I. LOS AMINOACIDOS.

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH).1 Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos
que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de
condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una
molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos
dos "residuos" de aminoácido forman un di péptido. Si se une un tercer aminoácido se
forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción
tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto

significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono
alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo
carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena
(habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que
determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos.
Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes,
pero sólo 22 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código
genético.

1.1. LA EVOLUCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.

Los aminoácidos son una de las primeras moléculas orgánicas en aparecer
en la Tierra.

¿De qué están hechos y cómo han evolucionado?

Los aminoácidos desempeñan un papel central en el metabolismo celular, y los
organismos los necesitan para sintetizar la mayoría de sus
componentes. Muchos de nosotros nos familiarizamos con los aminoácidos
cuando aprendimos sobre el proceso de traducción, esto es, la síntesis de
proteína desde el código del ARNm. Hasta la fecha, los científicos han
descubierto más de 500 aminoácidos en la naturaleza, pero sólo veintidós
participan en la traducción. En 1943, Gordon, Martin y Synge utilizaron la
cromatografía de partición para separar y estudiar los componentes de las
proteínas, y hubo un gran avance que contribuyó a la rápida identificación de los
veinte aminoácidos en las proteínas utilizados por todos los organismos
vivos. Después de esta explosión inicial de descubrimientos, dos aminoácidos
adicionales, que no son utilizados por todos los organismos, se han añadido a la

1
lista: selenocisteína. Aparte de su papel en las proteínas que forman, los
aminoácidos tienen muchas funciones biológicas importantes. También son
metabolitos de energía, y muchos de ellos son nutrientes esenciales. Los
aminoácidos a menudo pueden funcionar como mensajeros químicos en la
comunicación entre las células. Por ejemplo, Arvid Carlsson descubrió en 1957
que la amina 3-hydroxytyramine (dopamina) no sólo fue un precursor para la
síntesis de adrenalina de la tirosina, sino que también es un neurotransmisor
clave. Ciertos aminoácidos tales como la citrulina y la ornitina, que son
intermediarios en la biosíntesis de la urea, son importantes intermediarios en
diversas vías que implican al metabolismo del nitrógeno. Aunque otros
aminoácidos son importantes en varias vías, S-adenosilmetionina actúa como
un agente de metilación universal. Lo que sigue es una discusión de los
aminoácidos, su biosíntesis, y la evolución de las vías de su síntesis, con un
enfoque en el triptófano y la lisina.
En 1953, Miller y Urey intentaron recrear las condiciones de la Tierra primitiva.
En un matraz combinaron amoníaco, hidrógeno, metano y vapor de agua, más
chispas eléctricas (Miller 1953). Ellos encontraron las moléculas que se
formaron nuevas, e identificaron estas moléculas como once aminoácidos
estándar. A partir de esta observación, se postula que los primeros organismos
probablemente surgieron en un ambiente similar al que se construyó en su
frasco, rico en compuestos orgánicos, ampliamente descritos como la sopa
primordial. Esta hipótesis se ve ampliado a la afirmación de que, dentro de esta
sopa, los organismos unicelulares evolucionaron a partir de ellos, y como el
número de organismos aumentó, los compuestos orgánicos se
agotaron. Necesariamente, en este entorno competitivo, aquellos organismos
que fueron capaces de biosintetizar sus propios nutrientes a partir de elementos
tenían una gran ventaja sobre aquellos que no podían (Figura 1). Hoy en día, la
gran mayoría de los compuestos orgánicos se derivan de organismos biológicos
que descomponen y reponer los recursos para el sostenimiento de otros
organismos. Y, en lugar de surgir a partir de una sopa primordial electrificada,
los aminoácidos emergen de la biosíntesis en las reacciones enzimáticas.

¿Cómo se construyen los aminoácidos?

