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UNIDAD 2: FASE 4. ÁCIDOS NUCLEICOS

Unidad 2 Fase 4
ABP De Ácidos Nucleicos

Edinson Castillo López código: 91280420


Anggy Marcella Rojas Acevedo código: 1094272241
Oscar Adrián Correa código: 88033367
Luisa Fernanda Caicedo Machado código: 1110550973
Grupo: 201103_75

Director de Curso
Alberto García

Universidad Nacional Abierta y a Distancia – UNAD


Escuela de Ciencias Básicas, Tecnología e Ingeniería
Bioquímica
Noviembre
2017
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UNIDAD 2: FASE 4. ÁCIDOS NUCLEICOS

Índice General

ÍNDICE GENERAL........................................................................... 2

TABLA DE FIGURA.........................................................................3

OBJETIVO GENERAL.......................................................................4

Objetivos específicos........................................................................................................................................... 4

METILACIÓN DEL ADN...................................................................5

Mapa Conceptual Metilación del ADN................................................................................................................. 5

ANÁLISIS EN TÉRMINOS BIOQUÍMICOS............................................6

1. Analice............................................................................................................................................................ 7

Análisis 1.....................................................................................................................................................................7

2. Analice............................................................................................................................................................ 8

Análisis 2.....................................................................................................................................................................8

3. Analice.......................................................................................................................................................... 11

Análisis 3...................................................................................................................................................................11

LA INHIBICIÓN ENZIMÁTICA..........................................................13

SOLUCION..................................................................................15
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UNIDAD 2: FASE 4. ÁCIDOS NUCLEICOS

SOLUCIÓN..................................................................................15

SOLUCION..................................................................................16

SOLUCION..................................................................................18

SOLUCION..................................................................................19

SOLUCION..................................................................................20

CONCLUSIONES........................................................................... 20

BIBLIOGRAFÍA............................................................................. 20

Tabla de ilustraciones
IMAGEN 1. MAPA CONCEPTUAL METILACIÓN DEL 0-1..................................................................................5

IMAGEN 2. MODELO DE IMPRONTA GENÓMICA EN 1....................................................................................10

IMAGEN 3. METILACIÓN DE H3K27 Y ETAPA IN 1.......................................................................................11

IMAGEN 4. METILACIÓN DE ADN EN DINUCLEÓT 1.....................................................................................13

Mapa conceptual, enzimas 1 1...................................................................................................................14

INTRODUCCIÓN

La bioquímica es una ciencia que comenzó a emerger desde comienzos del siglo pasado. Es
frecuentemente descrita como el estudio de la química de la vida e incluye el estudio de todas las
formas de vida y utiliza los conceptos básicos derivados de la biología, química, física y
matemáticas.
La Bioquímica es, comparativamente con otras áreas del conocimiento, una disciplina
científica joven, que integra múltiples conceptos de la Física, la Química y la Biología en un
cuerpo coherente de generalizaciones que permiten comprender cómo operan los organismos
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vivientes. Sus puntos de contacto con otras áreas son múltiples y no siempre es fácil establecer
las fronteras respectivas. La comprensión de las propiedades estructurales y funcionales de las
principales moléculas que intervienen como constituyentes de los alimentos y del papel que ellas
juegan en el metabolismo, nos proporciona criterios para juzgar el valor nutritivo de un alimento
de uso común o de una fuente nutricional potencialmente utilizable.
En este trabajo se profundizará a cerca de la metilación del ADN y la inhibición enzimática por
medio de análisis específicos a las situaciones presentadas.
Objetivo general

Analizar adecuadamente las vías metabólicas más importantes con referencia a su


importancia relativa en el conjunto de metabolismos y la correlación con otras vías.
Objetivos específicos

Conocer los conceptos básicos de bioquímica como son las generalidades, clasificación y
estructura de los ácidos nucleicos.
Diferencia los tipos de bases nitrogenadas que conforman los ácidos nucleicos.
Analizar la formación de nucleósidos y nucleótidos.
Analizar la estructura química de nucleósidos y nucleótidos.
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Metilación del ADN

Imagen 1. Mapa Conceptual Metilación del Metilación del ADN-1

Fuente: Castillo (2027).


