos.
Para que una reaccin qumica tenga lugar, las molculas reactantes deben chocar con
una energa y una orientacin adecuadas. La actuacin del enzima permite que:

Los reactivos (sustratos) se unan a su centro activo con una orientacin ptima
para que se produzca la reaccin.
Se modifiquen las propiedades qumicas del sustrato unido al centro activo,
debilitando los enlaces existentes y facilitando la formacin de otros nuevos.
Por ejemplo, la lisozima es una enzima capaz de romper la molcula de peptidoglicano
de la pared celular bacteriana. Su centro activo es una larga hendidura capaz de acomodar
a seis monmeros de azcar de la molcula de peptidoglicano. La unin del sustrato al
centro activo de la lisozima debilita el enlace glucosdico ms cercano a los aminocidos
catalticos, facilitando la adicin de una molcula de agua y la posterior hidrlisis de la
molcula.
Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo de una
enzima:
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro
activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una
cerradura. Este modelo es vlido en muchos casos, pero no siempre es correcto.
En otros casos, el centro activo adopta la conformacin idnea slo en presencia
del sustrato. Este es el modelo del ajuste inducido. Sera algo as como un
cascanueces, que se adapta al entorno de la nuez.

III.- MATERIALES, EQUIPOS, REACTIVOS

MATERIALES
Papaya.
Pia.
Carne de pollo.
Cajas petric.
Vaso beaker.
Probeta.
Cuchillo.
Colador.
Franela.
EQUIPOS
Balanza.
Estufa.

IV.- PROCEDIMIENTO

PRIMER PASO:
Ya obtenido los insumos a utilizar. Extraemos el extracto de pia y papaya.
La carne se extrajo en trozos pequeos y se coloc en cajas petric en proporciones de 25,
50, 75.

SEGUNO PASO:
Al tener todo pesado y extrado tanto pia, papaya y carne. Pasamos a agregar el extracto
de pia y de papaya en cada caja de petric contenido la carne de pollo siempre controlando
los minutos agregados en cada caso.

TERCER PASO:
Seguidamente se coloca a la estufa y controlando los tiempos a verificar dichas muestras
que relativamente son periodos de 30 minutos, 1 hora y 2 horas respectivamente.

COLOR DE LAS MUESTRAS EN TIEMPOS DETERMINADOS.

V.- DISCUSIN

VI.- CONCLUSIONES

REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS

ANEXOS