UNIVERSIDADE ESTADUAL DA BAHIA - UNEB

DEPARTAMENTO DE CINCIAS DA VIDA DCV

CCS018 - BIOQUIMICA

Aminocidos e Peptdeos

Salvador BA
2013
Importncia

Deriva do grego, Protos = a primeira

Macromolculas mais abundantes das
clulas
So o resultado da expresso gnica
Diversidade de funes biolgicas
 Aminocidos

Subunidades monomricas
dos peptdeos e protenas
20 AA ligao covalente
Combinaes diferentes
Nomenclatura dos aas
Asparagina (Aspargo) Tirosina = tyros

1 a ser
descoberto
(1806)

Glicina = glycos
c. Glutmico
(Gltem)
Nomenclatura dos aas

Todos os aas apresentam C com 4 ligantes diferentes

Exceo: Glicina
Centro
assimtrico
ou quiral

Glicina

Leucina
Isomeria
Compostos que tem a mesma frmula molecular, mas
no so idnticos.
Nomenclatura dos aas
Arranjo tetradrico em torno do tomo de C

Os 4 grupos de ligantes diferentes ocupam 2

arranjos espaciais ou estereoismeros
Centro
assimtrico
ou quiral

2 estereoismeros ou 2 enantimeros (ismeros pticos)

 Nomenclatura dos aas
Baseada na configurao do acar de trs carbonos,
o gliceraldedo (Fisher, 1981)
Posio do grupo amino

Ocorrem em
Todas as bactrias e
protenas alguns
apresentam aa peptdeos de
na forma L antibiticos

Levorrotatria (L) grupo amino a esquerda

Dextrorrotatria (D) grupo amino a direita
Classificao de aas

5 classes

Baseados nas propriedades dos grupos R

Polaridade tendncia para interagir com a gua em

pH biolgico (7)
Hidrofbico, no-polar
Hidroflico, polar

Tamanho do grupo R
Forma do grupo R
Classificao de aas

Grupo R no polar e aliftico

Grupo R aromtico
Grupo R no-carregado polar
Grupo R positivamente carregados
Grupo R negativamente carregados
 Grupo R no polar e aliftico
Hidrofbicos
Tendem a se agrupar dentro das protenas
Estabilizam a estrutura proteica por meio de
interaes hidrofbicas Glicina
Cadeia lateral pequena no
contribui para as interaes
hidrofbicas

Metionina
Grupamento tioster com S

Prolina
Possui uma cadeia lateral
aliftica cclica
Forma rgida Diminui a
flexibilidade
 Grupo R aromtico
Hidrofbicos, no polares
Solubilidade: tirosina e triptofano > fenilalanina

Anel
indol

Maior polaridade
 Grupo R aromtico
Tirosina e triptofano absorvem luz na regio violeta
Importncia para a caracterizao de protenas

Absorbncia = c x a x l
Grupo R no-carregados polares
Hidroflicos
Grupos funcionais

Sulfidrila

Hidroxila

Amida
Grupo R no-carregados polares

2 CISTENA oxidao CISTINA

hidroflico hidrofbico

Ponte dissulfeto

Ligao covalente
Grupo R no-carregados polares
Ligaes dissulfeto Estabilidade das protenas

Entre cadeias
polipeptdicas
ou
Entre partes de
uma protenas
 Grupo R positivamente carregados
Hidroflicos
Maior solubilidade
Considerados bsicos

Grupo
imidazol
2 Grupo
amino
Pequena
frao est
carregada
em pH 7
Grupo
guanidino
Grupo R negativamente carregados
Hidroflicos
Maior solubilidade
So considerados cidos: 2 carboxila

Reao de hidrlise
Aminocidos no primrios
Derivados dos aas primrios modificados aps a
incorporao ao polipeptdeos
Aminocidos no primrios

Protena colgeno
(Tecido conjuntivo)

Parede vegetal
Aminocidos no primrios

Protena colgeno
(Tecido conjuntivo)
Aminocidos no primrios

Protena miosina
(Tecido muscular)
Aminocidos no primrios

Protena elastina
(Tecido conjuntivo)
Aminocidos no primrios

Protena protrombina
(Sangue)
Aminocidos no primrios

Introduzido durante a sntese proteica e no aps.

Apresenta semelhana com a cistena, mas contm
selnio
Propriedade qumicas dos aas
Dissolvidos em gua (pH neutro)
Propriedade qumicas dos aas
Podem atuar como ANFTEROS

CIDOS
(doador de prtons)

BSICOS
(receptor de prtons)
Propriedade qumicas dos aas
cido diprtico:
aa monocarboxlico completamente protonado

cido diprtico Anftero Base

Doador de Doador e Receptor de
prtons receptor de prtons
prtons
 Peptdeos

30
Peptdeos
Polmeros de aminocidos
Unidos por ligao peptdica (reao de condensao)
Classificao dos peptdeos
Tamanho da cadeia
Dipeptdeo 2 aa
Tripeptdeo 3 aa
Tetrapeptdeo 4 aa
(...)

