UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA

Etapa 2: Debate y consenso cientfico de la Unidad 1

BIOTECNOLOGA

PRESENTADO POR
Johana Lisseth Ortiz Coral C.C. 1.085.315.722
Myriam Marinelda Crdoba C.C.
Mable Yurani Rodrguez C.C
Leidy Viviana Rojas C.C

PRESENTADO A

Tutora
FEDRA LORENA ORTIZ

Soy docente tiempo completo de la escuela de Ciencias Bsicas, tecnologa e ingeniera, soy
Biloga de la Universidad de Nario y Magister en Enseanza de las ciencias, rea Biologa.

GRUPO
305689 A_ 14

OCTUBRE DEL 2017

PASTO
 INTRODUCCIN

En el Actual trabajo de ponencias Cientficas se pretende dar cuenta de la Actividad Etapa 2: consenso
cientfico de la unidad 1 del curso de Biotecnologa ofrecido por la Universidad Nacional Abierta y a
Distancia UNAD
1. Escriba directamente en el foro de trabajo colaborativo la ponencia cientfica realizada en la
etapa anterior y a partir de aqu desarrolle las siguientes actividades.

Ponencia Cientfica: Myriam Marinelda Crdoba

Hiptesis 3. Las variaciones en la actividad enzimtica se deben a las diferencias del pH final
del medio de cultivo

Garanta: Los inhibidores enzimticos son molculas que se unen a enzimas y disminuyen su
actividad. Las enzimas tienen como hemos visto una importancia fundamental en el
funcionamiento celular. Prcticamente todas las funciones de la clula requieren directa o
indirectamente la presencia de enzimas para que ocurran a una velocidad adecuada las
reacciones qumicas que en definitiva son las responsables de esas funciones. La unin de
un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar
que la enzima catalice su reaccin correspondiente. Existe una inhibicin competitiva y no
competitiva por lo que puede apreciar que los inhibidores son causantes del cambio
de reaccin en la actividad enzimtica. (Collado Martin Daniel, 2014).

Respaldo: Un inhibidor enzimtico se puede unir a una enzima y bloquear su unin al

sustrato, generalmente unindose al sitio activo, a lo que se llama inhibicin competitiva,
porque el inhibidor "compite" con el sustrato la enzima. (Es decir, solo el inhibidor o el sustrato
se pueden unir en un momento dado.). En cambio en la inhibicin no competitiva, el inhibidor
no bloquea la unin del sustrato con el sitio activo, si no que se une a otro sitio y modifica la
actividad de la enzima, impidiendo la catlisis eficientemente su reaccin. Se dice que esta
inhibicin es "no competitiva" porque el inhibidor y sustrato no compiten por unirse a la enzima.
(KhanAcademy, 2017).

Los inhibidores de -amilasas son glicoprotenas de bajo peso molecular que se acumulan en
vacuolas especializadas en la fase media de desarrollo de la semilla. Al ser protenas de
semillas, son excelentes candidatos para ser expresadas heterlogamente en tejidos
homlogos como la semilla del caf, donde ocurre el desarrollo biolgico de la broca. Esto es
particularmente importante porque inhibidores de -amilasas, como el AI de frjol, para poder
ser activo, es necesario que en la semilla ocurran cambios pos-traduccionales como la
glicosilacin y protelisis, y crear as un sitio de unin a la enzima blanco. Chrispeels (1997)

Algunos inhibidores de -amilasas inhiben la actividad tanto en insectos como en mamferos,

otros inhiben solamente las -amilasas de insectos como los aislados de trigo, maz y
Amaranthus spp., entre otros. (Beatriz E. Padilla & Jos D. Rubio 2006).

Excepcin: El nitrgeno es un elemento que se debe controlar, puesto que si se utilizan

concentraciones altas, lo que sucede es que la enzima se desactive por la presencia de
metabolitos que son producidos como cido actico y lctico, lo que genera una disminucin
del pH, para que haya buenos resultados el pH ptimo debe estar en 5.5, como es el caso
de la harina de frijol, la cual es proveniente de una leguminosa, est por tener inhibidores de
alfa-amilasa, los cuales son los actan inhibiendo la hidrolisis de los hidratos de carbono,
acarbosa y miglitol, son los responsables de este hecho, mediante un bloqueo del sitio activo
de la enzima.
Calificador modal: Hay especificidad en el gnero del insecto, ya que la formacin del
complejo inhibidor ms amilasa tiene un pH ptimo de 5.5 y por esta razn inhibe amilasas en
el medio cido del intestino de insectos del orden Coleoptera pero no en el alcalino del orden
Lepidoptera (Chrispeels 1997).