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Análisis en Términos Bioquímicos


Situación problema: metilación del ADN
La metilación del ADN en la quinta posición de la citosina es una importante
modificación epigenética. A través de sus efectos sobre las estructuras de la cromatina, la
metilación del ADN regula muchos procesos biológicos críticos como la impronta génica, el
silenciamiento de los elementos transponibles (TEs) y la inactivación de los cromosomas X. En
las plantas, la metilación ocurre en todos los contextos de secuencias de ADN incluyendo
citosina - guanina, CHG y CHH (H representa adenina (A), timina (T) o guanina (G)), siendo las
regiones heterocromáticas ricas en transposones los principales objetivos (Zhang et al., 2006;
Henderson y Jacobsen 2007).
En los mamíferos, la citosina en el contexto citosina - guanina a lo largo del genoma es el
objetivo de metilación predominante, con excepción de aquellos densamente agrupados en islas
citosina - guanina cerca de promotores de genes (Ehrlich et al., 1982, Suzuki y Bird 2008, Cedar
y Bergman 2009). Los patrones de metilación del ADN son importantes para regular de manera
adecuada la expresión de los genes y asegurar un desarrollo normal del ser humano, por lo que su
alteración se relaciona con la enfermedad.
El punto de vista bioquímico como estas alteraciones producen enfermedades (Describan
dos casos, en humanos, animales o plantas) hay muchas formas en que la expresión génica es
controlada en eucariotas, pero la metilación del ADN (que no debe confundirse con la metilación
de las histonas) es una herramienta de señalización epigenética común que las células usan para
bloquear los genes en la posición "off".
La metilación del ADN se produce en las bases de citosina del ADN eucariótico, que se
convierten en 5-metilcitosina por las enzimas ADN metiltransferasa (DNMT). Los residuos de
citosina alterados son usualmente inmediatamente adyacentes a un nucleótido de guanina, dando
como resultado dos residuos de citosina metilados que se sientan diagonalmente entre sí en
hebras de ADN opuestas.
Primer caso: el síndrome de Beckwith-Wiedemann (SBW) o exónfalos, macroglosia y
gigantismo (EMG) es una patologia caracterizada principalmente por macrosomia pre y posnatal.
macroglosia, onfalocele, y una mayor tendencia a desarrollar tumores embrionarios. Fue
descripta en forma separada por Beckwith ' y Wiedemann:' en 1963 y 1964 respectivamente,
aunque es posible que el paciente comunicado por Buhl en Munich en 1861 pudiera corresponder
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a un caso de SBW. Existen, por otra parte, algunas figuras de cerámica provenientes de la zona
oeste de México (Colima) del 200 aC, donde puede observarse macroglosia y onfalocele o hernia
umbilical, lo que sugiere que esta patología ya era reconocida en la antigüedad. El SBW se
incluye dentro de 10s llamados síndromes de sobrecrecimiento o hipercrecimiento. La frecuencia
es de aproximadamente, 1: 14000 y es el más común dentro de este grupo. Es causado por una o
varias mutaciones en el brazo corto del cromosoma 11 región 15.5 (1 1 pl5.5). La gran mayoría
de 10s casos es esporádico, si bien existen algunos informes familiares (Tabla I). Varios genes se
están estudiando como sus responsables probables. (Pablo Lapunzina, 1999)

