Estructura primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos específicos que constituyen la cadena.

Con 20 diferentes bloques de construcción, el número de polipéptidos variados que pueden

formarse es 20n, en el que n es el número de aminoácidos en la cadena. La mayor parte de los
polipéptidos contiene mucho más de 100 aminoácidos, por lo que las posibles secuencias son
prácticamente ilimitadas. La información del orden preciso de los aminoácidos en cada proteína
que un organismo produce se incluye en el genoma de dicho organismo. La primera secuencia
aminocídica lo descubrió Sander en 1950 en la insulina de una vaca la cual presenta dos cadenas
de 21 a 30 aminoácidos cada una.
La secuencia de aminoácidos suministra la información requerida para determinar la
configuración tridimensional de la molécula y por lo tanto su función. Por ejemplo, cuando la
cadena de aminoácidos de la hemoglobina se ve alterada se produce anemia depranocítica.

Estructura secundaria: Describe la organización espacial de porciones de la cadena polipeptídica.

Se estabiliza por los enlaces de hidrógeno entre los átomos de la columna central.
Se propusieron dos conformaciones.
Hélice alfa (𝛂): El esqueleto del polipéptido toma forma de un cilindro, una espiral. La estructura
permanece en el lado interno de la hélice y las cadenas laterales se proyectan hacia fuera. Existen
en la queratina, mioglobina y hemoglobina.
Hoja beta (𝛃) plegada, la cual consiste en varios segmentos de un polipéptido que permanecen
lado con lado. El esqueleto de cada segmento toma una conformación con dobleces. Se encuentra
en la seda.

Estructura terciaria: Describe la conformación de la proteína en su totalidad. Esta gana

estabilidad por una disposición de uniones no covalentes entre las diferentes cadenas laterales de
la proteína. La estructura terciaria detallada de una proteína se determina casi siempre a través de
la técnica de cristalografía de rayos X.

La mayoría de las proteínas puede clasificarse con base en su conformación estructural en

proteínas fibrosas, las cuales poseen una estructura muy alargada, o proteínas globulares, que
tienen una forma compacta. Casi todas las proteínas que actúan como materiales estructurales
fuera de las células vivas son fibrilares, como las colágenas y elastinas del tejido conjuntivo; las
queratinas del cabello, piel y uñas; y también las fibras de la seda. En cambio, la mayor parte de
las proteínas intracelulares corresponde a proteínas globulares.

La primeria proteína globular que se identificó la estructura terciaria es la mioglobina, cuyas

funciones en el tejido muscular son las de almacén de oxígeno, la molécula de oxígeno se une a
un átomo de hierro en el centro del grupo hemo, el cual suministra al
tejido muscular su color rojo.

Estructura cuaternaria. La presentan proteínas compuestas de subunidades , las cuales se

vinculan mediante enlaces covalentes como los puentes bisulfuros o más a menudo con
interacciones no covalentes. Según sea la proteína, las cadenas poli peptídicas
pueden ser idénticas o diferentes. Una proteína compuesta de dos subunidades idénticas se
describe como un homodímero, mientras que una proteína integrada con dos subunidades no
idénticas es un heterodímero. La proteína de subunidades múltiples mejor estudiada es la
hemoglobina, la proteína que porta O2 en los glóbulos rojos. La que consiste en dos polipéptidos
de globina alfa y dos de globina beta unidos a una sola molécula de oxígeno.

Dominios de proteínas La mayoría de las proteínas de los eucariotas están compuestas de dos o
más dominios, que se pliegan independientemente unos de otros. Por ejemplo, la enzima de los
mamíferos fosfolipasa C, consta de cuatro dominios bien delimitados,
que se muestran con colores distintos en el dibujo. Los diferentes dominios de un polipéptido a
menudo representan partes que funcionan de manera semiindependiente. Asi, podrían unirse a
diferentes factores, como una coenzima y un sustrato o una cadena de DNA y otra proteína, o
bien podrían moverse con relativa independencia uno de otro.

