Agua, Agua, ¿Dónde sea?

En la tierra, ningún organismo vivo puede funcionar sin agua. Según Albert Szent-
Györgyi, es el núcleo de la vida. Pero, ¿es razonable asumir que esta máxima
mantiene otros mundos también?
¿Es posible vida sin agua? La NASA sostiene explícitamente que su estrategia en la busca por
vida extraterrestre es “seguir el agua”. Pero, ¿está pasando por alto la agencia espacial de ese
modo otros entornos potencialmente fértiles? Una reciente reunión de físicos, químicos,
bioquímicos y microbiólogos forcejeó con la pregunta de si la vida libre de agua es factible.
Nadie puede dar una respuesta negativa definitiva, y tampoco podemos esperar que el
problema se resuelva por votación a mano alzada. Más bien, la indicación tiene que ser
reduciendo la pregunta básica a más pequeña, tratables, con la esperanza que una estructura
pueda emerger para mover la discusión más allá de la mera especulación.

La respuesta podría ser ingenuo para suponer que la pregunta es absurdamente terracéntrica.
Si uno permite - y parece razonable, aunque no invulnerable, como punto de partida - que se
requiere un líquido de algún tipo simplemente para el transporte público eficiente en los
sistemas vivos, el cosmos podría proporcionar un montón de alternativas: amoníaco, ácido
sulfúrico, dióxido de carbono líquido, incluso los lagos de hidrocarburos putativos de la luna de
Saturno, Titán.

Pero hay mucho más que el agua que eso. Durante mucho tiempo se ha reconocido como un
líquido profundamente anómalo, con propiedades que lo distinguen de todos los demás. Alta
capacidad de calor, expansión de congelación, la densidad máxima en 4°C, de alta constante
dieléctrica - todos estos llamados anomalías, y otros, parece crítica para su función biológica.
De hecho, son relativamente fáciles de racionalizar sobre la base de la estructura de enlaces de
hidrógeno del agua, que se une las moléculas de H2O en un fluctuante, red tridimensional (J.
Finney, University College de Londres). A diferencia de los líquidos "simples", la estructura
molecular del agua no está dominada por la repulsión entre las moléculas de núcleo duro, sino
por las interacciones direccionales, interacciones atractivas de los enlaces de hidrógeno.

¿Es este carácter inusual, una condición esencial, o simplemente un incidental, factor en la
agencia dadora de vida del agua? La misión de la reunión fue identificar los aspectos
moleculares de la función del agua en la vida en la Tierra, y luego preguntar si había alguna
razón para considerar estas propiedades como genéricas u opcionales. Y si es el primero,
¿podrían ser reproducidos por cualquier otro líquido?

La aparente 'especialidad’ del agua se señaló en 1913 por el bioquímico estadounidense

Lawrence Henderson, quien argumentó que el Universo parece notablemente "ajustado" para
fomentar la vida - un precursor del principio antrópico. Pero existe un peligro inherente de
circularidad: porque la vida es adaptativa, ¿quién puede decir que no ha encontrado
simplemente maneras de explotar lo que el agua tiene que ofrecer? Por ejemplo, algunas
proteínas hacen uso de la conducción de protones rápida que se lleva a cabo en agua, una
consecuencia de la unión-mover de un tirón a lo largo de las cadenas de moléculas con enlaces
de hidrógeno. (Los detalles son, sin embargo, más complicado que el correspondiente al
mecanismo de Grotthuss clásica; ver N. Agmon Chem Phys Lett 244, 456-462;... 1995.) Algunas
proteínas utilizan cadenas mono dimensionales de moléculas de agua para llevar rápidamente
los protones a sitios activos en su interior. La red de enlaces de hidrógeno hace que el agua
particularmente bien adaptada a proporcionar dichos alambres de protones ''. Pero si este
truco no estaba disponibles, ¿hay alguna razón para suponer que la vida sería bloqueada?

