Ao del Buen Servicio al Ciudadano

Tema
COLGENO

Trabajo presentado por

Ortega Triveo, Isaac
Peceros Allca, Marleny

Tutor
Lic. Daz Enrquez, Noelia

Para el Curso de
FISIOTERAPIA II

Lima, Octubre 2017

 INTRODUCCION

El colgeno es una protena fibrosa insoluble que se caracteriza por contener

grandes cantidades de una estructura regular formando un cilindro de una gran
longitud. El colgeno se encuentra en todos los tejidos en los que sirve de
armazn de sostn. Su importancia se corresponde con su elevado porcentaje:
por ejemplo, supone el 4% del hgado, el 10% de los pulmones, el 50% del
cartlago y el 70% de la piel.
El colgeno est compuesto por tres cadenas que forman una triple hlice. Cada
cadena tiene unos 1 000 a 1 400 aminocidos de los cuales uno de cada tres es
una glicina. A intervalos regulares se encuentran otros aminocidos, la prolina y
la hidroxiprolina, poco frecuentes en otras protenas. La presencia de estos
aminocidos particulares permite que las tres cadenas se enrollen una alrededor
de la otra formando una fibra muy resistente. Adems, entre las cadenas se
establecen puentes de hidrgeno que confieren al colgeno una gran estabilidad.
Se conocen al menos 12 tipos de colgeno, numerados del I al XII. El ms
sencillo, de tipo I contiene una larga hebra de triple hlice que termina en los
llamados telopptidos (cada uno de los cuales finaliza en un -COOH o -NH2
terminal), que son pequeos segmentos que ya no tienen estructura
superhelicoidal. Las molculas de colgeno de tipo I se asocian una al lado de
la otra mediante una reaccin catalizada por una enzima especfica la lisil-
oxidasa que une la hidroxiprolina de una cadena con un resto de lisina de otra
cadena. De esta manera se forman largas fibras. En otros tipos de colgeno, las
cadenas finalizan por estructuras ms o menos globulares. Por ejemplo, la
membrana basal que soporta la piel est formada un colgeno de tipo IV, que
tiene un extremo o cabeza globular y una cola extra. En la membrana basal, las
cabezas se unen una con otras mientras que las colas se asocian de cuatro en
cuatro formando unos complejos en forma de X. De esta manera se forma un
retculo en el que otras molculas (en este caso laminina y otros proteoglicanos)
se entrecruzan formando una densa lmina. El colgeno de tipo I est codificado
por los genes COL1A1 y COL1A2.
El colgeno de tipo II, abundante en el cartlago hialino, en el humor vtreo del
ojo y en el ncleo pulposo de los discos intervertebrales est formado por fibras
mucho ms gruesas.
El colgeno de tipo III, est codificado por el COL1A3. Se encuentra en casi
todos los tejidos en los que aparece el tipo I siendo excepciones, los huesos, los
tendones y la crnea.
El colgeno de tipo VI se encuentra en muchos tejidos, incluyendo la aorta, los
tendones y la piel. Es producido por los fibroblastos.
La sntesis del colgeno se inicia en el citoplasma formndose cadenas aisladas
que son llevadas al retculo endoplsmico donde los residuos de lisina y de
prolina son hidroxilados, mediante sendas enzimas que requieren Fe+3 y vitamina
C como cofactores. La hidroxilacin de la prolina hace termoestable a la protena,
mientras que la hidroxilacin de la lisina permitir el entrecruzamiento de varias
triples hlices. En este punto, las glicosil-transferasas del retculo
endoplsmatico glicosilan algunos restos de hidroxilisina. La triple hlice es
ensamblada entonces quedando los extremos como polipptidos libres, que
pueden plegarse para formar las estructuras globulares. Las triples hlices son
transportadas al aparato de Golgi donde son modificadas por sulfatacin,
fosforilndose algunas serinas. El procolgeno resultante terminado es
excretado de la clula a travs de vesculas secretoras.
La conversin del procolgeno en colgeno tiene lugar extracelularmente. Los
telopptidos terminales son hidrolizados por proteasas especficas y las triples
hlices se ensamblan en fibrillas, momento en el que pueden participar otras
protenas del tejido conjuntivo como la laminina. Algunos de los restos de
hidroxilisina son convertidos a aldehidos reactivos por la lisil-oxidasa, aldehidos
que reaccionan con otros restos de lisina o hidroxilisina para formar los
entrecruzamientos.
DEFINICIN
El colgeno es una protena esencial en la formacin del tejido conectivo (tejido
de soporte), siendo secretadas por los fibroblastos, clulas epiteliales y del
msculo liso. Se presenta en forma de fibras que permiten una cierta resistencia
a la elasticidad de los tejidos cuando se estiran.
El colgeno es una protena que forma parte del tejido de sostn del cuerpo y
que es muy abundante en nuestro organismo. Adems de ser unas de las
protenas ms abundante en el cuerpo humano (25% de la masa total de
protenas)
Cada una de las cadenas poli peptdicas es sintetizada por los ribosomas unidos
a la membrana del retculo endoplsmico y luego son trasloadas al lumen del
mismo en forma de grandes precursores (pro cadenas ), presentando
aminocidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el
retculo endoplsmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego
algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas
hidroxilaciones son tiles para la formacin de puentes de hidrgeno
intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhlice.
Tras su secrecin, los propptidos de las molculas de procolgeno son
degradados mediante proteasas convirtindolas en molculas de tropocolgeno
asocindose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colgeno.
La formacin de fibrillas est dirigida, en parte, por la tendencia de las molculas
de procolgeno a auto ensamblarse mediante enlaces covalentes entre los
residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y peridico de las
molculas de colgeno individuales en la fibrilla.