Segundo caso El Síndrome de Prader Willi (SPW) es una enfermedad neurogenética


compleja y multisistémica, caracterizada por: hipotonía neonatal, retraso del desarrollo
psicomotor, hipogonadismo hipogonadotrófico, hiperfagia, obesidad mórbida y dismorfias
craneofaciales características como ser disminución del diámetro biparietal, ojos almendrados y
boca triangular, entre otros elementos fenotípicos. Los pacientes generalmente presentan
complicaciones derivadas de su obesidad, tales como patología osteo-articular, resistencia a la
insulina, Diabetes Mellitus tipo 2, hiperlipidemia, arterioesclerosis, falla respiratoria, cor
pulmonale factores condicionantes hacia una expectativa de vida aproximada de 20 a 30 años. El
síndrome fue descrito inicialmente por J. L. Down en 1887 en una paciente a la que diagnosticó
de “polisarcia”. Posteriormente Prader, Labhart y Willi en 1956 describieron otros nueve casos y
dieron nombre al síndrome. En 1980 Ledbetter descubrió la existencia de una microdelección de
la región 15q11-q13 y tres años más tarde Butler y Nicholls observan el fenómeno de impronta
genómica en los pacientes con SPW. (José Antonio Mejía, 2008)
1. Analice
En términos bioquímicos que implica la metilación del ADN se produce en las bases de
citosina del ADN eucariótico, que se convierten en 5-metilcitosina por las enzimas ADN
metiltransferasa (DNMT).
Análisis 1.
Las citosinas 5-metiladas están presentes en el ADN de todos los vertebrados y plantas
con flores; además, se encuentran en algunos hongos, invertebrados, protistas y bacterias. Este
tipo de metilación es más común en eucariotas con genomas largos que en cortos. Las citosinas
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metiladas se ubican casi exclusivamente en islas CpG, fragmentos de secuencias ricas en citosina
y guanina (CG, 500 pb) que sirven como promotores para los genes asociados a éstas.
Aproximadamente el 70% de los dinucleótidos CG en el genoma humano está
constitutivamente metilado; sin embargo, las islas CpG generalmente no lo están (Lu et al, 2006).
Tal es la importancia reguladora de estas zonas, que un estudio realizado en 1993
determinó que alrededor de la mitad de los genes en mamíferos contienen islas CpG (Antequera
& Bird, 1993) y que el 76% de los genes humanos tiene este tipo de promotor (Marino-Ramirez
et al, 2004; Davuluri et al, 2001).
Ahora se sabe que la metilación de citosinas en plantas y animales se concentra
principalmente en elementos repetitivos. Gran parte de esta metilación se da en transposones, los
cuales constituyen más del 45% del genoma humano (Smit & Rigs, 1996).
Mecanismo de metilación del ADN. SAM= S-adenosil-metionina; CH 3 =grupo metilo;
DNMT = ADN metil transferasa (Adaptado de Strathdee et al, 2002).
Metilación de ADN en dinucleótidos CpG en mamíferos. Los grupos metilo pueden ser
introducidos al ADN no-metilado por las enzimas de metilación de novo DNMT3a y DNMT3b.
Cuando el ADN se replica, el grupo metilo de la hebra guía es reconocido y se introduce
uno nuevo en la hebra hija por medio de la actividad DNMT1, la cual puede estar asociada a la
maquinaria de replicación. En presencia de DNMT1, el ADN hemimetilado se metila y así los
patrones de metilación se mantienen. La desmetilación puede ocurrir en ausencia de DNMT1 en
rondas continuas de replicación de ADN (desmetilación pasiva) y de forma activa (sin
replicación de ADN) (Adaptado de Reik & Walter, 2001).
2. Analice
Por qué la metilación del ADN es de vital importancia para mantener el silenciamiento
génico en el desarrollo normal, la impronta genómica y la inactivación del cromosoma X.
Análisis 2.
La función más reconocida de la metilación de ADN es la supresión (silenciación) de la
actividad de genes asociados, al promover la agrupación de proteínas de unión a CpG, como
MeCP2 y MBD2, que atraen complejos de inactivación de la cromatina que contienen
desacetilasas (HDACs) e histona-metiltransferasas (HMT). Así, se favorece una condensación
local de la cromatina y una configuración transcripcionalmente inactiva.
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La metilación de ADN también está asociada a la interferencia en la unión de algunos


factores de transcripción (Lu et al, 2006) como el gen supresor de tumor Rb y E2F (Robertson,
2001; Fuks et al, 2000, Robertson et al, 2000a; Luo et al, 1998; Magnaghi-Jaulin et al, 1998;
Brehm et al, 1999).
La metilación de citosinas es requerida en plantas y mamíferos para la expresión
monoalélica de genes de impronta, de los cuales uno de los dos alelos (de un mismo gen) se
expresa de acuerdo al sexo del padre que lo aportó. Errores en los patrones de metilación de
citosinas en células somáticas pueden causar la expresión bialélica de genes de impronta.
Además, las mutaciones naturales en genes involucrados en los patrones de metilación
del ADN, incluyendo las ADN-metiltransferasas, resulta en síndromes como el de Rett, Retardo
Mental/α talasemia Ligado al cromosoma X (ATRX), X frágil, y el de ICF (Insuficiencia,
Inestabilidad Centromérica y Anormalidad Facial) (Robertson & Wolffe, 2000).
Además, otros estudios han revelado que existen cambios en los patrones de metilación
en etapas tempranas de la tumorigénesis y que estos contribuyen directamente en la
transformación de las células (Robertson, 2001).
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Imagen 2. Modelo de impronta genómica en 1

