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Tema 3B. Enlace peptdico. Pptidos.

Niveles de organizacin estructural de las protenas.


Estructura y propiedades del enlace peptdico.
Concepto, nomenclatura y propiedades de los pptidos.
Ruptura enlace peptdico.
Pptidos con actividad biolgica.
Niveles estructurales de protenas

Estruct. cuaternaria

Estructura primaria: Secuencia de una cadena de aminocidos. Enlaces


covalentes peptdicos.

Estructura secundaria: Conformacin regular local. No incluye las cadenas


laterales.

Estructura terciaria: Plegamiento o conformacin global. Ordenamiento


estructura secundaria.

Estructura cuaternaria: Disposicin espacial adoptada por protenas formadas


por ms de una cadena polipeptdica.
Pptidos y protenas

Los pptidos se forman por la unin de los aminocidos mediante enlaces


covalentes de tipo amida llamados enlaces peptdicos

Pptido: hasta 50 aminocidos

Oligopptido: pptido pequeo < 20 aminocidos

Polipptido: pptido grande entre 20-50 aminocidos

Protenas: pptido > 50 aminocidos

Protenas oligomricas: formadas por subunidades idnticas


llamadas protmeros
Protenas sencillas y conjugadas (grupo prosttico)
Enlace peptdico

Enlace peptdico
Enlace peptdico

Enlace no favorecido termodinmicamente

G = 10 KJ/mol

La reaccin sin catalizar es muy lenta

En la clula la formacin del enlace peptdico est acoplado a la hidrlisis


de ATP

Aminoacil tRNA
sintetasa
aa + tRNA aminoacil-tRNA

ATP AMP + PPi


Pptidos

Residuo Residuo
Amino terminal carboxilo terminal
Caractersticas del enlace peptdico

El enlace peptdico tiene algunas propiedades muy importantes para la


estructura de las protenas

Es ms corto y rgido que un enlace C-N simple

Geometra esencialmente plana. Los tomos que participan en el


enlace (C, O, N, H) estn en el mismo plano
Caractersticas del enlace peptdico

Carcter parcial de doble enlace:


Puede considerarse un hbrido de resonancia
No se permite giro alrededor del enlace -C-N-

Estruturas resonantes del enlace peptdico


Caractersticas del enlace peptdico

El grupo de tomos alrededor del enlace peptdico puede darse en dos


configuraciones posibles: Trans y Cis

Prolina
Estructura peptdica

El enlace peptdico es plano y


rgido

Hay libre rotacin alrededor de


los enlaces C-C y C-N

ngulo C-C = -180 a +180


ngulo C-N = -180 a +180
Estructura peptdica

Un oligopptido tiene muchas conformaciones segn enlaces y

Adopta ms favorable:
Energticamente

Menor impedimento estrico

Menor repulsin electrosttica


Estructura peptdica

Residuo Residuo
Amino terminal carboxilo terminal
Ruptura de los enlaces peptdicos

Ebullicin

Calentando a (110C) en medio cido (HCl 6M) o base fuerte

Hidrlisis especfica

Qumica:
BrC=N ( lado carboxilo residuos de Metionina)

Hidroxilamina ( enlaces asparragina-glicina)

Enzimtica (Proteasas):
Tripsina ( Arginina y Lisina)
Quimotripsina ( lado carboxilo residuos Tyr, Trp,Phe, Leu y Met)
Trombina ( lado carboxilo residuo de Arginina)
Carboxipeptidasa A (libera el aa C-terminal, excepto Arg, Lis y Pro )
Polipptidos como polianfolitos

Punto
isoelctrico

pH < pI carga +
pH = pI sin carga

pH > pI carga -
Pptidos con actividad biolgica

Hormonas:
Insulina
Oxitocina (9 aa) Cadena A

Bradikinina (9 aa)
Insulina (30 aa + 21 aa) Cadena B

Glucagn (29 aa)

Antibiticos: Gramidicina S
Gramidicina S (9 aa cclico) L- Leu D-Phe

L-Orn L-Pro

Venenos: L-Pro L-Val


-amanitina (8 aa cclico) Glutation (red)
D-Phe D-Orn

Antioxidantes: L- Leu

Glutation (-glutamil-cisteinil-glicina) -Glutamato

NAC (N-acetil-L-cistena)

Protenas: Cistena

Citocromo c (109 aa)


Quimiotripsingeno (245 aa) Glicina

Tiroglobulina (5460 aa)