FUNCIN
Las fibras de colgeno forman estructuras que resisten las fuerzas de traccin.
Su dimetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organizacin tambin;
en la piel de los mamferos est organizadas como cestos de mimbre, lo que
permite la oposicin a las tracciones ejercidas desde mltiples direcciones. En
los tendones lo estn en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje
principal de traccin. En el tejido seo adulto y en la crnea se disponen en
lminas delgadas y superpuestas, paralelas entre s, mientras las fibras forman
ngulo recto con las de las capas adyacentes.
Las clulas interactan con la matriz extracelular tanto mecnica como
qumicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. As,
distintas fuerzas actan sobre las fibrillas de colgeno que se han secretado,
ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su
compactacin y su estiramiento.
CARACTERSTICAS

Se caracteriza principalmente por su notable resistencia: una fibra de 1 mm de

dimetro puede soportar una carga de 10 a 40 kg. El colgeno est constituido
por un conjunto de tres cadenas polipeptdicas (1 000 a 1 400 aminocidos por
cadena).
Agrupadas en una estructura helicoidal. La glicina constituye la tercera parte de
los aminocidos de cada Cadena, hecho nico entre todas las protenas del
organismo. La repeticin de 333 tripletes de forma Gli-X- Y preside la estructura
de cada una de las cadenas.
En posicin X se encuentra, en la mayora de los casos, la prolina; exposicin Y,
se encuentran la hidroxiprolina y la hidroxilisina, dos aminocidos que no
abundan en la constitucin de las otras protenas del organismo.
Existen como mnimo cuatro tipos de colgeno genticamente distintos, funcin
de la estructura de las cadenas polipeptdicas o cadenas alfa. La estructura
helicoidal, responsable de la rigidez y la resistencia de las fibras, es especfica
de la molcula de colgeno. Ante esta situacin, no slo ha de existir cuatro tipos
de colgeno, sino una gama de familia ms amplia, que consta de 27 tipos en la
actualidad.

ESTRUCTURA DEL COLGENO

El colgeno, protena constituyente de los tejidos conjuntivos, como la piel, los
tendones y el hueso, es la protena ms abundante del organismo
El colgeno posee una estructura secundaria tridimensional consistente en una
"cadena " (no confundir con hlice), es una hlice levgira con alrededor de
3 residuos por vuelta. En cuanto a la estructura cuaternaria, tres cadenas
superenrolladas forman una triple hlice dextrgira. Cabe destacar que no
encontramos estructura terciaria en esta protena.