De seguro los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no

covalentes tales como los puentes de hidrgeno, las interacciones hidrofbicas y los enlaces
inicos. Los enlaces dbiles mltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para
producir una unin fuerte y especfica. Al contrario de lo que ocurre con el sustrato y los
inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles generalmente no experimentan reacciones
qumicas cuando se unen a la enzima y pueden ser eliminados fcilmente por dilucin o por
dilisis.

Ponencia Cientfica: Mable Yurani Rodrguez

Hiptesis 2. La diferencias en la actividad enzimtica se debe a la presencia de inhibidores

en el medio de cultivo.

Evidencia: Estudios demuestran que los inhibidores de -amilasas se encuentran en semillas

de leguminosas y gramneas (Richardson 1991).

Los inhibidores de -amilasas son glicoprotenas de bajo peso molecular que se acumulan en
vacuolas especializadas en la fase media de desarrollo de la semilla. Al ser protenas de
semillas, son excelentes candidatos para ser expresadas heterlogamente en tejidos
homlogos como la semilla del caf, donde ocurre el desarrollo biolgico de la broca. Esto es
particularmente importante porque inhibidores de -amilasas, como el AI de frjol, que ha
sido utilizado como como fuente de inhibidores de las -amilasas de la broca del caf
(Valencia et al. 2000). Para poder ser activo, es necesario que en la semilla ocurran cambios
postraduccionales como la glicosilacin y protelisis, y crear as un sitio de unin al enzima
blanco.

Chrispeels (1997) registra que cuando los genes de protenas de semilla son expresados en
plantas heterlogas, los productos de la trang - nesis son correctamente procesados y
transportados hasta las vacuolas especializadas para lo formacin de un inhibidor de amilasas
activo.

Mientras que, Valencia et al. (2000) encontraron mediante ensayos espectrofotomtricos y

zimogramas de inhibicin, que inhibidores de -amilasas de frijol (P. vulgaris y Phaseolus
coccineus L.) bloquean la actividad de las -amilasas de la broca del caf. Estos genes
actualmente estn siendo clonados y se est evaluando su expresin en semillas de tabaco
transgnico, por ser una especie de rpido desarrollo vegetativo (Acua 2004, com. per.)

Garanta: Los inhibidores son un factor que se destaca mucho en la actividad enzimtica,
anteriormente en el experimento realizado se puede identificar qu; pierden actividad
enzimtica el medio 1, a diferencia del medio 2 ya que se debe a la absorcin de las enzimas
por la celulosa y la lignina (Ibeth RODRGUEZ G,2007), o ser consecuencia de la inhibicin
por presencia de azcares luego de la hidrlisis cida de la celulosa. Algunas investigaciones
han mostrado que la glucosa y la celobiosa inhiben la actividad enzimtica, ya que son los
productos de la actividad celulosa (Ibeth RODRGUEZ G,2007), adems de que Estudios
previos han demostrado mayores actividades de las enzimas celulolticas producidas
por Trichoderma reesei Rut C-30, utilizando como sustrato residuos pretratados con vapor y
celulosa cristalina (Ibeth RODRGUEZ G,2007).

La composicin del complejo enzimtico depende de la lignocelulosa utilizada como sustrato,

el microorganismo y las condiciones de cultivo (Ibeth RODRGUEZ G,2007).

Respaldo: Estudios relacionados reportan actividad similar, estudio realizado por Sukumaran
et al. (2009), reporta una actividad B-G de 0,22 / a partir de Trichoderma reesei RUT
C 30 utilizando como sustrato salvado de trigo, siendo estos resultados comparables con los
obtenidos en este trabajo. Aguiar (2010) afirma que varias especies de Aspergillus sp.,
producen altos niveles de - glucosidasa, la cual se considera muy importante en el proceso
de sacarificacin, debido a que la acumulacin de celobiosa (degradada por la B-G) en el
medio puede causar inhibicin de la EnG y ExG, perjudicando el sinergismo entre estas
enzimas, lo que resulta en una disminucin del rendimiento del proceso de sacarificacin.