Tal como se deduce por la raíz de la palabra (amino), el átomo clave en la

composición de los aminoácidos es el nitrógeno. La última fuente de nitrógeno
para la biosíntesis de los aminoácidos es nitrógeno atmosférico (N2) un gas casi

2
 inerte. Sin embargo, para ser metabólicamente útil, el nitrógeno atmosférico
debe ser reducido. Este proceso, conocido como fijación del nitrógeno, se
produce sólo en ciertos tipos de bacterias. Aunque el nitrógeno es uno de los
elementos químicos más importantes en los sistemas vivos, N2 es casi no
reactivo (y muy estable) debido a su triple enlace (N≡N). Esta unión es
extremadamente difícil de romper porque los tres enlaces químicos tienen que
ser separados y luego unidos a diferentes compuestos.

Las Nitrogenasas son la única familia de enzimas capaces de romper este

enlace (es decir, lleva a cabo la fijación de nitrógeno). Estas proteínas utilizan
una colección de iones metálicos como los portadores de electrones que son
responsables de la reducción de N2 a NH3. Todos los organismos pueden
utilizar este nitrógeno reducido (NH3) para hacer los aminoácidos. En los seres
humanos, el nitrógeno reducido entra en el sistema fisiológico por fuentes
alimenticias que contienen aminoácidos. Todos los organismos contienen el
glutamato deshidrogenasa y la glutamina sintetasa, que convierten el amoníaco
en glutamato y glutamina, respectivamente. Los grupos amino y amida de estos
dos compuestos se pueden transferir a otras cadenas de carbono
por transaminación y transamidación, reacciones para hacer aminoácidos.

Curiosamente, la glutamina es el donante universal de grupos amina para la

formación de muchos otros aminoácidos, así como muchos productos
biosintéticos. La glutamina es también un metabolito clave para el
almacenamiento de amoníaco. Todos los aminoácidos, con la excepción de la
prolina, tienen un grupo amino primario (NH2) y un ácido carboxílico
(COOH). Ellos se distinguen unos de los otros principalmente por los radicales
unidos al átomo de carbono central.

II. ESTRUCTURA GENERAL DE UN AMINOACIDO:

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia
de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura),
un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

3
 III. FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS:
Los aminoácidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente
necesarios en todos los procesos metabólicos.

Sus funciones son:

 el transporte óptimo de nutrientes.
 la optimización del almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua,
grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y vitaminas).
 Componentes estructurales de tejidos, células y músculos.
 Promueven el crecimiento y reparación de tejidos y células.
 Contribuyen a las funciones sanguíneas.
 Intervienen en los procesos de síntesis de enzimas digestivos.
 Constituyentes de las hormonas esenciales para la reproducción.
 Intervienen en el metabolismo energético.

Adicionalmente, los aminoácidos por sí mismos también son imprescindibles por las
funciones que desempeñan, ya que son indispensables para que los otros nutrientes
sean correctamente absorbidos y metabolizados y son necesarios para un correcto
funcionamiento de las vitaminas y de los minerales.

Según lo expuesto, los aminoácidos se consideran moléculas vitales, y como tales es

de extremada importancia que el organismo disponga de los mismos en los niveles
óptimos.

IV. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS:

4.1. AMINOÁCIDOS ESENCIALES:

Se llaman aminoácidos esenciales aquellos que no pueden ser
sintetizados en el organismo y para obtenerlos es necesario tomar
alimentos ricos en proteínas que los contengan. Nuestro organismo,
descompone las proteínas para obtener los aminoácidos esenciales y
formar así nuevas proteínas.
4.2. HISTIDINA

Este aminoácido se encuentra abundantemente en la hemoglobina y se

utiliza en el tratamiento de la artritis reumatoide, alergias, úlceras y anemia.
Es esencial para el crecimiento y la reparación de los tejidos. La Histidina,
también es importante para el mantenimiento de las vainas de mielina que
protegen las células nerviosas, es necesario para la producción tanto de

4
 glóbulos rojos y blancos en la sangre, protege al organismo de los daños
por radiación, reduce la presión arterial, ayuda en la eliminación de metales
pesados del cuerpo y ayuda a mejorar la líbido.