En etapas cigoticas tempranas, el ARNnc [línea azul punteada] es expresado a partir el


autosoma paterno mientras su equivalente materno no está siendo expresado por la metilación de
esta copia en la línea germinal [circulo azul obscuro]. El gen Kcnq1ot1 se requiere para dirigir el
complejo EZH2 y la metilación subsecuente de H3K27me3 y H3K9me2 en la región improntada.
El direccionamiento del complejo proteico tipo PRC1 a H3K27me3 lleva a la
ubiquitinacion de H2AK11ub1 que podría causar el silenciamiento del gen paterno a través de un
mecanismo aun no dilucidado. Posteriormente, la impronta genómica se mantiene en la placenta
pero se pierde en tejido embrionario. Los hexágonos representan estados de metilación de lisina:
naranja= H3K9; morado= H3K27; verde= H3K4. La acetilación y la ubiquitinacion
H2AK119ub1 también se muestran en la imagen (Adaptado de Volkel & Angrand, 2007).
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Imagen 3. Metilación de H3K27 y etapa in 1

(IZQUIERDA) El ARN Xist [linea punteada azul] se transcribe en el centro de


inactivación X y continúa hacia los extremos cubriendo a este cromosoma. El ARN Xist recluta
al complejo EZH2 y su metiltransferasa (H3K27). Las marcas H3K27me3 recién formadas son
puntos de unión para las proteínas con cromo dominios, asociadas con RING1A/1B (ligasa E3),
dentro de complejos proteicos tipo PRC1. Posteriormente H2AK119 se ubiquitina (DERECHA).
La inactivación del cromosoma X está asociado a modificaciones varias en la cromatina.
En la etapa temprana, posterior a la inactivación con ARN Xist, es la perdida de las marcas de
eucromatina en histonas. Al mismo tiempo, varias modificaciones de histona ocurren: El
complejo EZH2 produce la tri-metilación de H3K27, mientras el complejo tipo PRC1 hace
marcas tipo H2K119ub1. En etapas posteriores del desarrollo, los últimos complejos
mencionados se liberan de Xi y los niveles de metilación de H3K27 se reducen. Se incorpora
MacroH2A a los nucleosomas y ocurre la metilación a nivel de ADN en los promotores genéticos
de Xi (Adaptado de Volkel & Angrand, 2007).
3. Analice.
Por qué los aspectos moleculares de la metilación del ADN y su participación en el
desarrollo normal, el cáncer y en algunas patologías humanas en las que los mecanismos
epigenéticos han sido implicados.
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UNIDAD 2: FASE 4. ÁCIDOS NUCLEICOS

Análisis 3.
Existe una pérdida neta de citosinas metiladas en varios genomas tumorales, lo cual es
inconsistente con los niveles de DNMT1. Hasta el momento no se ha reportado mutación o
amplificación del gen Dnmt1 en cáncer, por lo que no hay evidencia de que sea un oncogén. No
hay información genética que implique a alguna ADN-metiltransferasa o factor relacionado en
carcinogénesis (Baylin & Bestor, 2002).
Nuevas investigaciones sugieren que el ajuste alternativo produce varias isoformas de
DNMT1 para satisfacer los diferentes patrones correspondientes al metabolismo de metilación de
ADN. La enzima DNMT1b es una variante de DNMT1 que contiene 48 pb adicionales entre los
exones 5 y 6 para producir una enzima con 16 aminoácidos más que DNMT1 [Hsu et al. 1999].
Se ha probado que, in vitro, DNMT1b tiene características similares a DNMT1 ya que la
expresión de su ARNm es ubicua (Bonfils et al, 2000).
Un grupo de investigación describió que la expresión de DNMT1b se encuentra en un
nivel 40-70% con respecto al DNMT1 (Hsu et al, 1999).
La función específica de esta variante aún no ha sido dilucidada. El ajuste alternativo de
exones 5 sexo - específicos produce al menos dos variantes ARNm de DNMT1 denominados
DNMT1o y DNMT1p. La isoforma DNMT1o es la única encontrada, de las DNMT1, en oocitos
y en embriones pre-implantados. Además, se ha observado que DNMT1o experimenta una
translocación dependiente del desarrollo: inicialmente se encuentra en el citoplasma y después,
durante la etapa octacelular, se transporta al núcleo (Robertson 2002).
Se piensa que este cambio de posición está relacionado con el establecimiento de
patrones normales de metilación en regiones de impronta (Cardoso & Leonhardt, 1999; Doherty
et al, 2002) DNMT2 La enzima DNMT2 es sintetizada a partir de un gen ubicado en el locus
10p15.1 (Yoder and Bestor, 1998) y es la más conservada de todas las citosina-metiltransferasas.
Se ha encontrado que el ARNm de DNMT2 se encuentra de forma ubicua a pequeñas
concentraciones (Okano et al, 1998a; Yoder and Bestor, 1998).
Esta es la DNMT más distribuida, ya que sus homólogos están presentes aún en especies
que aparentemente no metilan su ADN (p.e. Schizosaccharomyces pombe, Caenorhabditis
elegans). No obstante, hasta el momento no se ha reportado actividad metiltransferasa in vitro en
DNMT2 (Dong et al, 2001; Okano et al, 1998a; Yoder and Bestor, 1998); aunque sí forma
complejos proteicos estables in vitro (Dong et al, 2001).
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UNIDAD 2: FASE 4. ÁCIDOS NUCLEICOS