Reserva: Cabe resaltar de acuerdo con (Ibeth RODRGUEZ G, 2007) dice que, se pueden
obtener mejores resultados con diferentes fuentes de nitrgeno, ya que puede incrementar la
actividad de algunos cultivos, como fue descubierto por Gutirrez. Ya que la actividad puede
ser afectada por el tipo de sustrato evaluado.

Conclusin: Se puede concluir que las variables sustrato y tiempo de fermentacin, inciden
en la expresin de las actividades enzimticas, obteniendo en este trabajo resultados en los
cuales la presencia de inhibidores en el medio de cultivo uno afecto notoriamente en la
actividad enzimtica, en comparacin con el medio de cultivo 2.

Ponencia Cientfica: Leidy Viviana Rojas

Hiptesis 2: Las diferencias en la actividad enzimtica se deben a la presencia de inhibidores

en el medio de cultivo.

Garanta: Las enzimas microbianas son ms tiles que los derivados de las plantas o
animales por la gran variedad de actividades catalticas de que disponen, y porque
usualmente pueden obtenerse en cantidades abundantes, baratos, de forma regular y de
calidad uniforme, ocasionalmente mediante cultivo de superficie o usualmente mediante
tcnicas de fermentacin aerbica de cultivos profundos, tcnica muy utilizada en la
produccin de antibiticos.

Adems, los enzimas microbianos son en general ms estables que los homlogos de
las plantas o animales, y su proceso de produccin es ms fcil y seguro que el seguido con
plantas y animales. La manipulacin gentica y ambiental para incrementar el rendimiento, o
la actividad enzimtica de las clulas haciendo a ste de inters constitutivo 15. Estas tcnicas
son especial - mente importantes en el caso de la actividad o estabilidad del enzima que sea
la etapa limitante en conversiones multi - enzimas, cuando haya que eliminar los controles de
regulacin normales en la sntesis de la enzima deseada, cuando se desea reducir o eliminar
la inhibicin por el substrato o el producto, mecanismo este ltimo para prevenir
la sobreproduccin del producto de una va metablica, o para obtener algunas otras
caractersticas favorables.

Las plantas tambin han sido fuente tradicional de un cierto nmero de enzimas. A partir del
ltex producido por la papaya, higuera, pia y, en menor grado, otras especies se han aislado,
sobre todo, cistein - proteinasas. Estas plantas tienen la ventaja de que su ltex es fcil de
obtener, principalmente a partir de los frutos y utilizando mano de obra no cualificada.

Respaldo: Generalmente el objetivo es maximizar la velocidad de formacin del enzima y la

concentracin de enzima en las clulas o en el caldo de fermentacin para minimizar los
costos de produccin de la enzima. El ideal es combinar de forma ptima la cepa seleccionada
de microorganismo, las condiciones de recuperacin y fermentacin y el equipo ms
apropiado en buenas condiciones de trabajo.

Excepciones: Las plantas superiores no son generalmente fuentes satisfactorias de enzimas

para usos clnicos e industriales, y acumulan productos de desecho en las vacuolas. Estos
compuestos son frecuentemente inhibidores enzimticos y/o toxinas, particularmente cuando
se oxidan al contacto con el aire. Estos desechos, muchos de los cuales son fenoles, se
liberan al romperse la clula, contaminando y frecuentemente inactivando cualquier enzima
extrado.

Calificador modal: El ideal es combinar de forma ptima la cepa seleccionada de

microorganismo, las condiciones de recuperacin y fermentacin y el equipo ms apropiado
en buenas condiciones de trabajo.

Se puede decir con seguridad que la hiptesis que nos dice que Las diferencias en la
actividad enzimtica se deben a la presencia de inhibidores en el medio de cultivo, tiene gran
validez por los resultados arrojados, y toda la investigacin en diferentes fuentes bibliogrficas
que se ha venido realizando a lo largo de la actividad a lo cual se le podra darle como
Cualificado modal.

Ponencia Cientfica: Johana Lisseth Ortiz Coral

Hiptesis 2: Las diferencias en la actividad enzimtica se deben a la presencia de inhibidores

en el medio de cultivo.