Cambios dinámicos dentro de las proteínas. Las proteínas no son estáticas o rígidas, sino capaces
de ejercer movimientos considerables en su estructura interna, debido a que son pequeñas, con un
tamaño de nanómetros y a que se ven influenciadas en grado notorio por la energía de su ambiente.
La resonancia magnética nuclear, revela cambios en los puentes de hidrógeno, generando
movimientos de tipo ondulatorio de las cadenas laterales. Por otro lado los movimientos
predecibles (no aleatorios) conocidos como cambios conformacionales, se activan por la unión de
esta a una molécula especifica.
Interacciones proteína- proteína. Diferentes proteínas, cada una con función especifica se reúnen
para crear un complejo multiprotéico mucho mas grande. Unos de los primeros complejos
multiproteicos que se describieron y estudiaron fue la enzima deshidrogenasa de piruvato de la
bacteria Escherichia coli, que posee 60 cadenas
de polipéptidos correspondientes a tres enzimas diferentes. Los complejos multiproteicos que se
forman dentro de la célula no están en todos los casos ensamblados de manera estable, como el
complejo de la deshidrogenasa de piruvato. De
hecho, como regla general, la mayoría de las proteínas interactúan con otras proteínas en patrones
muy dinámicos; la vinculación y disgregación dependen de las condiciones intracelulares en un
tiempo particular, pero se estabilizan por medio de enlaces de tipo no covalente.

Plegamiento de proteínas La mayoría de las modificaciones y el plegamiento de las proteínas

suelen tener lugar en el citosol y en la mitocondria. El desplegamiento o desorganización de una
proteína se conoce como desnaturalización y puede generarla una gran variedad de compuestos,
entre ellos detergentes, solventes orgánicos, radiación, calor y compuestos como la urea y el
cloruro de guanidina, los cuales interfieren con diferentes interacciones que estabilizan
la estructura terciaria de la proteína.

Función de las chaperonas moleculares No todas las proteínas son capaces de asumir su
estructura terciaria final por un simple proceso de autoensamblaje. Para ello existen las proteínas
chaperonas que colaboran junto con otras proteínas en el plegamiento de las proteínas recién
sintetizadas, evitando que se plieguen de forma incorrecta.

Diseño de fármacos basado en la estructura La producción de nuevas proteínas ha permitido el

desarrollo de nuevos fármacos que actúan por medio de la unión a proteínas al suprimir su
actividad. Puesto que si se conoce la estructura terciaria de una proteína se puede diseñar “de
manera virtual” moléculas de medicamentos cuyo tamaño y forma hacen posible a estos
introducirse en las cavidades aparentes de la proteína e inactivarla. Para posteriormente verificar
su afinidad con el compuesto que se una y realizar las pruebas preclínicas y clínicas.

Adaptación de las proteínas y evolución Las proteínas son adaptaciones bioquímicas que están
sujetas a selección natural y cambios evolutivos en la misma vía. Esto es más evidente cuando se
compara la homología de proteínas en organismos vivientes bajo muy diferentes condiciones
ambientales. Proteínas homologas aisladas de diferentes organismos pueden presentar formas
virtualmente idénticas y patrones de plegamiento, pero muestran gran divergencia en las
secuencias aminoacidicas, por lo que entre más grande sea la distancia evolutiva entre dos
organismos, más grande es la diferencia en las secuencias de aminoácidos de sus proteínas.

Los ácidos nucleicos Son macromoléculas construidas en forma de cadena larga (hebra) de
monómeros llamados nucleótidos.
La función principal de los ácidos nucleicos es almacenar y transmitir información genética, pero
también pueden desempeñar funciones estructurales o catalíticas.
Hay dos tipos de ácidos nucleicos en los organismos vivos,
- ácido desoxirribonucleico (DNA) es el material genético de todos los organismos
celulares
- ácido ribonucleico (RNA), el cual efectúa este papel para muchos virus.
En las células la información almacenada en la plantilla de DNA se emplea
para dirigir las actividades celulares durante la formación
de mensajes de RNA.
En una cadena de RNA cada nucleótido consta de tres partes a) un azúcar de cinco carbonos, la
ribosa; b) una base nitrogenada (así llamada porque en los anillos de su molécula se encuentran
átomos de nitrógeno), y c) un grupo fosfato. La base de nitrógeno y el azúcar forman un
nucleósido. Estos nucleosidos estan conectados con enlaces 3′-5′fosfodiéster
Una cadena de RNA (o DNA) contiene cuatro tipos diferentes de nucleótidos que se distinguen
por su base nitrogenada.

Dos tipos de bases se hallan en los acidos nucleicos: pirimidinas y purinas.

Las pirimidinas son moléculas más pequeñas que constan de un solo anillo; las purinas son más
grandes y poseen dos anillos. El RNA tiene dos diferentes purinas, adenina y guanina, y dos
pirimidinas distintas, citosina y uracilo. En el DNA, el uracilo se sustituye por timina, una
pirimidina con un grupo metilo adicional pegado al anillo.