COMPORTAMIENTO DEL COLGENO

Las fibras de colgeno confiere una resistencia mayor a los tejidos que las
contienen, a diferencia de la elastina que forma una red istropa las fibras de
colgeno se presenten estructuradas en haces anistropos, lo cual confiere
un comportamiento mecnico anistropo con mayor rigidez en la direccin de las
fibras de colgeno. Muchas estructuras multicapa como las arterias, el esfago,
o la piel, contienen diversas capas de colgeno, en las cuales la direccin
preferente de las fibras en cada capa es diferente, eso da una respuesta
estructural complicada.
Los enlaces cruzados intermoleculares proveen gran resistencia a la tensin de
la estructuras del colgeno, existiendo una relacin entre el nmero de enlaces
cruzados con la produccin de colgeno.
Es sabido que el colgeno tiene un proceso de produccin y desintegracin de
forma continua y simultnea. Si la produccin del colgeno excede a la
desintegracin del mismo se forman enlaces cruzados, lo cual hace que la
estructura sea ms resistente al estiramiento.

FORMACIN
El colgeno contiene aminocidos especficos: glicina, prolina, Hidroxiprolina y
arginina. Estos aminocidos tienen un arreglo regular en cada una de las tres
cadenas de estas subunidades de colgeno.
La secuencia a menudo sigue el patrn de Gly-Pro-X o Gly-X-Hyp, donde X
puede ser cualquiera de varios otros residuos de aminocidos.
Prolina o hidroxiprolina constituyen aproximadamente 1/6 de la secuencia
total. La Glicina (Gly) se encuentra en casi cada tercer residuo, representando
1/3 de la secuencia de lo que significa que aproximadamente la mitad de la
secuencia de colgeno no es glicina, prolina o hidroxiprolina. La Prolina (Pro)
hace el 17% de colgeno.
El colgeno tambin tiene dos raros derivados aminocidos que no se insertan
directamente durante la traduccin. Estos aminocidos se encuentran en
ubicaciones especficas en relacin con la glicina y son modificados post-
translationally por enzimas diferentes, los cuales requieren vitamina C como
cofactor.
Hidroxiprolina se deriva de la prolina e hidroxilisina derivados de lisina.
Dependiendo del tipo de colgeno, un nmero variable de hydroxylysines es
glicosiladas (en su mayora con disacridos adjuntos).
Adems, la repeticin regular y alto contenido de glicina se encuentra en slo
unas pocas otras fibrosas protenas, como la fibrona de la seda. En seda 75-
80% es - Gly-Ala-Gly-Ala-con 10% serina y de la elastina es rico en glicina,
prolina y alanina (Ala), cuyo lado es un grupo metilo pequeo, inerte.
El contenido de glicina en abundancia no se encuentra en las protenas
globulares excepto en secciones muy cortas de su secuencia. Porque la glicina
es el aminocido ms pequeo, sin embargo, juega un papel nico en las
protenas estructurales fibrosas.
CMO SE HA DE FORMAR EL COLGENO?

a) Intracelular
S e p r o d u c e l a t r a n s c r i p c i n d e l A D N e n A R N m . El ARNm viaja
hasta el retculo endoplasmtico rugoso (RER). Durante la traduccin, dos
tipos de cadenas de pptidos se forman en los ribosomas en el retculo
endoplasmtico rugoso (RER). Estas son llamadas las cadenas alfa-1 y alfa-2.
Estas cadenas de pptidos (conocidas como preprocolgeno) con pptidos de
registro en cada extremo y un pptido seal.

El preprocolgeno luego se libera en el lumen del RER. A partir de entonces los

pptidos seal son hendidos dentro del RER y las cadenas de pptidos ahora se
llaman cadenas pro-alfa.
La hidroxilacin de los aminocidos lisina y prolina se produce dentro del lumen.
Este proceso es dependiente de cido ascrbico (vitamina C) como cofactor. Se
produce ms glicosilacin de residuos especficos hidroxilisina. La glicolisacin
se da a la par con este proceso, la cual consiste en la unin de dos azcares
Gal y Glc (galactosa y glucosa).
Luego de ello, se forma una triple hlice de colgeno con enlaces sulfuro y
puentes de hidrgeno, esta triple estructura helicoidal est formada dentro del
retculo endoplasmtico de cada dos cadenas de alfa-1 y una cadena de alfa-2.
El producto de este mecanismo se llama procolgeno.
Procolgeno es transportado en el aparato de Golgi, donde se empaquetan y
secretada por exocitosis.
b) Extracelular

Una vez fuera de la clula, los pptidos de registro son hendidos, y por accin de
proteasas especficas las regiones N-terminal y C-terminal se separan, formando
una triple hlice de tropocolgeno.
Estas molculas de tropocolgeno se ensamblan a travs de enlaces
entrecruzados por la lisil oxidasa que une residuos hidroxilisina y lisina., para
formar microfibrillas de colgeno, asimismo ests microfibrillas se alinean para
formar fibrillas y ests siguen el mismo mecanismo anterior, dando as finalmente
la formacin de la fibra de colgeno.