4.3. ISOLEUCINA:
La Isoleucina es necesaria para la formación de hemoglobina, estabiliza y
regula el azúcar en la sangre y los niveles de energía. Este aminoácido
es valioso para los deportistas porque ayuda a la curación y la reparación
del tejido muscular, piel y huesos. La cantidad de este aminoácido se ha
visto que es insuficiente en personas que sufren de ciertos trastornos
mentales y físicos.

4.4. LEUCINA:
La leucina interactúa con los aminoácidos isoleucina y valina para
promover la cicatrización del tejido muscular, la piel y los huesos y se
recomienda para quienes se recuperan de la cirugía. Este aminoácido
reduce los niveles de azúcar en la sangre y ayuda a aumentar la
producción de la hormona del crecimiento.

4.5. LISINA:

Funciones de este aminoácido son garantizar la absorción adecuada de

calcio y mantiene un equilibrio adecuado de nitrógeno en los adultos.
Además, la lisina ayuda a formar colágeno que constituye el cartílago y
tejido conectivo. La Lisina también ayuda a la producción de anticuerpos
que tienen la capacidad para luchar contra el herpes labial y los brotes de
herpes y reduce los niveles elevados de triglicéridos en suero.

5
4.6. METIONINA.
La Metionina es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de
azufre, lo que evita trastornos del cabello, piel y uñas, ayuda a la
descomposición de las grasas, ayudando así a prevenir la acumulación
de grasa en el hígado y las arterias, que pueden obstruir el flujo
sanguíneo a el cerebro, el corazón y los riñones, ayuda a desintoxicar los
agentes nocivos como el plomo y otros metales pesados, ayuda a
disminuir la debilidad muscular, previene el cabello quebradizo, protege
contra los efectos de las radiaciones, es beneficioso para las mujeres que
toman anticonceptivos orales, ya que promueve la excreción de los
estrógenos, reduce el nivel de histamina en el cuerpo que puede causar
que el cerebro transmita mensajes equivocados, por lo que es útil a las
personas que sufren de esquizofrenia.

4.7. FENILALANINA
Aminoácidos utilizados por el cerebro para producir la noradrenalina, una
sustancia química que transmite señales entre las células nerviosas en el
cerebro, promueve el estado de alerta y la vitalidad. La Fenilalanina eleva
el estado de ánimo, disminuye el dolor, ayuda a la memoria y el
aprendizaje, que se utiliza para tratar la artritis, depresión, calambres
menstruales, las jaquecas, la obesidad, la enfermedad de Parkinson y la
esquizofrenia.

4.8. TREONINA:
La treonina es un aminoácido cuyas funciones son ayudar a mantener la
cantidad adecuada de proteínas en el cuerpo, es importante para la
formación de colágeno, elastina y esmalte de los dientes y ayuda a la
función lipotrópica del hígado cuando se combina con ácido aspártico y la
metionina, previene la acumulación de grasa en el hígado, su
metabolismo y ayuda a su asimilación.

4.9. TRIPTOFANO:
Este aminoácido es un relajante natural, ayuda a aliviar el insomnio
induciendo el sueño normal, reduce la ansiedad y la depresión y
estabiliza el estado de ánimo, ayuda en el tratamiento de la migraña,
ayuda a que el sistema inmunológico funcione correctamente. El

6
 Triptofano ayuda en el control de peso mediante la reducción de apetito,
aumenta la liberación de hormonas de crecimiento y ayuda a controlar la
hiperactividad en los niños.

4.10. VALINA:
La Valina es necesaria para el metabolismo muscular y la coordinación, la
reparación de tejidos, y para el mantenimiento del equilibrio adecuado de
nitrógeno en el cuerpo, que se utiliza como fuente de energía por el tejido
muscular. Este aminoácido es útil en el tratamiento de enfermedades del
hígado y la vesícula biliar, promueve el vigor mental y las emociones
tranquilas.

4.11. ALANINA.
Desempeña un papel importante en la transferencia de nitrógeno de los
tejidos periféricos hacia el hígado, ayuda en el metabolismo de la
glucosa, un carbohidrato simple que el cuerpo utiliza como energía,
protege contra la acumulación de sustancias tóxicas que se liberan en las
células musculares cuando la proteína muscular descompone
rápidamente para satisfacer las necesidades de energía, como lo que
sucede con el ejercicio aeróbico, fortalece el sistema inmunológico
mediante la producción de anticuerpos.

V. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden ser
sintetizados en el organismo a partir de otras sustancias.

5.1. ARGININA:
Este aminoácido está considerado como "El Viagra Natural" por el
aumento del flujo sanguíneo hacia el miembro viril, retrasa el crecimiento
de los tumores y el cáncer mediante el refuerzo del sistema inmunológico,
aumenta el tamaño y la actividad de la glándula del timo, que fabrica las
células T, componentes cruciales del sistema inmunológico. La Arginina,
ayuda en la desintoxicación del hígado neutralizando el amoniaco, reduce
los efectos de toxicidad crónica de alcohol, que se utiliza en el tratamiento
de la esterilidad en los hombres, aumentando el conteo de
espermatozoides; ayudas en la pérdida de peso, ya que facilita un

7
 aumento de masa muscular y una reducción de grasa corporal, ayuda a
la liberación de hormonas de crecimiento, que es crucial para el
"crecimiento óptimo" músculo y la reparación de tejidos, es un
componente importante del colágeno que es bueno para la artritis y
trastornos del tejido conectivo y ayuda a estimular el páncreas para que
libere insulina.

5.2. ÁCIDO ASPÁRTICO:

El Ácido Aspártico aumenta la resistencia y es bueno para la fatiga
crónica y la depresión, rejuvenece la actividad celular, la formación de
células y el metabolismo, que le da una apariencia más joven, protege el
hígado, ayudando a la expulsión de amoniaco y se combina con otros
aminoácidos para formar moléculas que absorben las toxinas y sacarlas
de la circulación sanguínea. Este aminoácido también ayuda a facilitar la
circulación de ciertos minerales a través de la mucosa intestinal, en la
sangre y las células y ayuda a la función del ARN y ADN, que son
portadores de información genética.

5.3. CISTEÍNA.
La Cisteína funciona como un antioxidante de gran alcance en la
desintoxicación de toxinas dañinas. Protege el cuerpo contra el daño por
radiación, protege el hígado y el cerebro de daños causados por el
alcohol, las drogas y compuestos tóxicos que se encuentran en el humo
del cigarrillo, se ha utilizado para tratar la artritis reumatoide y el
endurecimiento de las arterias. Otras funciones de este aminoácido es
promover la recuperación de quemaduras graves y la cirugía, promover la
quema de grasa y la formación de músculos y retrasar el proceso de
envejecimiento. La piel y el cabello se componen entre el 10% y el 14%
de este aminoácido.

5.4. ÁCIDO GLUTÁMICO.

El Ácido Glutámico actúa como un neurotransmisor excitatorio del
sistema nervioso central, el cerebro y la médula espinal. Es un
aminoácido importante en el metabolismo de azúcares y grasas, ayuda
en el transporte de potasio en el líquido cefalorraquídeo, actúa como
combustible para el cerebro, ayuda a corregir los trastornos de

8
 personalidad, y es utilizado en el tratamiento de la epilepsia, retraso
mental, distrofia muscular y úlceras.

5.5. GLUTAMINA.
Es el aminoácido más abundante en los músculos. La Glutamina ayuda a
construir y mantener el tejido muscular, ayuda a prevenir el desgaste
muscular que puede acompañar a reposo prolongado en cama o
enfermedades como el cáncer y el SIDA. Este aminoácido es un
"combustible de cerebros" que aumenta la función cerebral y la actividad
mental, ayuda a mantener el equilibrio del ácido alcalino en el cuerpo,
promueve un sistema digestivo saludable, reduce el tiempo de curación
de las úlceras y alivia la fatiga, la depresión y la impotencia, disminuye los
antojos de azúcar y el deseo por el alcohol y ha sido usado recientemente
en el tratamiento de la esquizofrenia y la demencia.

5.6. GLICINA:
La Glicina retarda la degeneración muscular, mejora el almacenamiento
de glucógeno, liberando así a la glucosa para las necesidades de
energía, promueve una próstata sana, el sistema nervioso central y el
sistema inmunológico. Es un aminoácido útil para reparar tejidos
dañados, ayudando a su curación.