Por lo tanto, DNMT2 podría ser una subunidad catalítica de un complejo ADN-metilasa
que está inactiva cuando se encuentra sin ciertos cofactores (aún no determinados). Por otro lado,
también podría tener un campo de reconocimiento que actúa más allá de los dinucleótidos CpG.

Imagen 4. Metilación de ADN en dinucleót 1

Los grupos metilo pueden ser introducidos al ADN no-metilado por las enzimas de
metilación de novo DNMT3a y DNMT3b. Cuando el ADN se replica, el grupo metilo de la hebra
guía es reconocido y se introduce uno nuevo en la hebra hija por medio de la actividad DNMT1,
la cual puede estar asociada a la maquinaria de replicación.
En presencia de DNMT1, el ADN hemimetilado se metila y así los patrones de metilación
se mantienen.
La desmetilación puede ocurrir en ausencia de DNMT1 en rondas continuas de
replicación de ADN (desmetilación pasiva) y de forma activa (sin replicación de ADN)
(Adaptado de Reik & Walter 2001).
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UNIDAD 2: FASE 4. ÁCIDOS NUCLEICOS

La inhibición enzimática

Mapa conceptual, enzimas 1

Enzimas alostéricas. Funcionan mediante la unión reversible no covalente de compuestos


regulatorios llamados moduladores. El modulador puede ser una activador (modulación positiva)
que acelere el proceso, o un inhibidor (modulador negativo). Este modulador puede ser el propio
sustrato de la reacción (alosterismo homotrópico) o una otra sustancia (alsoterismos
heterotrópico). Normalmente se trata de enzimas multiméricas, de tal forma que la entrada del
primer sustrato facilita (acelera) la entra del siguiente, y normalmente ocurre que el sito activo y
el regulatorio se encuentran en distintas subunidades.
Las interacciones alostéricas afectan la actividad de una enzima por enlace a un sitio
distinto del sitio activo (allos = diferente; stereo = lugar o sólido).
Ecuación simplificada para enzimas alostéricas (Ecuación de Hill, 1910)
Es reconocido el hecho que al acumularse los productos de algunas rutas biosintéticas,
ellos actúan inhibiendo su propia síntesis al participar como efectores negativos de enzimas que
catalizan las primeras etapas de la vía. En el control del metabolismo energético es factor
decisivo, el estado de fosforilación de determinadas proteínas cuya modificación covalente de la
estructura primaria motiva aumento o pérdida de su actividad. El predominio de una u otra forma
(fosforilada/no fosforilada) viene determinada por la relación de actividades catalíticas proteína
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UNIDAD 2: FASE 4. ÁCIDOS NUCLEICOS

cinasa/fosfoproteína fosfatasa, enzimas que a su vez, están sometidas a un control hormonal: la


