03/10/2016

BIOQUMICA GENERAL

ENZIMAS

UNIVERSIDAD DE CRDOBA
FACULTAD DE INGENIERIA
INGENIERA DE ALIMENTOS

ENZIMAS

Caractersticas y especificidad de las enzimas.

Clasificacin de las enzimas.

Cintica enzimtica.

Factores que afectan la actividad enzimtica.

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ENZIMAS

1. Introduccin
2. Produccin de Enzimas
3. Extraccin de Enzimas
4. Purificacin de Enzimas
5. Optimizacin
6. Aplicaciones de los Enzimas
1. Aplicaciones en la Industria Alimentaria
2. Aplicaciones en la Industria no Alimentaria
7. Problemas de la Tecnologa Enzimtica
8. El Futuro de la Tecnologa Enzimtica
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1. INTRODUCCIN
ENZIMAS

1.1 CONCEPTO DE ENZIMA

1.2 CONCEPTO DE CATALIZADOR
1.3 NOMENCLATURA
1.4 CLASIFICACIN DE ENZIMAS

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1.1. CONCEPTO DE ENZIMA

Una enzima es una protena que acta como

catalizador biolgico, llevando a cabo reacciones
bioqumicas a muy altas velocidades.

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1.1. CONCEPTO DE ENZIMA

No se consume durante la reaccin. Como

catalizadores, los enzimas actan en pequea
cantidad y se recuperan indefinidamente.
En general presenta un elevado grado de
especificidad.

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1.2. CATALIZADOR

Un catalizador es una sustancia que acelera una

reaccin qumica, hasta hacerla instantnea o casi
instantnea.

Un catalizador acelera la reaccin al disminuir la

energa de activacin.

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1.2. CATALIZADOR
Niveles de energa de las molculas

Energa de
activacin de
Estado de la energa Energa de activacin reacciones no
Inicial de Sustratos de la reaccin catalizadas
catalizada por enzimas

Estado de la energa
final de los
Productos

Avance de la reaccin (tiempo)

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1.2. CATALIZADOR

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ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS ENZIMAS

Los enzimas son catalizadores especficos.

En una reaccin catalizada por un enzima:

1. La sustancia sobre la que acta el enzima se llama

sustrato.

2. El sustrato se une a una regin concreta del enzima,

llamada centro activo.

3. Se forman los productos y el enzima ya puede comenzar

un nuevo ciclo de reaccin

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REACCIN CATALIZADA

1.- El enzima y 2.- Unin al 3.- Formacin de

su sustrato centro activo productos

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ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS ENZIMAS

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1.3. NOMENCLATURA

Hay varias formas mediante las cuales se asigna

el nombre a un enzima:

a) Nombres particulares.
b) Nombre sistemtico.
c) Cdigo de la comisin enzimtica (EC).
Enzyme Comission.

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1.4. CLASIFICACIN DE LOS ENZIMAS

En funcin de su accin cataltica especfica,

distinguimos 6 grandes grupos o clases:

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Clase 2: TRANSFERASAS
Clase 3: HIDROLASAS
Clase 4: LIASAS
Clase 5: ISOMERASAS
Clase 6: LIGASAS
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Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxido reduccin, es decir,

transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e-)
de un sustrato a otro, segn la reaccin general:

AH2 + B A + BH2
Ared + Box Aox + Bred

Ejemplos son la Succinato deshidrogenasa o la

Citocromo c oxidasa.
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Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

En este grupo se incluyen las deshidrogenasas, oxidasas,

oxigenasas y peroxidasas.
Esquema de oxidorreductasas

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Clase 2: TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo qumico

(distinto del hidrgeno) de un sustrato a otro,
segn la reaccin:
A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la

reaccin siguiente:
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

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Clase 2: TRANSFERASAS

Promueven la transferencia de distintos grupos qumicos

entre una molcula donadora y una aceptora.
Dentro de las ms estudiadas se incluye: Glicosil transferasas,
Amino transferasas y Fosfo transferasas
Ejemplo de la glucoquinasa.

