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Aminocidos

BIOQUMICA 2. PILAR NEGREROS


Estructura general
Un aminocido es una molcula orgnica con un carbono central, un
grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena
(habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de
los diferentes aminocidos. Los aminocidos ms frecuentes y de
mayor inters son aqullos que forman parte de las protenas.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-
aminocidos.
Esto significa que el grupo amino est unido al carbono contiguo al
grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el
carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono
Clasificacin
Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminocidos
diferentes, pero slo 22 (los dos ltimos fueron descubiertos en los aos
1986 Selenocistena- y 2002 Pirrolisina-) forman parte de las protenas y
tienen codones especficos en el cdigo gentico.
Los aminocidos proticos, cannicos o naturales son aquellos que estn
codificados en el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20:
Alanina, Arginina, Asparagina, Aspartato, Cistena, Fenilalanina, Glicina,
Glutamato, Glutamina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina,
Prolina, Serina, Tirosina, Treonina, Triptfano y Valina.
Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico
tiene pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. El
aminocido nmero 21 es la Selenocistenna, que aparece tanto en
eucariotas como procariotas arqueas, y el nmero 22 es la Pirrolisina que
aparece solo en arqueas.
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las tres que se presentan a
continuacin son las ms comunes:

Segn las propiedades de su cadena:


Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena
lateral:
Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln,
Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), cistena (Cys, C), valina
(Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P),
fenilalanina (Phe, F), triptfano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
A algunos tambin se les conoce como Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr,
Y), triptfano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (estos ya estn incluidos en los grupos
neutros polares y neutros no polares).
Segn su obtencin:
A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el
desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos
que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser
humano, los aminocidos esenciales son:
Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)
Histidina (His, H)
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R)
Metionina (Met, M)
A los aminocidos que se pueden sintetizar en el propio organismo se los conoce
como no esenciales y son:
Alanina(Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cistena (Cys, C)
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y)
cido asprtico (Asp, D)
cido glutmico (Glu, E)
Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos, segn
los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada
tipo de aminocido.
Segn la ubicacin del grupo amino
Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la cadena, es
decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo (histricamente este
carbono se denomina carbono alfa). La mayora de las protenas estn compuestas
por residuos de alfa-aminocidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces
peptdicos).
Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la cadena, es
decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la cadena,
es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Delta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 5 de la cadena, es
decir en el cuarto carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Algunos aminocidos no proteicos tienen funcin propia, por ejemplo
como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina (utilizado por los
deportistas para mejorar la resistencia) o el cido gamma-aminobutrico (GABA)
(neurotransmisor en mamferos).
Existen muchos aminocidos no proteicos que juegan papeles distintos en la
naturaleza y pueden provenir o no de aminocidos. Ejemplos de estos aminocidos
no protenicos son (hay muchos ms):
Sarcosina Etilglicina o cido -aminobutrico
cido djenclico Hipoglicinas A y B
Mimosina Aliina
Canalina Canavanina
Ornitina Homometionina
Homoserina Homoarginina
Homofenilalanina Homocistena
Homoleucina Cistationina
Norvalina
Ionizacin
Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacin
dependiendo de los cambios de pH, por eso ningn aminocido en disolucin se
encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra
ionizado

A pH bajo (cido), los aminocidos se encuentran mayoritariamente en su forma


catinica (con carga positiva), mientras que a pH alto (bsico) se encuentran en su
forma aninica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los
propios de los medios biolgicos, los aminocidos se encuentran habitualmente en
una forma de ion dipolar o zwitterin (con un grupo catinico y otro aninico).
Propiedades
De cido-base:
Cuando los aminocidos se ionizan. Cualquier aminocido puede comportarse como
cido o como base, por lo que son sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero, est en su punto isoelctrico. Si un
aminocido tiene un punto isoelctrico de 6.1, su carga elctrica ser cero, cuando
el pH sea 6.1
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias Tampn.
Propiedades pticas:
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su
carbono alfa (carbono asimtrico o quiral), lo que les confiere actividad ptica; esto
es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada
las atraviesa.
Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha (en sentido horario), el
compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda (sentido
antihorario) se denomina levgiro.
En la naturaleza es habitual encontrar solo una de ellas.
Todos los aminocidos proticos son L-aminocidos
Propiedades qumicas:
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

Descarboxilacin Desaminacin

Solubilidad:
No todos los aminocidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente
naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si sta es ionizable el aminocido
ser ms soluble.
Derivados
El metabolismo de los aminocidos produce muchsimas sustancias importantes
en el cuerpo, por ejemplo:
Las porfirinas que se forman a partir de la glicina, son la base estructural del
grupo hemo- de la hemoglobina y la mioglobina
A partir de glicina y arginina se sintetiza creatina y fosfocreatina la cual es una
forma de almacenamiento de energa en los msculos.
La histamina se origina de la histidina, esta involucrada en la inflamacin,
desencadena vasodilatacin, vasoconstriccin y movilizacin de clulas.
La Tirosina es el precursor de la melanina, las catecolaminas y las hormonas de la
tiroides.
La Melanina es un pigmento del la piel y el pelo, que protege de los rayos
ultravioleta;
Las Catecolaminas son un grupo de compuestos como la Dopamina, neurotransmisor
cerebral relacionado con las funciones motrices;
La Adrenalina, hormona secretada en situaciones de alerta que aumenta la glucemia,
el ritmo cardaco y la presin arterial; y la Noradrenalina que desempea funciones
contrarias a la adrenalina.
Las hormonas Tiroxina y Triyodotironina estimulan el metabolismo de los
carbohidratos, lpidos y aminocidos.

Melanina Adrenalina Tiroxina


La Serotonina y la Melatonina se forman a partir de Triptfano.
La Serotonina es un neurotransmisor, induce el sueo, controla el apetito, inhibe
la secrecin gstrica, aumenta el peristaltismo, estimula la secrecin de hormonas
de la hipfisis, produce vasoconstriccin, disminuye la contraccin del corazn,
aumenta la agregacin plaquetaria y es bronco constrictor.
La Melatonina tiene funciones similares, modula el sueo, adems controla los
ciclos reproductivos de acuerdo al fotoperiodo, recientemente se ha relacionado
con el envejecimiento.

Serotonina Melatonina