insulina (I) estimula la actividad fosfoproteína fosfatasa y, por consiguiente, la desfosforilación
de enzimas; el glucagón (G), por el contrario, estimula la fosforilación de las mismas a través de
la activación de varias proteínas cinasa.
Mediante el equilibrio entre la relación de concentraciones plasmáticas de insulina y de
glucagón ([I]/[G]), el organismo mantiene la glucemia casi constante a pesar de las grandes
fluctuaciones de la ingesta.
Incluya en su respuesta La relación que se da en la utilización de la glucosa como fuente de
energía o del glucógeno a través del hígado. En la diabetes mellitus tipo 1 mal controlada, los
pacientes llegan a presentar hiperglucemia, en parte como resultado de falta de insulina para
estimular la captación y utilización de glucosa, y en parte porque en ausencia de insulina hay
aumento de la gluconeogénesis a partir de aminoácidos en el hígado. Al mismo tiempo, la falta
de insulina ocasiona incremento de la lipólisis en el tejido adiposo, y los ácidos grasos libres
resultantes son sustratos para la cetogénesis en el hígado.
1. Analice. Como mediante el equilibrio entre la relación de concentraciones plasmáticas de
insulina y de glucagón ([I]/[G]), el organismo mantiene la glucemia casi constante a pesar de las
grandes fluctuaciones de la ingesta.
SOLUCION

El sistema digestivo está compuesto por variedad de órganos que se pensaban que
cumplían con funciones bastante básicas, las cuales solo eran triturar, lubricar, adsorber y
excretar, pero con todos los avances que ha tenido la medicina y la química se ha podido
determinar que este sistema regula muchas cosas que solo aportar los nutrientes necesarios para
realizar las actividades cotidianas, un caso notable de esto es el equilibrio que hay entre estas dos
compuestos como lo son la Insulina y el Glucagón, cuando en nuestras actividades diarias no
podemos ingerir alimentos a las horas habituales; el hígado por el órgano que regula todo el paso
de nutrientes en el proceso de digestión, acumula glucosa cuando está disponible para poder dar
energía cuando por los motivos anteriormente mencionados el cuerpo no ha ingerido alimentos,
realizando las diferentes degradaciones de esta, la insulina desvía estos compuestos para la
estimulación de la desfosforilaciòn de enzimas del grupo fosfatasa y glucagón activa estas misma
enzimas pero realizando la fosforilación en las proteínas cinasa, dando así una carga de energía a
nuestro cuerpo para que siga realizando las diferentes actividades.
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UNIDAD 2: FASE 4. ÁCIDOS NUCLEICOS

2. Analice Las enzimas alostéricas son aquellas para las cuales la catálisis en el sitio activo
puede modularse por la presencia de efectores en un sitio alostérico.
SOLUCIÓN

Las enzimas pueden realizar estos tipos de actividades uno es que reaccione con el sustrato
o puede que regule la actividad enzimática del lugar donde este, y esto es gracias a las cadenas
de polipéptidos que están compuestas, ya que no tiene solo dos y con esta condición puede
realizar estas funciones.
Primera parte: Cinética enzimática

Para esta actividad realice el cálculo de la tabla 1. Para dichos cálculos, utiliza el método
de Lineweaver – Burk, Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y concentración de
sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].

De esta gráfica, determine los valores para Vmax y Km, determinando los recíprocos de los
interceptos en Y y X de la gráfica. Consulte el documento: Aplicación de las herramientas
informáticas en el tratamiento de la información científico de Mauricio Restrepo Gallego.
En experimentos de laboratorio, se utilizaron dos decarboxilasas (A y B) obtenidas de diferente
microorganismo (ver tabla). Decida cual enzima demuestra un mayor coeficiente de
especificidad, (Vmax/ Km), recuerde que entre mayor sea el valor del coeficiente de
especificidad más específica es la enzima por el substrato.