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Clase 2: TRANSFERASAS

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Clase 3: HIDROLASAS

Llevan a cabo la ruptura de enlaces covalentes

con la introduccin de una molcula de agua.

Catalizan las reacciones de hidrlisis:

A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin:

Lactosa + agua Glucosa + Galactosa

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Clase 3: HIDROLASAS

Las enzimas hidrolticas que incluyen:

Amilasas, esterasas, glicosidasas, lipasas y proteasas, entre
otras.
Son las que se utilizan, con mayor frecuencia, como aditivos
en la industria alimentaria.

Introduccin de una molcula de agua

H2 O

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Clase 4: LIASAS

Catalizan reacciones de ruptura de enlaces para

la eliminacin de un determinado grupo qumico
del sustrato:
A-B A + B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que

cataliza la reaccin:

cido acetactico CO2 + acetona

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Clase 4: LIASAS

cido acetactico CO2 + acetona

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Clase 5: ISOMERASAS

Catalizan la interconversin de ismeros:

A B

Un ejemplo, la fosfotriosa isomerasa que cataliza las

reaccin representada:

Gliceraldehdo-3-fosfato Dihidroxiacetona-fosfato

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Clase 5: ISOMERASAS

Gliceraldehdo-3-fosfato Dihidroxiacetona-fosfato

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Clase 6: LIGASAS

Promueven la unin covalente de dos sustratos

con la ruptura de un enlace pirofosfato (ATP, UTP
o CTP).
El termino ligasa es sinnimo de sintetasa.
A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa

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Clase 6: LIGASAS

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Provoca la
Unin
covalente

Ruptura de un
pirofosfato

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1.4. CLASIFICACIN DE LOS ENZIMAS

Clase Reaccin Ejemplo

1. Oxidorreductasas Reacciones de oxido-reduccin. Peroxidasas,
Transferencia de (H) o (e-) deshidrogenasas

2. Transferasas Transferencia de un grupo qumico de un sustrato Cinasas,

a otro. cetoaldolasas

3. Hidrolasas Ruptura de enlaces con adicin de molculas de Peptidasas,

agua (H2O). glucosidasas.

4. Liasas Ruptura de enlaces sin adicin de molculas de Carboxipeptidasas

agua y eliminacin de un determinado grupo aldolasas
qumico.

5. Isomerasas Alteran la configuracin molecular de los sustratos. Racemasas,

epimerasas.

6. Ligasas Promueven la unin covalente de dos sustratos RNA ligasa

con la ruptura de un enlace pirofosfato

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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Las enzimas tienen la capacidad de catalizar

reacciones qumicas de manera muy especfica.

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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Es decir, su intervalo de accin se limita a

un determinado tipo de compuesto que
debe reunir ciertas caractersticas
estructurales para que pueda ser
utilizado como sustrato.

Su especificidad, es una propiedad que las

hace muy diferentes a muchos
catalizadores no biolgicos.

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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Especificidad estereoqumica.

Regioespecificidad.

Quimioselectividad.

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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Especificidad estereoqumica.
Se puede explicar a partir de la especificidad de las
glucosidasas.

La maltosa (O--D-glucopiranosil-(1-4)-O--D-glucopiransido) y
La celobiosa (O--D-glucopiranosil-(1-4)-O--D-glucopiransido)

son disacridos compuestos por dos molculas de glucosa,

poseen el enlace glucosdico con configuracin y con
respecto al C1, respectivamente, lo que ocasiona una orientacin
de los grupos glucosdicos diferente.
Esto ocasiona que la celobiosa no pueda ser hidrolizada por una -
glucosidasa.
As como la maltosa no puede ser sustrato de una -glucosidasa.
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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Especificidad estereoqumica.