5.7. ORNITINA.
Este aminoácido ayuda a pedir la liberación de hormonas de crecimiento,
lo que ayuda al metabolismo de la grasa corporal (este efecto es mayor si
se combina con la arginina y carnitina), es necesario para un sistema
inmunológico saludable, desintoxica el amoniaco, ayuda en la
regeneración del hígado y estimula la secreción de insulina. La Ornitina
también ayuda a que la insulina funcione como una hormona anabólica
ayudando a construir el músculo.

5.8. PROLINA.
Funciones de este aminoácido son mejorar la textura de la piel, ayudando
a la producción de colágeno y reducir la pérdida de colágeno a través del
proceso de envejecimiento. Además, la Prolina ayuda en la cicatrización
del cartílago y el fortalecimiento de las articulaciones, los tendones y los

9
 músculos del corazón. La Prolina trabaja con la vitamina C para ayudar a
mantener sanos los tejidos conectivos.

5.9. SERINA.
Este aminoácido es necesario para el correcto metabolismo de las grasas
y ácidos grasos, el crecimiento del músculo, y el mantenimiento de un
sistema inmunológico saludable. La Serina es un aminoácido que forma
parte de las vainas de mielina protectora que cubre las fibras nerviosas,
es importante para el funcionamiento del ARN y ADN y la formación de
células y ayuda a la producción de inmunoglobulinas y anticuerpos.

5.10. TAURINA.
La Taurina fortalece el músculo cardíaco, mejora la visión, y ayuda a
prevenir la degeneración macular, es el componente clave de la bilis, la
cual es necesaria para la digestión de las grasas, útil para las personas
con aterosclerosis, edema, trastornos del corazón, hipertensión o
hipoglucemia. Es un aminoácido vital para la utilización adecuada de
sodio, potasio, calcio y magnesio, ayuda a prevenir el desarrollo de
arritmias cardiacas potencialmente peligrosas. La taurina se ha utilizado
para tratar la ansiedad, epilepsia, hiperactividad, mal funcionamiento
cerebral y convulsiones.

5.11. TIROSINA.
Es un aminoácido importante para el metabolismo general. La Tirosina es
un precursor de la adrenalina y la dopamina, que regulan el estado de
ánimo. Estimula el metabolismo y el sistema nervioso, actúa como un
elevador del humor, suprime el apetito y ayuda a reducir la grasa
corporal. La Tirosina ayuda en la producción de melanina (el pigmento
responsable del color del pelo y la piel) y en las funciones de las
glándulas suprarrenales, tiroides y la pituitaria, se ha utilizado para
ayudar a la fatiga crónica, la narcolepsia, ansiedad, depresión, reducción
de la líbido, alergias y dolores de cabeza.

10
VI. AMINOÁCIDOS MODIFICADOS.
Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados
genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los
aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un
papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de una proteína.

Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos.

La formación depuentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura
terciaria de las proteínas, está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las
histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el
aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina.
La metionina inicial de todos los polipéptidos (codificada por el codón de inicio
AUG) casi siempre se elimina por proteólisis.

Algunos aminoácidos no proteicos tienen función propia, por ejemplo como

neurotransmisores ovitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el ácido gamma-
aminobutírico (GABA). Existen muchos aminoácidos no proteicos que juegan
papeles distintos en la naturaleza y pueden o no provenir de aminoácidos.
Ejemplos de estos aminoácidos no proteínicos son:
 Sarcosina
 Etilglicina o ácido α-aminobutírico (AABA)
 Ácido djencólico
 Hipoglicinas A y B
 Mimosina
 Aliina
 Canalina
 Canavanina
 Ornitina
 Homometionina
 Homoserina
 Homoarginina
 Homofenilalanina
 Homocisteína
 Homoleucina