Garantia: Los inhibidores enzimticos son molculas que se unen a enzimas y disminuyen su
actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patgeno o
corregir un desequilibrio metablico. La unin de un inhibidor puede impedir la entrada del
sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reaccin
correspondiente. Existe una inhibicin competitiva y no competitiva por lo que puede apreciar
que los inhibidores son causantes de del cambio de reaccin en la actividad enzimtica.
Respaldo: Los inhibidores buscan fijar al centro de la enzima libre en este caso se trata de
inhibicin competitiva y cuando el inhibidor no impide la fijacin del substrato a la enzima, pero
si impide la accin cataltica a esto se le conoce como inhibicin no competitiva.

Por otro lado, las enzimas digestivas como las - amilasas constituyen una familia de endo -
amilasas, que catalizan la hidrlisis de almidn.

Los inhibidores de -amilasas se encuentran en semillas de leguminosas y gramneas

(Richardson 1991) y se han purificado de semillas de trigo, frjol, maz y Amaranthus sp.

Los inhibidores de - amilasas son glicoprotenas de bajo peso molecular que se acumulan
en vacuolas especializadas en la fase media de desarrollo de la semilla.

En Phaseolus vulgaris L. var. Radical se ha registrado un inhibidor de - amilasas de la broca

del caf Hypothenemus hampei, con ms de 80% de inhibicin, el cual tambin inhibe las
- amilasas de mamferos. Es necesaria la bsqueda de nuevos inhibidores de - amilasas en
otras especies vegetales que tengan un efecto similar al de frjol y con especificidad a las -
amilasas.

Algunos inhibidores de - amilasas inhiben la actividad tanto en insectos como en mamferos,

otros inhiben solamente las - amilasas de insectos como los aislados de trigo, maz y
Amaranthus spp., entre otros (Franco et al. 2002; Gatehouse 1999). Tambin hay
especificidad en el gnero del insecto, ya que la formacin del complejo inhibidor ms amilasa
tiene un pH ptimo de 5.5 y por esta razn inhibe amilasas en el medio cido del intestino de
insectos del orden Coleoptera pero no en el alcalino del orden Lepidoptera (Chrispeels 1997).

Excepcin: Una de las formas de regulacin de la actividad de una enzima es a travs de

molculas que disminuyen su velocidad de reaccin, llamadas inhibidores. La unin de un
inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que
la enzima catalice su reaccin correspondiente.

La unin del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores
irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura qumica
a nivel de residuos esenciales de los aminocidos necesarios para la actividad enzimtica.

En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar
a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al
complejo enzima-sustrato o a ambos.

Cualificador Modal: Seguramente Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas

mediante interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrgeno, las interacciones
hidrofbicas y los enlaces inicos. Los enlaces dbiles mltiples entre el inhibidor y el sitio
activo se combinan para producir una unin fuerte y especfica. Al contrario de lo que ocurre
con el sustrato y los inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles generalmente no
experimentan reacciones qumicas cuando se unen a la enzima y pueden ser eliminados
fcilmente por dilucin o por dilisis.
 Conclusin: A los inhibidores se les clasifica segn su sitio de accin en la enzima, si
modifican o no qumicamente a la enzima o de acuerdo con los parmetros cinticos sobre
los que tienen efectos. Se distinguen dos clases de inhibidores segn si al elevar la
concentracin de sustrato se supera la inhibicin o no. La accin de inhibidor competitivo es
disminuir el nmero de molculas de enzima libre disponibles para enlazarse con el sustrato,
es decir, para forma ES y, por tanto, formar un producto. Hay otros inhibidores que actan en
forma irreversible al modificar qumicamente a la enzima. Estas modificaciones tienen que ver,
por lo general, con formar o romper enlaces covalentes con residuos de aminocidos
esenciales para la fijacin del sustrato, la catlisis o el mantenimiento de la conformacin
funcional de la enzima.