-glucosidasa

No es posible

-glucosidasa

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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Regioespecificidad.

reconocen un determinado
grupo qumico slo en una
determinada posicin de la
molcula.

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2. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Quimioselectividad.

Se presenta cuando las enzimas actan sobre un sustrato

que contiene un determinado enlace y un grupo qumico
especfico al lado de ste.

Ejemplo de la tripsina: hidroliza los enlaces peptdicos en los que el grupo

carboxilo del enlace est dado por lisina o arginina.

Proteasas vegetales (papana y ficina) hidrolizan las uniones adyacentes a

aminocidos bsicos, leucina o glicina.

Pepsina acta sobre los enlaces que contienen aminocidos aromticos o

cidos dicarboxlicos.

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3. SITIO ACTIVO DE LAS ENZIMAS

El centro activo es una cavidad existente en la superficie

del enzima que est compuesta interiormente por una
serie de residuos de aminocidos .

Se ha mencionado que las protenas con actividad cataltica son

esencialmente globulares, con una superficie irregular, que presenta
protuberancias y cavidades.
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3. SITIO ACTIVO DE LAS ENZIMAS

Dependiendo del plegamiento de la protena, ciertos residuos

de aminocidos, generalmente polares, se exponen en la
estructura globular de la superficie de la protena mientras
otros quedan ocultos dentro de la molcula.

Generalmente, es en la superficie donde se ubica el dominio

de interaccin con el sustrato, es llamado sitio activo.
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3. SITIO ACTIVO DE LAS ENZIMAS

Residuos de aminocidos sobre la superficie de

la enzima forman el sitio activo.

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3. SITIO ACTIVO DE LAS ENZIMAS

Mecanismo de accin de la -galactosidasa (lactasa). Ntese que el sitio activo est

formado por el nitrgeno nuclefilo de la histidina y el sulfhdrico de la cistena.
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

La velocidad a la que las reacciones enzimticas

proceden depende de varios factores, dentro de
los que destacan:

pH.
Temperatura.
Concentracin de sustrato.
Concentracin de enzimas.
Agua del medio.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

1. Efecto del pH.

Para cada enzima existe un valor de pH al cual

alcanza la mayor velocidad de reaccin (Vo) .

La actividad de las enzimas depende fuertemente de la concentracin

de iones hidronio del medio.
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

1. Efecto del pH.

[H] afecta el grado de ionizacin de los aminocidos
de la protena, incluyendo a los del sitio activo.

El pH influye en la estructura tridimensional de la protena y a su vez, sobre la

afinidad que tenga la enzima por el sustrato.
La mayora de las enzimas presentan un rango de pH relativamente estrecho
en el que presentan una actividad ptima, desactivndose en pHs extremos.
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

1. Efecto del pH.

Efecto del pH en la actividad enzimtica: (a), pH ptimo; (b), intervalo de estabilidad de la

enzima; (c), intervalo de inactivacin reversible, y (d), inactivacin irreversible
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

1. Efecto del pH.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

1. Efecto del pH. tripsina colinesterasa

pepsina
Tasa de reaccin (M)

El pH afecta la formacin
de puentes de H y de S
en las protenas y as
afectan a su forma.

2 4 6 8 10
pH
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

1. Efecto del pH.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

1. Efecto del pH.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

2. Efecto de la temperatura.
La velocidad de las reacciones enzimticas se incrementa
con la temperatura, al aumentar la energa cintica de las
molculas, pero slo en el intervalo en que la enzima es
estable y retiene su capacidad cataltica.

Temperatura optima: 30 45C.

Inactividad: 60C.

Q10 mide el efecto de la temperatura

en la velocidad de las reacciones.

20 40C Q10 2 +10

10 =

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

2. Efecto de la temperatura.

Temperatura ptima
Tasa de reaccin

La tasa de La Enzima se
duplica cada desnaturaliza y pierde su
10oC capacidad cataltica

Temperatura
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

2. Efecto de la temperatura.
En casos extremos, cuando el incremento es muy grande, se
favorece la desnaturalizacin y consecuentemente la protena
pierde su capacidad.