TIPOS DE COLGENO
El colgeno en lugar de ser una protena nica, se considera una familia de
molculas estrechamente relacionadas pero genticamente distintas. Cmo se
mencion anteriormente, en la actualidad ha de existir 27 tipos de colgenos, sin
embargo an se sigue en investigacin, ante ello se describen los siguientes
tipos de colgeno:
Colgeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso,
el tendn, la dentina y la crnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20
a 100 nm de dimetro, agrupndose para formar fibras colgenas
mayores. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos.
Su funcin principal es la de resistencia al estiramiento.
 Colgeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartlago, pero tambin
se presenta en la crnea embrionaria y en la notocorda, en el ncleo
pulposo y en el humor vtreo del ojo. En el cartlago forma fibrillas finas de
10 a 20 nanmetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas
ms grandes, indistinguibles morfolgicamente del colgeno tipo I. Estn
constituidas por tres cadenas alfa2 de un nico tipo. Es sintetizado por el
condroblasto. Su funcin principal es la resistencia a la presin
intermitente.
Colgeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de
los vasos sanguneos, la dermis de la piel y el estroma de varias
glndulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50
nanmetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Est
constituido por una clase nica de cadena alfa3. Es sintetizado por las
clulas del msculo liso, fibroblastos, gla. Su funcin es la de sostn de
los rganos expandibles.
Colgeno tipo IV: Es el colgeno que forma la lmina basal que subyace
a los epitelios. Es un colgeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que
forma un fieltro de molculas orientadas al azar, asociadas a
proteoglicanos y con las protenas estructurales laminina y entactina. Es
sintetizado por las clulas epiteliales y endoteliales. Su funcin principal
es la de sostn y filtracin.
Colgeno tipo V: Presente en la mayora del tejido intersticial. Se asocia
con el tipo I.
Colgeno tipo VI: Presente en la mayora del tejido intersticial. Sirve de
anclaje de las clulas en su entorno. Se asocia con el tipo I.
Colgeno tipo VII: Se encuentra en la lmina basal.
Colgeno tipo VIII: Presente en algunas clulas endoteliales.
Colgeno tipo IX: Se encuentra en el cartlago articular maduro.
Interacta con el tipo II.
Colgeno tipo X: Presente en cartlago hipertrfico y mineralizado.
Colgeno tipo XI: Se encuentra en el cartlago. Interacta con los tipos II
y IX.
Colgeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como
los tendones y ligamentos. Interacta con los tipos I y III.
Colgeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una protena
asociada a la membrana celular. Interacta con los tipos I y III.
Colgeno tipo XIV: Aislado de placenta; tambin detectado en la mdula
sea.
Colgeno tipo XV: Presente en tejidos derivados del mesenquma.
Colgeno tipo XVI: Intima asociacin con fibroblastos y clulas
musculares lisas arteriales; no se asocia fibrillas colgenas tipo I.
Colgeno tipo XVII: Colgeno de Transmembrana no se halla
habitualmente en la membrana plasmtica de las clulas.
Colgeno tipo XVIII: Presentes en las membranas basales, epiteliales y
vasculares.
 Colgeno tipo XIX: Se localiza en fibroblastos y en el hgado.
Colgeno tipo XX: Presente en la crnea, en el cartlago esternal y en
los tendones.
Colgeno tipo XXI: Hallado en encas, msculo cardaco y esqueltico y
otros tejidos humanos con fibrillas de colgeno tipo I.