2. Realice la Contra argumentacin. De las ponencias personales enviadas por sus compaeros,
escoja una de ellas y realice una contra argumentacin. Es decir realice argumentos en contra
de la hiptesis enviada por uno de sus compaeros. Recuerde acompaar la contra
argumentacin con evidencias y datos empricos. Cmo se muestra a continuacin:

Hiptesis a refutar Argumento que respaldan la Hiptesis Contra argumentos que refutaran la
Hiptesis
Hiptesis 2: La diferencia en Evidencia
la actividad enzimtica se Estudios demuestran que los inhibidores de -
debe a la presencia de amilasas se encuentran en semillas de
inhibidores en el medio de leguminosas y gramneas (Richardson 1991).
cultivo.
Los inhibidores de -amilasas son glicoprotenas
de bajo peso molecular que se acumulan en
vacuolas especializadas en la fase media de
desarrollo de la semilla. Al ser protenas de
semillas, son excelentes candidatos para ser
expresadas heterologamente en tejidos
homlogos como la semilla del caf, donde
ocurre el desarrollo biolgico de la broca. Esto
es particularmente importante porque
inhibidores de -amilasas, como el AI de frjol,
que ha sido utilizado como fuente de inhibidores
de las -amilasas de la broca del caf (Valencia
et al. 2000). Para poder ser activo, es necesario
que en la semilla ocurran cambios pos-
traduccionales como la glicosilacin y
protelisis, y crear as un sitio de unin al
enzima blanco.
Chrispeels (1997) registra que cuando los genes
de protenas de semilla son expresados en
plantas heterlogas, los productos de la
transgnesis son correctamente procesados y
transportados hasta las vacuolas especializadas
para lo formacin de un inhibidor de amilasas
activo.
Mientras que, Valencia et al. (2000) encontraron agotaba la fuente de carbono, obteniendo
mediante ensayos espectrofotomtricos y
zimogramas de inhibicin, que inhibidores de - corresponde a la produccin constitutiva de
amilasas de frijol (P. vulgaris y Phaseolus
coccineus L.) bloquean la actividad de las -
amilasas de la broca del caf. Estos genes
actualmente estn siendo clonados y se est
evaluando su expresin en semillas de tabaco
transgnico, por ser una especie de rpido
desarrollo vegetativo (Acua 2004, com. per.)
La diferencia en la actividad enzimtica,
ocurre a un pH ptimo, la cual
generalmente se observa entre los valores
de 5 y 9 de pH, de esta manera las
enzimas son protenas, por lo
que cualquier cambio brusco de pH puede
alterar el carcter inico de los grupos
amino y carboxilo en la superficie proteica,
afectando as las propiedades catalticas
de una enzima. A pH alto o bajo se puede
producir la desnaturalizacin de la enzima
y en consecuencia su inactivacin. La
fosfatasa cida es ms activa a pH 5,0,
mientras que la fosfatasa alcalina lo es a
pH 9,0. Muchas enzimas tienen mxima
actividad cerca de la neutralidad en un
rango de pH de 6 a 8.
Por otra parte Un aumento en la
temperatura provoca un aumento de la
velocidad de reaccin hasta cierta
temperatura ptima, ya que despus de
aproximadamente 450 C se comienza a
producir la desnaturalizacin trmica.
(Rubn Hernndez Gil, PhD, 2007).
La actividad enzimtica en la obtencin de
esterasa se detect una vez que se
niveles muy bajos. Este resultado
la enzima, tal y como se encuentra descrito
para otras esterasas (Ohnishi et al., 1994).
En tales condiciones, los mayores valores
de actividad se alcanzaron a los tres das
de incubacin, para posteriormente
descender bruscamente. Este patrn de
produccin se ajusta al obtenido en otros
microorganismos (Samad et al., 1990;
Christakopoulos et al., 1992; Ohnishi et al.,
1994; Gao y Breuil, 1995). El rpido
descenso en la actividad enzimtica podra
deberse a la coexistencia de la esterasa
con proteasas producidas por el propio
hongo durante su crecimiento (Abraham et
al., 1993; Ohnishi et al., 1994) o a una
 bajada del pH del cultivo (Gao y Breuil,
1995).

