TEMA 4.

CATÁLISIS ENZIMÁTICA

1. En 1948, cuando se creía que el material genético de los seres vivos

eran las proteínas, de cuya estructura se sabía muy poco, la
genialidad clarividente de un hombre, Linus Pauling, le llevó a
escribir “I think that enzymes are molecules that are complementary
in structure to the activated complexes of the reactions that they
catalyze”. Explica, en términos termodinámicos (energía libre), las
implicaciones que ello tiene en la catálisis.
Consideremos la reacción de unión al centro activo de la enzima,
bien del sustrado en su estado activado: E + S ǂ ↔ ESǂ, cuya variación
de energía libre de Gibbs venimos denotando como Gb, o bien del
sustrato en su estado basal: E + S ↔ ES, Gs. Por otro lado, hemos
visto en clase que la variación de energía libre de activación para la
reacción catalizada (Gǂc ) y no catalizada (Gǂnc) se comparan de la
siguiente forma: Gǂc = Gǂnc + Gb - GS. De esta última ecuación,
se desprende que cuanto más estable sea la unión del sustrato
activado al centro activo de la enzima (más negativo Gb) mayor
será el efecto catalítico de la enzima (mayor la diferencia Gǂnc -
Gǂc). Por tanto, el genial Pauling estaba en lo cierto.

2. Si la velocidad de una reacción catalizada es 1014 veces más rápida

que esa misma reacción sin catalizar ¿cuál es la diferencia entre las
respectivas energías libres de activación?

kc/knc = 1014 = exp [(Gǂnc -Gǂc)/RT] RT ln1014 = Gǂnc -Gǂc 

Gǂnc -Gǂc = 80 kJ/mol.

3. Consideremos dos reacciones catalizadas cuyas energías de

activación son 50 y 100 kJ/mol, respectivamente. Explica
razonadamente cuál de ellas será más sensible a un cambio de
temperatura. (Indicación: trata de formalizar el concepto de
sensibilidad).
Siguiendo la indicación definiremos sensibilidad como las veces que
aumenta la velocidad de reacción al aumentar la temperatura en 10º
(aquí, evidentemente podíamos haber tomado cualquier otro
incremento arbitrario de T). Así, pues, teniendo en cuenta esta
definición y la ecuación de Arrhenius, tendremos:
k(T2)/k(T1) = exp(10Ea/RT1T2), donde obviamente T2=T1+10. Si
esbozamos el grafo de esta función exponencial tendremos
 6

k(308K)/k(298K)
4

1
20 40 60 80 100 120 140

Ea (kJ/mol)

Observamos claramente que cuanto mayor es la energía de activación mayor es

la sensibilidad de la velocidad de reacción a la temperatura.

¿Tendría este fenómeno algo que ver con la fotorrespiración?

4. La rubisco tiene actividad carboxilasa y actividad oxigenasa, ¿qué

problema se le plantea a las plantas en latitudes tropicales, en
relación con estas actividades mencionadas? Haz una discusión
razonada sobre dicha problemática (Consejo: haz un pequeño trabajo
de documentación sobre la rubisco y su papel biológico).

La rubisco juega un importante papel en la fijación de carbono (CO 2)

que viene mediado por la actividad carboxilasa. Sin embargo, dado
que esta reacción compite con la reacción de oxigenación, en las
latitudes tropicales, debido a la mayor temperatura, esta competencia
se resuelve a favor de la reacción de oxigenación (ambas reacciones
tienen distinta energía de activación, por lo que sus sensibilidades a
los cambios de temperatura van a ser diferentes). Por este motivo, en
latitudes tropicales aparece una estrategia de fijación de carbono
denominada metabolismo C4 que, junto con la estrategia de
metabolismo CAM, plantea una solución a la problemática de la
fotorrespiración (reacción de oxigenación catalizada por la rubisco).