Enzima A Enzima B

[S] (mM) Velocidad [S] (mM) Velocidad


(μM/min) (μM/min)
0.0002 0.3373 0.005 0.3962
0.0002 0.3364 0.005 0.3857
0.0005 0.6945 0.01 0.6163
0.0005 0.6957 0.01 0.6413
0.001 1.0764 0.05 1.5606
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UNIDAD 2: FASE 4. ÁCIDOS NUCLEICOS

0.001 1.1407 0.05 1.5689


0.005 1.9636 0.1 1.9862
0.005 1.7706 0.1 1.7909
0.01 2.0641 0.25 2.2011
0.01 2.0751 0.25 2.2047
enzima A vs. enzima B 1 1

SOLUCION

Enzima A
X Y
1/[S] 1/Vo
0,0002 0,3373 Vmax=1/b 0,29856094
0,002 0,3364 Km=m/b 589,26972
0,0005 0,4945
0,0005 0,4957
0,001 3,764
0,001 3,407
0,005 10,636
0,006 11,706
0,004 9,641
0,01 20,751
Enzima A 1 1

Enzima A 2 1
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UNIDAD 2: FASE 4. ÁCIDOS NUCLEICOS

Enzima B

1/[S] 1/Vo
0,005 0,3962
0,005 0,3857
0,001 0,4163 Vmax=1/b 3,417635
0,005 0,413 Km=m/b 25,1059467
0,05 0,5606
0,05 0,5689
0,1 0,9862
0,1 0,7909
0,25 2,2011
0,25 2,2015
Enzima B 1 1

Enzima B 2 1

Analice las principales características estructurales de las enzimas, sitio activo, la


formación de complejos y la cinética enzimática Modelo de Michaelis y Menten (Dependencia
de la concentración de sustrato).
SOLUCION

La cinética enzimática es el estudio de la catálisis estas presentan la información sobre la


velocidad de reacción afinidad de enzimas y sustratos y los efectos en inhibidores. Los enzimas
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UNIDAD 2: FASE 4. ÁCIDOS NUCLEICOS

aumentan la velocidad de las reacciones químicas combinándose transitoriamente con los


reactivos de manera que se alcance un estado de transición con una energía de activación menor
que el de la reacción no catalizada. Los enzimas son mucho más eficaces que cualquier
catalizador artificial conocido. La idea de que el enzima se combine transitoriamente con el
sustrato para formar un complejo enzima-sustrato en el cual se alcanza más fácilmente el estado
de transición de la reacción catalizada.

En la cinética enzimática se mide efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la


velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante. Michaelis y
Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la
primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato
da lugar a la formación del producto;para esto propusieron una ecuación de velocidad la cual
explica el comportamiento de las enzimas; se dice que el modelo solo es válido cuando la
concentración de la enzima es menor a la concentración del sustrato.

Ecuación de Michaelis-Menten

El sitio activo se constituye de cadenas laterales compuesta de aminoácidos que forma una
estructura tridimensional y es allí donde se uno los sustratos, es ente donde se forman el
complejo se sustrato-enzima para convertirse después en enzima-producto donde finalmente se
disocian.

Analice Significado biológico de Km. En términos prácticos la Km, como una medida de
la afinidad de la enzima por su sustrato, más pequeño es su valor mayor es la afinidad de la
enzima por el sustrato.
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UNIDAD 2: FASE 4. ÁCIDOS NUCLEICOS

SOLUCION

Km es un valor característico de cada enzima y constituye una medida de la afinidad del


enzima por el sustrato; si hay valores bajos de Km indican una alta afinidad mientras que valores
altos representan una baja afinidad. Si Km es grande, el complejo es inestable pues predomina la
tendencia a destruirlo ya que se tiene poca afinidad hacia el sustrato, y si el Km tiene un valor
más pequeño, el complejo es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo por la gran
afinidad que se tiene hacia el sustrato.

La Km permite discernir entre el sustrato natural y sus análogos, ya que el enzima trabaja
mejor con el sustrato que presenta menor Km.

3. Analice Las enzimas con una Km muy baja (10-6-10-8M) son importantes en el metabolismo.

SOLUCION

Las enzimas con una Km muy baja ayudan a regular el metabolismo y a prevenir algunas
enfermedades como la leucemia; aquellas enzimas con el valor de Km muy bajo (poseen una
mayor afinidad por el sustrato) serían capaces de provocar la hidrólisis de la Asn, Los valores
bajos de Km significan alta afinidad

Conclusiones

Por medio del análisis de las diferentes situaciones presentadas pudimos analizar
adecuadamente las vías metabólicas más importantes con referencia a su importancia relativa en
el conjunto de metabolismos y la correlación con otras vías.
Profundizamos los conceptos básicos de la bioquímica, haciendo énfasis en las generalidades,
clasificación y estructura de los ácidos nucleicos.
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