Oligopeptdeo
pequeno n de aa
Polipeptdeo
grande n de aa
Atividades teraputicas
Processos de defesa de animais,
microrganismos e plantas.
Estrutura
Resduos: unidades de aa dos peptdeos (cada
extremidade perde tomo de hidrognio ou a parte
hidroxila)

N-terminal C-terminal
Peptdeos de importncia biolgica
GLUCAGON:
Hormnio pancretico

Aumenta a glicemia no

sangue
29 resduos 1 peptdeo

INSULINA:
Hormnio pancretico

Reduz a glicemia no sangue

2 peptdeos
 Peptdeos de importncia biolgica

VASOPRESSINA:
Peptdeos de importncia biolgica
OXITOCINA
9 resduos
Peptdeos de importncia biolgica
GLUTATIONA
3 resduos (Ac. Glutmico, cistena e glicina)
 Protenas

38
Estrutura

39
Estrutura primria
Sequncia de aminocidos ligaes peptdicas
Determinada geneticamente

40
 Estrutura primria
Sequncia de aminocidos ligaes peptdicas
Configurao TRANS

RGIDA

PLANA

Limitam as conformaes que poderiam ser assumidas por uma protena

41
Estrutura Secundria

Conformao x Interaes fracas

Estabilidade manter a conformao nativa

Ligaes dissulfeto Mais fortes

Interaes fracas: Mais numerosas
- Pontes de hidrognio
- Interaes inicas
- Interaes hidrofbicas

Camada de solvatao da gua

42
Estrutura Secundria
Interaes fracas
Interaes
Inicas

Interaes
hidrofbicas

43
Estrutura Secundria
Solvatao ENTROPIA
das
molculas
de gua

gua

Molcula
hidrofbica
PROTENA
As cadeias laterais de aa hidrofbicos tendem a se reunir em um
44 ambiente interno da protena, afastando-se da gua
Estrutura Secundria
Descreve o arranjo espacial dos tomos
na cadeia principal

45
Estrutura Terciria

Descreve o arranjo tridimensional de todos os

tomos em uma protena
Diferentes ET Diferentes funes

Fibrosas Globulares

>1 tipo de ES
1 tipo de ES
Funo:
Funo:
Regulatria
Estrutural
(enzimas)

46
Estrutura Terciria

Fibrosas Queratina

Resistncia Unidade
repetitiva de
Colgeno
Flexibilidade ES

Concentra
Insolubilidade
o de aa
em gua
hidrofbicos

Fibroina
47
Estrutura Terciria

Fibrosas Queratina

ET alfa hlice
superetorcida p/
esquerda
EQ - 2 alfa-hlices
para direita
Ricas em resduos
hidrofbicos (Ala,
Val, Leu, Ile, Met,
Phe)
Ligaes dissulfeto
48
Estrutura Terciria

Fibrosas Queratina

Pontes dissulfeto estabilizam e do mais

resistncias s cadeias

49
Estrutura Terciria

Fibrosas Colgeno

50
Estrutura Terciria

Fibrosas Colgeno

51
Estrutura Terciria

Fibrosas

52
Estrutura Terciria

Globulares

Mltiplas cadeias polipeptdicas enovelam-se

umas sobre as outras
Protenas Protenas
Enzimas Imunoglobulinas
transportadoras regulatrias

53
Estrutura Terciria

Globulares
Protoporfirina
ou grupo heme

Estrutura: 1 peptdeo (153aa), 8 alfa hlices

Ncleo hidrofbico (Altamente compactada) 4
molculas de gua
Estabilizada por ligaes hidrofbicas reforadas
Acesso ao grupo heme restrito rapidamente
oxidados
54
Estrutura Terciria

Globulares

Alm das interaes fracas apresentam ligaes dissulfeto no seu interior

(maior estabilidade) devido ao seu pequeno tamanho que expe mais as
55
interaes hidrofbicas
Estrutura Quaternria

FUNO REGULATRIA

Muitas
Multmero
Protena com subunidades
est.
quaternria Poucas
Oligmero
subunidades
Estrutura Quaternria

Estabilidade:
Ligaes hibrofbicas

Funcionalidade:
Depende da interao das
subunidades

Hemoglobina
Propriedades

ESPECIFICIDADE
SOLUBILIDADE

DESNATURAO - RENATURAO

PONTO ISOELTRICO

TAMPONAMENTO

58
Propriedades

DESNATURAO
Alteraes no
meio
DETERGENTES

Mudanas
pH
estruturais Calor
proteicas
As ligaes
hidrofbicas
Perda de so rompidas,
funo proteica mas no as
covalentes!!
59
Solventes ognicos
Propriedades
Ribonuclease

RENATURAO
Retirada do estmulo
para desnaturao

Retorno ao estado
nativo

Sequncia Estrutura
de aa terciria
 Importncia e funes
Estrutural (plstica) rigidez,
consistncia e elasticidade aos tecidos

Colgeno Actina e miosina Queratina

Tecido cartilagenoso Fibras musculares Cabelo e unhas

61
Importncia e funes
Transportadora

Hemoglobina
Apoprotenas
Oxignio
Lipdios
62
Importncia e funes
Armazenamento

63
Importncia e funes
Defesa

Imunoglobulina Fibrinognio e trombina

Anticorpos Coagulao

64
Importncia e funes
Membrana plasmtica

65