11
 Cistationina
 Norvalina
 Norleucina
 Ciclopentenilglicina
 β-Alanina
 Ácido gamma-aminobutírico
 Ácido iboténico
 Ácido pipecólico
 Ácido guanidinacético
 Taurina
 Ácido trans-2-amino-5-cloro-4-hexenoico
 Ácido trans-2-amino-5-cloro-6-hidroxi-4-hexenoico
 Ácido 2-amino-4-cloro-4-pentenoico
 Ácido diaminopimélico
 Semialdehído aspártico
 Semialdehído glutámico
 Citrulina
 DOPA
 Quinurenina
 Nicotianina
 Ácido 2-azetidincarboxílico
 β-(4-hidroxibenzotiazol-6-il)alanina
 β-(2-metil-4-hidroxibenzotiazol-6-il)-alanina
 Indospicina
 Nε-(indol-3-acetil)lisina
 (p-hidroximetil)fenilalanina
 0-etil-L-homoserina, aislada de Corynebacterium ethanolaminophilum
 5-Hidroxitriptófano
 Ácido licopérdico, aislado de Lycoperdon perlatum
 Ácido lentínico
 Ácido estizolobínico
 Ácido estizolóbico

12
  Tiroxina
 Azoxibacilina

VII. PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS.

7.1. ÁCIDO-BÁSICAS:
Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza.
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por
lo que se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto
isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga
neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
7.2. ÓPTICAS:
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos
sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere
actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de
polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío
del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el
compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la
izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido
puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una
dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar
sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada
aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la
orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al
carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero
ello no significa que sean levógiros.

Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-

gliceraldehído y D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.

13
 7.3. QUÍMICAS.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

7.4. SOLUBILIDAD.
No todos los aminoácidos son solubles en agua debido a la diferente
naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el
aminoácido será más soluble.
Reacciones de los aminoácidos.
Los aminoácidos sufren en los seres vivos tres reacciones principales que
se inician cuando un aminoácido se une con el fosfato de piridoxal
formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la
transformación depende de las enzimas, que tienen en común el uso del
fosfato de piridoxal como coenzima. Las reacciones que se
desencadenan pueden ser:
 La transaminación, que necesita la participación de un α-cetoácido;
 La descarboxilación;
 La racemización, que es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa.
Aunque en las proteínas los aminoácidos están presentes únicamente en la
configuración L, en las bacterias podemos encontrar algunos D-aminoácidos
formando parte de péptidos pequeños.

VIII. ENANTIOMERO O ESTEREOISOMEROS.

Los enantiómeros son estereoisómeros que se relacionan entre sí por una reflexión:
son imágenes especulares entre sí, y no son superponibles. Las manos humanas son
un ejemplo macroscópico de estereoisometría. Todos los centros
estereogénicos o estereocentros en un isómero tienen la configuración opuesta en el
otro. Dos compuestos que son enantiómeros entre sí tienen las mismas propiedades
físicas, a excepción de la dirección en que giran la luz polarizada. También tienen las
mismas propiedades químicas, excepto el modo en que interactúan con diferentes
isómeros ópticos de otros compuestos. Por esta razón, los enantiómeros puros
exhiben el fenómeno de la actividad óptica y pueden ser separados sólo con el uso de
un agente quiral. En la naturaleza, sólo está presente uno de los dos enantiómeros de

14
la mayoría de los compuestos biológicos quirales, tales como
los aminoácidos (excepto la glicina, que es aquiral).

Como resultado, los diferentes enantiómeros de un compuesto pueden tener efectos

biológicos muy diferentes.6 Por ejemplo, un estereoisómero de la cloromicetina es
un antibiótico mientras el otro no muestra esa propiedad.

El ácido tartárico posee dos carbonos asimétricos que actúan como estereocentros.
Cada uno de ellos puede tener configuración R o configuración S, según las reglas de
Cahn-Ingold-Prelog. El ácido (R,R)-tartárico (o ácido L (+)-tartárico) es imagen
especular del ácido (S,S)-tartárico (o ácido D(-)-tartárico) y por tanto son enantiómeros
entre sí. Cuando el ácido tartárico se forma como producto o subproducto entre
sustancias de origen biológico, sólo obtenemos la forma dextro.