Por otra parte, el comportamiento de estas

enzimas depende tambin del tipo de
detergente (inico o no inico), que se
emplea para la solubilizacin del sustrato
(Helist y Korpela, 1998). En el caso de la
esterasa caracterizada en este trabajo, el
surfactante inico SDS, agente
desnaturalizante de muchas protenas
(Patkar y Bjrkling, 1994), provoc una
rpida prdida de actividad enzimtica. Al
igual ocurra con los detergentes no inicos
Tritn X-100 y Genapol X-100. Los
estudios realizados con este ltimo
mostraron un efecto de inhibicin
competitiva, que podra explicarse por la
dificultad de la enzima para interaccionar
con un sustrato envuelto en las grandes
micelas del detergente (nmero de
agregacin 88) (Helenius y Simons, 1975).

Existen otras esterasas con un

comportamiento diferente, como por
ejemplo la lipasa de Penicillium candidum,
que se inhibe por detergentes inicos y es
estimulada por los no inicos (Ruz et al.,
2001).
Hiptesis 3. Las variaciones en
la actividad enzimtica se
deben a las diferencias del pH
final del medio de cultivo
Garanta: Los inhibidores enzimticos son
molculas que se unen a enzimas y disminuyen
su actividad. Las enzimas tienen como hemos
visto una importancia fundamental en el
funcionamiento celular. Prcticamente todas las
funciones de la clula requieren directa o
indirectamente la presencia de enzimas para
que ocurran a una velocidad adecuada las
reacciones qumicas que en definitiva son las
responsables de esas funciones. La unin de un
inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al
sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la
enzima catalice su reaccin correspondiente.
Existe una inhibicin competitiva y no
competitiva por lo que puede apreciar que
los inhibidores son causantes del cambio
de reaccin en la actividad enzimtica. (Collado
Martin Daniel, 2014).
Las enzimas son biocatalizadores de
naturaleza proteica. Todas las reacciones
qumicas del metabolismo celular se
realizan gracias a la accin de
catalizadores o enzimas. La sustancia
sobre la que acta una enzima se
denomina substrato.
Pasteur descubri que la fermentacin del
azcar mediante levaduras, con su
conversin en alcohol etlico y anhdrido
carbnico es catalizada por fermentos o
enzimas.
En 1897 Buchner logr extraer de las
clulas de levadura las enzimas que
catalizan la fermentacin alcohlica.
Sumner en 1926, aisl en forma cristalina
la enzima ureasa, a partir de extractos
obtenidos de Cannavalia enzyformis
(Fabaceae) la que hidroliza la urea segn
la siguiente reaccin:
Una reaccin qumica se puede acelerar
de la siguiente forma:
Al aumentar la temperatura se incrementa
la energa cintica, por lo que es mayor el
nmero de molculas que alcanzan el
estado de transicin. Generalmente el
10 = 2,, lo que indica que la velocidad
de una reaccin qumica se duplica al
aumentar la temperatura en 100.
Aadiendo un catalizador, que disminuye
la energa de activacin y aumenta la
velocidad de reaccin.
La enzima (E), se combina con el substrato
(S) formando el complejo de transicin,
enzima-substrato (E-S), mediante una
reaccin reversible, cuya energa de
 activacin es menor que la de la reaccin
no catalizada. Cuando se forma el
producto de la reaccin (P), se regenera de
nuevo la enzima (E) de forma libre, la que
puede combinarse de nuevo con otra
molcula de substrato (S)

Una enzima reduce ms eficientemente la

energa de activacin () de una
reaccin que un catalizador inorgnico, lo
que permite que una reaccin se realice a
menor temperatura.

Efecto de la temperatura:

Un aumento en la temperatura provoca un

aumento de la velocidad de reaccin hasta
cierta temperatura ptima, ya que despus
de aproximadamente 450 C se comienza a
producir la desnaturalizacin trmica. Las
enzimas de muchos mamferos tienen una
temperatura ptima de 370 C, por encima
de esa temperatura comienzan a
inactivarse y se destruyen Sin embargo
existen especies de bacterias y algas que
habitan en fuentes de aguas termales y en
el otro extremo ciertas bacterias rticas
tienen temperaturas ptimas cercanas a
00 .
Hiptesis 2: La diferencia en Las enzimas microbianas son ms tiles que los
la actividad enzimtica se derivados de las plantas o animales por la gran
debe a la presencia de variedad de actividades catalticas de que
inhibidores en el medio de disponen, y porque usualmente pueden
cultivo. obtenerse en cantidades abundantes, baratos,
de forma regular y de calidad uniforme,
ocasionalmente mediante cultivo de superficie o
usualmente mediante tcnicas de fermentacin
aerbica de cultivos profundos, tcnica muy
utilizada en la produccin de antibiticos.
Es probable tambin que el PH afecte la
actividad enzimtica, se conoce que
cambios en su nivel afecta tanto al sustrato
como a la enzima, porque cambia la
distribucin de cargas y la conformacin de
las protenas (Roslan et al., 2014).
Adems, el pH pueden influenciar la
disociacin de grupos activos de la enzima,
afectando la dinmica de asociacin de
sta con el sustrato (Shi et al., 2005).