PATOLOGAS ASOCIADAS A LA MOLCULA DE COLGENO

Sndrome de Ehlers- Danlos
Se caracteriza por la hiperelasticidad cutnea y una hiperlaxitud
ligamentaria. Se distinguen varios tipos dentro de esta afeccin, en
funcin del trastorno especifico de la sntesis del colgeno.
- Tipo IV: Dficit relativo o absoluto de colgeno de tipo III. Este es
responsable de una fragilidad cutnea, intestinal y vascular, que puede
provocar una muerte sbita por rotura intestinal o por rotura de un vaso
de grueso calibre.
- Tipo V: Dficit de lisiloxidasa. La consecuencia es una fragilidad de la
piel y una perturbacin de los procesos de cicatrizacin.
- Tipo VI: Los pacientes presentan entonces escoliosis graves,
luxaciones recidivantes e hiperlaxitud cutnea y ligamentosa.
- Tipo VII: Sintomatologa similar a la del tipo VI.

Osteognesis Imperfecta
Un dficit relativo o absoluto de la sntesis del colgeno de tipo 1 sera el
responsable de esta afeccin gentica del colgeno, de la que existen al
parecer varios tipos. Se acompaa siempre de fragilidad sea y
frecuentemente de hiperlaxitud cutnea y articular.

Enfermedad de Marfan
Se piensa que la responsable de esta afeccin hereditaria, de transmisin
autosmica y de incidencia variable, sera una anomala de los enlaces
transversales de la molcula de colgeno. Los signos principales son:
longitud excesiva de los miembros (con aracnodactilia), hiperlaxitud
ligamentosa, escoliosis y trax en embudo. Pueden asociarse igualmente:
miopa, luxacin del cristalino y diversas malformaciones
cardiovasculares, del tipo de aneurisma, diseccin artica e insuficiencia
valvular.

Escorbuto
Esta enfermedad adquirida es secundaria a un dficit de cido ascrbico.
Ahora bien, el cido ascrbico interviene en varias reacciones enzimticas
y su presencia es indispensable para la constitucin de la hidroxiprolina.
La carencia de este aminocido, necesario para la formacin de la triple
hlice, viene a alterar, pues, la sntesis de las fibras col- genas. El
sntoma ms importante es una deficiencia de los procesos de
cicatrizacin por insuficiencia de colgeno (ausencia de cicatrizacin de
las heridas y reapertura de cicatrices antiguas)
Esclerodermia
 La esclerodermia es una de las formas ms graves dentro de las
afecciones secundarias a un trastorno del colgeno. Esta enfermedad se
caracteriza por la acumulacin de depsitos excesivos de colgeno en los
tejidos. El trastorno consiste, al parecer, en una aceleracin de la sntesis
y de los depsitos de colgeno, que conduce a una proliferacin
maligna de las fibras colgenas. En esta afeccin, que no es gentica,
la alteracin del mecanismo de regulacin de la sntesis del colgeno no
sera secundaria a un trastorno primitivo de sta, sino que obedecera a
otra causa (presencia de un virus lento). La enfermedad comienza
progresivamente, interesa primero a la piel a nivel de las manos y se
extiende a continuacin hacia el tejido subcutneo y a los diferentes
rganos, principalmente el corazn, los pulmones y los riones. La
evolucin es habitualmente fatal.

PATOLOGAS ASOCIADA AL COLGENO

Enfermedades Hereditarias Enfermedades adquiridas

Sndrome de Ehlers - Danlos Deficiencias nutricionales

Variantes de Osteognesis Imperfecta Respuesta a la inflamacin

Epidermolisis Bullosa Fibrosis

Condrodisplasias Aterosclerosis

Sndrome de Cutis Laxa Artrosis

Sndrome de Menkes Envejecimiento Prematuro

Homocistinuria Neoplasia

Sindrome de Marfan Esclerodermia

BIBLIOGRAFIA

Souchard Philippe. Reeducacion Postural Global RPG. El mtodo.

Elsevier Masson. 2012
Lizarbe Iracheta A. El Colgeno, Un cemento biolgico que mantiene la
arquitectura y plasticidad tisular?.
Welschv Ulrich; Sobotta Johannes. Histolologa. 2 ed. Editorial
Panamericana. Espaa. 2009.
Prockop DJ ; Guzmn NA. El colgeno.
Karp Gerald. Biologa celular y molecular, Conceptos y experimentos. 6
ed. Editorial McGraw Hill. 2014