IX. ENLACE PEPTIDICO.

El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el

grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están
formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace
peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace
covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo

COOH terminal.

Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer
aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido
alanil-serina.

15
X. ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTIDICO.

XI. CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTIDICO.

El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que
Es más corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano.
Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el
carbono carboxílico y el Nitrógeno del enlace peptídico.
Aun así, los enlaces entre los carbonos a y los a aminos y a carboxilo, pueden
rotar libremente; Su única limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es
precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas
adoptar una inmensa gama de configuraciones.

XII. USO DE AMINOÁCIDOS EN LA AGRICULTURA.

Todos los seres vivos necesitan L-aminoácidos como unidades estructurales

fundamentales para la formación de proteínas, enzimas y materiales de partida
para la síntesis de otras sustancias esenciales. Hasta hace unos años, la única

16
 forma de promover la formación de aminoácidos en las plantas era de forma
indirecta y solo a través del sistema radicular: por medio de la adición de
fertilizantes inorgánicos, el nitrógeno pasa a la solución del suelo y de aquí es
absorbido por las raíces y transformado en aminoácidos. Este proceso exige a
la planta un consumo energético muy alto, que podría ser aprovechado en otros
procesos biológicos.

En la actualidad, está demostrado que la aplicación al suelo o foliar de

aminoácidos tiene un efecto muy favorable sobre la nutrición de los cultivos, ya
que se le suministran los eslabones fundamentales para la formación de las
macromoléculas biológicas, sin necesidad de pasos intermedios para la síntesis.

XIII. APLICACIÓN DE AMINOÁCIDOS EN LAS PLANTAS.

Al final de la década de 1970 surgió la alternativa de la fertilización directa de las

plantas con aminoácidos libres. Este método evitaría la transformación química
del nitrógeno nítrico y amónico dentro de la planta en aminoácidos y por tanto
llevaría a ésta a un importante ahorro energético que le ayudaría a superar, tanto
situaciones de estrés como para fomentar su crecimiento y desarrollo.

También se sabe que los aminoácidos están íntimamente relacionados con los
mecanismos de regulación del crecimiento y desarrollo vegetal. Algunas
hormonas vegetales se encuentran unidas a aminoácidos o proceden de la
transformación de éstos, lo que indica el importante papel que puede tener la
aplicación de aminoácidos libres como fertilizantes.

Las plantas pueden absorber los aminoácidos tanto por vía radicular como por
vía foliar.

Por vía radicular serían absorbidos igual que el nitrógeno nítrico o amónico, y la
savia los repartiría por toda la planta.

La vía foliar es la más utilizada, ya que pueden aplicarse conjuntamente con

otros tratamientos como abonos foliares, fitosanitarios, herbicidas, etc.,
traslocándose los aminoácidos desde las hojas al resto de la planta. La
aplicación foliar es más eficiente a corto plazo que la vía radicular, aunque esta
última es la aconsejable para favorecer el enraizamiento tras el trasplante,
fundamentalmente en hortícolas.

17
 Pruebas realizadas aplicando aminoácidos radioactivos (marcados con 14C) han
demostrado que éstos entran rápidamente en la planta, y entre un 5 y un 20%
se integra en ella antes de un día, dependiendo ésto del aminoácido, la planta y
factores externos. Estas pruebas han demostrado la efectividad de los L-
aminoácidos externos al comprobarse su rápida incorporación al metabolismo
de las plantas como si fueran éstas las que los han sintetizado, contribuyendo
así al proceso de desarrollo y crecimiento.

XIV. OBTENCIÓN DE AMINOÁCIDOS.

Los aminoácidos se obtienen por hidrólisis de proteínas. La hidrólisis significa la ruptura

de las proteínas en las unidades que las forman, es decir, los aminoácidos. Tras el
proceso de hidrólisis se obtiene una mezcla compuesta mayoritariamente por
aminoácidos libres, aunque también contiene en menor proporción pequeñas cadenas
de aminoácidos (péptido de cadena corta). La planta únicamente puede utilizar los
aminoácidos libres y dentro de éstos los que son de forma

Las proteínas empleadas para la obtención de aminoácidos pueden ser de origen

vegetal o animal. Las más aconsejables para su empleo como fertilizantes son las de
origen vegetal, ya que contienen los aminoácidos que emplean las plantas en las
concentraciones usuales en ellas.