Adems, los enzimas microbianos son en En los ltimos aos existen muchas
general ms estables que los homlogos de las investigaciones encaminadas a explicar los
plantas o animales, y su proceso de produccin mecanismos de activacin de las cisteno
es mas fcil y seguro que el seguido con plantas proteasas in vivo. Se ha demostrado
y animales. claramente que la activacin de estas
enzimas depende del . 19 Los autores
La manipulacin gentica y ambiental para sugieren un predominio de molculas de
incrementar el rendimiento, o la actividad enzima activa a pH cido y est claro que
enzimtica de las clulas haciendo a ste de las variaciones de pH neutro a pH cido en
inters constitutivo 15. las vacuolas provocan cambios en la
conformacin nativa de la enzima inactiva,
Estas tcnicas son especialmente importantes lo que permite el procesamiento y
en el caso de la actividad o estabilidad del plegamiento de la enzima activa.
enzima que sea la etapa limitante en
conversiones multi-enzimas, cuando haya que
eliminar los controles de regulacin normales en
la sntesis de la enzima deseada, cuando se
desea reducir o eliminar la inhibicin por
el substrato o el producto, mecanismo
este ltimo para prevenir
la sobreproduccin del producto de una va
metablica, o para obtener algunas otras
caractersticas favorables.

Las plantas tambin han sido fuente tradicional

de un cierto nmero de enzimas. A partir del
ltex producido por la papaya, higuera, pia y,
en menor grado, otras especies se han aislado,
sobre todo, cistein-proteinasas. Estas plantas
tienen la ventaja de que su ltex es fcil de
obtener, principalmente a partir de los frutos y
utilizando mano de obra no cualificada.
Hiptesis 3: Las variaciones
en la actividad enzimtica se
deben a las diferencias del
pH final del medio de cultivo.
El pH afecta las propiedades superficiales del No se da explicacin suficiente al resultado
catalizador y a la forma qumica del compuesto de la actividad enzimtica expresada en
a degradar, y ello se manifiesta en alteraciones UA para las experiencias y en donde
de la velocidad de degradacin y en la tendencia siendo el valor de pH igual la actividad
a la floculacin del catalizador. enzimtica es diferente

Los resultados obtenidos a partir ensayos

realizados, donde se aslan tres cepas de
microorganismos amilo lticos, para
conocer cual de estas es la mas eficiente
en la degradacin del polisacrido
(almidn). Segn los datos, la a amilasa,
bacteriana o fngica, termoestable, lo que
quiere decir que funciona mejor y resiste
altas temperaturas , trabaja con pH menor
de 6 y concentraciones de calcio entre 50
ppm y 100 ppm para su mejor rendimiento.
Demostrando la actividad enzimtica y que
estas tienen mucha relacin con el pH final
del medio de cultivo.

3. Evaluacin de las Hiptesis. Realicen un consolidado con las ponencias personales, analicen
los argumentos y los contra argumentos. Cmo se muestra a continuacin.

Hiptesis Argumentos a Argumentos en Evaluacin de la evidencia

Favor contra

4. Consenso cientfico. Identifiquen las hiptesis que se encuentra mejor argumentadas y

cuyas evidencias son coherentes, contundentes, de alta confiabilidad, se relacionan con los
datos del experimento y explica mejor el fenmeno estudiado.

5. Escriba el texto cientfico: Una vez, el grupo identifique la Hiptesis mejor argumentada,
redacten un texto cientfico en el cual se encuentre explcito: Hiptesis, garanta, respaldo,
excepcin, cualificador modal y conclusin.
 REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS

Rubn Hernndez Gil, PhD, (2007), Enzimas en Libro Botnica Online, Mrida Venezuela. Sitio
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