ANÁLISIS DE RESULTADOS

EFECTO DE LA ENZIMA SOBRE LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN

ENZIMÁTICA
El almidón es una macromolécula compuesta por dos polisacáridos: amilosa y amilopectina.
Esta característica estructural permite al almidón ser identificado mediante las pruebas de
lugol, debido a que la amilosa cuenta con una estructura lineal, con enlaces α-(1,4), que forma
hélices en donde se juntan las moléculas de yodo presentes en el lugol, formando un color
azul oscuro. Por el contrario, la amilopectina es de estructura ramificada, con enlaces α-(1,4)
y α-(1,6), que forma hélices mucho más cortas y las moléculas de yodo son incapaces de
juntarse, presentando un color intermedio entre anaranjado o amarillo (5).
La α-amilasa es una enzima que cataliza la hidrólisis de los enlaces α-(1,4) glicosídicos de la
región central de las cadenas de amilosa y amilopectina, menos en las proximidades de los
puntos de ramificación (6).
En tabla Z puede observarse que a medida que pasa el tiempo, la reacción se va mostrando
de diferente color, lo cual indica se está llevando a cabo la hidrólisis del almidón. A partir de
ello se puede deducir que:
 Amarillo 1 indica una total hidrólisis.
 Entre amarillo 2 y naranja 4 revela una hidrólisis parcial.
 El azul oscuro y el café (1-4) indican que la hidrólisis que se está efectuando es muy
poca (casi inexistente), lo que significa que todavía se está llevando a cabo una reacción
con el lugol.
En toda reacción enzimática, si se incrementa la concentración de enzima, se forma una
mayor cantidad de producto por unidad de tiempo. El incremento en la velocidad de reacción
es directamente proporcional al incremento en la concentración de la enzima, siempre y
cuando la cantidad de sustrato no sea limitante, es decir, que el sustrato no llegue a agotarse
(4). Lo anterior puede evidenciarse con los resultados mostrados en la tabla Z, ya que los
tubos que tenían mayor concentración de enzima, hidrolizaron primero que los que contaban
con menor concentración. La tabla Z muestra las concentraciones de enzima para cada tubo.

Tabla Z. Concentraciones de enzima α-amilasa.

Tubo [E]
1 0,1
2 0,2
3 0,3
4 0,4
Con los datos de la tabla Z, se construyó una gráfica de la velocidad de reacción (1/t) en
función de la concentración de enzima. (Gráfica Y). Cabe resaltar que la velocidad de
reacción se toma como el inverso del tiempo, debido a

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura; esto es debido a que al aumentar
la temperatura, las moléculas aumentan su movilidad y el número de encuentros moleculares,
y por ende incrementa la velocidad en que se forma el producto (2). Por otro lado, a bajas
temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque decrece la cinética
molecular, pero la acción catalítica reaparece cuando la temperatura se eleva a valores
normales para la enzima (3). La variación de la actividad enzimática con la temperatura es
diferente de unas enzimas a otras. Sin embargo, a diferencia de lo sucede en otras reacciones,
en las reacciones enzimáticas se produce un brusco descenso de la actividad cuando se
alcanza una temperatura crítica (1).
Si se representa gráficamente la variación de la actividad de las enzimas en función de la
temperatura (Ilustración X), se concluye que existe una temperatura óptima para la cual la
actividad enzimática es máxima. Si la temperatura aumenta, se dificulta la unión enzima-
sustrato y a partir de cierta temperatura la enzima se desnaturaliza, pierde sus estructuras de
orden superior y, por tanto, pierde su actividad enzimática (2).

Ilustración X. Obtenida de https://es.scribd.com/doc/108522344/Factores-que-afectan-la-actividad-enzimatica.

Según los resultados obtenidos en la tabla Z, puede observarse que no hubo una
desnaturalización de la enzima a estas temperaturas. Por lo anterior, se deduce que una
temperatura entre 4°C y 50° está dentro del intervalo de temperatura óptima para la enzima.
Por otro lado, pudo evidenciarse que a 4°C la velocidad de reacción fue lenta, y que a 50°C
fue rápida, lo cual indica que si se somete a la enzima a temperaturas fuera de este intervalo,
es muy probable que se inactive o desnaturalice; por ende, no habrá hidrólisis del almidón, y
se dará la reacción del polímero con el lugol.

REFERENCIAS
1. ENZIMAS. Obtenido de http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf

2. Bautista, N. (2012). Factores que afectan la actividad enzimática. Obtenido de

https://es.scribd.com/doc/108522344/Factores-que-afectan-la-actividad-enzimatica

3. Blog de biología. Factores que afectan la actividad enzimática. Obtenido de

https://www.blogdebiologia.com/factores-que-afectan-la-actividad-enzimatica.html

4. Vásquez, I. Efecto de la concentración de enzima y efecto de pH sobre la cinética

enzimática. Obtenido https://es.scribd.com/doc/307453804/Efecto-de-la-concentracion-
de-enzima-y-efecto-de-pH-sobre-la-cinetica-enzimatica

5. Aguiar, C., Carrilo, F., Díaz, S., Parreño, J. & Vallejo, L. (2014). Obtenido de
https://sites.google.com/site/laboratoriosbioquimica/bioquimica-i/prueba-del-almidon

6. CRUZ, Kevin. Modelado del proceso de hidrólisis enzimática de almidones gelatinizada

del fruto de la planta de banano. Enzima alfa amilasa. Obtenido de
http://www.bdigital.unal.edu.co/7435/1/73007073.2012.pdf