La hidrólisis del material proteico para su transformación en aminoácidos libres puede

realizarse por medio de enzimas proteolíticas (hidrólisis enzimática) o por ataque con
ácidos concentrados como ácido clorhídrico o sulfúrico (hidrólisis ácida). La hidrólisis
enzimática se realiza en condiciones suaves (aproximadamente de 60 ºC de
temperatura) por moléculas que selectivamente van rompiendo las cadenas de proteína
y liberando aminoácidos. Por el contrario, la hidrólisis ácida se produce en condiciones
extremas (T > 100º C y medio ácido concentrado), lo que provoca la destrucción de
algunos aminoácidos esenciales como el triptófano (que está relacionado con la síntesis
de una hormona: el ácido indol-acético) y la obtención de una mezcla de D y L
aminoácidos, no siendo útiles los D-aminoácidos para la planta, como ya se dijo.

Por tanto, puede afirmarse que los aminoácidos procedentes de la hidrólisis enzimática
de proteínas de origen vegetal (soya, girasol, etc.) constituyen un fertilizante equilibrado
para las plantas al contener todos los aminoácidos necesarios para las plantas y en las
proporciones adecuadas. Por todo lo anteriormente mencionado, los aminoácidos
entran al grupo de sustancias llamadas bioactivadores.

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Los Bioactivadores están compuestos por aminoácidos, polisacáridos, péptidos y/o
ácidos húmicos. Los bioctivadores se absorben y se utilizan de forma inmediata. Su
absorción no depende de la actividad fotosintética de la planta. Los bioactivadores
pasan directamente a los tejidos conductores con un consumo mínimo de energía.

La finalidad de la aplicación de estos productos no es la nutricional, sino la de favorecer

y potenciar el metabolismo vegetal.

XV. BENEFICIOS DE LOS AMINOÁCIDOS EN LAS PLANTAS.

Aumentan la permeabilidad celular y la absorción y translación de los iones nutrientes.

Aumentan la floración, disminuyendo el número de abortos florales regulando los

procesos osmóticos. Indispensables para una excelente floración, combinados con
micro elementos incrementan el peso y sabor de los frutos. Potencian la absorción de
nutrientes minerales, facilitando su transporte a través de la savia. Aceleran la
recuperación de plantas sometidas a condiciones adversas, tales como: trasplantes,
transportes, heladas, viento, granizo, poda, asfixias, efectos tóxicos de tratamientos
fitosanitarios, etc. Equilibran el metabolismo de las plantas.

Rápida asimilación, tanto foliar como radicular.

Acción inmediata.

Aprovechamiento total.

Aumento de la producción, calidad y retraso del envejecimiento.

XVI. AHORRO PARA EL CULTIVO.

Los aminoácidos son elementos esenciales de las enzimas que catalizan la síntesis de
azúcares, almidón y otros componentes de hojas, flores y frutos. Aminoácidos como la
Lisina y Arginina, contribuyen al aumento de clorofila de las hojas y retrasan el
envejecimiento, con lo que se intensifica el rendimiento de la fotosíntesis.

Se pueden mezclar con todos los productos fitosanitarios y abonos líquidos, facilitando
su acción, con el consiguiente ahorro de gasto en la explotación.

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 LINKOGRAFÍA.

Universidad de Cantabria. Bioquímica Estructural y Metabólica. “Recuperado el” 20 de

setiembre del 2016, de http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/bioquimica-estructural-
y-metabolica/materiales-de-clase/Tema%202.%20Aminoacidos.pdf

Aminoácidos. “Recuperado el” 20 de setiembre del 2016, de

http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/EstructuraProteinasParteA_24774.pdf

Biosíntesis de los aminoácidos. “Recuperado el” 20 de setiembre del 2016 de,

http://www3.uah.es/bioquimica/Tejedor/BBM-II_farmacia/T15-sintesis.pdf

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