Las protenas pueden ser hidrolizadas con cido clorhdrico por ebullicin durante muy largo

tiempo en el laboratorio; en cambio, en la digestin de protenas se inicia en el estmago

gracias a la accin conjunta del cido clorhdrico y de la pepsina (es una enzima digestiva
que se secreta en el estmago y que hidroliza las protenas en el estmago), con la ayuda de
las enzimas, la protelisis (hidrlisis de los enlaces peptdicos en las protenas) se lleva a
cabo en corto tiempo a la temperatura corporal.
Podemos ver como las protenas que conectan o rompen enlaces actan como catalizadores
moleculares; aceleran en varias rdenes de magnitud el ajuste de un equilibrio de reaccin
qumico y hacen que procesos que normalmente duraran una eternidad tengan lugar en un
momento. Muchas protenas han desarrollado una habilidad fundamental para la vida que
consiste en acelerar las reacciones qumicas sin sufrir ningn tipo de modificacin en el
proceso; sta es bsicamente la definicin clsica de un catalizador.
Una enzima es una molcula que se encuentra conformada principalmente por protena que
producen las clulas vivas, siendo su funcin destacada la de actuar como catalizador y
regulador en los procesos qumicos del organismo, es decir, cataliza las reacciones
bioqumicas del metabolismo. Una enzima aumenta la velocidad con que una reaccin se
aproxima al equilibrio, ellas no modifican el punto de equilibrio ni el sentido en que se
produce la reaccin. Entonces, la reaccin que se encuentra bajo los efectos de una enzima
alcanzar su equilibrio justo de una manera mucho ms rpida que una reaccin que no se
encuentra catalizada. Aproximadamente, los estudios indican que una enzima puede catalizar
cerca de 4.000 reacciones bioqumicas distintas.
Las enzimas son catalizadores biolgicos que aumentan la velocidad de las reacciones
qumicas.
La catlisis enzimtica presenta dos caractersticas:
La enzima no se modifica tras su actuacin cataltica.
La enzima aumenta la velocidad de reaccin sin afectar las propiedades
termodinmica del sistema con el que interacta.
Al igual que otras protenas, las enzimas se ven afectadas por los cambios de temperatura. A
temperaturas superiores a 50C la mayora de las enzimas empiezan a desnaturalizarse (es un
cambio estructural de las protenas, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su
ptimo funcionamiento y a veces tambin cambian sus propiedades fsico-qumicas) y
pierden capacidad cataltica. En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones
qumicas: por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de
cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la
actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima (Figura de la derecha). Por
encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura
es contrarrestado por la prdida de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica,
y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.
El pH tambin afecta a las enzimas, tanto mediante efectos directos sobre la estructura de la
protena enzimtica. Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH;
amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el
pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra. Como la
conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas elctricas, habr un pH en el
cual la conformacin ser la ms adecuada para la actividad cataltica, Este es el llamado pH
ptimo.

La sustancia sobre la cual la enzima acta, es llamada sustrato, la enzima convertir el

sustrato en producto. El sustrato debe encajar en el lugar de unin de la enzima, por lo que
decimos que existe complementariedad geomtrica entre enzima y sustrato. En general, los
lugares de unin de una enzima al sustrato se encuentran en la superficie de la protena en
forma de bolsillos o hendiduras. Las enzimas pueden unirse de forma temporal a la
molcula que se est transformando, liberndose al final, esto es, regenerndose de nuevo, a
la vez que se libera el producto de la reaccin.
Modelo de llave-cerradura: como lo indica su nombre, este modelo plantea una
analoga entre la interaccin de las enzimas con su sustrato y el funcionamiento de
una llave que se complementa especficamente con una nica chapa o cerradura. Si
bien es cierto que este modelo da cuenta de la relacin especfica entre una enzima y
su sustrato, sugiere una interaccin ''rgida'' entre ellos, condicin que algunos
cientficos actualmente cuestionan.
-Modelo de encaje-inducido: este modelo sugiere una interaccin ms flexible y
plstica entre la enzima y su sustrato. La idea es que a medida que el sustrato se acerca
a la enzima, induce cambios de forma en ella, de manera de acomodarse y as
establecer la relacin especfica que caracteriza a esta interaccin