Enzimas termfilas.
Aisladas de microorganismos
termfilos.

Aplicacin potencial:

Procesamiento almidn.
Procesos a temperaturas que
limiten el crecimiento de
microorganismos
contaminantes.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

2. Efecto de la temperatura.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

2. Efecto de la temperatura.

Inactivacin trmica de la polifenol

oxidasa de la remolacha sometida a
incubacin a diferentes temperaturas.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

2. Efecto de la concentracin de sustrato.

Una enzima funciona de manera eficiente cuando la
concentracin de sustrato est en exceso en
relacin con la concentracin de enzima.

Esto se debe a que las colisiones exitosas con el reactivo son

ms frecuentes, asegurando as la mayor actividad enzimtica.

En estas condiciones, el producto se obtiene a la mxima

velocidad posible para la cantidad de enzima presente.

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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

2. Efecto de la concentracin de sustrato.

Ok Vmax = Tasa de reaccin mxima
Tasa de reaccin(M)

Vmax alcanzada cuando

todos los sitios activo se
llenan.
Algunos sitios activos
libres a bajas
concentraciones de
Sustrato

Concentracin de Sustrato
La tasa de accin enzimtica es dependiente del N de molculas de Sustrato presentes
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

2. Efecto de la concentracin de sustrato.

Tasa inicial de la reaccin

Tasa de reaccin (M)

Se mide la tasa al inicio

de la reaccin antes de
que ciertos factores (por
ej. la concentracin de
Sustrato) hayan tenido
tiempo de cambiar.

Variable independiente
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4. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN

ENZIMTICA

2. Efecto de la actividad enzimtica.

Los alimentos se deshidratan para evitar el
crecimiento microbiano; sin embargo, aun en estas
condiciones perdura la accin de muchas enzimas.

Las verduras y las frutas deshidratadas estn sujetas a reacciones de

deterioro cuando no se inactivan sus enzimas con un tratamiento
de escaldado.

Algunas enzimas llegan a actuar con un mnimo de agua, como

ocurre con las lipasas que contienen los aceites puros.

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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

Consiste en analizar como vara la velocidad de las reacciones

catalizadas enzimticamente en funcin de algunos
parmetros experimentales como la concentracin del
sustrato o la del propio enzima, lo que globalmente se conoce
con el nombre de cintica enzimtica.

Modelo desarrollado por Leonor Michaelis y Maud Menten.

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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

Modelo Michaelis y Menten

Cuando el reactivo o sustrato (S) est en contacto con la enzima (E),
rpidamente se combinan para formar un complejo enzima-sustrato (ES).

Posteriormente, de este complejo se liberan tanto el producto (P) como la

enzima, dejndola disponible para combinarse con una nueva molcula de
sustrato.

Los coeficientes k1, k-1, k2 y k-2 representan las constantes de velocidad

para cada reaccin.
La formacin del complejo ES es generalmente rpida, mientras que su
descomposicin en producto y enzima libre es un paso lento, (k2 < k1),
mientras que k2 es generalmente mucho mayor que k2.
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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

Segn lo indica el sentido de las flechas, tanto la formacin del

complejo enzima-sustrato como su consumo para liberar al
producto, pueden ser procesos reversibles.
+ +
+ +

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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

Durante los primeros instantes de la reaccin, la velocidad

de formacin de producto (P/t) se define como
velocidad inicial ( )
+ +
+ +

= 2 Proporcional a la concentracin del complejo ES.