Se puede postular que la vida de cualquier tipo requerirá la selectividad de la enzima similar de
interacciones moleculares para la transmisión de información química. El agua no parece jugar
muchas partes sutiles en la función de la enzima, pero ¿es realmente insustituible? conchas de
solvatación pueden ser vistos como componentes activos en función de las proteínas (J. Smith,
Univ.Heidelberg;. M.Nakasako, Keio University .; P. Rand, Brock Univ). Pero no es obvio que
otros disolventes de molécula pequeña no podían sustituir, en principio.

De hecho, los estudios de enzimas en entornos de bajo cantidad agua dan lugar mensajes
contradictorios acerca de la medida en que el agua es necesaria. La proteína
bacteriorrodopsina, incrustada en su natural "membrana púrpura ', parece que sólo se activa
cuando hay al menos una monocapa de agua hidratando la proteína de superficie expuesta (G.
Zacai, Inst. Biologie Structurale, Grenoble), mientras que algunas enzimas trabajan en la fase
gaseosa sin ninguna capa de hidratación en absoluto (R. Daniel, Univ. de Waikato). Aunque la
experiencia con disolventes no acuosos ha dado una cierta confianza a los investigadores, que
las enzimas en última instancia que trabajan de manera eficiente en su totalidad y sin agua (D.
Clark, Univ. De California, Berkeley), parte de la dificultad aquí es que "sin agua" significa cosas
diferentes para diferentes personas. En la actualidad, todas las enzimas funcionales parecen
retener enlaces de agua “internos” fuertemente dentro de su estructura de proteínas (en
concentraciones tan bajas como de uno a diez moléculas de H2O por mol de proteína) -
¿puede eso, también ser eliminado? Mientras que la capa de hidratación del agua parece
principalmente para promover la flexibilidad (y puede ser completamente reemplazable por
otros disolventes), agua interna parece conservar la conformación de la proteína. Se puede, tal
vez, ser 'diseñada fuera "del sistema, pero no fácilmente.

Sin embargo, ¿cómo pueden las moléculas que han evolucionado en agua decirnos acerca de
lo que es posible sin ella? Puede ser que, al menos, ayudan a reducir la pregunta: si se
encontrara una enzima totalmente libre de agua, podríamos sentir la confianza de que al
menos este aspecto molecular de la vida no tiene por qué depender de la singularidad del
agua. Argumentos similares se aplican al plegamiento de las proteínas: es decir, hacer los
catalizadores en el primer lugar. Investigar el papel del agua aquí revela muchas sutilezas. Por
ejemplo, un buen disolvente en realidad no promueve la estabilidad del pliegue nativo - la
conformación que asume una proteína naturalmente. Más bien, se encuentra un muy delicado
equilibrio entre fuertes, conflictivas fuerzas con el fin de promover sólo la estabilidad marginal
(J.Goodfellow, BBSRC). Si hay demasiada estabilidad la estructura 'congela' y se vuelve inactiva.
Las conformaciones alternativas de proteínas reveladas en enfermedades amiloides pueden
ser simplemente el precio inevitable que tenemos que pagar por esto.

No parece haber ninguna molécula simple que puede imitar todas las funciones biológicas
útiles de agua. Una escuela de pensamiento afirma que es inútil, por tanto, que buscar
reemplazos para cualquiera, o incluso de forma simultánea para varios, de sus "virtudes": la
importancia biológica del agua radica en su funcionamiento sincrónico en un sistema
molecular simple. Pero lo que realmente necesitamos es una forma de preguntar cuál, si es
alguna, de esas funciones es genérico para la vida. ¿Hay, por ejemplo, un límite de
temperatura que descarte otros líquidos tetraédricos tales como sílice, debido a las
complicaciones introducidas por los estados excitados moleculares a altas temperaturas? A
bajas temperaturas, ¿las velocidades de difusión lentas prevendrían la explotación efectiva de
los equilibrios termodinámicos? En otras palabras, ¿existe una zona habitable no sólo en el
espacio físico, sino en el espacio químico y termodinámica también?