La concentracin de enzima total , en cualquier

momento es igual a [E] + [ES] (enzima libre + enzima en el
complejo)
= +

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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

Cuando [S]>>[E] la enzima est totalmente saturada, es

decir, se encuentra toda formando el complejo [ES], por lo
que se encuentra a su mxima velocidad ( )
+ +
+ +

= 2 =

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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

+ +
+ +

= + =

= 2 = 2 =

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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

Es importante recordar que existe una relacin entre la

concentracin de los reactivos con la velocidad de
reaccin, lo que define el orden de una reaccin qumica.

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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

constante de
Michaelis-
Menten o Km.
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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

En la parte superior de la grafica, la velocidad de reaccin no depende

de la concentracin del sustrato y por lo tanto es una reaccin de orden
cero.
Por lo que depender solamente de la concentracin de la enzima.

= 2 =
+ +
+ +

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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

Por otra parte, en la figura se observa que en concentraciones

bajas de sustrato, la velocidad ( ) en los inicios de la reaccin
es proporcional a la concentracin de sustrato y, por lo tanto,
se establece un sistema de primer orden.

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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

A la relacin entre k1, k-1 y k2 se le conoce con el

nombre de constante de Michaelis-Menten o Km.
1 + 2
=
1
La Km, junto con k2, tambin conocida como constante
cataltica (kcat) o nmero de recambio, son especficas para
cada enzima y la relacin kcat/Km determina la eficiencia
cataltica de la enzima para un determinado sustrato

=

+ +
+ +

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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

+ +
+ +

[]0 > []0 <

= []0
=

[]
=
+[]
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5. CINTICA DE REACCIN ENZIMTICA

constante de
Michaelis-
Menten o Km.
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6. INHIBICIN ENZIMTICA

Existen una serie de sustancias,

llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la
accin de los enzimas.

La inhibicin enzimtica puede ser:

Inhibicin Irreversible.

Inhibicin reversible:
Inhibicin competitiva.
Inhibicin acompetitiva.
Inhibicin no competitiva.
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6. INHIBICIN ENZIMTICA

6.1. Inhibicin Irreversible

Algunos inhibidores se combinan de modo
permanente con el enzima unindose
covalentemente a algn grupo funcional esencial
para la catlisis con lo que el enzima queda
inactivado irreversiblemente.

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6. INHIBICIN ENZIMTICA

6.2. Inhibicin Reversible

Los inhibidores reversibles se combinan
transitoriamente con el enzima.

Competitiva.
Acompetitiva.
No competitiva.

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6. INHIBICIN ENZIMTICA

6.2.1 Inhibicin Competitiva (Reversible)

El inhibidor es una molcula que presenta un cierto
parecido estructural con el sustrato, de manera que
puede competir con l por acceder al centro activo.
Pero que no posee ningn enlace susceptible de ser atacado
por el enzima.

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6. INHIBICIN ENZIMTICA

6.2.1 Inhibicin Competitiva (Reversible)

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6. INHIBICIN ENZIMTICA

6.2.1 Inhibicin Acompetitiva (Reversible)

El inhibidor no se combina con el enzima libre ni
afecta a su unin al sustrato, sino que da lugar a un
complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no
se descompone.

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6. INHIBICIN ENZIMTICA

6.2.1 Inhibicin Acompetitiva (Reversible)

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6. INHIBICIN ENZIMTICA

6.2.1 Inhibicin No Competitiva (Reversible)

El inhibidor puede combinarse con el enzima libre o bien
con el complejo enzima-sustrato, interfiriendo en la
accin de ambos.
Los inhibidores no competitivos se unen a un lugar del enzima diferente del centro
activo provocando en el una alteracin que dificulta bien la formacin del
complejo enzima-sustrato.
o bien la descomposicin de ste para dar lugar a los productos.

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6. INHIBICIN ENZIMTICA

6.2.1 Inhibicin No Competitiva (Reversible)

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7. FUENTES DE ENZIMAS

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7. FUENTES DE ENZIMAS

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7. FUENTES DE ENZIMAS

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7. FUENTES DE ENZIMAS

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